Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ГЛИКОЛАТОКСИДАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 40
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40  
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.02-04В2.047

    Iwamoto, K.
    Glycolate oxidase and glycolate dehydrogenase in red Algae (Rhodophyta) [Text] / K. Iwamoto, T. Ikawa // Sorui = Jap. J. Phycol. - 1993. - Vol. 41, N 4. - P406-407 . - ISSN 0038-1578
Перевод заглавия: Гликолатоксидаза и гликолатдегидрогеназа в красных водорослях (Rhodophyta)
Аннотация: Проведено сравнительное изучение характеристик гликолатоксидаз в неочищенных экстрактах образцов красных водорослей пор. Porphyridiales, Compsopogonales, Bangiales, Nemaliales, Gelidiales, Cryptonemiales, Giratrinales, Rhodymeniales и Ceramiales. Измеряли гликолат-зависимое формирование H[2]O[2], восстановление цитохрома c и DCPIP и чувствительность цианида, а также стереоспецифичность D- и L-лактана. Одноклеточные красные водоросли Dixoniella, Rhodella и Porphyridium, а также пресноводная водоросль Compsopogon, содержали гликолатоксидазу, сходную с обнаруженной у Charophyta и Chromophyta, тогда как все многоклеточные морские красные водоросли содержали гликолатдегидрогеназу (ГДГ). Среди ГДГ красных водорослей лишь ГДГ представителей пор. Nemaliales не содержала гликолата. Восстановительная активность в отношении цитохрома c у ГДГ Bangiales, Nemaliales, Ceramiales и Gigartinales была нечувствительной к цианиду, а активность у Gelidiales, Cryptonemiales и Rhodymeniales - чувствительной. Встречаемость гликолатоксидазы и ГДГ у красных водорослей имеет филогенетическое значение для водорослей, кроме представителей Chlorophyta, а гликолатоксидаза красных водорослей имеет, предположительно, различное происхождение от соответствующего фермента зеленых растений. Япония, Inst. Biol. Sci., Univ. of Tsukuba.
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: RHODOPHYTA (ALGAE)
ФЕРМЕНТЫ
ГЛИКОЛАТОКСИДАЗА
ГЛИКОЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА
СВОЙСТВА
РАСПРЕДЕЛЕНИЕ
ФИЛОГЕНИЯ

Доп.точки доступа:
Ikawa, T.
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.08-04В3.109

    Fedina, I. S.
    Effect of sodium chloride on glycolate oxidase and phosphoglycolate phosphotase of Pisum sativum [Text] / I. S. Fedina, Ts. Tsonev // Докл. Бълг. АН. - 1994. - Vol. 47, N 1. - P89-92 . - ISSN 0861-1459
Перевод заглавия: Влияние NaCl на гликолатоксидазу и фосфогликолатфосфатазу в растениях гороха
Аннотация: Изучено действие NaCl в конц-ии от 10 до 50 мМ на гликолатоксидазу (ГО) и фосфогликолатфосфатазу (ФГФ) гороха в условиях in vitro и in vivo (in vitro - до 500 мМ). Во всех случаях отмечалось значительное подавление роста растений, листья не достигали своих нормальных размеров и снижалось содержание хлорофилла и растворимых белков. Изучение ингибирования ферментов in vitro показало, что они достаточно устойчивы к действию высоких конц-ий NaCl, причем ингибирование является субстрат-зависимым. Увеличение конц-ии субстрата снижает ингибиторное действие NaCl, особенно в случае ФГФ, к-рая при 300 мМ NaCl заингибирована на 35% при конц-ии 1 мкМ фосфогликоната и на 5% - при 30 мкМ. Активность ФГФ in vivo не изменялась, а активность ГО возрастала на 35% при 50 мМ NaCl в среде. Болгария, Acad. M. Popov Inst. Plant Physiol., Bulgarian Ac. Sci., 1113 Sofia. Библ. 8.
ГРНТИ  
34.31.21
ВИНИТИ 341.31.21.19
Рубрики: ЗАСОЛЕНИЕ
ФОТОДЫХАНИЕ
ГЛИКОЛАТОКСИДАЗА
ГИДРОЛАЗЫ
ФОСФОГЛИКОЛАТФОСФАТАЗА

Доп.точки доступа:
Tsonev, Ts.
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 97.03-04В3.86

    Ma, Li-Geng.
    Effects of allantoin on the activity of catalase and glycollate oxidase in spinach leaves [Text] / Li-Geng Ma, Fu-Sheng Feng // Photosynthetica. - 1993. - Vol. 29, N 4. - P529-533 . - ISSN 0300-3604
Перевод заглавия: Влияние аллантоина на активность каталазы и гликолатоксидазы в листьях шпината
Аннотация: Растения шпината выращивали на питательном р-ре Хогланда. Проводили инфильтрацию листьев аллантоином, H[2]O[2] и меркаптоэтанолом в течение 2 ч. Активность гликолатоксидазы (Г) ингибировалась аллантоином в листьях шпината после вакуумной инфильтрации. Активность Г ингибировалась на 60,1% при 1,5 мМ аллантоина. Активность каталазы также ингибировалась аллантоином в опытах как in vitro, так и in vivo. Аккумуляция H[2]O[2] ингибировала активность Г. Меркаптоэтанол ослаблял ингибирующий эффект, вызванный аллантоином, и поддерживал активность Г. Рассмотрены возможные механизмы ингибирующего действия. КНР, Hebei Normal Univ., Shijiazhuang. Библ. 14
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: КАТАЛАЗА
ГЛИКОЛАТОКСИДАЗА
АЛЛАНТОИН
ШПИНАТ
ЛИСТ

Доп.точки доступа:
Feng, Fu-Sheng
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 98.03-04В3.151

   
    Влияние CO[2]/солевого шока на активность дыхательных ферментов в проростках пшеницы с различной солеустойчивостью [Text] / Jia-yao Liu [et al.] // Zhiwu xuebao = Acta bot. sin. - 1996. - Vol. 38, N 8. - С. 641-646 . - ISSN 0577-7496
Аннотация: Установили, что рост 2 сортов пшеницы подавлялся NaCl и стимулировался CO[2], и эта реакция была сильнее у растений, подвергшихся воздействию солевого стресса. Содержание хлорофилла у 2 сортов пшеницы снижалось под влиянием NaCl, и уровни хлорофилла повышались под действием CO[2]. Активность сукцинатдегидрогеназы, изоцитратдегидрогеназы, малатдегидрогеназы в цикле трикарбоновых к-т и гликолатоксидазы и гидроксипируватредуктазы в системе фотодыхания стимулировалась NaCl у солечувствительной пшеницы, но подавлялась CO[2], демонстрируя различия реакций у солетолерантной пшеницы. Считают, что повышенные уровни CO[2] могут устранять отрицательные эффекты засоленности. КНР, Dep. of Biology, Qufu Normal Univ., Qufu, Shandong 273165. Библ. 22
ГРНТИ  
34.31.21
ВИНИТИ 341.31.21.19
Рубрики: СУКЦИНАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ИЗОЦИТРАТДЕГИДРОГЕНАЗА
МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА
РОСТ
ПРОРОСТКИ
ПШЕНИЦА
СОЛЕУСТОЙЧИВОСТЬ
ГЛИКОЛАТОКСИДАЗА
ГИДРОКСИПИРУВАТРЕДУКТАЗА
ЗАСОЛЕНИЕ
ШОК
УГЛЕКИСЛЫЙ ГАЗ

Доп.точки доступа:
Liu, Jia-yao; Yi, Yan-jun; Bai, Ke-zhi; Liang, Zheng
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 98.06-04В3.110

    Xu, Jie.
    Усовершенстование метода очистки гликолатоксидазы [Text] / Jie Xu, Ming-Qi Li // Zhiwu shenglixue tongxun = Plant Physiol. Commun. - 1996. - Vol. 32, N 4. - С. 280-282 . - ISSN 0412-0922
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ГЛИКОЛАТОКСИДАЗА
ОЧИСТКА
BRASSICA CAMPESTRIS
SPINACIA OLERACEA
МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ

Доп.точки доступа:
Li, Ming-Qi
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 98.08-04В2.44

    Iwamoto, K.
    Glycolate oxidase and glycolate dehydrogenase in red algae (Rhodophyta) [Text] / K. Iwamoto, T. Ikawa // 15th Int. Bot. Congr., Yokodama, Aug. 28-Sept. 3, 1993. - Yokogama, 1993. - P417
Перевод заглавия: Гликолатоксидаза и гликолатдегидрогеназа у красных водорослей (Rhodophyta)
Аннотация: Лишь одноклеточные красные водоросли р. Dixoniella, Rhodella и Porphyridium содержали гликолатоксидазу (ГОК), сходную с обнаруженной у Charophyta и Chromophyta, тогда как все одноклеточные красные водоросли содержали гликолатдегидрогеназу (ГДГ). В отличие от ГДГ зеленых водорослей и криптофитов, ГДГ многоклеточных красных водорослей, за исключением Bangia, не проявляла гликолат: DCPJP-восстанавливающей активности, но демонстрировала гликолат:cyt c-восстанавливающую активность. ГДГ представителей Bangiales, Ceramiales, Gelidiales и Gigartinales была нечувствительной к цианиду, а ГДГ Cryptonemiales и Rhodymeniales - чувствительной. Встречаемость ГОК и ГДГ у красных водорослей имеет филогенетическое значение. ГОК красных водорослей иного происхождения, чем у зеленых растений. Япония, Inst. of Biol. Sci., Univ. of Tsukuba, Tsukuba, Ibaraki 305
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: RHODOPHYTA (ALGAE)
ГЛИКОЛАТОКСИДАЗА
ГЛИКОЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА
АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Ikawa, T.
7.
Патент 5439813 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12P 7/40.

    Anton, David L.
    Production of glyoxylic acid with glycolate oxidase and catalase immobilized on oxirane acrylic beads [Текст] / David L. Anton, Robert DiCosimo, John E. Gavagan ; E.I. Du Pont de Nemours and Co. - № 253812 ; Заявл. 03.06.1994 ; Опубл. 08.08.1995
Перевод заглавия: Получение глиоксиловой кислоты с помощью гликолатоксидазы и каталазы, иммобилизованных на оксиранакриловых гранулах
Аннотация: Описан метод получения глиоксиловой к-ты путем взаимодействия гликолевой к-ты с кислородом в водном р-ре в присутствии аминового буфера, способного к образованию химического аддукта с глиоксиловой к-той, и гликолатоксидазы и каталазы, иммобилизованных или коиммобилизованных на нерастворимом носителе. Р-ция протекает при рН 7-10, оптимально при рН от 8 до 9,5. Исходная конц-ия гликолевой к-ты от 200 до 2500 мМ, при молярном соотношении амин/гликолевая к-та от 1,0 до 3,0 и при конц-ии иммобилизованной каталазы от 50 до 100 000 ед/мл, оптимально от 350 до 14 000 ед/мл, давлении кислорода до 50 атмосфер, конц-ии иммобилизованной гликолатоксидазы от 0,01 до 10 ед/мл, оптимально 0,1-4 ед/мл и т-ре от 0'ГРАДУС' до 40'ГРАДУС'C, оптимально от 5'ГРАДУС' до 15'ГРАДУС'С. Наилучшие носители для иммобилизации - Eupergit C-250L и Eupergit C
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.17
Рубрики: ГЛИОКСИЛОВАЯ КИСЛОТА
ПОЛУЧЕНИЕ
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ ПРОЦЕСС
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
КОИММОБИЛИЗАЦИЯ
ГЛИКОЛАТОКСИДАЗА
КАТАЛАЗА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
DiCosimo, Robert; Gavagan, John E.; E.I. Du Pont de Nemours and Co.
Свободных экз. нет
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 99.03-04В3.41

