Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛОК L25<.>)
Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.137

   

    Routing of ribosomal proteins to the nucleus in Saccharomyces cerevisiae [Text] / P. J. Schaap [et al.] // Proc. 4th Eur. Congr. Biotechnol., Amsterdam, June 14-19, 1987. - Amsterdam etc., 1987. - Vol. 1. - P415 . - ISBN 0-444-42827-5
Перевод заглавия: Поступление рибосомальных белков в ядро у Saccaromyces cerevisiae
Аннотация: Одним из классов белков, к-рые поступают в ядро S. cerevisiae, являются рибосомальные белки, поскольку сборка рибосомных субъединиц происходит гл. обр. в ядре. Для идентификации сигналов, управляющих импортом рибосомальных белков в ядро, сконструированы гибридные гены, кодирующие разные части дрожжевого белка L25 из большой субъединицы рибосомы, слитые с NH[2]-концом 'бета'-галактозидазы Escherichia coli. После трансформации дрожжевых Кл этими гибридными генами, субклеточную локализацию слитого белка определяли in situ с помощью иммунофлуоресцентной или иммунозолотой метки, используя моноклональные антитела против 'бета'-галактозидазы. Домены белка L25, ответственные за его перенос в ядро, планируется сравнивать с сигналами переноса в ядро, идентифицированными в некоторых др. дрожжевых рибосомальных и нерибосомальных белках. Нидерланды, Biochemisch Lab., Vrije Univ. Amsterdam, 1081 HV Amsterdam.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.07
Рубрики: РИБОСОМНЫЕ БЕЛКИ
ПОСТУПЛЕНИЕ В ЯДРО

SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

ГЕНЫ

ГИБРИДНЫЕ ГЕНЫ

БИОТЕХНОЛОГИЯ

БЕЛКИ

БЕЛОК L25

ГАЛАКТОЗИДАЗА * БЕТА-

ESCHERICHIA COLI (BACT.)

КОНГРЕССЫ

4-Й ЕВРОПЕЙСКИЙ КОНГРЕСС

НИДЕРЛАНДЫ

АМСТЕРДАМ

14-19 ИЮНЯ

1987


Доп.точки доступа:
Schaap, P.J.; Riet, J.van't; Planta, R.J.; Raue, H.A.


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.119

    Raue, H. A.

    Structural comparison of 26S rRNA-binding ribosomal protein L25 from two different yeast strains and the equivalent proteins from three eubacteria and two chloroplasts [Text] / H. A. Raue, E. Otaka, K. Suzuki // J. Mol. Evol. - 1989. - Vol. 28, N 5. - P418-426 . - ISSN 0022-2844
Перевод заглавия: Структурное сравнение рибосомного белка L25, связывающего 26S, рРНК, у двух разных штаммов дрожжей и эквивалентных белков трех эубактерий и двух хлоропластов
Аннотация: Проведен компьютерный анализ сходства последовательностей рибосомного белка SL25 Saccharomyces carlsbergensis с эквивалентными белками CL25 Candida utilis, EL23 Escherichia coli, BL23 Bacillus stearothermophilus, ML23 Mycoplasma capricolum, McpL 23 из хлоропластов Marchantia polymorpha и NcpL 23 из хлоропластов Nicotiana tabacum. Отмечено, что дрожжевые белки удлинены примерно на 50-60 аминокислот на N-конце и имеют делецию размером в 13 аминокислот в области С-конца. Обсуждается эволюционное значение этих изменений в белках и биол. значение различных участков белка SL25. Библ. 31. Нидерланды, Biochem. Lab., Vrije Univ., de Boelelaan 1083, 1081HV Amsterdam.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.07
Рубрики: РИБОСОМНЫЕ БЕЛКИ
БЕЛОК L25

ЭКВИВАЛЕНТНЫЕ БЕЛКИ

ГОМОЛОГИЯ

АНАЛИЗ

ДРОЖЖИ

ЭУБАКТЕРИИ

СТРУКТУРНОЕ СРАВНЕНИЕ

РРНК

26S РРНК

ЭВОЛЮЦИЯ


Доп.точки доступа:
Otaka, E.; Suzuki, K.


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.04-04Б2.114

   

    In vivo and in vitro analysis of structure-function relationships in ribosomal protein L25 from Saccharomyces cerevisiae [Text] / C. A. Rutgers [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Gene Struct. and Express. - 1990. - Vol. 1050, N 1-3. - P74-79 . - ISSN 0167-4781
Перевод заглавия: Анализ in vivo и in vitro структурно-функциональных отношений рибосомного белка L25 Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Разработан подход (сочетающий генноинженерные методики in vivo и in vitro), позволивший выявить функциональные домены рибосомного белка L25 Saccharomyces cerevisiae. Анализ внутриклеточного распределения гибридных белков, включающих различные части L25, соединенные с 'бета'-галактозидазой, позволил выявить сигнал ядерной локализации L25 - его N-концевой район (61 остаток). С использованием приготовленных in vitro фрагментов L25 локализован домен (между 61 и 135 остатками), ответственный за специфическое связывание L25 и 26S рРНК. Опыты in vivo показали важность гена L25 для жизнеспособности Кл. Библ. 29. Нидерланды, Biochemisch Lab., Vrije Univ.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.09.02
Рубрики: РИБОСОМНЫЕ БЕЛКИ
БЕЛОК L25

МУТАЦИИ

ДЕЛЕЦИИ

ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ДОМЕНЫ

АНАЛИЗ

ГЕНЕТИЧЕСКАЯ ИНЖЕНЕРИЯ

SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)


Доп.точки доступа:
Rutgers, C.A.; Schaap, P.J.; van't, Riet J.; Woldringh, C.L.; Raue, H.A.


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 92.08-04Я6.120

   

    rRNA binding domain of yeast ribosomal protein L25. Identification of its borders and a key leucine residue [Text] / C. A. Rutgers [et al.] // J. Mol. Biol. - 1991. - Vol. 218, N 2. - P375- . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Связывающий рРНК домен рибосомного белка L25 дрожжей. Идентификация его границ и ключевого остатка лейцина
Аннотация: Идентифицировали участок рибосомного белка L25 дрожжей ответственный за его специфич. связывание с 26s рРНК. Для идентификации использовали меченные {3}{5}S синтетич. фрагменты белка и мутантные формы L25 с точечными мутациями. Показали, что ответственный за связывание с рРНК участок ограничен аминок-тными остатками в положениях 62 и 126 молекулы L25. Остальная часть молекулы и особенно ее 16 С-концевых аминок-т не являются необходимыми компонентами связывания, но увеличивают сродство L25 к 26s рРНК. В участке связывания L25 обнаруживается эволюционно консервативный мотив К[1][2][0] KAYVPL[1][2][6]. Замещение остатка лейцина в положении 126 на изолейцин не влияет на связывание L25 с рРНК, но замена остатка лейцина на лизин полностью отменяет связывание. Т. обр. Лей126, и по-видимому консервативный мотив в целом, играют ключевую роль в связывании L25 с 26s рРНК дрожжей. Нидерланды, [R. H. A.], Biochem. Lab., Viije Univ., 1081 HV Amsterdam. Библ. 43.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.17.07.15
Рубрики: РИБОСОМЫ
БЕЛКИ

БЕЛОК L25

РРНК

СВЯЗЫВАНИЕ

ДРОЖЖИ


Доп.точки доступа:
Rutgers, C.A.; Rientjes, J.M.J.; van't, Riet J.; Raue, H.A.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)