СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛОК SM<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.09-04Н1.285

Cook, I. D.
Epstein - Barr virus SM protein [Text] / I. D. Cook, F. Shanahan, P. J. Farrell // Virology. - 1994. - Vol. 204, N 1. - P217-227 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Белок SM вируса Эпштейна - Барр
Аннотация: Изучены белковые продукты открытой рамки считывания BMLF 1 вируса Эпштейна - Барр (ВЭВ) во время раннего продуктивного цикла в клетках В95-8 и Akata. Кодируемый сплайсированной РНК, соединяющей BSLF 2 с BMLF 1, белок SM (I) является самым обильным из белков ВЭБ. В зараженных ВЭБ клетках I ведет себя как фосфопротеин и может быть фосфорилирован in vitro казеинкиназой (II). Компьютерный анализ последовательности I показал, что С-концевая часть I родственна позиционным геномным гомологам 4 других вирусов герпеса, и обнаружил консесусные сайты для II в N-концевых областях I, белка ICP27 вируса простого герпеса типа 1 и белка открытой рамки считывания 57 вируса герпеса обезьян саймири. Сайт-направленный мутагенез консенсусного сайта II в I значительно уменьшает фосфорилирование I in vitro под действием II, но не влияет на способность I транс-активировать конструкцию с репортерным геном САТ. Великобритания, Ludwig Inst. for Can. Res., St. Ma's Hosp. Med. School, London W2 1PG. Библ. 37.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.11.13
Рубрики: ЭПШТЕЙНА - БАРР ВИРУС
ВИРУСНЫЕ БЕЛКИ
БЕЛОК SM
ЭКСПРЕССИЯ
ПРОЦЕССИНГ

Доп.точки доступа:
Shanahan, F.; Farrell, P.J.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 96.02-04Н1.401

Cook, I. D.
Epstein-Barr virus SM protein [Text] / I. D. Cook, F. shanahan, P. J. Farrell // Virology. - 1994. - Vol. 205, N 1. - P217-227 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Белок SM вируса Эпштейна-Барр
Аннотация: Изучены белковые продукты открытой рамки считывания BMLF1 вируса Эпштейна-Барр (ВЭБ) во время раннего продуктивного цикла в клетках В95-8 и Akata. Кодируемый сплайсированной РНК, соединяющей BSLF2 с BMLF1, белок SM (I) является самым обильным из белков ВЭБ. В зараженных ВЭБ клетках I ведет себя как фосфопротеин и может быть фосфорилирован in vitro казеинкиназой (II). Компьютерный анализ последовательности I показал, что С-концевая часть I родственна позиционным геномным гомологам 4 других вирусов герпеса, и обнаружил консенсусные сайты для II в N-концевых областях I, белка ICP27 вируса простого герпеса типа 1 и белка открытой рамки считывания 57 вируса герпеса обезьян саймири. Сайт-направленный мутагенез консенсусного сайта II в I значительно уменьшает фосфорилирование I in vitro под действием II, но не влияет на способность I транс-активировать конструкцию с репортерным геном CAT. Великобритания, Ludwig Inst. for Cancer Res., St. Mary's Hospital Med. School, London W2 1PG. Библ. 37

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.11.02
Рубрики: ВИРУС ЭПШТЕЙНА-БАРР
БЕЛОК SM
ГОМОЛОГИИ
ФУНКЦИИ

Доп.точки доступа:
shanahan, F.; Farrell, P.J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.03-04Б1.81

Cook, I. D.
Epstein-Barr virus SM protein [Text] / I. D. Cook, F. shanahan, P. J. Farrell // Virology. - 1994. - Vol. 205, N 1. - P217-227 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Белок SM вируса Эпштейна-Барр
Аннотация: Изучены белковые продукты открытой рамки считывания BMLF1 вируса Эпштейна-Барр (ВЭБ) во время раннего продуктивного цикла в клетках В95-8 и Akata. Кодируемый сплайсированной РНК, соединяющей BSLF2 с BMLF1, белок SM (I) является самым обильным из белков ВЭБ. В зараженных ВЭБ клетках I ведет себя как фосфопротеин и может быть фосфорилирован in vitro казеинкиназой (II). Компьютерный анализ последовательности I показал, что С-концевая часть I родственна позиционным геномным гомологам 4 других вирусов герпеса, и обнаружил консенсусные сайты для II в N-концевых областях I, белка ICP27 вируса простого герпеса типа 1 и белка открытой рамки считывания 57 вируса герпеса обезьян саймири. Сайт-направленный мутагенез консенсусного сайта II в I значительно уменьшает фосфорилирование I in vitro под действием II, но не влияет на способность I транс-активировать конструкцию с репортерным геном CAT. Великобритания, Ludwig Inst. for Cancer Res., St. Mary's Hospital Med. School, London W2 1PG. Библ. 37

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ЭПШТЕЙНА-БАРР
БЕЛОК SM
ГОМОЛОГИИ
ФУНКЦИИ

Доп.точки доступа:
shanahan, F.; Farrell, P.J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 02.04-04Б1.121

Association with the cellular export receptor CRM 1 mediates function and intracellular localization of Epstein-Barr virus SM protein, a regulator of gene expression [Text] / Sarah M. Boyle [et al.] // J. Virol. - 1999. - Vol. 73, N 8. - P6872-6881 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Ассоциация с рецептором клеточного экспорта CRM 1 опосредует функцию и внутриклеточную локализацию белка SM вируса Эпштейна-Барр, регулятора экспрессии гена
Аннотация: Сплайсинг и посттранскрипциональный процессинг транскриптов генов эукариотов связаны с экспортом из ядра и экспрессией в цитоплазме. Нерасщепленные пре-мРНК и лишенные интронов транскрипты экспрессируются слабо. Вирусы человека и животных кодируют эссенциальные гены в виде отдельных открытых рамок считывания (ОРС) или промежуточных последовательностей нукл. (нукл. ПС) других генов. Многие ретровирусы обладают механизмами осуществления ядерного транспорта своих нерасщепленных мРНК. Например, РНК-связывающий белок Rev вируса иммунодефицита человека (ВИЧ) связывается с растворимым рецептором клеточного экспорта CRM 1 (экспортин N), к-рый передает ядерно-цитоплазматическую транслокацию комплексов Rev с РНК ВИЧ через ядерные поры. Трансформирующий вирус Эпштейна-Барр (ВЭБ) экспрессирует ядерный белок SM на ранней стадии литического цикла. SM связывается с РНК и активирует посттранскрипционно экспрессию разных лишенных интронов литических генов ВЭБ. Показали, что функции трансактивации и транслокации в цитоплазму SM зависят от ассоциации с CRM 1 in vivo. SM может быть связан in vivo с другими компонентами экспорта CRM 1, включая мелкую ГТФазу Ran и нуклеопротеин CAN/Nup214. SM присутствует в цитоплазме, нуклеоплазме и ядерной оболочке трансфецированных клеток. Мутации в богатой лейцином области (LRR) SM угнетают передаваемую CRM 1 транслокацию в цитоплазму и активность SM, подобно лептомицину В, ингибитору формирования комплекса CRM 1. Сочетание действия лептомицина B и мутации LRR в SM более сильно атакуются во внутриядерных структурах. США, Sealy Center for Oncology and Hematology, MRB 9.104, Univ. of Texas Med. Branch, Galveston, TX 77555-1048. Библ. 49

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.07
Рубрики: ВИРУС ЭПШТЕЙНА-БАРР
БЕЛОК SM
ФУНКЦИИ
ВНУТРИКЛЕТОЧНАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ
РЕЦЕПТОР КЛЕТОЧНОГО ЭКСПОРТА CRM 1

Доп.точки доступа:
Boyle, Sarah M.; Ruvolo, Vivian; Gupta, Ashish K.; Swaminathan, Sankar

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 03.02-04Б1.121

Key, S. Catherine Silver
The Epstein-Barr virus (EBV) SM protein enhances Pre-mRNA proseccing of the EBV DNA polymerase transcript [Text] / S.Catherine Silver Key, Tomikazu Yoshizaki, Joseph S. Pagano // J. Virol. - 1998. - Vol. 72, N 11. - P8485-8492 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Белок SM вируса Эпштейна-Барр (ВЭБ) усиливает процессинг пре-мРНК транскрипта ДНК-полимеразы ВЭБ
Аннотация: мРНК гена pol ДНК-полимеразы ВЭБ, содержащая неканонич. сигнал полиаденилирования УАУААА, расщепляется и полиаденилируется неэффективно. Высказано предположение, что ранние белки SM (I) и М (II) ВЭБ, гомологичные белку ICP27 вируса простого герпеса, могут компенсировать неэффективный процессинг мРНК. Показано, что I и II взаимодействуют друг с другом in vitro. Составные белки - продукты слияния I и II с глутатион-S-трансферазой - преципитируют белок сплайсинга (гетерогенный ядерный hn-РНП С1). I коиммунопреципитируется из экстракта экспрессирующих I клеток антителом с белками hn-РНП А1/А2, являющимся факторами сплайсинга и ядерного челночного движения. Кол-во мРНК pol ВЭБ увеличивается в 3-4 раза в клетках HeLa, экспрессирующих I. Это увеличение не связано с усилением транскрипции. Можно предположить, что неэффективный процессинг мРНК pol может компенсироваться и регулироваться I на стадии образования 3'-конца РНК. США, Lineberger Comprehensive Canc. Ctr., Univ. North Carolina, Chapel Hill, NC 27599. Библ. 48

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.07
Рубрики: ВИРУС ЭПШТЕЙНА-БАРР
ДНК-ПОЛИМЕРАЗА
ПРЕ-МРНК ТРАНСКРИПТЫ
ПРОЦЕССИНГ
УСИЛЕНИЕ
БЕЛОК SM

Доп.точки доступа:
Yoshizaki, Tomikazu; Pagano, Joseph S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 07.07-04Б1.24

Swaminathan, Sankar.
Post-transcriptional gene regulation by gamma herpesviruses [Text] / Sankar Swaminathan // J. Cell. Biochem. - 2005. - Vol. 95, N 4. - P698-711 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Посттранскрипционная генная регуляция вирусами герпеса гамма
Аннотация: Обзор. Ядерный РНК-связывающий фосфопротеин вируса Эпштейна-Барр, или SM-белок, является представителем высококонсервативного семейства белков большинства вирусов герпеса млекопитающих. Кратко суммированы основные данные о структурных/функциональных доменах белка SM, его участии в активации генной экспрессии, повышении стабильности мРНК, влиянии на ядерный экспорт транскриптов (функции ядерно-цитоплазматического челнока). Основное внимание уделено посттранскрипционным эффектам SM белка - ингибированию сплайсинга, ассоциации с Sp110b, компонентом ядерных телец клеток-хозяев, опосредованному влиянию на генную экспрессию за счет взаимодействия с нек-рыми белковыми продуктами хозяйских генов. США, Dep. Med., Univ. Florida Shands Canc. Ctr., Gainesville, FL 32610. Библ. 66

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ГЕРПЕСА
ТИП 'ГАММА'
БЕЛОК SM
ФУНКЦИИ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
КЛЕТКИ-ХОЗЯЕВА

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска