Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=КЛОАЦИН<.>)
Общее количество найденных документов : 5
Показаны документы с 1 по 5
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.720

   

    Functioning of a hybrid BRP-'бета'-lactamase protein in the release of cloacin DF13 and lysis of Escherichia coli cells [Text] / Joen Luirink [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1989. - Vol. 58, N 1. - P25-31 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Роль гибридного белка 'бета'-лактамазы и BRP в секреции клоацина DF13 и лизисе клеток Escherichia coli
Аннотация: Ген, кодирующий гибридный белок: белок, секретирующий бактериоцин (BRP) - Bla на плазмиде pCloBF13, состоит из нуклеотидной последовательности, для 25 аминокислот BRP и зрелой области 3'-обл. 'бета'-лактамазы (Bla). Его клонировали в экспрессионном векторе pEB112. Сходная конструкция была использована при клонировании мутантного гена белка BRP-Bla, где Цис1 Гли1. Изучили экспрессию, процессинг, функционирование и субклеточную локализацию мутантного и "дикого типа" белков. Гибридный белок "дикого типа" был локализован во внешней мембране и проявлял активность BRP, что вызывало лизис клеток после его высокого уровня синтеза. Мутантный гибридный белок был локализован во внутренней мембране, был неактивным в отношении секреции клоацина DF13, но вызывал лизис клеток при сильной индукции синтеза.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.15.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ЛИЗИС

КЛОАЦИН DF13

СЕКРЕЦИЯ БЕЛКОВ

РЕГУЛЯЦИЯ

РЕКОМВИНАНТНЫЕ БЕЛКИ

БЕЛОК BRP - ЛАКТАМАЗА*БЕТА-

МУТАНТЫ

СТРУКТУРА - ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ

ЛОКАЛИЗАЦИЯ

ПРОЦЕССИНГ


Доп.точки доступа:
Luirink, Joen; Jong, Jacques de; Arnold, J.; Graaf, Frits K.de; Oudega, Bauke


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.02-04Б2.433

   

    pCloDF13-Encoded bacteriocin release proteins with shortened carboxyl-terminal segments are lipid modified and processed and function in release of cloacin DF13 and apparent host cell lysis [Text] / Joen Luirink [et al.] // J. Bacteriol. - 1989. - Vol. 171, N 5. - P2673-2679 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: pCloDF13-кодируемые бактериоцин-освобождающие белки с укороченными C-концевыми сегментами модифицируются липидами и подвергаются процессингу и участвуют в выделении клоацина DF13 и кажущемся лизисе клеток хозяина
Аннотация: Исследовались механизм действия белка (BRP), кодируемого плазмидой pcloDF13 и обеспечивающего выделение клоацина DF13 из клеток Escherichia coli. Использовали штаммы E. coli sup'ЭКВИВ=' sup F и sup P. С помощью олигонуклеотид-направленного мутагенеза в различные участки структурного гена, кодирующего BRP, введены стоп-кодоновые мутации. Все мутантные BRP стабильно экспрессировались, модифицировались липидами и обрабатывались сигнальной пептидазой, хотя и с различной эффективностью. Сигнальный пептид BRP высоко стабилен и накапливается в индуцированных клетках. Полная индукция мутантных BRP выражается в клеточном лизисе, зависящем от фосфолипазы А и подавляемом Mg{2}+. Показано, что С-конецевой сегмент из 8 аминокислот содержит сильный антигенный детерминант, а небольшой сегмент, расположенный между аминокислотными остатками 17 и 21, в С-концевой половине BRP, важен для выделения клоацина DF13. Делают вывод, что стабильный сигнальный пептид и/или ацилированные аминоконцевые фрагметы BRP участвуют в лизисе клеток хозяина. Ил. 3. Библ. 38. Нидерланды, Dep. ofh Mol. Microbiol., Biol. Lab., Vrije Univ., De Boelelaen 1087, 1081 HV Amsterdam.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.15.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ IM103

ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ

БАКТЕРИОЦИН

МЕХАНИЗМ

БЕЛКИ

БЕЛОК ЭКСКРЕЦИИ БАКТЕРИОЦИНА BRP

СТРУКТУРА

СИГНАЛЬНЫЙ ПЕПТИД

N-КОНЕЦ

МОДИФИКАЦИЯ

ПРОЦЕССИНГ

СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ

ПЛАЗМИДЫ

ПЛАЗМИДА PCLODF-13

КЛОАЦИН DF13

СИНТЕЗ

ТРАНСПОРТ

САЙТ-НАПРАВЛЕННЫЙ МУТАГЕНЕЗ


Доп.точки доступа:
Luirink, Joen; Clark, D.M.; Ras, J.; Verschoor, E.J.; Stegehuis, F.; de, Graaf F.K.; Oudega, B.


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.10-04Б2.386

   

    Functioning of the stable signal peptide of the pCloDF13-encoded bacteriocin release protein [Text] / J. Luirink [et al.] // Mol. Microbiol. - 1991. - Vol. 5, N 2. - P393-399
Перевод заглавия: Функционирование стабильного сигнального пептида кодируемого pCloDF13 белком выведения бактериоцина
Аннотация: Кодируемый pCloDF-13 белок выведения бактериоцина (ПВБ) является липопротеином, к-рый синтезируется в виде предшественика со стабильным после отщепления аминоконцевым сигнальным пептидом. Изучали роль этого стабильного пептида в функционировании ПВБ, выведении клоацина DF-13, "лизисе" и выведения периплазматич. белков. Замена фрагмента гена, кодирующего стабильный фрагмент, на фрагмент, кодирующий нестабильный пептид муреинового липопротеина приводила к нормальному ацетилированию и процессингу белка сигнальной пептидазой II "Лизис" и высвобождение периплазматич. белков не изменился в результате экспрессии гибридного белка, тогда как специфическое выведение клоацина DF-13 было значительно понижено по сравнению с экспрессией белка дикого типа. Т. обр., доказана роль стабильного пептида ПВБ в переносе клоацина DF-13 через цитоплазматич. мембрану. Обсуждаются возможные механизмы влияния сигнального пептида на выведение клоацина DF-13. Библ. 25. Нидерланды, Dep. of Molecular Microbiol., Faculty of Biol., Vrije Univ., De Boelelaan 1087, 1081 HV Amsterdam.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ FTP4170

ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ

БАКТЕРИОЦИТЫ

КЛОАЦИН DF-13

ВЫВЕДЕНИЕ

МЕХАНИЗМ

ТРАНСПОРТНАЯ СИСТЕМА

ПЛАЗМИДНЫЕ БЕЛКИ

ПРОТЕИН ВЫВЕДЕНИЯ

СИГНАЛЬНЫЙ ПЕПТИД

СТРУКТУРА

СТАБИЛЬНОСТЬ

ФУНКЦИЯ


Доп.точки доступа:
Luirink, J.; Duim, B.; de, Gier J.W.L.; Oudega, B.


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.12-04Б2.610

    Wooldridge, Karl G.

    Sensitivity of Escherichia coli to cloacin DF13 involves the major outer membrane protein OmpF [Text] / Karl G. Wooldridge, Peter H. Williams // J. Bacteriol. - 1991. - Vol. 173, N 8. - P2420-2424 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Чувствительность Escherichia coli к клоацину DF 13 обеспечивает основной белок внешней мембраны OmpF
Аннотация: Изучались белки Escherichia coli, определяющие чувствительность бактериальных клеток к клоацину DF13. Клоацин DF13 связывается с поверхностью клетки-мишени, после чего один из фрагментов молекулы проникает через цитоплазматич. мембрану и разрушает РНК 16S, что приводит к прекращению белкового синтеза в бактериальных клетках. В ходе работы были получены мутантные штаммы Escherichia coli нечувствительные к клоацину DF13. При этом клетки утрачивали способность синтезировать белок OmpF. Передача рекомбинантной плазмиды, кодирующей белок OmpF, в клоацин-устойчивый штамм, восстанавливает его чувствительность к клоацину. Библ. 27. Великобритания, Dep. of Genetics, Univ. of Leicester, Leicester LE1 7RH.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.33.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ СС118

АНТИБИОТИКОЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ

КЛОАЦИН

МЕХАНИЗМ

НАРУЖНЫЕ МЕМБРАНЫ

СТРУКТУРА

БЕЛОК OMPF

ФУНКЦИЯ

МУТАНТЫ

МУТАНТЫ ПО ГЕНУ БЕЛКА OMBF

ПОЛУЧЕНИЕ

ХАРАКТЕРИСТИКА


Доп.точки доступа:
Williams, Peter H.


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 92.09-04Б4.140

   

    Aerobactin production in plasmidharbouring Salmonella isolates [Text] / M. Fantasia [et al.] // 5th Eur. Congr. Clin. Microbiol, and Infect. Diseases, Oslo, Sept. 9-11, 1991. - Oslo, 1991. - P67
Перевод заглавия: Выделение аэробактина изолятами плазмидных сальмонелл
Аннотация: На предмет выделения энтеробактина и аэробактина исследовали 220 изолятов сальмонелл от человека и 10 - из пищи. Все изоляты выделяли энтеробактин; лишь 26 изолятов (все принадлежали к S. wien) дополнительно производили железохелатор, т. е., железонесущий аэробактин, и 22 из них были чувствительны к клоацину DF13. Показано, что присутствие больших плазмид и некоторые др. признаки связаны с устойчивостью ко многим антибиотикам, продукцией аэробактина и чувствительностью к клоацину DF13. Можно предположить, что инфекционные агенты, имеющие дополнительные механизмы для захвата железа, обладают также in vivo адаптивными преимуществами и выдерживают неблагоприятные внешние условия. Италия, Lab. of Batteriologia e Micol. Med., Ist. Superiore di Sanita, Rome.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.13
Рубрики: SALMONELLA WIEN (BACT.)
ВЫДЕЛЕНИЕ ОТ БОЛЬНЫХ И ИЗ ПИЩЕВЫХ ПРОДУКТОВ

ИДЕНТИФИКАЦИЯ

АНТИБИОТИКОЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ

ПЛАЗМИДЫ

ХЕЛАТЫ

АЭРОБАКТИН

ЭНТЕРОБАКТИН

КЛОАЦИН


Доп.точки доступа:
Fantasia, M.; Visca, P.; Filetici, C.; Anastasio, M.P.; Sanfilippo, V.; Orsi, N.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)