СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛОК 'БЕТА'<.>)

Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 97.05-04А1.100

Arispe, Nelson.
Zn{2+} interaction with Alzheimer amyloid 'бета' protein calcium channels [Text] / Nelson Arispe, Harvey B. Pollard, Eduardo Rojas // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1996. - Vol. 93, N 4. - P1710-1715 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Взаимодействие Zn{2+} с амилоидным 'бета'-белком кальциевых каналов при болезни Альцгеймера
Аннотация: Амилоидный 'бета'-белок, состоящий из 40 аминок-т (А'бета'Б[1-40]), выявляемый при болезни Альцгеймера, образует селективные катионные каналы (КН) через бислойные мембраны из кислых фосфолипидов с проводимостью от 40 до 4 000 pS. Zn{2+} связывается с белком с высоким сродством с образованием амилоидных бляшек. Показано, что Zn{2+} блокирует образованные А'бета'Б[1-40] КН с низкой проводимостью (400 pS) зависимым от дозы способом, а КН с высокой проводимостью (400 pS) при миллимолярных конц-иях. Хелатор Zn{2+} о-фенантролин обращал действие Zn{2+}. Кроме того Zn{2+} модулировал регулирование КН и проводимость только с одной стороны КН. Сделан вывод об асимметричном взаимодействии Zn{2+} с А'бета'Б[1-40] при входе в пору. США, Lab. of Cell Biol. and Genetics, Nat. Inst. of Diabetes, Digestive and Kidney Diseases, Nat. Inst. of Health, Bethesda, MD 20892. Библ. 32

ГРНТИ	34.03.27

ВИНИТИ 341.03.27.11.07.15
Рубрики: БЕЛОК 'БЕТА'
КАТИОННЫЕ КАНАЛЫ
БЛМ
ЦИНК
СВЯЗЫВАНИЕ
СТАРЕНИЕ
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ

Доп.точки доступа:
Pollard, Harvey B.; Rojas, Eduardo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 97.07-04М5.108

Arispe, Nelson.
Zn{2+} interaction with Alzheimer amyloid 'бета' protein calcium channels [Text] / Nelson Arispe, Harvey B. Pollard, Eduardo Rojas // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1996. - Vol. 93, N 4. - P1710-1715 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Взаимодействие Zn{2+} с амилоидным 'бета'-белком кальциевых каналов при болезни Альцгеймера
Аннотация: Амилоидный 'бета'-белок, состоящий из 40 аминок-т (А'бета'Б[1-40]), выявляемый при болезни Альцгеймера, образует селективные катионные каналы (КН) через бислойные мембраны из кислых фосфолипидов с проводимостью от 40 до 4 000 pS. Zn{2+} связывается с белком с высоким сродством с образованием амилоидных бляшек. Показано, что Zn{2+} блокирует образованные А'бета'Б[1-40] КН с низкой проводимостью (400 pS) зависимым от дозы способом, а КН с высокой проводимостью (400 pS) при миллимолярных конц-иях. Хелатор Zn{2+} о-фенантролин обращал действие Zn{2+}. Кроме того Zn{2+} модулировал регулирование КН и проводимость только с одной стороны КН. Сделан вывод об асимметричном взаимодействии Zn{2+} с А'бета'Б[1-40] при входе в пору. США, Lab. of Cell Biol. and Genetics, Nat. Inst. of Diabetes, Digestive and Kidney Diseases, Nat. Inst. of Health, Bethesda, MD 20892. Библ. 32

ГРНТИ	34.39.03

ВИНИТИ 341.39.03.35.99
Рубрики: БЕЛОК 'БЕТА'
КАТИОННЫЕ КАНАЛЫ
БЛМ
ЦИНК
СВЯЗЫВАНИЕ
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ

Доп.точки доступа:
Pollard, Harvey B.; Rojas, Eduardo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.12-04Б1.67

The beta protein of phaqe 'лямбда' promotes strand exchange [Text] / Z. Li [et al.] // J. Mol. Biol. - 1998. - Vol. 276, N 4. - P733-744 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Белок 'бета' фага 'лямбда' способствует обмену нитей
Аннотация: Изучена способность белка 'бета' (I) фага 'лямбда' вызывать обмен нитей ДНК. Показано, что I вызывает смещение олигонуклеотида длиной 43 н., отожженного с кольцевой онДНК фага М13, гомологичным олигонуклеотидом длиной 63 н., лишние 20 н. к-рого комплементарны смещаемой 3'-области ДНК М13. I играет в этой р-ции несколько ролей: 1) I способствует обмену через область ошибочного спаривания длиной 4-8 н., к-рая блокирует обмен при спонтанной ренатурации и миграции ветви; 2) I придает полярность обмену нитей; 3) I остается связанным с гетеродуплексным продуктом обмена нитей. Предложен механизм, в к-ром I продвигает обмен нитей в одном направлении, не используя АТФ и др. экзогенные источники энергии. США, Dep. Genet., Yale Univ. Sch. Med., New Haven, CT 06510. Библ. 21

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ 'ЛЯМБДА'
ДНК
РЕКОМБИНАЦИЯ
ОБМЕН НИТЕЙ
БЕЛОК
БЕЛОК 'БЕТА'
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ

Доп.точки доступа:
Li, Z.; Karakousis, G.; Chiu, S.K.; Reddy, G.; Radding, C.M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.12-04Б1.76

The beta protein of phage 'лямбда' binds preferentially to an intermediate in DNA renaturation [Text] / G. Karakousis [et al.] // J. Mol. Biol. - 1998. - Vol. 276, N 4. - P721-731 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Белок 'бета' фага 'лямбда' связывается преимущественно с промежуточным продуктом ренатурации ДНК
Аннотация: Белок 'бета' (I) фага 'лямбда' способствует ренатурации комплементарных нитей ДНК. I непосредственно связывается с онДНК, но не с днДНК. I более сильно связывается с промежуточным продуктом р-ции ренатурации, к-рую катализирует сам I. I защищает от расщепления нуклеазой весь ренатурированный дуплекс олигонуклеотида длиной 83 н. США, Dep. Genet., Yale Univ. Sch. Med., New Haven, CT 06510. Библ. 39

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ 'ЛЯМБДА'
ДНК
КОМПЛЕМЕНТАРНАЯ НИТЬ
РЕНАТУРАЦИЯ
БЕЛОК
БЕЛОК 'БЕТА'
ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ ПРОДУКТ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Karakousis, G.; Ye, N.; Li, Z.; Chiu, S.K.; Reddy, G.; Radding, C.M.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска