СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ДОМЕНЫ SH3<.>)

Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 96.09-04Н1.223

Ishino, Masaho.
Multiple proline-rich regions of GAP-associated phosphoprotein p62 bind with different affinities to the Src homology 3 domains of Fyn and Src [Text] / Masaho Ishino, Hiroko Sasaki, Terukatsu Sasaki // Tumor Res. - 1994. - Vol. 29. - P59-75 . - ISSN 0041-4093
Перевод заглавия: Множественные богатые пролином области ассоциированного с GAP фосфопротеина p62 с разным сродством связываются с доменами SH3 (гомологи 3 Src) в Fyn и src
Аннотация: Several proteins of Jurkat cells were identified on SDS-PAGE gels by Coomassie Blue staining that bound specifically to affinity matrices made of five different Src homology 3 (SH3) domains fused to glutathione S-transferase (GST). Purification of the major specific band of approximately 70 kDa with affinity beads of the SH3 domain of Fyn tyrosine kinase resulted in an identification of a GAP-associated p62-related protein as a ligand to the Fyn and Src SH3 domains. Indeed, from a lysate of a Rous sarcoma virus-transformed rat fibroblast line, Src co-precipitated with the 70 kDa and also bound to a putative SH3 binding sequence of p62. Bacterially expressed GST fusion proteins containing sequences encompassing each of the proline-rich putative SH3 binding sites of p62 bound to a subset of SH3 domains with different affinities. Phospholipase C'гамма'2-SH3 also revealed strong binding to the bacterially expressed p62 fusion proteins in vitro but did not show primary binding to the cellular 70 kDa. The multiple SH3 binding sequences with different affinities to various SH3 molecules together with their phosphorylation on tyrosine residue(s) suggest a role of p62 as a foothold on which signal transduction proteins, including Src-family kinases, link together. Япония, Dep. Biochemistry, Cancer Res. Inst., Sapporo Med. Univ. Sch. Medicine, Sapporo 060. Библ. 46

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.19.11.07
Рубрики: ОНКОГЕНЫ
ГЕНЫ SRC/FYN
БЕЛКИ SRC/FYN
ДОМЕНЫ SH3
ФОСФОПРОТЕИНЫ
БЕЛОК P62, АССОЦИИРОВАННЫЙ С GAP
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
КЛЕТКИ JURKAT
ЛЕЙКОЗ

Доп.точки доступа:
Sasaki, Hiroko; Sasaki, Terukatsu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.02-04Я6.127

Ishino, Masaho.
Multiple proline-rich regions of GAP-associated phosphoprotein p62 bind with different affinities to the Src homology 3 domains of Fyn and Src [Text] / Masaho Ishino, Hiroko Sasaki, Terukatsu Sasaki // Tumor Res. - 1994. - Vol. 29. - P59-75 . - ISSN 0041-4093
Перевод заглавия: Множественные богатые пролином области ассоциированного с GAP фосфопротеина p62 с разным сродством связываются с доменами SH3 (гомологи 3 Src) в Fyn и src
Аннотация: Several proteins of Jurkat cells were identified on SDS-PAGE gels by Coomassie Blue staining that bound specifically to affinity matrices made of five different Src homology 3 (SH3) domains fused to glutathione S-transferase (GST). Purification of the major specific band of approximately 70 kDa with affinity beads of the SH3 domain of Fyn tyrosine kinase resulted in an identification of a GAP-associated p62-related protein as a ligand to the Fyn and Src SH3 domains. Indeed, from a lysate of a Rous sarcoma virus-transformed rat fibroblast line, Src co-precipitated with the 70 kDa and also bound to a putative SH3 binding sequence of p62. Bacterially expressed GST fusion proteins containing sequences encompassing each of the proline-rich putative SH3 binding sites of p62 bound to a subset of SH3 domains with different affinities. Phospholipase C'гамма'2-SH3 also revealed strong binding to the bacterially expressed p62 fusion proteins in vitro but did not show primary binding to the cellular 70 kDa. The multiple SH3 binding sequences with different affinities to various SH3 molecules together with their phosphorylation on tyrosine residue(s) suggest a role of p62 as a foothold on which signal transduction proteins, including Src-family kinases, link together. Япония, Dep. Biochemistry, Cancer Res. Inst., Sapporo Med. Univ. Sch. Medicine, Sapporo 060. Библ. 46

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.99
Рубрики: ОНКОГЕНЫ
ГЕНЫ SRC/FYN
БЕЛКИ SRC/FYN
ДОМЕНЫ SH3
ФОСФОПРОТЕИНЫ
БЕЛОК P62, АССОЦИИРОВАННЫЙ С GAP
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
КЛЕТКИ JURKAT
ЛЕЙКОЗ

Доп.точки доступа:
Sasaki, Hiroko; Sasaki, Terukatsu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 02.11-04Я6.64

Mayer, Bruce J.
SH3 domains: Complexity in moderation [Text] / Bruce J. Mayer // J. Cell Sci. - 2001. - Vol. 114, N 7. - P1253-1263 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Домены SH3: сложности в регуляции
Аннотация: Обзор семейства белков, содержащих SH3-домены, их связывающих сайтов и взаимодействий с др. белками. Эти домены включены в сотни белков различных организмов, от дрожжей до человека. Рассматривают историю их открытия, специфичность, значение в передачи клеточных сигналов, участие в больших белковых комплексах. США, Dep. Genet. and Develop. Biol., Univ. Connecticut Health Center, Farmington, CT 06030-3301. E-mail: bmayer@neuron.uchc.edu. Библ. 73

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.01
Рубрики: ПЕРЕДАЧА СИГНАЛОВ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ БЕЛОК-БЕЛОК
ДОМЕНЫ SH3
ИСТОРИЯ И СОВРЕМЕННОСТЬ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 73

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 03.02-04Б1.63

Briggs, Scott D.
Affinity of Src family kinase SH3 domains for HIV Nef in vitro does not predict kinase activation by Nef in vivo [Text] / Scott D. Briggs, Edwina C. Lerner, Thomas E. Smithgall // Biochemistry. - 2000. - Vol. 39, N 3. - P389-496 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Сродство доменов SH3 киназ семейства Src с белком Nef ВИЧ in vitro не определяет активацию киназы белком Nef in vivo
Аннотация: Белок Nef является дополнительным белком ВИЧ, необходимым для высокого титра репликации вируса и развития СПИДа. Ранее показано, что домены SH3 киназ Hck и Lyn связываются с Nef через пролин-богатые последовательности in vitro. Ассоциация Nef с Hck вызывает замещение внутримолекулярного взаимодействия между доменом SH3 и SH2-киназным линкером, что приводит к активации киназы in vitro и in vivo. Показано, что совместная экспрессия с Nef индуцирует активацию киназы Hck и трансформацию фибробластов Rat-2. Однако совместная экспрессия Nef с киназой Lyn не оказывает действия на активацию киназы, хотя белок Nef эквивалентно связывается с полными киназами Lyn и Hck. Обнаружено, что белок Nef подавляет киназную и трансформирующие активности киназы Fyn, домен SH3 которой имеет низкое сродство с Nef. Показано, что белок Nef не изменяет тирозинкиназной и трансформирующей активности киназ c-Src или Lck в фибробластах. США, Dep. Mol. Genet. and Biochem., Univ. Pittsburgh Sch. Med., E 1240 Biomed. Sci. Tower, Pittsburgh, PA 15261. Библ. 44

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: БЕЛОК NEF
ПРОЛИН-БОГАТЫЕ УЧАСТКИ
СВОЙСТВА
ВЛИЯНИЕ
ПРОТЕИНКИНАЗЫ
КИНАЗЫ СЕМЕЙСТВА SRC
ДОМЕНЫ SH3
ЛИНКЕР SH2
АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Lerner, Edwina C.; Smithgall, Thomas E.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска