СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ<.>)

Общее количество найденных документов : 21
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-21

Патент 5443973 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12P 13/02.

Sshiwata, Kenichi.
Method of producing 'альфа'-hydroxyisobutyramide from acetone cyanohydrin by nitril hydratase [Текст] / Kenichi Sshiwata, Masao Shimada, Akira Hatamori ; Mitsui Toatsu Chemicals, Inc. - № 929574 ; Заявл. 19.08.1992 ; Опубл. 22.08.1995 ; Приор. 16.08.1991, № 3-206032
Перевод заглавия: Метод получения 'альфа'-оксиизобутирамида из ацетонцианогидрина при помощи нитрилгидратазы
Аннотация: Патент. 'альфа'-Оксиизобутирамид (ОИБА) представляет значительную промышленную ценность как промежуточное соединение в синтезе метилметакрилата - предшественника акриловых полимеров. Предложен способ превращения ацетонцианогидрина (АЦГ) в ОИБА под действием внутриклеточной нитрилгидратазы ряда микроорганизмов, среди к-рых различные штаммы Rhodococcus erythropolis, R. sp., Arthrobacter paraffineus, Achromobacter xerosis, Acinetobacter calcoaceticus и Pseudomonas fluorescens. Клетки, выращенные на среде с кротонамидом, помещают в кол-ве 20-50 г/л в водный р-р АЦГ с pH 7,5-8,5 и инкубируют при 5-8'ГРАДУС'С 10-20 ч. Эффективность конверсии составляет от 66 до 93%. Также разработан метод получения 'альфа','бета'-ненасыщенных карбоновых к-т и карбоксилатов алифатических спиртов из ОИБА. Р-ция гидролиза ОИБА в присутствии алифатического спирта осуществляется при 150'ГРАДУС'С в газовой или водно-газовой фазе с участием некоторых сульфатов, фосфатов и оксидов в качестве катализаторов

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: 'АЛЬФА'-ОКСИИЗОБУТИРАМИД
МЕТОД ПОЛУЧЕНИЯ
ПРЕДШЕСТВЕННИК АКРИЛОВЫХ ПОЛИМЕРОВ
БИОКОНВЕРСИЯ
АЦЕТОНЦИАНГИДРИН
НИТРИЛГИДРАТАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Shimada, Masao; Hatamori, Akira; Mitsui Toatsu Chemicals; Inc.
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.04-04Б3.107

Глазунов, Е. А.
Особенности синтеза сополимера поли(Ц,У) мезофильной и термофильной полинуклеотидфосфорилазами [Текст] / Е. А. Глазунов, М. А. Суржик, Н. Г. Дятлова // Прикл. биохимия и микробиол. - 1997. - Т. 33, N 4. - С. 393-396 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Изучен синтез сополимера поли(Ц, У) полинуклеотидфосфорилазой, выделенной из двух видов микроорганизмов - Escherichia coli и Thermus thermophilus. Установлены зависимости между составом субстратных смесей в широком интервале соотношений между конц-иями данной пары оснований и составом продукта, синтезируемого как свободными, так и иммобилизованными ферментами. Эти зависимости могут быть использованы для получения полирибонуклеотидов - сополимеров заданного состава в достаточно больших кол-вах с помощью биотехнологического процесса. Россия, С.-Петербургский ин-т ядерной физики им. Б. П. Константинова РАН, Гатчина, Ленинградская обл. 188350. Библ. 16

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
АКТИВНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
МЕЗОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
THERMUS THERMOPHILUS (BACT.)
ТЕРМОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
ПОЛИНУКЛЕОТИДЫ
ПОЛИ(Ц, У)
СИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Суржик, М.А.; Дятлова, Н.Г.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.05-04Б2.59

Глазунов, Е. А.
Особенности синтеза сополимера поли(Ц,У) мезофильной и термофильной полинуклеотидфосфорилазами [Текст] / Е. А. Глазунов, М. А. Суржик, Н. Г. Дятлова // Прикл. биохимия и микробиол. - 1997. - Т. 33, N 4. - С. 393-396 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Изучен синтез сополимера поли(Ц, У) полинуклеотидфосфорилазой, выделенной из двух видов микроорганизмов - Escherichia coli и Thermus thermophilus. Установлены зависимости между составом субстратных смесей в широком интервале соотношений между конц-иями данной пары оснований и составом продукта, синтезируемого как свободными, так и иммобилизованными ферментами. Эти зависимости могут быть использованы для получения полирибонуклеотидов - сополимеров заданного состава в достаточно больших кол-вах с помощью биотехнологического процесса. Россия, С.-Петербургский ин-т ядерной физики им. Б. П. Константинова РАН, Гатчина, Ленинградская обл. 188350. Библ. 16

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.07
Рубрики: ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
АКТИВНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
МЕЗОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
THERMUS THERMOPHILUS (BACT.)
ТЕРМОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
ПОЛИНУКЛЕОТИДЫ
ПОЛИ(Ц, У)
СИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Суржик, М.А.; Дятлова, Н.Г.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.05-04Б3.80

Busto, M. D.
Effect of immobilization on the stability of bacterial and fungal 'бета'-D-glucosidase [Text] / M. D. Busto, N. Ortega, M. Perez-Mateos // Process Biochem. - 1997. - Vol. 32, N 5. - P441-449 . - ISSN 0032-9592
Перевод заглавия: Влияние иммобилизации на стабильность бактериальной и грибной 'бета'-D-глюкозидазы
Аннотация: Показано, что 'бета'-глюкозидаза Aspergillus niger может существовать в двух и более взаимопереходных формах с различными энергиями активации. Иммобилизация на полимерной решетке влияла на активность как грибной, так и бактериальной 'бета'-глюкозидазы, т. к. изменяла уровни их энергий активации по сравнению с их растворимыми двойниками. Установлено, что изменение ферментативных свойств при иммобилизации связано с изменениями в структуре фермента, с физическими и химическими свойствами носителя, выбранного для иммобилизации. Испания, Dep. Biotechnol. and Food Sci., Fac. Food Sci. and Technol., Univ. Burgos, Plaza Misael Banuelos, s/n E-09001 Burgos. Библ. 45

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
'БЕТА'-D-ГЛЮКОЗИДАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ГРИБНОЙ ФЕРМЕНТ
ХАРАКТЕРИСТИКА
СТАБИЛЬНОСТЬ
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
УСЛОВИЯ

Доп.точки доступа:
Ortega, N.; Perez-Mateos, M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.05-04Б3.89

Properties of Thermus aquaticus 'бета'-NADH oxidase immobilised on various supports [Text] / Enrico Sanjust [et al.] // Biochem. and Mol. Biol. Int. - 1997. - Vol. 41, N 3. - P555-562 . - ISSN 1039-9712
Перевод заглавия: Свойства 'бета'-NADH-оксидазы из Thermus aquaticus, иммобилизованной на различных подложках
Аннотация: Исследованы свойства 'бета'-NADH-оксидазы из Thermus aquaticus, иммобилизованной на 7 различных подложках. Наиболее оптимальными кинетическими параметрами обладал фермент, иммобилизованный на поливиниловом спирте, активированном глутарильными группами. По сравнению со свободным иммобилизованный фермент был менее термостабилен, однако различий к действию органических растворителей не наблюдалось. Италия, Istit. Chim. Biol., Univ. Cagliari, Via della Pineta 77, Cagliari 09125. Библ. 18

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
'БЕТА'-NADH-ОКСИДАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ХАРАКТЕРИСТИКА
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
ПОДБОР
ПОЛИВИНИЛОВЫЙ СПИРТ
THERMUS AQUATICUS (BACT.)
ИСТОЧНИК ФЕРМЕНТА

Доп.точки доступа:
Sanjust, Enrico; Curreli, Nicoletta; Rescigno, Antonio; Bannister, Joe V.; Cocco, Dina

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.12-04Б3.26

Cytel in Canadian sugar deal [Text] // Biotechnol. Newswatch. - 1997. - N 2june. - P2 . - ISSN 0275-3685
Перевод заглавия: Cytel заключает в Канаде сделку относительно углеводной технологии
Аннотация: Корпорация Cytel подписала эксклюзивное лицензионное соглашение с Ин-том биологических исследований Национального исследовательского совета Канады на технологию получения бактериальных гликозилтрансфераз, к-рую предполагается использовать в сочетании с нуклеозидной технологией, разработанной Glytec - отделением Cytel

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ФИРМЫ
CYTEL CORP.
ГЛИКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ТЕХНОЛОГИЯ ПОЛУЧЕНИЯ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.04-04Б2.46

Структурно-функциональные исследования бактериальной глутаматдекарбоксилазы [Текст] / Б. С. Сухарева [и др.] // 2 Съезд Биохим. о-ва РАН, Москва, 19-23 мая, 1997. - Пущино, 1997. - Ч.1. - С. 72-73 . - ISBN 5-201-14334-2
Аннотация: Изучена реакция глутаматдекарбоксилазы (ГД) с аналогами аспартата и глутамата. Показано, что они являются плохими субстратами и слабыми ингибиторами. Декарбоксилирование этих аминокислот сопровождается трансаминированием кофермента (пиридоксальфосфата) с образованием пиридоксаминфосфата. Проведен анализ гомологии первичной структуры бактериальной ГД и аналогичных ферментов, выделенных из растений (петуния, томаты), а также из мозга и поджелудочной железы высших животных и человека. Показано, что гомология структуры бактериальной и растительной ГД значительно выше, чем с ферментами животного происхождения. На основе гомологии участков первичной структуры, формирующих активный центр бактериальной орнитиндекарбоксилазы и ГД, в последней установлены аминокислотные участки, связывающие пиридоксальфосфат. С помощью компьютерной графики построена модель активного центра фермента. Россия, Ин-т мол. биологии РАН, Москва. Библ. 2

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛУТАМАТДЕКАРБОКСИЛАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
АНАЛОГИ АСПАРТАТА И ГЛУТАМАТА
ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА
ГОМОЛОГИЯ
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
МОДЕЛЬ

Доп.точки доступа:
Сухарева, Б.С.; Христофоров, Р.Р.; Дарий, Е.Л.; Мамаева, О.К.; Андреева, Н.С.; Печик, И.В.; Диксон, Х.Б.Ф.; Спаркс, М.Дж.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.04-04Б3.78

On the relation between pressure and temperature stability of 'альфа'-amylases from Bacillus species: A ftir study [Text] / P. Rubens [et al.] // High Pressure res. Biosci. and Biotechnol. - Leuven, 1997. - P327-330 . - ISBN 90-6186-807-6
Перевод заглавия: О связи между давлением и температурной стабильностью 'альфа'-амилаз из видов Bacillus: FTIR изучение
Аннотация: Представлены результаты сравнения влияния гидростатического давления и т-ры на стабильность трех 'альфа'-амилаз из Bacillus видов. Фурье-ИК-спектроскопия (FTIR) использована для детекции т-ры и давления, индуцирующих изменения в амид 1' связи. Наблюдения in situ за вызванными давлением изменениями в кварцевой кювете показали, что они не так интенсивны, как индуцированное температурой развертывание. Бельгия, Dep. Chem., Dep. Food and Microbial Technol., Katolieke Univ. Leuven. B-3001 Leuven. Библ. 19

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: 'АЛЬФА'-АМИЛАЗЫ
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
СТАБИЛЬНОСТЬ
ТЕМПЕРАТУРА
ДАВЛЕНИЕ
ВЛИЯНИЕ
МЕТОДЫ
FTIR-АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Rubens, P.; Goossens, K.; Heremans, K.; Weemaes, C.; Hendrickx, M.; Tobback, P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.05-04Б3.121

Noguchi, toshitada.
Use of Escherichia coli polyphosphate kinase for oligosaccharide synthesis [Text] / toshitada Noguchi, Toshikazu Shiba // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1998. - Vol. 62, N 8. - P1594-1596 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Использование полифосфаткиназы Escherichia coli для синтеза олигосахаридов
Аннотация: Полифосфаткиназа (I) Escherichia coli катализирует обратный перенос молекул фосфата между ATP и полифосфатом (poly(P)). I катализирует аналогичные процессы не только для ADP, но и др. нуклеозиддифосфатов (NDP[s]), используя в качестве донора фосфата polu(P), с получением в результате нуклеозидтрифосфатов (NTP[s]). Авторы использовали I и poly(P) вместо пируваткиназы и фосфоенолпирувата для регенерации NTP с последующим синтезом сахаров нуклеотидов в циклической системе синтеза олигосахаридов. Подтверждено, что I эффективно катализирует регенерацию UTP в циклической системе синтеза N-ацетиллактозамина. Выявление новой активности I позволило перейти к практическому синтезу олигосахаридов. Япония, Biochem. Div., Yamasa Corporation, Choshi., Chiba 288-0056. Библ. 14

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: ПОЛИФОСФАТКИНАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ОЛИГОСАХАРИДЫ
СИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Shiba, Toshikazu

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.02-04Б2.19

Characteristics and efficiency of glutamine production by coupling of a bacterial glutamine synthetase reaction with the alcoholic fermentation system of baker's yeast [Text] / Shinji Wakisaka [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1998. - Vol. 64, N 8. - P2952-2957 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Характеристика и эффективность продукции глутамина при сопряжении бактериальной глутаминсинтетазной реакции и системы спиртового брожения пекарских дрожжей
Аннотация: Продукцию глутамина путем сопряжения р-ций бактериальной глутаминсинтетазы и сахар-ферментирующей системы пекарских дрожжей для регенерации АТФ изучали при определении выхода продукта, полученного при использовании источника энергии для регенерации АТФ (напр., глюкозы) при дрожжевой ферментации. Показано, что улучшенный выход глутамина достигается при условиях, предусматривающих пониженные конц-ии неорганического фосфата, и использовании мутантного шт., обладающего низкой ассимилирующей способностью для глицерина и этанола. В этом мутанте активность ферментов включает генных в глюконогенез, особенно фруктоза 1,6-бисфосфатазы, была ниже, чем в штаммах дикого типа. Япония, Dep. Biosci. and Biotechnol., Fac. Sci. and Eng. Rithumeikan Univ., 525-0055 Kusatsu. Библ. 23

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.11.09
Рубрики: ГЛУТАМИН
ПРОДУКЦИЯ
СОПРЯЖЕННЫЕ РЕАКЦИИ
ПЕКАРСКИЕ ДРОЖЖИ
СПИРТОВОЕ БРОЖЕНИЕ
ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ

Доп.точки доступа:
Wakisaka, Shinji; Ohshima, Yoshifumi; Ogawa, Masahiro; Tochikura, Tatsurokuro; Tachiki, Takashi

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 00.02-04Б3.83

Characteristics and efficiency of glutamine production by coupling of a bacterial glutamine synthetase reaction with the alcoholic fermentation system of baker's yeast [Text] / Shinji Wakisaka [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1998. - Vol. 64, N 8. - P2952-2957 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Характеристика и эффективность продукции глутамина при сопряжении бактериальной глутаминсинтетазной реакции и системы спиртового брожения пекарских дрожжей
Аннотация: Продукцию глутамина путем сопряжения р-ций бактериальной глутаминсинтетазы и сахар-ферментирующей системы пекарских дрожжей для регенерации АТФ изучали при определении выхода продукта, полученного при использовании источника энергии для регенерации АТФ (напр., глюкозы) при дрожжевой ферментации. Показано, что улучшенный выход глутамина достигается при условиях, предусматривающих пониженные конц-ии неорганического фосфата, и использовании мутантного шт., обладающего низкой ассимилирующей способностью для глицерина и этанола. В этом мутанте активность ферментов включает генных в глюконогенез, особенно фруктоза 1,6-бисфосфатазы, была ниже, чем в штаммах дикого типа. Япония, Dep. Biosci. and Biotechnol., Fac. Sci. and Eng. Rithumeikan Univ., 525-0055 Kusatsu. Библ. 23

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: ГЛУТАМИН
ПРОДУКЦИЯ
СОПРЯЖЕННЫЕ РЕАКЦИИ
ПЕКАРСКИЕ ДРОЖЖИ
СПИРТОВОЕ БРОЖЕНИЕ
ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ

Доп.точки доступа:
Wakisaka, Shinji; Ohshima, Yoshifumi; Ogawa, Masahiro; Tochikura, Tatsurokuro; Tachiki, Takashi

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 04.03-04Б3.56

Effect of pH on high-temperature production of bacterial penicillin acylase in Escherichia coli [Text] / S. -W. Huang [et al.] // Biotechnol. Progr. - 2002. - Vol. 18, N 3. - P678-671 . - ISSN 8756-7938
Перевод заглавия: Влияние pH на высокотемпературную продукцию бактериальной пенициллинацилазы у Escherichia coli
Аннотация: Ориентированная на высокотемпературные условия продукция бактериальной пенициллинацилазы (PAC), которая обычно образуется при низких температурах (30'ГРАДУС'C) была осуществлена с помощью гетерологичной экспрессии pac гена Providencia rettgeri в Escherichia coli. Несмотря на то, что продукция PAC оказалась возможной при температуре 37'ГРАДУС'С условия среды сильно влияли на эффективность процесса. Продукция PAC при 37'ГРАДУС'С осуществлялась только, когда pH культуральной среды был близок к нейтральным значениям (рН 6,5-7,5). При др. PH физиология клеток сильно нарушалась и производительность культуры была низкой. В кислых условиях температура оказывала существенное влияние на уровень pac экспрессии и уд. активность PAC снижалась при повышении температуры культивирования. В основных условиях рост клеток сильно ингибировался, несмотря на то, что уровень pac экспрессии минимально зависел от температуры. Такой необычный характер влияния pH и температуры на pac экспрессию никогда ранее не был описан для бактериальных PACs. Показано, что для сверхпродукции P. rettgeri PAC в E. coli при высоких температурах уровень рН культуры должен строго контролироваться. Тайвань, Dep. Chem. Eng., Feng Chia Univ., Taichung, Taiwan 407. Библ. 18

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ПЕНИЦИЛЛИНАЦИЛАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ПРОДУКЦИЯ
УСЛОВИЯ ВЫСОКИХ ТЕМПЕРАТУР
ВЛИЯНИЕ PH
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Huang, S.-W.; Lin, Y.-H.; Chin, H.-L.; Wang, W.-C.; Kuo, B.-Y.; Chou, C.P.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 04.08-04Б3.66

Hauksson, Jonas B.
Heat-labile bacterial alkaline phosphatase from a marine Vibrio sp. [Text] / Jonas B. Hauksson, Olafur S. Andresson, Bjarni Asgeirsson // Enzyme and Microb. Technol. - 2000. - Vol. 27, N 1-2. - P66-73 . - ISSN 0141-0229
Перевод заглавия: Лабильная к нагреванию бактериальная щелочная фосфатаза из морской Vibrio sp.
Аннотация: Психрофильные организмы были успешно адаптированы к различным низкотемпературным условиям окружающей среды, таким как холодная океанская вода. Штамм морской бактерии, продуцирующий лабильную к нагреванию щелочную фосфатазу, был отобран из 232 штаммов, выделенных из северо-атлантических прибрежных вод. Штамм был охарактеризован как Vibrio sp. Щелочная фосфатаза была очищена в 151 раз с 54%-ным выходом. Активный фермент являлся мономером с мол. массой 55'+-'6 kD. Фермент обладал оптимальной активностью при pH 10 с периодом полужизни 6 мин при 40'ГРАДУС'C и 30 мин при 32'ГРАДУС'C. Фермент из Vibrio sp. обладал более высокими показателями k[cat] и k[m], чем фермент из Escherichia coli. Неорганический фосфат был конкурентным ингибитором с относительно высоким k[i] 'ЭКВИВ'1,7 мМ. Исландия, Dep. Chem., Sci. Inst., Univ. Iceland, Dunhaga 3, 107, Reykjavik

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЩЕЛОЧНАЯ ФОСФАТАЗА
ЛАБИЛЬНОСТЬ К НАГРЕВАНИЮ
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
VIBRIO SP. (BACT.)
МОРСКАЯ БАКТЕРИЯ

Доп.точки доступа:
Andresson, Olafur S.; Asgeirsson, Bjarni

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 04.10-04Б3.63

Covalent immobilization of penicillin acylase from Streptomyces lavendulae [Text] / Jesus Torres-Bacete [et al.] // Biotechnol. Lett. - 2000. - Vol. 22, N 12. - P1011-1014 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Ковалентная иммобилизация пеницилинацилазы из Streptomyces lavendulae
Аннотация: Получена пеницилинацилаза из Streptomyces lavendulae, ковалентно иммобилизованная на акриловых бусинках, предварительно активированных бычьим сывороточным альбумином. Новый биокатализатор высокоактивен, обладает длительной операционной стабильностью. Испания, Dep. Bioquim. y Biol. Molecular I, Fac. Cien. Biol., Univ. Complutense Madrid

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: БИОКАТАЛИЗАТОРЫ
ПОЛУЧЕНИЕ
ПЕНИЦИЛЛИНАЗЫ
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
STREPTOMYCES LAVENDULAE (BACT.)

Доп.точки доступа:
Torres-Bacete, Jesus; Arroyo, Miguel; Torres-Guzmaen, Raquel; de, la Mata Isabel; Castillon, Maria Pilar; Acebal, Carmen

15.

Патент 2252959 Российская Федерация, МКИ C12N 9/88.

Способ получения бактериального ферментного препарата пектин-лиазы [Текст] / А. А. Иваненко [и др.] ; ОАО "Восток". - № 2002124181/13 ; Заявл. 11.09.2002 ; Опубл. 27.05.2005
Аннотация: Изобретение относится к биотехнологии - глубинному культивированию Bacillus circulans - продуцента фермента пектин-лиазы, жидкостной стандартизации и сушке культуральной жидкости или ее фильтрата. Сущность изобретения заключается в использовании в составе питательной среды исходных компонентов: мука кукурузная (от 2,75 до 3,0%) или крахмал кукурузный (картофельный) (2,75%), или смесь муки кукурузной (до 3%) c отрубями пшеничными (до 4%) - и изменении значения водородного показателя стандартизованных солями фильтрата или культуральной жидкости перед обезвоживанием. Изменение состава питательной среды позволяет достигать более высокой продуктивности процесса биосинтеза пектин-лиазы до 34 100 ед/см{3} и повышать термоустойчивость фермента до 85,1% от исходного уровня, а изменение режима подготовки объекта к обезвоживанию по значению водородного показателя (от 6,0 до 7,8 единиц pH) обеспечивает дополнительное увеличение термоустойчивости до 12,2%

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПЕКТИНЛИАЗА
ФЕРМЕНТНЫЙ ПРЕПАРАТ
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ПОЛУЧЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
BACILLUS CIRCULANS (BACT.)
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ГЛУБИННОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ПАТЕНТЫ
РОССИЯ

Доп.точки доступа:
Иваненко, А.А.; Сафонов, В.С.; Змеева, Н.Н.; Чурбанов, В.Г.; Саитова, Н.А.; ОАО "Восток"
Свободных экз. нет

16.

Патент 7320741 Соединенные Штаты Америки, МКИ D21C 3/18.

Tolan, Jeffrey S.
Method of xylanase treatment in a chlorine dioxide bleaching sequence [Текст] / Jeffrey S. Tolan, Corina Popovici, Luc Thibault ; Iogen Bio-Products Corp. - № 10/466640 ; Заявл. 18.01.2002 ; Опубл. 22.01.2008
Перевод заглавия: Метод обработки ксиланазой после отбеливания ClO[2]
Аннотация: Патентуется способ обработки химической пульпы ксиланазой после проведения ее химического отбеливания. На первом этапе химическую пульпу выдерживают для отбеливания с ClO[2], получая при этом частично отбеленную пульпу. Далее предусмотрена обработка последней ксиланазой и проведение щелочной экстракции пульпы. Оптимальные значения pH при обработке ксиланазой соответственно 3,5-5,5 или 5-8 и температура 50 или 70'ГРАДУС'C. Источниками получения фермента являются Bacillus circulans или др. микроорганизмы. Эффективность процесса отбеливания возрастает в щелочной среде в присутствии NaOH, O[3] надуксусной кислоты или др

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.17.17
Рубрики: ЛИГНОЦЕЛЛЮЛОЗНЫЕ МАТЕРИАЛЫ
ХИМИЧЕСКАЯ ПУЛЬПА
ОТБЕЛИВАНИЕ
ОБРАБОТКА CLO[2]
ОБРАБОТКА КСИЛАНАЗОЙ
КСИЛАНАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Popovici, Corina; Thibault, Luc; Iogen Bio-Products Corp.
Свободных экз. нет

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 11.04-04Б4.245

Quorum-quenching acylase reduces the virulence of Pseudomonas aeruginosa in Caenorhabditis elegans infection model [Text] / Evelina Papaioannou [et al.] // Antimicrob. Agents and Chemother. - 2009. - Vol. 53, N 11. - P4891-4897 . - ISSN 0066-4804
Перевод заглавия: Ослабляющая чувство кворума ацилаза снижает вирулентность Pseudomonas aeruginosa в инфекционной модели с использованием Caenorhabditis elegans
Аннотация: В инфекционной модели с использованием нематод Caenorhabditis elegans определяли проявляет ли белок PvdQ (ацилаза) свойство ослабления чувства кворума у Pseudomonas aeruginosa РАО1. Установлено,что штамм РАО1 (рМЕpvdQ), который сверхпродуцировал PvdQ, был менее вирулентным по сравнению с диким штаммом. Более 75% нематод, получавших РАО1 (рМЕpvdQ), выживали и продолжали расти при использовании этого штамма в качестве пищевого источника. При исследовании выживания нематод в течение 4 дней штамм РАО1 - 'дельта'pvdQ показал себя более вирулентным по сравнению с диким штаммом, что подтверждает роль PvdQ как снижающего вирулентность агента. Было показано, что личиночные стадии 1-3 (L1-L3) получали большую пользу от защиты со стороны PvdQ по сравнению с гельминтами L4. Добавление очищенного белка PvdQ к гельминтам С. elegans, инфицированным диким штаммом РАО1, приводило к пониженной патогенности и увеличенному периоду жизни нематод. Сделан вывод, что PvdQ может быть сильным кандидатом для антибактериальной терапии против инфекций, вызванных Pseudomonas. Нидерланды, Dep. of Pharmaceutical Biology, Univ. of Groningen 9713AV, Groningen. Библ. 24

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.25.11
Рубрики: ИНФЕКЦИИ
ГЕЛЬМИНТЫ
МОДЕЛЬ
PSEUDOMONAS (BACT.)
ПАТОГЕННОСТЬ
ЧУВСТВО КВОРУМА
СНИЖЕНИЕ
АЦИЛАЗА PVDQ
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
АНТИБАКТЕРИАЛЬНАЯ ТЕРАПИЯ

Доп.точки доступа:
Papaioannou, Evelina; Wahjudi, Mariana; Nadal-Jimenez, Pol; Koch, Gudrun; Setroikromo, Rita; Quax, Wim J.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 11.09-04Б4.189

Bacterial neuraminidase increases IL-8 production in lung epithelial cells via NF-kB-dependent pathway [Text] / Akira Kuroiwa [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2009. - Vol. 379, N 3. - P754-759 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Бактеральная нейраминидаза повышает образование IL-8 в эпителиальных клетках легких посредством пути, зависимого от NF-'каппа'B
Аннотация: Бактериальная нейраминидаза, в отличие от термоинактивируемой нейраминидазы, стимулирует экспрессию мРНК и белка интерлейкина-8 (IL-8) в эпителиальных клетках А549 и NCI-H202 легких. Бактериальная нейраминидаза стимулирует также промоторную активность IL-8 и репортерную активность фактора NF-'каппа'B. Ингибирование пути передачи сигнала с участием NF-'каппа'B супрессирует экспрессию мРНК IL-8, индуцируемую бактериальной нейраминидазой. Япония, Dep. Chemico-Pharmae. Sci., Grad. Sch. Pharm. Sci., Kumamoto Univ., 5-1 Oe-honmaci, Kumamoto City, Kumamoto 862-0973. Библ. 26

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.09
Рубрики: НЕЙРАМИНИДАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ИНТЕРЛЕЙКИН-8
ЭКСПРЕССИЯ МРНК
СОДЕРЖАНИЕ БЕЛКА
ПРОМОТОРНАЯ АКТИВНОСТЬ
ФАКТОР NF-'КАППА'B
РЕПОРТЕРНАЯ АКТИВНОСТЬ
СИГНАЛЬНЫЙ ПУТЬ
ЭПИТЕЛИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ А549 ЛЕГКИХ

Доп.точки доступа:
Kuroiwa, Akira; Hisatsune, Akinori; Isohaam, Yoichiro; Katsuki, Hiroshi

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 13.01-04Б3.55

Akkaya, Birnur.
Production and immobilization of a novel thermoalkalophilic extracellular amylase from bacilli isolate [Text] / Birnur Akkaya, Ali Fazil Yenidunya, Recep Akkaya // Int. J. Biol. Macromol. - 2012. - Vol. 50, N 4. - P991-995 . - ISSN 0141-8130
Перевод заглавия: Продукция и иммобилизация новой термоалкалифильной внеклеточной амилазы из изолята бацилл
Аннотация: Термоалкалифильная амилаза была выделена из бактериального штамма. Фермент был иммобилизован через свою аминогруппу на эпокси кольца магнитных полиглицидилметакрилатных шариков. Свободный фермент был активен в широком диапазоне рН 7,0-12,0 и проявлял оптимальную активность при 95'ГРАДУС'C и рН 10,0. Иммобилизация приводила к повышению стабильности фермента, он демонстрировал оптимум активности при 105'ГРАДУС'C и рН 11.0. Иммобилизованный фермент характеризовался повышенными значениями K[m] и V[max]. Активности свободного и связанного ферментов определяли при 37'ГРАДУС'C, рН 10.0 и 11.0, соотв., в присутствии различных органических растворителей и детергентов (5%, v/v). Показано, что детергенты, додецилсульфат натрия (SDS) и тритон Х-100, вызывают 6-кратное повышение активности амилазы, и что различные органические растворители также способствуют повышению активности фермента

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: АМИЛАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ПОЛУЧЕНИЕ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
УСЛОВИЯ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
СВОБОДНЫЙ ФЕРМЕНТ
СРАВНИТЕЛЬНОЕ ИЗУЧЕНИЕ
ФЕРМЕНТЫ В ОРГАНИЧЕСКИХ РАСТВОРИТЕЛЯХ

Доп.точки доступа:
Yenidunya, Ali Fazil; Akkaya, Recep

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 13.05-04Б2.3

Akkaya, Birnur.
Production and immobilization of a novel thermoalkalophilic extracellular amylase from bacilli isolate [Text] / Birnur Akkaya, Ali Fazil Yenidunya, Recep Akkaya // Int. J. Biol. Macromol. - 2012. - Vol. 50, N 4. - P991-995 . - ISSN 0141-8130
Перевод заглавия: Продукция и иммобилизация новой термоалкалифильной внеклеточной амилазы из изолята бацилл
Аннотация: Термоалкалифильная амилаза была выделена из бактериального штамма. Фермент был иммобилизован через свою аминогруппу на эпокси кольца магнитных полиглицидилметакрилатных шариков. Свободный фермент был активен в широком диапазоне рН 7,0-12,0 и проявлял оптимальную активность при 95'ГРАДУС'C и рН 10,0. Иммобилизация приводила к повышению стабильности фермента, он демонстрировал оптимум активности при 105'ГРАДУС'C и рН 11.0. Иммобилизованный фермент характеризовался повышенными значениями K[m] и V[max]. Активности свободного и связанного ферментов определяли при 37'ГРАДУС'C, рН 10.0 и 11.0, соотв., в присутствии различных органических растворителей и детергентов (5%, v/v). Показано, что детергенты, додецилсульфат натрия (SDS) и тритон Х-100, вызывают 6-кратное повышение активности амилазы, и что различные органические растворители также способствуют повышению активности фермента

ГРНТИ	34.27.05

ВИНИТИ 341.27.05.09
Рубрики: АМИЛАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ПОЛУЧЕНИЕ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
УСЛОВИЯ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
СВОБОДНЫЙ ФЕРМЕНТ
СРАВНИТЕЛЬНОЕ ИЗУЧЕНИЕ
ФЕРМЕНТЫ В ОРГАНИЧЕСКИХ РАСТВОРИТЕЛЯХ

Доп.точки доступа:
Yenidunya, Ali Fazil; Akkaya, Recep

1-20 21-21

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска