Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ДИСУЛЬФИДНЫЙ СТРЕСС<.>)
Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.11-04Б2.284

    Leichert, Lars Ingo Ole.

    Global characterization of disulfide stress in Bacillus subtilis [Text] / Lars Ingo Ole Leichert, Chrsitian Scharf, Michael Hecker // J. Bacteriol. - 2003. - Vol. 185, N 6. - P1967-1975 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Глобальная характеристика дисульфидного стресса у Bacillus subtilis
Аннотация: С помощью ДНК микрочипов и протеомного анализа изучены системы регуляции, задействованные при дисульфидном стрессе, индуцированном специфическим тиоловым оксидантом диамидом. Показано, что внесение 1 мМ диамида вызывает остановку роста экспоненциально растущих клеток Bacillus subtilis. Анализ суммарного набора мРНК выявил более чем троекратную индукцию 350 генов: среди них гены окислительного стресса, находящиеся под контролем репрессора PerR, гены теплового шока, контролируемые репрессором CtsR, а также гены предполагаемых регуляторов экспрессии генов и белков, защищающих клетки от действия тяжелых металлов и токсических элементов. Установлено, что дисульфидный стресс вызывает также подавление экспрессии многочисленной группа генов, среди которых и группа генов жесткого негативного ответа. Параллельно выявлены драматические изменения в наборе транслируемых белков в ответ на дисульфидный стресс с помощью 2-мерного элктрофореза радиоактивно меченых белков. Таким образом, в формировании ответа на дисульфидный стресс участвуют несколько регуляторных систем, что свидетельствует о ключевой роли цистеинов, чувствительных к изменению редокс-потенциала. Германия, Inst. Mikrobiol., Ernst-Moritz-Arndt-Univ., 17487 Greifswald. Библ. 28
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.23
Рубрики: СТРЕСС
ДИСУЛЬФИДНЫЙ СТРЕСС

ДИАМИД

ТРАНСКРИПЦИЯ

ДИФФЕРЕНЦИАЛЬНАЯ

МИКРОЧИПЫ ДНК

ПРОТЕОМНЫЙ АНАЛИЗ

BACILLUS SUBTILIS (BACT.)


Доп.точки доступа:
Scharf, Chrsitian; Hecker, Michael


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.06-04Б2.267

   

    Transcriptional regulation of the Staphylococcus aureus thioredoxin and thioredoxin reductase genes in response to oxygen and disulfide stress [Text] / Orit Uziel [et al.] // J. Bacteriol. - 2004. - Vol. 186, N 2. - P326-334 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Транскрипционная регуляция генов тиоредоксина и тиоредоксинредуктазы Staphylococcus aureus в ответ на кислород и дисульфидный стресс
Аннотация: Описаны клонирование, организация и анализ промотора генов тиоредоксина (trxA) и тиоредоксинредуктазы (trxB) Staphylococcus aureus и их транскрипция в зависимости от различных концентраций кислорода и в условиях окислительного стресса. Гибридизацией по-Нозерну показано, что транскрипция генов trxA и trxB происходит на одном уровне как в аэробных, так и в анаэробных условиях. Ряд соединений, вызывающих окислительный стресс, приводят к быстрой индукции транскрипции trxA и trxB, причем наиболее выраженным оказалось действие диамида, менадиона и 'тау'-бутилгидропероксида. В каждом случае транскрипция не зависела от главного стрессового сигма фактора 'сигма'{b} и в результате наблюдалось накопление дисульфидных связей. В то же время, перекись водорода не влияла на индукцию транскрипции генов trxA и trxB. Кроме того, было установлено, что тиоредоксинредуктаза существенна для роста S. aureus и, учитывая ее структурные отличия от аналога животных клеток, может служить мишенью для разработки новых антимикробных соединений. Израиль, Dep. Mol. Microbiol. & Biotechnol., George S. Wise Fac. Life Sci., Tel Aviv Univ., Ramat Aviv. Библ. 47
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ СТРЕСС
КИСЛОРОД

ДИСУЛЬФИДНЫЙ СТРЕСС

ТРАНСКРИПЦИЯ

ГЕНЫ

ГЕН ТИОРЕДОКСИНА TRXA

ГЕН ТИОРЕДОКСИНРЕДУКТАЗЫ TRXB

РЕГУЛЯЦИЯ

STAPHYLOCOCCUS AUREUS (BACT.)


Доп.точки доступа:
Uziel, Orit; Borovok, Ilya; Schreiber, Rachel; Cohen, Gerald; Aharonowiz, Yair


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.05-04Б2.257

   

    Redox-sensitive transcriptional control by a thiol/ disulphide switch in the global regulator, Spx [Text] / Shunji Nakano [et al.] // Mol. Microbiol. - 2005. - Vol. 55, N 2. - P498-510 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Чувствительный к окислению-восстановлению транскрипционный контроль с помощью тиол/дисульфидного переключения у глобального регулятора Spx
Аннотация: Белок Spx является необходимым для выживания Bacillus subtilis в условиях дисульфидного стресса. Его взаимодействие с 'альфа'-субъединицей РНК-полимеразы запускает транскрипционную индукцию генов, требующихся для поддержания тиолового гомеостаза (например, генов trxA и trxB). На N-конце белка Spx имеется мотив Cys-X-X-Cys (CXXC), служащий мишенью для осуществления редокс-зависимого контроля активности регулятора. Показано, что только в окисляющих условиях белок Spx, взаимодействуя с 'альфа'-субъединицей РНК-полимеразы, непосредственно активирует транскрипцию генов trxA и trxB. При этом формируется внутримолекулярный дисульфидный мостик между цистеиновыми остатками мотива CXXC. Описанный механизм активации транскрипции белком Spx является уникальным в том смысле, что он не требует исходно взаимодействия Spx с ДНК. США (Zuber P.), Dep. of Environment. & Biomol. Syst., OGI School of Sci. & Engineer., Oregon Health & Sci. Univ., Beaverton, OR 97006. Библ. 41
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: АДАПТАЦИЯ
ДИСУЛЬФИДНЫЙ СТРЕСС

МЕХАНИЗМ

РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ

АКТИВАТОР ТРАНСКРИПЦИИ SPX

ФУНКЦИЯ

БЕЛОК-БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ

ГЕНЫ АДАПТАЦИИ TRXAB

BACILLUS SUBTILIS (BACT.)


Доп.точки доступа:
Nakano, Shunji; Erwin, Kyle N.; Ralle, Martina; Zuber, Peter


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 13.09-04Б4.172

   

    MexT functions as a redox-responsive regulator modulating disulfide stress resistance in Pseudomonas aeruginosa [Text] / Emilie Fargier [et al.] // J. Bacteriol. - 2012. - Vol. 194, N 13. - P3502-3511 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: МехТ функционирует как регулятор, чувствительный к redox-потенциалу, модулирующий устойчивость к дисульфидному стрессу Pseudomonas aeruginosa
Аннотация: Одной из разновидностей окислительного стресса является дисульфидный стресс, возникающий в результате тиол-дисульфидного дисбаланса в цитоплазме, к-рый может возникнуть вследствие накопления таких тиол-реактивных соединений как хиноны. Дисульфидный стресс, может быть индуцирован диамидом, к-рый непосредственно взаимодействует со свободными тиолами, что приводит к тиол-дисульфидному дисбалансу и образованию аберрантных дисульфидных связей. Кроме того, диамид не участвует в образовании свободных радикалов, что отличает его от других индукторов окислительного стресса, таких как H[2]O[2]. Таким образом, физиологический ответ на диамид отличается от такового на H[2]O[2] и в его реализации задействована альтернативная регуляторная система. Установлено, что МехТ является ключевым регулятором, чувствительным к уровню redox-потенциала в цитоплазме, к-рый определяет естественную устойчивость к дисульфидному стрессу у Pseudomonas aeruginosa. Активированный МехТ индуцирует MexEF-OprN систему, удаляющую электрофильные соединения. Ирландия, BIOMERIT Res. Centre, Dept. Microbiol., Univ. Coll. Cork, Cork. Библ. 72
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.29.25.02
Рубрики: УСТОЙЧИВОСТЬ
ДИСУЛЬФИДНЫЙ СТРЕСС

РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ

МЕХТ РЕГУЛЯТОР

ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ К REDOX-ПОТЕНЦИАЛУ

PSEUDOMONAS AERUGINOSA (BACT.)


Доп.точки доступа:
Fargier, Emilie; Aogain, Micheal Mac; Mooij, Marlies J.; Woods, David F.; Morrissey, John P.; Dobson, Alan D.W.; Adams, Claire; O'Gara, Fergal


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 14.01-04Б2.186

   

    Nonnative disulfide bond formation activates the 'сигма'{32}-dependent heat shock response in Escherichia coli [Text] / Alexandra Muller [et al.] // J. Bacteriol. - 2013. - Vol. 195, N 12. - P2807-2816 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Образование ненативной дисульфидной связи активирует 'сигма'{32}-зависимый ответ теплового шока у Escherichia coli
Аннотация: Образование неприродных дисульфидных связей (ДС) в цитоплазме (т.н. дисульфидный стресс) - часть окислительного стресса. Количественное определение ДС в цитоплазме Escherichia coli показало, что дисульфидный стресс ассоциирован с окислительным стрессом, возникающим под действием пероксида водорода, параквата и кадмия. ДВ является мощным индуктором ответа теплового шока, зависимого от 'сигма'{32}, что ведет к постепенному накоплению в клетках транскриптов, зависимых от этого фактора генов. Образование неприродных ДС в цитоплазме вызывает нарушение фолдинга белков, что стабилизирует 'сигма'{32}, препятствуя его деградации под действием DnaKи FrsH. ФРГ, Med. Proteom-Center, Rugr-Univ. Bochum, Bochum. Библ. 65
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.25
Рубрики: ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ СТРЕСС
ДИСУЛЬФИДНЫЙ СТРЕСС

ТЕПЛОВОЙ ШОК

ФАКТОР 'СИГМА'{32}

ФОЛДИНГ БЕЛКОВ

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Muller, Alexandra; Hoffmann, Jorg H.; Meyer, Helmut E.; Narberhaus, Franz; Jakob, Ursula; Leichert, Lars I.


6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 14.01-04Б4.140

   

    Nonnative disulfide bond formation activates the 'сигма'{32}-dependent heat shock response in Escherichia coli [Text] / Alexandra Muller [et al.] // J. Bacteriol. - 2013. - Vol. 195, N 12. - P2807-2816 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Образование ненативной дисульфидной связи активирует 'сигма'{32}-зависимый ответ теплового шока у Escherichia coli
Аннотация: Образование неприродных дисульфидных связей (ДС) в цитоплазме (т.н. дисульфидный стресс) - часть окислительного стресса. Количественное определение ДС в цитоплазме Escherichia coli показало, что дисульфидный стресс ассоциирован с окислительным стрессом, возникающим под действием пероксида водорода, параквата и кадмия. ДВ является мощным индуктором ответа теплового шока, зависимого от 'сигма'{32}, что ведет к постепенному накоплению в клетках транскриптов, зависимых от этого фактора генов. Образование неприродных ДС в цитоплазме вызывает нарушение фолдинга белков, что стабилизирует 'сигма'{32}, препятствуя его деградации под действием DnaKи FrsH. ФРГ, Med. Proteom-Center, Rugr-Univ. Bochum, Bochum. Библ. 65
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ СТРЕСС
ДИСУЛЬФИДНЫЙ СТРЕСС

ТЕПЛОВОЙ ШОК

ФАКТОР 'СИГМА'{32}

ФОЛДИНГ БЕЛКОВ

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Muller, Alexandra; Hoffmann, Jorg H.; Meyer, Helmut E.; Narberhaus, Franz; Jakob, Ursula; Leichert, Lars I.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)