СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ДЕГИДРОГЕНАЗА ОКИСИ УГЛЕРОДА<.>)

Общее количество найденных документов : 26
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-26

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.078

Hausinger, R. P.
Nickel enzymes in microbes [Text] / R. P. Hausinger // Sci. Total. Environ. - 1994. - Vol. 148, N 2-3. - P157-156 . - ISSN 0048-9697
Перевод заглавия: Содержащие никель ферменты микроорганизмов
Аннотация: Обзор. Известны четыре фермента микроорганизмов, в состав молекул к-рых входит никель: гидрогеназа (I), редуктаза метилкофермента М (II), карбонмонооксиддегидрогеназа (III) и уреаза (IV). По недавно полученным сведениям, существует значительное кол-во вспомогательных генов, облегчающих включение Ni в I и IV. Вероятно, то же должно быть обнаружено в случае II и III. Показали существование связанного с IV гена, ureE, кодирующего белок цитоплазмы, к-рый был очищен и, как оказалось, обратимо связывает Ni. Автор предполагает, что белок UreE служит донором Ni для апопротеина IV. Второй связанный с IV вспомогательный ген, ureG, включает участки, совпадающие с последовательностями в белках, связывающих АТФ и ГТФ. Автор предполагает, что включение Ni в IV требует энергии, и роль UreG заключается в передаче энергии в центр связывания Ni. Белок UreG напоминает по своей последовательности HypB, белок, к-рый, возможно, готовит Ni к вхождению в I. Предполагается, что механизмы, по к-рым у I и IV развивались центры связывания Ni, имеют общего предшественника. США, Dep. Microb., Michigan State Univ., E. Lancing MI 48824. Библ. 52.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
НИКЕЛЬ-СОДЕРЖАЩИЕ ФЕРМЕНТЫ
СТРУКТУРА
БЕЛКИ
МИКРООРГАНИЗМЫ
ГИДРОГЕНАЗА
РЕДУКТАЗА МЕТИЛКОФЕРМЕНТА М
ДЕГИДРОГЕНАЗА ОКИСИ УГЛЕРОДА
УРЕАЗА

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.11-04Б2.40

Enzymes and coenzymes of the carbon monoxide dehydrogenase pathway for autotrophic CO[2] fixation in Archaeoglobus lithotrophicus and the lack of carbon monoxide dehydrogenase in the heterotrophic A. profundus [Text] / Julia Vorholt [et al.] // Arch. Microbiol. - 1995. - Vol. 163, N 2. - P112-118 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Ферменты и коферменты пути через дегидрогеназу окиси углерода для автотрофной фиксации CO[2] у Archaeoglobus lithotrophicus и отсутствие дегидрогеназы окиси углерода у гетеротрофа A. profundus
Аннотация: Гипертермофильная сульфатвосстанавливающая архебактерия A. lithotrophicus растет на среде с H[2] и сульфатом в качестве источников энергии и CO[2] как единственным источником углерода. Этот организм содержит все ферменты и коферменты восстановительного CO-дегидрогеназного пути автотрофной фиксации CO[2], действующие у метаногенных архебактерий. За исключением CO-дегидрогеназы, эти ферменты и коферменты найдены также у Archaeoglobus profundus. Этот организм растет литотрофно на H[2] и сульфате, но отличается от A. lithotrophicus тем, что не может расти автотрофно и требует ацетата и CO[2]. Отсутствие CO-дегидрогеназы у A. profundus подтверждается также наблюдением, что этот организм, в отличие от A. lithotrophicus, не является мини-метаногеном и содержит лишь относительно низкие конц-ии корриноидов. Германия, [Thauer R. K.], Lab. Mikrobiol. Fachbereichs Biol. der Philipps-Univ. und Max-Planck-Inst. fur terrestrische Mikrobiol., D-35043 Marburg. Библ. 65

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: ДЕГИДРОГЕНАЗЫ
ДЕГИДРОГЕНАЗА ОКИСИ УГЛЕРОДА
АВТОТРОФНАЯ ФИКСАЦИЯ УГЛЕКИСЛОТЫ
ARCHAEOGLOBUS LITHOTROPHICUS (BACT.)
ARCHAEOGLOBUS PROFUNDUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Vorholt, Julia; Kunow, Jasper; Stetter, Karl O.; Thauer, Rudolf K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.70