    Esquivel, Maria G.
    Protein degradation in C[3] and C[4] plants with particular reference to ribulose bisphosphate carboxylase and glycolate oxidase [Text] / Maria G. Esquivel, Ricardo B. Ferreira, Artur R. Teixeira // J. Exp. Bot. - 1998. - Vol. 49, N 322. - P807-816 . - ISSN 0022-0957
Перевод заглавия: Разрушение белков в C[3] и C[4] растениях при частичном переключении на рибулозобисфосфаткарбоксилазу и гликолатоксидазу
Аннотация: В экспериментах использовали молодые листья растений ряски малой и пшеницы (C[3]), кукурузы и сорго (C[4]). Белки метили {3}H и {35}S, кол-во метки в экстрактах из листьев определяли с помощью проточного сцинтилляционного счетчика. У кукурузы выявлена наибольшая скорость разрушения белков по сравнению с пшеницей и сорго, а также более быстрый протеолиз РБФК. Скорость протеолиза гликолатоксидазы у всех видов была в 2 раза выше, чем РБФК и в 1,5 раза выше, чем белков. Доказана связь процессов деградации с видом растений, а не с типом их фотосинтеза. Португалия, Dep. de Botanica e Engenharia Biologica, Inst. Superior de Agron., Univ. Tecnica de Lisboa, 1399 Lisboa Codex. Библ. 39
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.02
Рубрики: БЕЛКИ
РАЗРУШЕНИЕ
ГЛИКОЛАТОКСИДАЗА
РИБУЛОЗОБИСФОСФАТКАРБОКСИЛАЗА
ПШЕНИЦА
КУКУРУЗА
СОРГО

Доп.точки доступа:
Ferreira, Ricardo B.; Teixeira, Artur R.
9.
Патент 5693490 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 15/29.

   
    Production of glycolate oxidase in methylotrophic yeast [Текст] / David Leroy Anton [и др.] ; E.I. du Pont de Nemours and Co. - № 290508 ; Заявл. 15.08.1994 ; Опубл. 02.12.1997
Перевод заглавия: Продукция гликолатоксидазы в метилотрофных дрожжах
Аннотация: Способ получения гликолатоксидазы включает получение генетически стабильных, трансформированных метилотрофных дрожжей и культивирование их в подходящей среде
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ГЛИКОЛАТОКСИДАЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
ДРОЖЖИ
МЕТИЛОТРОФНЫЕ ДРОЖЖИ
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Anton, David Leroy; Dicosimo, Robert; Gavagan, John Edward; Payne, Mark Scott; E.I. du Pont de Nemours and Co.
Свободных экз. нет
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 02.04-04В3.27

    Yamaguchi, Katsushi.
    Reduction to below threshold levels of glycolate oxidase activities in transgenic tobacco enhances photoinhibition during irradiation [Text] / Katsushi Yamaguchi, Mikio Nishimura // Plant and Cell Physiol. - 2000. - Vol. 41, N 12. - P1397-1406 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Снижение до нижнего порогового уровня активности гликолатоксидазы трансгенного табака усиливает фотоингибирование при освещении
Аннотация: Изучали влияние снижения гликолатного потока на фотоингибирование у трансгенного табака сорта SR1 с пониженной активностью гликолатоксидазы (GO). Снижение GO усиливалось на поздней стадии роста трансформантов, хотя изменений в объемах других ферментов (гидроксипируватредуктазы, серинглиоксилатаминотрансферазы) гликолатного пути метаболизма не было. Фенотип, росший на слабом свету, 30 мкэйнштейн/с*м{2}, напоминал дикий тип. Трансформанты с активностью GO на 35% ниже, чем у дикого типа, имели более низкое соотношение флуоресценций хлорофилла F[v]/F[m] при 500 мкэйнштейн/с*м{2} в течение 8 ч. После облучения в течение 8 ч 60 мкэйнштейн/с*м{2} F[v]/F[m] снижалось у трансформантов с активностью GO на 20% ниже, чем у дикого типа. Т. е., фотосинтез чувствителен к фотоингибированию при снижении активности GO ниже порогового уровня, и при повышенном освещении требуется повышенная активность GO. Усиленный транспорт электронов при повышенном освещении подавляется только у трансформантов с активностью GO на 1/3 ниже, чем у дикого типа, показывая, что регенерация субстрата цикла Кальвина замедляется только при экстремальном снижении GO. Система фотосинтеза нарушается, когда конц-ия этого субстрата снижается до уровня, недостаточного для усвоения избыточной фотонной энергии из окружающей среды. Япония, Dep. of Cell Biology, National Inst. for Basic Biology, Okazaki, 444-8585. Библ. 47
ГРНТИ  
34.31.17
ВИНИТИ 341.31.17.49.07
Рубрики: ФОТОСИНТЕЗ
ТАБАК
ТРАНСГЕННЫЕ РАСТЕНИЯ
ТРАНСПОРТ ЭЛЕКТРОНОВ
ГЛИКОЛАТОКСИДАЗА
СВЕТ
ИНТЕНСИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Nishimura, Mikio
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 02.09-04В2.13

    Iwamoto, Koji.
    A novel glycolate oxidase requiring flavin mononucleotide as the cofactor in the prasinophycean alga Mesostigma viride [Text] / Koji Iwamoto, Tomoyoshi Ikawa // Plant and Cell Physiol. - 2000. - Vol. 41, N 8. - P988-991 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Новая гликолатоксидаза, нуждающаяся в флавинмононуклеотиде как кофакторе в водоросли Mesostigma viride (Prasinophyceae)
Аннотация: Обнаружен новый тип гликолатоокисляющего фермента в празинофитной водоросли Mesostigma viride. Данный фермент был охарактеризован как гликолатоксидаза, сильно нуждающаяся в присутствии флавинмононуклеотида (FMN) и тем отличающаяся от большинства других представителей Prasinophyceae, к-рые вместо гликолатоксидазы располагают гликолатдегидрогеназой. Наличие гликолатоксидазы у M. viride выглядит как исключение в связи с требованием присутствия FMN. Этот фермент появился в зеленых водорослях, предположительно, недавно, параллельно с ростом конц-ии O[2] в атмосфере Земли. Япония, Inst. of Biol. Sci., Univ. of Tsukuba, Tsukuba, Ibaraki, 305-8572. Библ. 31
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CHLOROPHYTA (ALGAE)
MESOSTIGMA VIRIDE (ALGAE)
ГЛИКОЛАТОКСИДАЗА
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Ikawa, Tomoyoshi
12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 03.07-04В3.93

    Xu, Jie.
    Изучение свойств гликолатоксидазы [Text] / Jie Xu // Huanan shifan daxue xuebao. Ziran kexue ban = J. S. China Norm. Univ. Natur. Sci. - 2002. - N 3. - С. 106-111 . - ISSN 1000-5463
Аннотация: По новым теоретическим положениям гликолатоксидаза (ГО) имеет три вида изоферментов: ГО I с ИЭТ 'ЭКВИВ'7.4, ГО II с ИЭТ 'ЭКВИВ'9.4 и ГО III с ИЭТ 'ЭКВИВ'8.3. ГО I состоит и ФМН и одного вида субъединицы, тогда как ГО II и ГО III состоят из ФНМ и 2-х видов субъединиц, что объясняет различия в ИЭТ у ГО в различных растениях. КНР, Col. Life Sci., South China Normal Univ. Guangzhou. Библ. 8
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ГЛИКОЛАТОКСИДАЗА
ИЗОФЕРМЕНТЫ
СРАВНИТЕЛЬНАЯ СТРУКТУРА
СВОЙСТВА
РАСТЕНИЯ
13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 04.02-04В3.25

    Ивентьев, А. Н.
    Изучение распределения и свойств гликолатоксидазы в клетках обкладки и мезофилла кукурузы [Текст] / А. Н. Ивентьев, В. Н. Попов // Биология - наука XXI века. - Пущино, 2003. - С. 334
Аннотация: Исследовали распределение гликолатоксидазы (ГО) в клетках обкладки и мезофилла в C[4]-растении кукурузе и некоторые свойства фермента. При разделении клеток 79-82% общей активности ГО приходилось на клетки обкладки, 18-21% на клетки мезофилла. В ходе очистки ГО было получено 3 пика активности, первый локализован только в клетках обкладки, второй имеет двойственную локализацию, третий встречается лишь в клетках мезофилла. Получены препараты ГО из клеток обкладки и мезофилла с высокой степенью очистки. Показана возможность участия метаболитов дыхания и гликолатного пути в регуляции активности ГО. Изоцитрат активировал работу ГО клеток мезофилла и обкладки. Сукцинат и глицин увеличивали активность ГО из обкладки, но оказывали ингибирующее влияние на фермент из мезофилла. Обсуждаются свойства и роль различно локализованных форм ГО в фотодыхательном метаболизме C[4] растений
ГРНТИ  
34.31.17
ВИНИТИ 341.31.17.45
Рубрики: ДЫХАНИЕ
ФОТОСИНТЕЗ
МЕЗОФИЛЛ
КЛЕТКИ ОБКЛАДКИ
КУКУРУЗА
ГЛИКОЛАТОКСИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
ЛОКАЛИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Попов, В.Н.
14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 04.05-04В3.8

   
    'БЕТА'-N-оксалил-L-'альфа','бета'-диаминопропионовая кислота предохраняет гликолатоксидазу в проростках Lathyrus sativus от света высокой интенсивности [Текст] / Х. Чжан [и др.] // Физиол. раст. - 2003. - Т. 50, N 5. - С. 694-698 . - ISSN 0015-3303
Аннотация: В проростках чины посевной (Lathyrus sativus) наблюдали положительную корреляцию между содержанием 'бета'-N-оксалил-L-'альфа','бета'-диаминопропионовой к-ты (ОДАП) и активностью гликолатоксидазы (ГО). После обработки проростков ОДАП интенсивное освещение не инактивировало ГО. Na[2]S активировал ГО, но не защищал ее от света высокой интенсивности. При обработке проростков возрастающими конц-иями оксалата содержание ОДАП возрастало, но активность ГО снижалась. Достаточно высокая активность ГО была необходима для поддержания активного фотосинтеза при освещении светом высокой интенсивности. Предполагают, что L. sativus, используя оксалат в качестве предшественника для синтеза ОДАП, предохраняет ГО от фотоинактивации благодаря обезвреживанию гидроксильных радикалов. Библ. 25
ГРНТИ  
34.31.15
ВИНИТИ 341.31.15.19
Рубрики: ГЛИКОЛАТОКСИДАЗА
ПРОРОСТКИ
LATHYRUS SATIVUS
ОКСАЛИЛ-L-'АЛЬФА','БЕТА'-ДИАМИНОПРОПИОНОВАЯ КИСЛОТА
СВЕТ
ИНТЕНСИВНОСТЬ
ФОТОСИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Чжан, Х.; Синь, Г.; Янь, Ц.; Ли, Ч.
15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 05.03-04В3.118

   
    Особенности основных характеристик гликолатоксидазы из разных тканей С4-растений [Текст] / А. Н. Ивентьев [и др.] // Годичное собрание Общества физиологов растений России: Международная конференция "Проблемы физиологии растений Севера", Петрозаводск, 15-18 июня, 2004. - Петрозаводск, 2004. - С. 74 . - ISBN 5-9274-0138-4
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ГЛИКОЛАТОКСИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
C[4]-РАСТЕНИЯ

Доп.точки доступа:
Ивентьев, А.Н.; Епринцев, А.Т.; Пузырев, А.Б.; Попов, В.Н.
16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 05.10-04В3.91

   
    Модифицированный метод очистки гликолатоксидазы с высокой активностью и высокой изоэлектрической точкой из зеленых листьев Spinacea oleracea [Text] / Han-ping Yin [et al.] // Huanan shifan daxue xuebao. Ziran kexue ban = J. S. China Norm. Univ. Natur. Sci. - 2004. - N 3. - С. 109-114 . - ISSN 1000-5463
Аннотация: Манипулируя длиной колонки с DEAE-целлюлозой и повышая pH элюционного р-ра, добились быстрого выделения и очистки изофермента гликолатоксидазы из зеленых листьев шпината. Изофермент характеризовался высокой удельной активностью и высокой изоэлектрической точкой при ацетат-целлюлозно-мембранном ЭФ в денатурирующих условиях. Достигнуты 66,5-кратная очистка и выход 0,14% из сырого экстракта в ходе данной процедуры очистки. При электрофоретическом разделении в ПААГ в присутствии ДДС Na получалась лишь 1 линия ферментного белка, показывающая, что очистка произошла до полной гомогенности. КНР, College of Life Sci., South China Normal Univ., Guangdong Key Lab. of Biotechnology for Plant Dev., Guangzhou 510631. Библ. 23
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ГЛИКОЛАТОКСИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
SPINACEA OLERACEA

Доп.точки доступа:
Yin, Han-ping; Xu, Jie; Zeng, Qiu-lian; Wang, Zai-hua; Ye, Qing-sheng
17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 06.02-04В3.57Д

    Дмитриева, Е. А.
    Регуляторные свойства и физиологическая роль изоформ гликолатоксидазы в листьях кукурузы [Текст] : автореф. Дис. на соиск. уч. степ. канд. биол. наук / Е. А. Дмитриева ; Воронеж. гос. ун-т, Воронеж. - Воронеж, 2005. - 24 с. : ил.
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ГЛИКОЛАТОКСИДАЗА
ИЗОФЕРМЕНТЫ
СВОЙСТВА
РОЛЬ
ЛИСТ
КУКУРУЗА

Доп.точки доступа:
Воронеж. гос. ун-т, Воронеж
Свободных экз. нет
18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 06.03-04В3.78

    Епринцев, А. Т.
    Распределение и свойства изоформ гликолатоксидазы из клеток обкладки и мезофилла листьев амаранта (Amaranthus retroflecsus) [Текст] / А. Т. Епринцев, А. Н. Ивентьев, В. Н. Попов // Физиол. раст. - 2005. - Т. 52, N 4. - С. 622-627 . - ISSN 0015-3303
Аннотация: При разделении клеток мезофилла и обкладки из листьев амаранта (Amaranthus retroflecsus L.) было показано, что большая часть гликолатоксидазы (ГО, КФ 1.1.3.15) локализована в клетках обкладки (в среднем 84,5% от общей активности). При элюции с колонки ДЭАЭ-фрактогель были обнаружены 3 пика активности ГО. Первый пик соответствовал изоформе, локализованной в клетках обкладки пучков, второй пик имел двойственную локализацию, третий пик был связан с фракцией мезофилла. Разработанная схема очистки ГО из листьев амаранта, обеспечивающая получение высокоочищенных изоформ из клеток мезофилла и обкладки пучков с удельной активностью 0,54 ФЕ/мг белка и степенью очистки 63,5 раза. Выявлено, что ГО из клеток мезофилла имеет большее сродство к гликолату (значение K[M] для ГО из обкладки составило 58 мкМ, а для ГО из клеток мезофилла - 20 мкМ). Показано, что интермедиаты цикла Кребса влияют на активность ГО из клеток мезофилла и обкладки, причем сукцинат ингибировал, а изоцитрат активировал ГО. Библ. 13
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ГЛИКОЛАТОКСИДАЗА
ИЗОФОРМЫ
ЛИСТ
МЕЗОФИЛЛ
КЛЕТКИ ОБКЛАДКИ
AMARANTHUS RETROFLECSUS

Доп.точки доступа:
Ивентьев, А.Н.; Попов, В.Н.
19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 06.09-04В3.74К

    Ивентьев, А. Н.
    Физико-химические и регуляторные свойства изоформ гликолатоксидазы из C[4]-растений [Текст] / А. Н. Ивентьев. - Воронеж : Воронеж. гос. ун-т, 2005. - 24 с. : ил.
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ГЛИКОЛАТОКСИДАЗА
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
C[4]-РАСТЕНИЯ
Свободных экз. нет
20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 07.06-04В3.52

   
    Очистка гликолактосидазы с разными изоэлектрическими точками из Spinacia oleracea [Text] / Jing Yang [et al.] // Huanan shifan daxue xuebao. Ziran kexue ban = J. S. China Norm. Univ. Natur. Sci. - 2005. - N 4. - С. 91-98 . - ISSN 1000-5463
Аннотация: Из зеленых листьев шпината выделили 5 изоформ гликолатоксидазы с разными изоэлектрическими точками и разными специфическими активностями. КНР, Coll. of Life Sci., South China Normal Univ., Guangdong Key Lab. of Biotechn. for Plant Dev., Guangzhou
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ГЛИКОЛАТОКСИДАЗА
ИЗОФЕРМЕНТЫ
SPINACIA OLERACEA

Доп.точки доступа:
Yang, Jing; Xu, Jie; Dong, Yu-liang; Guo, Jin-ya; Zheng, Qiu-lian; Lu, Man-fang
 1-20    21-40  
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)