Enzymes and coenzymes of the carbon monoxide dehydrogenase pathway for autotrophic CO[2] fixation in Archaeoglobus lithotrophicus and the lack of carbon monoxide dehydrogenase in the heterotrophic A. profundus [Text] / Julia Vorholt [et al.] // Arch. Microbiol. - 1995. - Vol. 163, N 2. - P112-118 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Ферменты и коферменты пути через дегидрогеназу окиси углерода для автотрофной фиксации CO[2] у Archaeoglobus lithotrophicus и отсутствие дегидрогеназы окиси углерода у гетеротрофа A. profundus
Аннотация: Гипертермофильная сульфатвосстанавливающая архебактерия A. lithotrophicus растет на среде с H[2] и сульфатом в качестве источников энергии и CO[2] как единственным источником углерода. Этот организм содержит все ферменты и коферменты восстановительного CO-дегидрогеназного пути автотрофной фиксации CO[2], действующие у метаногенных архебактерий. За исключением CO-дегидрогеназы, эти ферменты и коферменты найдены также у Archaeoglobus profundus. Этот организм растет литотрофно на H[2] и сульфате, но отличается от A. lithotrophicus тем, что не может расти автотрофно и требует ацетата и CO[2]. Отсутствие CO-дегидрогеназы у A. profundus подтверждается также наблюдением, что этот организм, в отличие от A. lithotrophicus, не является мини-метаногеном и содержит лишь относительно низкие конц-ии корриноидов. Германия, [Thauer R. K.], Lab. Mikrobiol. Fachbereichs Biol. der Philipps-Univ. und Max-Planck-Inst. fur terrestrische Mikrobiol., D-35043 Marburg. Библ. 65

ГРНТИ	34.27.17

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.05-04Б2.88

Пушева, М. А.
Распределение активностей СО-дегидрогеназы при СО-зависимом и пируватзависимом росте анаэробной термофильной карбоксидотрофной бактерии Carboxydothermus hydrogenoformans [Текст] / М. А. Пушева, Т. Г. Соколова // Микробиология. - 1995. - Т. 64, N 5. - С. 581-586 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Клеточные суспензии Carboxydothermus hydrogenoformans, штамм Z-2906, выращенные на средах с окисью углерода или пируватом, окисляли СО с одинаковой скоростью - до 1.5 мкмоль мин{-1} мг{-1} белка. Распределение активности СО-дегидрогеназы зависело от условий выращивания бактерий. Общая активность фермента в экстрактах клеток штамма Z-2906, выращенных на средах с пируватом или в присутствии СО, составляла 3.02 мкмоль мин{-1} мг{-1} и 3.75 мкмоль мин{-1} мг{-1} соответственно. При росте на среде с СО до 70% общей активности СО-дегидрогеназы обнаружено в супернатанте после осаждения нативных протопластов, тогда как при росте на среде с пируватом основная активность фермента (78%) локализована в лизате протопластов. Клеточные экстракты бактерий штамма Z-2906 обладают спектром флуоресценции, характерным для фолатных производных. В мембранах клеток штамма Z-2906 при СО- и пируватзависимом росте идентифицирован цитохром c[552]. Библ. 22

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: CARBOXYDOTHERMUS HYDROGENOFORMANS (BACT.)
ШТАММ Z-2906
ДЕГИДРОГЕНАЗА ОКИСИ УГЛЕРОДА
РАСПРЕДЕЛЕНИЕ АКТИВНОСТИ

Доп.точки доступа:
Соколова, Т.Г.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.05-04Б3.11

Пушева, М. А.
Распределение активностей СО-дегидрогеназы при СО-зависимом и пируватзависимом росте анаэробной термофильной карбоксидотрофной бактерии Carboxydothermus hydrogenoformans [Текст] / М. А. Пушева, Т. Г. Соколова // Микробиология. - 1995. - Т. 64, N 5. - С. 581-586 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Клеточные суспензии Carboxydothermus hydrogenoformans, штамм Z-2906, выращенные на средах с окисью углерода или пируватом, окисляли СО с одинаковой скоростью - до 1.5 мкмоль мин{-1} мг{-1} белка. Распределение активности СО-дегидрогеназы зависело от условий выращивания бактерий. Общая активность фермента в экстрактах клеток штамма Z-2906, выращенных на средах с пируватом или в присутствии СО, составляла 3.02 мкмоль мин{-1} мг{-1} и 3.75 мкмоль мин{-1} мг{-1} соответственно. При росте на среде с СО до 70% общей активности СО-дегидрогеназы обнаружено в супернатанте после осаждения нативных протопластов, тогда как при росте на среде с пируватом основная активность фермента (78%) локализована в лизате протопластов. Клеточные экстракты бактерий штамма Z-2906 обладают спектром флуоресценции, характерным для фолатных производных. В мембранах клеток штамма Z-2906 при СО- и пируватзависимом росте идентифицирован цитохром c[552]. Библ. 22

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: CARBOXYDOTHERMUS HYDROGENOFORMANS (BACT.)
ШТАММ Z-2906
ДЕГИДРОГЕНАЗА ОКИСИ УГЛЕРОДА
РАСПРЕДЕЛЕНИЕ АКТИВНОСТИ

Доп.точки доступа:
Соколова, Т.Г.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.39

Bott, Michael.
Proton translocation coupled to the oxidation of carbon monoxide to CO[2] and H[2] in Methanosarcina barkeri [Text] / Michael Bott, Rudolf K. Thauer // Eur. J. Biochem. - 1989. - Vol. 179, N 2. - P469-472 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Транслокация протонов у Methanosarcina barkeri, сопряженная с окислением окиси углерода до CO[2] и H[2]
Аннотация: Суспензии Кл выращенной с ацетатом культуры M. barkeri катализируют стехиометрическое превращение свободного СО и Н[2]O в СО[2] и Н[2]. Это возможно только в присутствии ингибитора метаногенеза валиномицина. Окисление СО, катализируемое СО-дегидрогеназой, является энергодающей р-цией ('ДЕЛЬТА'G'=-20 кДж/моль) и сопряжено с фосфорилированием АДФ. На моль окисленного СО генерируется по меньшей мере 0,1 моля АТФ. Исследован механизм сопряжения процессов окисления СО и фосфорилирования АДФ. При окислении СО Кл происходит кратковременное подкисление среды. При этом на каждый моль окисленного СО в среду транслоцируется около 2 молей Н+. В присутствии протонофора тетрахлорсалициланилида подкисление среды не происходит, хотя этот протонофор даже стимулирует окисление СО. Интенсивность выхода из клеток Н+ не меняется при добавлении специфического ингибитора протоно-транслоцирующей АТФазы дициклогексилкарбодиимида. Это указывает на то, что транслокация Н+ связана с превращением СО в СО[2] и Н[2], но не с гидролизом в Кл АТФ. Полученные результаты доказывают, что сопряжение окисления СО и фосфорилирования АДФ у M. barker осуществляется по хемиосмотическому механизму. Библ. 21. ФРГ, Lab. fur Mikrobiol. Fachbereich Biol., Philipps-Univ. Marburg, D-3550 Marburg.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: МЕТАНОГЕНЕЗ
ИНГИБИРОВАНИЕ ВАЛИНАМИЦИНОМ
УГЛЕРОДА ОКСИД
ОКИСЛЕНИЕ
ДЕГИДРОГЕНАЗА ОКИСИ УГЛЕРОДА
ТРАНСПОРТ ПРОТОНОВ
АДФ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
METHANOSARCINA BARKERI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Thauer, Rudolf K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.79

Jetten, M. S.M.Stams A.J.M.
Purification and characterization of the CO dehydrogenase from Methanothrix soehngenii [Text] / M. S.M.Stams A.J.M. Jetten, A. J.B. Zehnder // Forum. Mikrobiol. - 1989. - Vol. 12, N 1-2. - P88 . - ISSN 0170-8244
Перевод заглавия: Очистка и характеристика CO-дегидрогеназы из Methanofhrix soehngenii
Аннотация: Наиболее распространенным ацетатиспользующим метаногеном в метаногенных системах является Methanothrix - организм, способный использовать в кач-ве энергетического субстрата только ацетат. В метаногенном расщеплении ацетата важную роль играет CO-дегидрогеназа. Проведена очистка этого фермента (активность к-рого в клеточных экстрактах достигает 5 ед/мг) до гомогенного состояния. В отличие от СО-дегидрогеназ большинства других анаэр. бактерий фермент из M. soehngenii характеризуется заметной устойчивостью к кислороду и лишь слабо ингибируется цианидом. Моль. масса очищ. фермента составляет 190 000. Он состоит из субъединиц массой 79 400 и 19 400 и имеет олигомерную структуру 'альфа'[2]'бета'[2], СО-дегидрогеназа содержит 1,8 г-атомов Ni и 18,7 г-атомов Fe и на ее долю приходится 4% растворимого клеточного белка. В результате исследования кинетики катализируемой СО-дегидрогеназой р-ции установлено, что К[м] для СО составляет 0,7 мМ и для метилвиологена - 65 мкМ. При оптим. рН (рН 9,0) V[м][a][к][с] достигает 140 ед/мг. Фермент из M. soehngenii обладает высокой термостабильностью. Нидерланды, Microbiol., Agr. Univ. Wageningen.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: ДЕГИДРОГЕНАЗА ОКИСИ УГЛЕРОДА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ИНГИБИРОВАНИЕ ЦИАНИДОМ
АЦЕТАТ
МЕТАНОГЕННОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Zehnder, A.J.B.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.80

Frimmer, U.
Enzymatische Untersuchungen zur Ethanol-Oxidation mit Rohextrakt von Methanogenium organophilum [Text] / U. Frimmer, F. Widdel // Forum Mikrobiol. - 1989. - Vol. 12, N 1-2. - S45 . - ISSN 0170-8244
Перевод заглавия: Энзимологическое исследование окисления этанола с использованием сырого экстракта Methanogenium organophilum
Аннотация: Морская метаногенная бактерия M. organophilum способна окислять как вторичные, так и первичные спирты. Конечным продуктом окисления этанола является ацетат. При этом организм получает энергию не за счет субстратного фосфорилирования, т. к. ацетаткиназа и фосфотрансацетилаза не обнаружены. Однако у M. organophilum выявлены ацетаттиокиназа (100 м ед/мг) и СО-дегидрогеназа (250 м ед/мг), хотя организм и не способен расти автотрофно. При участии НАДФ этанол окисляется до ацетальдегида (100 ед/мг), к-рый в клеточных экстрактах без добавления акцепторов электронов подвергается диспропорционированию с образованием этанола и ацетата. Эта р-ция диспропорционирования при низких конц-иях белка ('ЭКВИВ'0,1 мг/мл) заметно стимулируется НАДФ. Результаты указывают на то, что и окисление альдегида является НАДФ-зависимым процессом. ФРГ, Microbiol., Karl von Frisch StraSSe, 3550 Marburg.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: ЭТАНОЛ
ОКИСЛЕНИЕ
АЦЕТАТ
ОБРАЗОВАНИЕ
НАДФ-ЗАВИСИМЫЕ ПРОЦЕССЫ
METHANOGENIUM ORGANOPHILUM (BACT.)
МОРСКИЕ МЕТАНОГЕННЫЕ БАКТЕРИИ
АЦЕТАТТИОКИНАЗА
ДЕГИДРОГЕНАЗА ОКИСИ УГЛЕРОДА

Доп.точки доступа:
Widdel, F.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.83

Пушева, М. А.
Влияние никеля на метаболизм гомоацетатных бактерий [Текст] / М. А. Пушева, Ю. Ю. Берестовская, Н. П. Бородулина // Микробиология. - 1989. - Т. 58, N 2. - С. 206-211 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Исследован рост и активность ключевых ферментов синтеза ацетата гомоацетатных бактерий - термофильной Clostridium thermoautotrophicum Z-99 и мезофильной Butyribacterium methylotrophicum в зависимости от условий культивирования. Показано, что дефицит никеля в среде при росте C. theroautotrophicum на глюкозе не влиял на скорость роста и урожай Кл. Однако при добавлении к такой культуре никеля (3 мкМ) наблюдалась стимуляция роста культуры. Потребление {6}{3}Ni наблюдалось только в первые 20 ч роста со скоростью 20 пМ/(мин*мг сухого в-ва). С другой стороны, при выращивании B. methylotrophicum на глюкозе в отсутствие никеля наблюдалось значительное ингибирование синтеза биомассы и ацетата, а также изменение соотношения продуцируемых культурой ацетата и бутирата. Включение {6}{3}Ni в Кл B. methylotrophicum коррелировало с ростом; скорость транспорта {6}{3}Ni составляла 540 пМ/(мин*мг сухого в-ва). Активность СО-дегидрогеназы в бесклеточных препаратах из B. methylotrophicum зависела от содержания никеля в среде, тогда как дефицит этого элемента в среде не оказывал влияния на СО-дегидрогеназу Z-99. Разница в уровнях СО-дегидрогеназы, гидрогеназы и формиатдегидрогеназы у гетеротрофно и автотрофно росших культур была незначительной. Окисление водорода бесклеточными препаратами термофильной культуры Z-99 происходило более активно и в меньшей степени зависело от рН, чем у мезофильной культуты. Кинетические параметры роста и активности ферментов могут дать дополнительные сведения о факторах, регулирующих взаимоотношения видов в анаэр. сообществах.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.19
Рубрики: АЦЕТАТ
БИОСИНТЕЗ
НИКЕЛЬ
ВЛИЯНИЕ
ДЕГИДРОГЕНАЗА ОКИСИ УГЛЕРОДА
CLOSTRIDIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT.)
BUTYRIBACTERIUM METHYLOTROPHICUM (BACT.)
АНАЭРОБНЫЕ СООБЩЕСТВА

Доп.точки доступа:
Берестовская, Ю.Ю.; Бородулина, Н.П.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.84

Jetten, Mikc S. M.
Purification and characterization of an oxygen-stable carbon monoxide dehydrogenase of Methanothrix soehngenii [Text] / Mikc S. M. Jetten, Alfons J. M. Stams, Alexander J. B. Zehnder // Eur. J. Biochem. - 1989. - Vol. 181, N 2. - P437-441 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Очистка и характеристика устойчивой к кислороду дегидрогеназы моноокиси углерода из Methanothrix soehngenii
Аннотация: СО-дегидрогеназа (I) была очищена до гомогенного состояния из метаногенной, ацетокластической бактерии M. soehngenii. Очистка в 26 раз с выходом 59% включала хр-фию на Q-сефарозе, моно-Q и суперозе-6. В отличие от I из большинства др. анаэр. бактерий, очищ. I из M. soehngenii была заметно устойчивой к О[2] и лишь слабо ингибировалась цианидом. I имеет Mr 190 000 по данным гель-фильтрации на суперозе-6 и состоит из субъединиц с Mr 79400 и 19 400, соединенных в стехиометрии 'альфа'[2]'бета'[2]. Молекула I содержит Ni ('ЭКВИВ'1,9 атома) и Fe ('ЭКВИВ'19 атомов) и составляет 4% от растворимого клеточного белка. Величины К равны 0,7 мМ для СО и 65 мкМ для метилвиологена. В спектре поглощения I имеется максимум при 280 нм и очень широкое плечо в районе 380-480 нм, что характерно для железо-серных белков. Нагревание I в течение 10 мин при 60'ГРАДУС' С приводило к снижению ее активности на 10%, а полная инактивация происходила при 72'ГРАДУС' С. Оптимум для активности в трис-HCl буфере при рН 9,0. При этом рН значение V[м][а][к][с] достигало 140 мкмоль/мин/мг белка. I не восстанавливала НАД и очень слабо восстанавливала кофермент F[4][2][0], ФМН и ФАД. Ил. 7. Табл. 1. Библ. 27. Нидерланды, Correspondence to (A. J. B. Zehnder), Department of Microbiology, Agricultural University Wageningen, Hesselink van Suchtelenweg 4 NL-6703 СТ Wageningen.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: ДЕГИДРОГЕНАЗА ОКИСИ УГЛЕРОДА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
КИСЛОРОД
ЦИАНИДЫ
ВЛИЯНИЕ
METHANOTHRIX SOEHNGENII (BACT.)

Доп.точки доступа:
Stams, Alfons J.M.; Zehnder, Alexander J.B.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.170

Особенности физиологии сульфатредуцирующих бактерий при культивировании в присутствии CO [Текст] / М. Н. Давыдова [и др.] // Всес. конф. Регуляция микроб. метаболизма, Пущино, 12-14 июня, 1989. - Пущино, 1989. - С. 116-117
Аннотация: Установлено, что окись углерода вовлекается в метаболизм сульфатредуцирующих бактерий Desulfovibrio desulfuricans. Бактерии могут использовать СО как единственный донор электронов. Окисление окиси углерода суспензиями Кл сопровождается синтезом АТФ. Кл, инкубированные в атмосфере СО, содержат АТФ в 2-3 раза больше, чем Кл, инкубированные под аргоном. В процессе роста сульфатредуцирующих бактерий с {1}{4}CO (5%) значительная часть меченого углерода ('ЭКВИВ'50%) обнаруживается во фракции, содержащей клеточные стенки. Окись углерода влияет на тонкое строение Кл D. desulfuricans: увеличивается складчатость клеточной стенки, расширяется периплазматическое пространство, обнаруживаются внутриклеточные мембранные структуры. Под действием СО происходит торможение транспорта {1}{4}C-лактата в Кл бактерий, что, очевидно, влияет на энергетический потенциал Кл и приводит к изменениям характера роста культуры. При культивировании сульфатредуцирующих бактерий в атмосфере СО (5%) происходит увеличение СО-дегидрогеназной активности в два раза. В присутствии окиси углерода синтез СО-дегидрогеназы осуществляется de novo. Т. обр., воздействие окиси углерода на сульфатредуцирующие бактерии сопровождается существенными изменениями тонкого строения Кл и их метаболизма.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.25.07.11
Рубрики: СУЛЬФАТРЕДУЦИРУЮЩИЕ БАКТЕРИИ
DESULFOVIBRIO DESULFURICANS (BACT.)
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ДЕГИДРОГЕНАЗА ОКИСИ УГЛЕРОДА
УВЕЛИЧЕНИЕ АКТИВНОСТИ
КЛЕТОЧНАЯ СТЕНКА

Доп.точки доступа:
Давыдова, М.Н.; Золотухина, Л.М.; Карпилова, И.Ю.; Тарасова, Н.Б.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.03-04Б2.34

Carbonyl sulfide inhibition of CO dehydrogenase from Rhodosporillum rubrum [Text] / Michael R. Hyman [et al.] // Biochemistry. - 1989. - Vol. 28, N 17. - P6821-6826 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Ингибирование карбонилсульфидом CO-дегидрогеназы из Rhodospirillum rubrum
Аннотация: Исследуется механизм функционирования дегидрогеназы окиси углерода (I), выделенной из Кл пурпурной несерной бактерии Rhodospirillum rubrum. Молекула I содержит Fe-S группы, атомы Ni и Zn. Фермент катализирует окисление окиси углерода в соответствии с ур-нием: СО+Н[2]O СО[2]+2Н++2e Одним из ингибиторов р-ции является карбонил/сульфид (КС). По отношению к СО ингибирование КС является конкурентным (К[i]=2,3 мкМ), а по отношению к метилвиологену, используемому в кач-ве акцептора электронов, - неконкурентным (К[i]=15,8 мкМ). Предполагают существование т. наз. "пинг-понгового" механизма окисления СО и ингбирования его КС. Подобно СО и ее аналогам, КС предотвращает ингибирование I цианидом, однако не является субстратом фермента. Анализируя кинетические данные, авторы приходят к выводу о наличии в молекуле I 2 сайтов связывания СО. Библ. 27. США, Dep. of Biochem., Univ. of California, Riverside, CA 92521.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07
Рубрики: ДЕГИДРОГЕНАЗА ОКИСИ УГЛЕРОДА
АКТИВНОСТЬ
КОНКУРЕНТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ
НЕКОНКУРЕНТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ
КАРБОНИЛСУЛЬФИД
RHODOSPIRILLUM RUBRUM (BACT.)
ПУРПУРНЫЕ НЕСЕРНЫЕ БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Hyman, Michael R.; Ensign, Scott A.; Arp, Daniel J.; Ludden, Paul W.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.04-04Б2.27

Regulation of carbon monoxide dehydrogenase and hydrogenase in Rhodospirillum rubrum: effects of CO and oxygen on synthesis and activity [Text] / Duane Bonam [et al.] // J. Bacteriol. - 1989. - Vol. 171, N 6. - P3102-3107 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Регулирование дегидрогеназы окиси углерода и гидрогеназы у Rhodospirillum rubrum: действие CO и кислорода на синтез и активность
Аннотация: При добавлении к суспензиям Кл фототрофной пурпурной бактерии R. rubrum CO и помещении их на свет через 160 мин начинается активное образование ими молекулярного водорода. Наибольшее кол-во Н[2] выделяется при наличии в атмосфере 20% СО. Инкубация клеток R. rubrum c CO на свету ведет к синтезу ими СО-дегидрогеназы и гидрогеназы, к-рая катализирует выделение клетками Н[2]. Оба фермента ингибируются молекулярным кислородом. Гидрогеназа в отличии от СО-дегидрогеназы инактивируется при 70'ГРАДУС' С на 95% в течение 5 мин. Однако в отличие от большинства известных гидрогеназ этот фермент у R. rubrum, синтез к-рого индуцирует СО, в атмосфере окиси углерода ингибируется только на 60%. Ил. 5. Библ. 30. США, Div. of Biol. Sci., Univ. of Georgia, Athens, GA 30602.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07
Рубрики: НЕСЕРНЫЕ ПУРПУРНЫЕ БАКТЕРИИ
RHODOSPIRILLUM RUBRUM (BACT.)
ДЕГИДРОГЕНАЗА ОКИСИ УГЛЕРОДА
ГИДРОГЕНАЗА
СИНТЕЗ
АКТИВНОСТЬ
КИСЛОРОД
ОКИСЬ УГЛЕРОДА
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Bonam, Duane; Lehman, Lori; Roberts, Gary P.; Ludden, Paul W.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.08-04Б2.108

Jacobitz, Susanne.
Removal of CO dehydrogenase from Pseudomonas carboxydovorans cytoplasmic membranes, rebinding of CO dehydrogenase to depleted membranes, and restoration of respiratory activities [Text] / Susanne Jacobitz, Ortwin Meyer // J. Bacteriol. - 1989. - Vol. 171, N 11. - P6294-6299 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Удаление CO-дегидрогеназы из цитоплазматических мембран Pseudomonas carboxydovorans, присоединение CO-дегидрогеназы к истощенным мембранам и восстановление дыхательной активности
Аннотация: У P. carboxydovorans CO-дегидрогеназа (I) ассоциирована с цитоплазматической мембраной в виде слабо- и прочносвязанных пулов. Эти пулы различаются по устойчивости к отмывке буфером с низкой ионной силой. Прочносвязанный пул I м. б. солюбилизирован (при сохранении интактности электронно-транспортной системы) цвиттерионным детергентом 3-(3-холамидопропил)диметиламмонио-1-пропансульфоновой к-той или неионным детергентом додецил-'бета'-D-мальтозидом. Инкубация истощенных по I мембран in vitro с супернатантами, содержащими I, приводила к повторному присоединению фермента и восстановлению дыхательной активности с СО. Для р-ции реконструкции необходимы катионы (Li+, Mg{2}+, Mn{2}+, Cr{3}+ или La{3}+), причем увеличение заряда катиона повышало эффективность реконструкции. С мембранами клеток, выращенных на среде с Н[2] или в гетеротрофных условиях, регенерации не происходило, предположительно, из-за отсутствия в них физиологического акцептора электронов для I (цитохрома b[5][6][1]) или др. якорного белка. Библ. 18. ФРГ, Lehrstuhl fur Mikrobiol. der Univ. Bayreuth, 8580 Bayreuth.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: ДЕГИДРОГЕНАЗА ОКИСИ УГЛЕРОДА
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ
PSEUDOMONAS CARBOXYDOVORANS (BACT.)
ДЫХАНИЕ

Доп.точки доступа:
Meyer, Ortwin

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.10-04Б2.55

Ensign, Scott A.
Activation of the nickel-deficient carbon monoxide dehydrogenase from Rhodospirillum rubrum: kinetic characterization and reductant requirement [Text] / Scott A. Ensign, Michael J. Campbell, Paul W. Ludden // Biochemistry. - 1990. - Vol. 29, N 8. - P2162-2168 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Активация дефектной по никелю дегидрогеназы окиси углерода из Rhodospirillum rubrum: кинетическая характеристика и потребность в восстановителе
Аннотация: Исследовали кинетику активации дефектной по никелю апо-СО-дегидрогеназы (I) из R. rubrum экзогенным никелем и условия, влияющие на этот процесс. Активация строго зависела от присутствия низкопотенциальных одноэлектронных восстановителей, таких как дитионит и восстановленный метилвиологен (Е{0}{1}=-440 мВ). Восстановленный индигокармин (Е{0}{1}=-125 мВ) и двухэлектронные восстановители были неэффективны. Потенциал средней точки для активации I составил -475 мВ. Способность восстановителя стимулировать активацию коррелировала с восстановленным состоянием Fe[4]-S[4]-центров в I. Активация следовала кинетике первого порядка с насыщением. При насыщающей конц-ии Ni{2}+ константа скорости активации составила 0,157 мин1}. Начальная скорость, с к-рой I активировалась NiCl[2], также имела область насыщения при высоких конц-иях Ni2+, а константа диссоциации для начального включения никеля в I составила 755 мкМ. Ионы Cd{2}+, Zn{2}+, Co{2}+ и Fe{2}+ конкурентно ингибировали активацию I никелем, а ионы Mn{2}+, Ca{2}+ и Mg{2}+ не влияли на этот процесс. Библ. 20. США, Dep. of Biochem., College of Agric. and Life Sci., Univ. of Wisconsin-Madison, Madison, WI 53706.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07
Рубрики: ДЕГИДРОГЕНАЗА ОКИСИ УГЛЕРОДА
АКТИВАЦИЯ НИКЕЛЕМ
УСЛОВИЯ
RHOEDOSPIRILLUM RUBRUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Campbell, Michael J.; Ludden, Paul W.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.107

Moller-Zinkhan, Dieter.
Anaerobic lactate oxidation to 3 CO[2] by Archaeoglobus fulgidus via the carbon monoxide dehydrogenase pathway: demonstration of the acetyl-CoA carboncarbon cleavage reaction in cell extracts [Text] / Dieter Moller-Zinkhan, Rudolf K. Thauer // Arch. Microbiol. - 1990. - Vol. 153, N 3. - P215-218 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Анаэробное окисление лактата до 3 CO[2] Archaeoglobus fulgidus через CO-дегидрогеназный путь: демонстрация реакции расщепления связи углерод-углерод в ацетил-КоА в экстрактах клеток
Аннотация: Методом меченых атомов показано, что бесклеточные экстракты архебактерии Archaeoglobus fulgidus катализируют р-цию обмена между CO[2] и карбонильной группой ацетил-КоА. Кроме того, экстракты обадают оксидоредуктазной активностью и катализируют окисление СО метилвиологеном и др. акцепторами электронов. Активность СО-дегидрогеназы ингибируется цианидом. Т. обр., A. fulgidus метаболизируют ацетил-КоА путем декарбоксилирования. Библ. 31. ФРГ, (R. K. Thauer) Lab. fur Mikrobiol., FB Biol., Philipps-Univ. D-3550 Marburg.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: АЦЕТИЛ-КОА
УГЛЕКИСЛОТА
РЕАКЦИИ ОБМЕНА
ДЕГИДРОГЕНАЗА ОКИСИ УГЛЕРОДА
ИНГИБИРОВАНИЕ АКТИВНОСТИ
ЦИАНИДЫ
ARCHAEOGLOBUS FULGIDUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Thauer, Rudolf K.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.09-04Б2.157

Abbanat, Darren R.
Synthesis of acetyl coenzyme A by carbon monoxide dehydrogenase complex from acetate-grown Methanosarcina thermophila [Text] / Darren R. Abbanat, James G. Ferry // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 12. - P7145-7150 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Синтез ацетилкофермента А дегидрогеназным комплексом окиси углерода из выращенных на ацетате [клеток] Methanosarcina thermophila
Аннотация: СО-дегидрогеназный комплекс из Methanosarcina thermophila катализирует синтез ацетил-КоА (I) из CH[3]I, CO и КоА со скоростью 65 нмоль/мин/мг белка при 55'ГРАДУС' С. Р-ция заканчивалась через 5 мин при синтезе 52 нмолей I на нмоль фермента. Оптим. т-ра 55-60'ГРАДУС' С, а при 55'ГРАДУС' С скорость р-ции не зависела от рН в диапазоне 5,5-8,0. Скорость синтеза I не зависела от конц-ии КоА в интервале 20 мкМ 1мМ, но снижалась на 50% при 5 мМ. Метилкобаламин, ацетат или СН[3]CH[2]I не заменяли СН[3]I, а СО[2] и цитрат титана не заменяли Со при синтезе I. СО включалась в I бкз предварительного окисления до СО[2]. Синтез I ингибировался при конц-ии цианида 500 мкМ на 50%, тогда как окисление СО комплексом ингибировалось на 50% при конц-ии цианида 10 мкМ. Библ. 31. США, Ferry J. G. Dep. of Anaerobic Microbiology, Virginia Polytechnic Inst. and St. Univ. Blacksburg. VA 24061.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: METHANOSARCINA THERMOPHILA (BACT.)
АЦЕТАТ
РОСТОВОЙ СУБСТРАТ
А
СИНТЕЗ
ДЕГИДРОГЕНАЗА ОКИСИ УГЛЕРОДА
ДЕГИДРОГЕНАЗНЫЙ КОМПЛЕКС

Доп.точки доступа:
Ferry, James G.

18.

Деп. 3540-В91

Окись углерода в метаболизме анаэробных бактерий [Текст] : деп. Казан. науч. центр АНСССР 19910816, N 3540-В91 / М. Н. Давыдова [и др.] ; депонент Казан. науч. центр АНСССР (Казань). - Введ. с 19910816. - [Б. м. : б. и.], 1991. - 25 с. - 106 назв.
Аннотация: В обзоре обобщены собственные и литературные данные об анаэробных бактериях, способных окислять окись углерода. Приводятся сведения о действии окиси углерода на рост и ультраструктуру клеток, использовании СО в метаболизме бактерий. Большое внимание уделено ферменту - CO-дегидрогеназе, участвующему в метаболизме окиси углерода у различных таксономич. групп бактерий. Рассматриваются вопросы по изучению локализации фермента в клетке, влияния условий культивирования на СО-дегидрогеназную активность бактерий, физико-химич. св-в ферментов, обсуждается роль СО-дегидрогеназы в метаболизме анаэробных микроорганизмов. Специальный раздел посвящен возможности практич. использования сульфатредуцирующих бактерий при решении проблемы синтеза органич. соединений из СО, СО[2] и молекулярного водорода.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.99
Рубрики: АНАЭРОБНЫЕ БАКТЕРИИ
ОКИСЬ УГЛЕРОДА
ОКИСЛЕНИЕ
ДЕГИДРОГЕНАЗА ОКИСИ УГЛЕРОДА
ЛОКАЛИЗАЦИЯ В КЛЕТКЕ
АКТИВНОСТЬ
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
СУЛЬФАТРЕДУЦИРУЮЩИЕ БАКТЕРИИ
ОБЗОРЫ

Доп.точки доступа:
Давыдова, М.Н.; Тарасова, Н.Б.; Мухитова, Ф.К.; Карпилова, И.Ю.; Казан. науч. центр АНСССР (Казань)
Свободных экз. нет

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.05-04Б2.207

Specific usage of molybdopterin dinucleotides by molybdoenzymes in Pseudomonas carboxydoflava: CO dehydrogenase harbors molybdopterin cytosine dinucleotide and nitrate reductase molybdopterin guanine dinucleotide [Text] / K. Frunzke [et al.] // Biofactors. - 1991. - Vol. 3, N 2. - P134-135 . - ISSN 0951-6433
Перевод заглавия: Специфичное использование молибдоптериндинуклеотидов молибдоферментами у Pseudomonas carboxydoflava: CO[2]-дегидрогеназа содержит молибдоптеринцитозиндинуклеотид, а нитратредуктаза - молибдоптерингуаниндинуклеотид
Аннотация: При росте в денитрифицирующих условиях Pseudomonas carboxydoflava содержит дыхательную нитратредуктазу (I) в дополнение к конститутивной CO-дегидрогеназе (II). Обе являются молибдоферментами. Птериновые кофакторы, выделенные из очищенных I и II, превращали в соответствующие карбоксамидометильные производные и анализировали хроматографич. и спектроскопич. методами. Оба кофактора при расщеплении нуклеотидпирофосфатазой давали карбоксамидометильное производное молибдоптерина. Кроме того, в птерине I обнаружен ГМФ, а в птерине II - ЦМФ. Т. обр., кофактором I является молибдоптерин/гуаниндинуклеотид (МГД), а кофактором II - молибдоптеринцитозиндинуклеотид (МЦД). Эти рез-ты показывают, что тип используемого нуклеотида очень специфичен для индивидуального молибдофермента. Библ. 6. ФРГ, (Meyer O.), Lehrstuhl fur Mikrobiologie, Univ. Bayreuth, D-8580 Bayreuth.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: PSEUDOMONAS CARBOXYDOFLAVA (BACT.)
МОЛИБДОФЕРМЕНТЫ
МОЛИБДОПТЕРИНДИНУКЛЕОТИДЫ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ КОФАКТОРОВ
ДЕГИДРОГЕНАЗА ОКИСИ УГЛЕРОДА
МОЛИБДОПТЕРИНЦИТОЗИНДИНУКЛЕОТИД
НИТРАТРЕДУКТАЗА
МОЛИБДОПТЕРИНГУАНИНДИНУКЛЕОТИД

Доп.точки доступа:
Frunzke, K.; Hoffmuller, P.; Tachil, J.; Meyer, O.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.08-04Б2.152

Gorst, Carol M.
Spectroscopic studies of the NiFe-carbonyl complex and FeS centers of CO dehydrogenase [Text] : [Abstr.] 5th Int. Conf. Bioinorg. Chem., Oxford, Aug. 4-10, 1991 / Carol M. Gorst, Stephen W. Ragsdale // J. Inorg. Biochem. - 1991. - Vol. 43, N 2-3. - P268 . - ISSN 0162-0134
Перевод заглавия: Спектроскопические исследования NiFe-корбонильного комплекса и FeS-центров дегидрогеназы монооксида углерода
Аннотация: Дегидрогеназа монооксида углерода (ДМУ) из Clostridium thermoaceticum является ключевым ферментом в пути анаэробной фиксации CO[2] через ацетил-КоА. При взаимодействии ДМУ с СО фиксируется сигнал ЭПР, идентифицируемый как NiFeC-сигнал. Данные ЯГР-спектроскопии свидетельствуют с наличии в ДМУ [4Fe-4S]-кластера. Сигнал ЭПР, аналогичный NiFeC-сигналу, регистрируется также при инкубации ДМУ с ацетил-КоА или K[2]CO[3] и COS в присутствии восстановителей. Обсуждается механизм катализа ДМУ. Библ. 2. США, Dep. of Chem., PO BOX 413, Univ. of Wisconsin-MilwauKee, MilwauKee WI 53201.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ДЕГИДРОГЕНАЗА ОКИСИ УГЛЕРОДА
СТРУКТУРА
КАТАЛИЗ
СПЕКТРОСКОПИЯ
CLOSTRIDIUM THERMOACETICUM (BACT.]

Доп.точки доступа:
Ragsdale, Stephen W.

1-20 21-26

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска