Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ<.>)
Общее количество найденных документов : 370
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.079

   

    Citrate synthases from the Archaea: Development of a bio-specific, affinity chromatography purification procedure [Text] / Keith D. James [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 119, N 1-2. - P181-185 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Цитратсинтазы архебактерий: разработка способа их очистки с помощью биоспецифической, аффинной хроматографии
Аннотация: В качестве источника цитратсинтаз (I) использовали штаммы термофильных и галофильных архебактерий. К ним относились штаммы: Thermoplasma acidophilum 1728, Haloferax volcanii 3757 и Sulfolobus solfataricus 1616 (все из Германской коллекции микроорганизмов, DSM), а также Pyrococcus furiosus от д-ра D. R. Sharp из Centre for Appl. Microb. Research, Porton Down, UK. I очищали до состояния гомогенности с применением аффинной хр-фии на Matrex Gel Red A, используя как элюенты субстрат (оксалацетат) и продукт (коэнзим А) ферментативной реакции. В ряде случаев удавалось очистить I всего за одну ступень до такой чистоты, что полученные молекулы белков были пригодны для определения их N-концевых последовательностей. Метод оказался полезным и при своем использовании для быстрой очистки термофильных I, клонированных и экспрессированных в мезофильных клетках-хозяевах. Великобритания, [M. J. Danson], School of Biol. and Biochem., Univ. of Bath, Bath BA2 7AY. Библ. 13.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦИТРАТСИНТАЗЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ

ОЧИСТКА

АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ

БАКТЕРИИ


Доп.точки доступа:
James, Keith D.; Russell, Rupert J.M.; Parker, Lynne; Daniel, Roy M.; Hough, David W.; Danson, Michael J.


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.06-04М2.366

   

    Purification and some properties of a hydrophilic prokallikrein and a hydrophobic prokallikrein from sheep kidney cortex [Text] : [Pap.] "Kinin 93 Brazil" Meet., Guaruja, Oct. 17-22, 1993 / L. S. Bilbis [et al.] // Braz. J. Med. and Biol. Res. - 1994. - Vol. 27, N 8. - P1897- 1904
Перевод заглавия: Очистка и некоторые свойства гидрофильного прокалликреина и гидрофобного прокалликреина из коркового слоя почек овцы
Аннотация: Описана процедура очистки и некоторые биохимические свойства гидрофильного (1) и гидрофобного (2) прокалликреинов (пКк), выделенных из коркового слоя почек овцы. В отличие от др. методов очистки предложенный метод включает аффинную хроматографию, позволившую идентифицировать 2 типа пКк. Очищенные препараты пКк-1 и пКк-2 содержат сывороточный альбумин, к-рый трудно было отделить. В препаратах, полностью очищенных от сывороточного альбумина, обнаружено 3-кратное уменьшение активности калликреина (Кк). Исследовано влияние нескольких ингибиторов на активность гидрофильного калликреина (Кк-1) и гидрофобного калликреина (Кк-2), а также действие т-ры и детергентов на Кк-2. Показано, что ингибитор трипсина из лимской фасоли не влияет на активность Кк-1 и Кк-2, а соевый ингибитор трипсина и бензамидины подавляют активность Кк-1 и Кк-2 в разной степени. Великобритания, [G. S. Bailey], Dep. of Chemistry and Biological Chemistry, Univ. of Essex, Wivenhoe Park, Colchester, Essex CO4 3SQ. Библ. 15.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.35.02
Рубрики: ПОЧКИ
КАЛЛИКРЕИНЫ

ПОЛУЧЕНИЕ И ОЧИСТКА КАЛЛИКРЕИНОВ

АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ

БИОХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

ОВЦЫ


Доп.точки доступа:
Bilbis, L.S.; Shehu, R.A.; Al-Tufail, M.A.S.; Al-Joufi, A.M.H.; Bailey, G.S.


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.06-04Б3.11

   

    Citrate synthases from the Archaea: Development of a bio-specific, affinity chromatography purification procedure [Text] / Keith D. James [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 119, N 1-2. - P181-185 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Цитратсинтазы архебактерий: разработка способа их очистки с помощью биоспецифической, аффинной хроматографии
Аннотация: В качестве источника цитратсинтаз (I) использовали штаммы термофильных и галофильных архебактерий. К ним относились штаммы: Thermoplasma acidophilum 1728, Haloferax volcanii 3757 и Sulfolobus solfataricus 1616 (все из Германской коллекции микроорганизмов, DSM), а также Pyrococcus furiosus от д-ра D.K. Sharp из Centra for Appl. Microb. Research, Porton Down, UK. I очищали до состояния гомогенности с применением аффинной хр-фии на Matrex Gel Red A, использую как элюенты субстрат (оксалацетат) и продукт (коэнзим A) ферментативной реакции. В ряде случаев удавалось очистить I всего за одну ступень до такой чистоты, что полученные молекулы белков были пригодны для определения их N-концевых последовательностей. Метод оказался полезным и при своем использовании для быстрой очистки термофильных I, клонированных и экспрессированных в мезофильных клетках-хозяевах. Великобритания, (M.J. Danson), School of Biol. and Biochem., Univ. of Bath, Bath BA2 7AY. Библ. 13
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: ЦИТРАТСИНТАЗЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ

ОЧИСТКА

АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ

БАКТЕРИИ


Доп.точки доступа:
James, Keith D.; Russell, Rupert J.M.; Parker, Lynne; Daniel, Roy M.; Hough, David W.; Danson, Michael J.


4.
Патент 5284777 Соединенные Штаты Америки, МКИ G01N33/53;G01N33/536.

    Rosenthal, Murray A.
    Combined glycated hemoglobin and immunoturbidometric glycated albumin assay from whole blood lysate [Текст] / Murray A. Rosenthal, David R. Hocking ; Isolab. Inc. - № 664401 ; Заявл. 04.03.1991 ; Опубл. 08.02.1994
Перевод заглавия: Комбинированный метод определения гликозилированного гемоглобина и иммунотурбидиметрического [измерения] гликозилированного альбумина в лизате цельной крови
Аннотация: Разработан метод и набор реактивов для выделения и количественного определения гликозилированных Hb и др. белков (особенно, гликозилированного альбумина) в одной пробе цельной крови с выделением из гемолизата гликолизированных фракций. В методе используют одну колонку для аффинной хроматографии. Гликозилированный альбумин и др. белки определяют иммунотурбидиметрически с применением соответствующих антител
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.27.07.05
Рубрики: ГЕМАТОЛОГИЧЕСКИЕ ПОКАЗАТЕЛИ
ЦЕЛЬНАЯ КРОВЬ

АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ

БЕЛКИ КРОВИ

ГЛИКОЗИЛИРОВАННЫЕ БЕЛКИ

ГЕМОГЛОБИН

АЛЬБУМИНЫ

ЧЕЛОВЕК

ДИАБЕТ


Доп.точки доступа:
Hocking, David R.; Isolab. Inc.
Свободных экз. нет

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.10-04Б2.5

   

    Rapid purification of yeast cytoplasmic fumarate reductase by affinity chromatography on blue sepharose CL-6B [Text] / Haruhiro Muratsubaki [et al.] // Prep. Biochem. - 1994. - Vol. 24, N 3-4. - P289-296 . - ISSN 0032-7484
Перевод заглавия: Быстрая очистка фумаратредуктазы из цитоплазмы дрожжей методом аффинной хроматографии на голубой Сефарозе CL-6B
Аннотация: Быстрая и эффективная очистка растворимой фумаратредуктазы (ФР) из цитоплазмы дрожжей достигнута хроматографией на голубой Сефарозе CL-6B, хромофор к-рой ингибирует ФР, с последующей элюцией связанного фермента ФДФ, ФМН или рибофлавином. Очищенная ФР достаточно гомогенна, по данным ЭФ в ПААГ в денатурирующих и неденатурирующих условиях. Япония, Dep. Clin. Biochemisry, Kyorin Univ. School Health Sciences, Tokyo 192. Библ. 9
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.05.07
Рубрики: ФУМАРАТРЕДУКТАЗА
ОЧИСТКА

АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ

ЦИТОПЛАЗМА

ДРОЖЖИ


Доп.точки доступа:
Muratsubaki, Haruhiro; Enomoto, Keiichiro; Ichijoh, Yuuka; Tezuka, Toshiharu; Katsume, Takuro


6.
Патент 5278061 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 9/48.

    Bull, Herb G.
    Affinity chromatography matrix useful in purifying interleukin-1'бета' converting enzyme [Текст] / Herb G. Bull, Kevin T. Chapman ; Merck & Co., Inc. - № 746685 ; Заявл. 16.08.1991 ; Опубл. 11.01.1994
Перевод заглавия: Матричная аффинная хроматография для очистки конвертазы интерлейкина 1
Аннотация: Патент США. Конвертаза интерлейкина 1'бета' (ИЛ-1'бета') - фермент, ответственный за превращение предшественника ИЛ-1'бета' в биологически активный цитокин. Определение ИЛ-1'бета' конвертазы целесообразно при диагностике ИЛ-1-опосредуемых заболеваний. Описан метод матричной аффинной хроматографии для очистки ИЛ-1'бета' конвертазы из грубых или частично очищенных препаратов клеточных лизатов (источник - клеточная линия THP.1). Хроматографическая матрица - специфический ингибитор ИЛ-1'бета' конвертазы, ковалентно связанный с эпокси-активированным перекрестно сшитым декстраном через бифункциональный спейсер
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.37.05
Рубрики: ИНТЕРЛЕЙКИН 1
КОНВЕРТАЗА ИНТЕРЛЕЙКИНА 1

ВЫДЕЛЕНИЕ

АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ


Доп.точки доступа:
Chapman, Kevin T.; Merck & Co.; Inc.
Свободных экз. нет

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.12-04К1.9

    Kearse, Kelly P.

    Isolation of immature and mature T cell receptor complexes by lectin affinity chromatography [Text] / Kelly P. Kearse, Alfred Singer // J. Immunol. Meth. - 1994. - Vol. 167, N 1-2. - P75-81 . - ISSN 0022-1759
Перевод заглавия: Выделение зрелых и незрелых комплексов T-клеточного рецептора с помощью аффинной лектиновой хроматографии
Аннотация: 'альфа', 'бета'-, 'гамма'- и 'дельта'-цепи Т-клеточного рецептора (ТКР) являются гликопротеинами и содержат N-сцепленные олигосахаридные боковые цепи высокоманнозного и комплексного типов. Применение метода аффинной хроматографии на основе лектина WGA, специфичного для N-ацетилглюкозамина и сиаловой к-ты, позволило авт. разделить незрелые и зрелые формы 'альфа'-цепи ТКР, а также - выделить целостный комплекс ТКР из лизатов клеток T-клеточной гибридомы. При этом зрелые 'альфа'-цепи и основное количество ТКР связывались с WGA. США, Exptl. Immunol. Branch, Nat. Cancer Inst., NIH, 20892 Bethesda. Библ. 20
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.05.07
Рубрики: РЕЦЕПТОР T-КЛЕТОЧНЫЙ
ПОЛУЧЕНИЕ

АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ

ЛЕКТИНЫ

ПРИМЕНЕНИЕ


Доп.точки доступа:
Singer, Alfred


8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.12-04К1.19

   

    Rapid one-step purification of goat immunoglobulins by immobilized metal ion affinity chromatography [Text] / Valerie Boden [et al.] // J. Immunol. Meth. - 1995. - Vol. 181, N 2. - P225-232 . - ISSN 0022-1759
Перевод заглавия: Быстрая одноступенчатая очистка козьих иммуноглобулинов методом аффинной хроматографии на иммобилизованных ионах металла
Аннотация: Франция, Univ. Technol., Compiegne. Библ. 25
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.05.09
Рубрики: ИММУНОГЛОБУЛИНЫ
ОЧИСТКА

АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ

ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ИОНЫ МЕТАЛЛОВ

КОЗЫ


Доп.точки доступа:
Boden, Valerie; Winzerling, Joy J.; Vijayalakshmi, Mookambeswaran; Porath, Jerker


9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.02-04Я6.90

    Kearse, Kelly P.

    Isolation of immature and mature T cell receptor complexes by lectin affinity chromatography [Text] / Kelly P. Kearse, Alfred Singer // J. Immunol. Meth. - 1994. - Vol. 167, N 1-2. - P75-81 . - ISSN 0022-1759
Перевод заглавия: Выделение зрелых и незрелых комплексов T-клеточного рецептора с помощью аффинной лектиновой хроматографии
Аннотация: 'альфа', 'бета'-, 'гамма'- и 'дельта'-цепи Т-клеточного рецептора (ТКР) являются гликопротеинами и содержат N-сцепленные олигосахаридные боковые цепи высокоманнозного и комплексного типов. Применение метода аффинной хроматографии на основе лектина WGA, специфичного для N-ацетилглюкозамина и сиаловой к-ты, позволило авт. разделить незрелые и зрелые формы 'альфа'-цепи ТКР, а также - выделить целостный комплекс ТКР из лизатов клеток T-клеточной гибридомы. При этом зрелые 'альфа'-цепи и основное количество ТКР связывались с WGA. США, Exptl. Immunol. Branch, Nat. Cancer Inst., NIH, 20892 Bethesda. Библ. 20
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: РЕЦЕПТОР T-КЛЕТОЧНЫЙ
ПОЛУЧЕНИЕ

АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ

ЛЕКТИНЫ

ПРИМЕНЕНИЕ


Доп.точки доступа:
Singer, Alfred


10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.03-04Б3.84

   

    Affinity chromatography of invertase of Concanavalin A-bead cellulose matrix: The case of an extraordinary strong binding glycoenzyme [Text] : [Pap.] Bio-Chromatogr. and Bio-Eng.: VTH Symp. Eur. Soc. Bio-Chromatogr., Nancy, May 17-19, 1994 / D. Mislovicova [et al.] // J. Chromatogr. Biomed. Appl. - 1995. - Vol. 664, N 1. - P145-153 . - ISSN 0378-4347
Перевод заглавия: Аффинная хроматография инвертазы на связанном с конкавалином A матриксе, [представляющем собой] целлюлозные шарики: случай чрезвычайно сильного связывания гликофермента
Аннотация: This work presents conformation of the biospecific character of the interaction of Concanavalin A (Con A) immobilized on bead cellulose with invertase. In spite of the extraordinary strong binding of invertase to this Con A conjugate (k[D]=5*10{-9} M), conditions have been found to use Con A-bead cellulose as an affinity chromatography medium. The effective factor in the release of the bound invertase by the counter ligand ('альфа'-methyl-D-mannopyranoside) is the time of incubation. This phenomenon was demonstrated in both batch and flow-through experiments. A concentration of 1.5 mg Con A per ml of gel was found to be suitable with regard to the maximal invertase/Con A binding ratio and the optimal invertase recovery (94%). As a result of the strong biospecific interaction the purification of invertase was very effective (above ten-fold). Verification by EPLC and PAGE of the product purity revealed only one significant protein band. Словакия, Inst. Chem., Slovak Acad. Sci., Dubravska cesta 9, SK-842 38 Bratislava. Библ. 25
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ИНВЕРТАЗА
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ

ОСОБЕННОСТИ СВЯЗЫВАНИЯ

КОНКОВАЛИН A

ИММОБИЛИЗОВАННЫЙ КОНКАВАЛИН A

НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ

ЦЕЛЛЮЛОЗНЫЕ ШАРИКИ


Доп.точки доступа:
Mislovicova, D.; Chudinova, M.; Gemeiner, P.; Docolomansky, P.


11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.05-04Б3.70

    Kim, Dong-Hoon.

    Retention behavior of amino acids using immobilized Ag(I) chromatography [Text] / Dong-Hoon Kim, Antonio A. Garcia // Biotechnol. Progr. - 1995. - Vol. 11, N 4. - P465-467 . - ISSN 8756-7938
Перевод заглавия: Удерживание аминокислот при хроматографии с использованием иммобилизованного Ag(I)
Аннотация: Immobilization of Ag(I) ions onto a chromatography support allows for the expansion of immobilized metal affinity chromatography (IMAC) to include soft acid/soft base interactions. For the retention of methionine, histidine, and tryptopha, a mathematical model is presented that rationalizes the retention behavior of these amino acids on a Ag(I) column as a function of silver ion loading and pH. The pH effect is imprortant in that methionine is retained longer than histidine at pH values below 5, while at pH 7 histidine is retained longer than methionine. The effects of nonspecific interactions with the modified polymer, electostatic interaction, and soft acid/soft base interactions are also taken into account by the model. This approach may also be useful for modeling the retention times of amino acids on other types of IMAC columns. США, Dep. Chem., Bio and Materials Eng., Arizona State Univ., Tempe, Arizona 85287-6006. Библ. 19
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: АМИНОКИСЛОТЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ

АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ

ИММОБИЛИЗОВАННОЕ СЕРЕБРО

ИСПОЛЬЗОВАНИЕ


Доп.точки доступа:
Garcia, Antonio A.


12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.07-04Б3.16

    Zusman, Rivka.

    Gel fibreglass as a new support for affinity chromatography [Text] / Rivka Zusman, Igor Zusman // Biotechnol. and Appl. Biochem. - 1995. - Vol. 21, N 2. - P161-172 . - ISSN 0885-4513
Перевод заглавия: Гель из стекловолокна в качестве нового носителя для аффинной хроматографии
Аннотация: Недавно изобретен новый носитель из стекловолокна для аффинной хроматографии. Носитель представляет собой стекловолоконный гелевый матрикс, покрытый оксисиланом. Посредством дериватизации неспецифическая сорбция белков на носителе сведена к минимуму; на поверхности решетки стекловолоконного геля создан тонкий слой белка, включенного в стекловолокно. Агенты, находящиеся в анализируемом образце, при диффузии последнего через носитель взаимодействуют с макс. числом молекул включенных в стекловолокно соединений. Носитель очень стоек и в сухом состоянии может храниться при комнатной т-ре в течение нескольких месяцев. Израиль, Lab. Teratol. and Experimental Oncol. The Koret Sch. Veterenary Med. The Hebrew Univ. Jerusalem, Rehovot, P.O. Box 12, Israel 76100. Библ. 27
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.07.02
Рубрики: АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
НОСИТЕЛЬ ИЗ СТЕКЛОВОЛОКНА

РАЗРАБОТКА УСОВЕРШЕНСТВЕННОГО МЕТОДА


Доп.точки доступа:
Zusman, Igor


13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.07-04Б3.54

   

    Membrane-based cell affinity chromatography to retrieve viable cells [Text] / Evgenia Mandrusov [et al.] // Biotechnol. Progr. - 1995. - Vol. 11, N 2. - P208-213 . - ISSN 8756-7938
Перевод заглавия: Клеточная аффинная хроматография на мембране для реабилитации жизнеспособных клеток
Аннотация: A novel scheme for the separation and live recovery of one cell type from a mixture of cells using a cell affinity chromatography (CAC) system is demonstrated. An antimurine IgG was chemically immobilized to a cellphane support via a carbonyldiimidazole (CDI) link. Murine splenocytes flowed over the support, and B-cells were allowed to attach at a shear rate of 15 s{-1}. Once loading was terminated, the support was washed at a shear rate of 315 s{-1} to remove nonspecifically bound cells. Elution of the B-cells was initiated by the transmembrane diffusion of hydrochloric acid (pH 1), supplied to the side of the membrane opposite the cells. At the same time, a shear flow of normal saline was established on the cell side of the membrane, and cells, freed by acid, were retrieved. Results showed that, on average, 250 cells/mm{2} attached to antibody immobilized on cellphane surfaces, at a shear rate of 15 s{-1}, and that attached cells were successfully displaced by acid supplied to the side of the membrane opposite that holding the cells. On average, at least 60% of the B-cells removed by this elution appeared viable, based on a Trypan Blue dye exclusion assay. США, Artifical Organs Res. lab., Dep. Chem. Eng., Material Sci. and Metallurgy Columbia Univ., New York, New York 10027. Библ. 18
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: КЛЕТКИ
РАЗДЕЛЕНИЕ

МЕТОДЫ

АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ


Доп.точки доступа:
Mandrusov, Evgenia; Houng, Abraham; Klein, Elias; Leonard, Edward F.


14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.07-04Б3.105

   

    Выделение С-реактивного белка методом аффинной хроматографии [Текст] / Е. Г. Зотова [и др.] // Биотехнология. - 1995. - N 3-4. - С. 15-19 . - ISSN 0234-2758
Аннотация: Предложено получение биоспецифических сорбентов для выделения C-реактивного белка с использованием в качестве лигандов производных фосфохолина, ковалентно присоединенных к аминозамещенным агарозным матрицам. Выявлено влияние способов активации носителя и иммобилизации лигандов на эффективность полученных сорбентов. Определено оптимальное кол-во иммобилизованного лиганда: 11-27 мкмоль/г сорбента. Россия, НИИЭМ им. Н.Ф. Гамалеи РАМН, Москва, 123098. Библ. 13
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: C-РЕАКТИВНЫЙ БЕЛОК
ВЫДЕЛЕНИЕ

АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ

СОРБЕНТЫ

ПРОИЗВОДНЫЕ ФОСФОХОЛИНА

АГАРОЗНЫЕ МАТРИЦЫ


Доп.точки доступа:
Зотова, Е.Г.; Дружинина, И.Б.; Токсамбаева, С.Ж.; Мысякин, Е.Б.; Рубцов, К.С.; Серебренникова, Г.А.


15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.08-04Б3.99

    Huang, Ping Y.

    Affinity purification of proteins using ligands derived from peptide libraries [Text] / Ping Y. Huang, Ruben G. Carbonell // Biotechnol. and Bioeng. - 1995. - Vol. 47, N 3. - P288-297 . - ISSN 0006-3592
Перевод заглавия: Аффинная очистка белков с использованием лигандов из пептидных библиотек
Аннотация: Пептидная библиотека использована для выявления лигандов, специфически связывающихся с исследуемыми белками. Один из пептидов использован в качестве лиганда для очистки S-белка с помощью аффинной хроматографии. Оптимизированы условия иммобилизации пептидов. Показано, что аффинность пептида не зависит от его ориентации при иммобилизации. Увеличение плотности пептида повышает связывающую способность геля. Осуществлена прямая очистка S-белка из реакционной смеси РНКазы А. США, Dep. Chem. Eng., North Carolina Seaet Univ., Raleigh, North Carolina 27695-7905. Библ. 25
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: БЕЛОК
БЕЛОК S

ОЧИСТКА

АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ

ЛИГАНДЫ

ПЕПТИДЫ

БИБЛИОТЕКИ

ИСПОЛЬЗОВАНИЕ


Доп.точки доступа:
Carbonell, Ruben G.


16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.09-04Б3.24

    Liu, Xiaochuan.

    New ligands for boronate affinity chromatography [Text] : [Abstr.] 11th Int. Symp. Affinity Chromatogr. and Biol. Recogn. (11th ACBR), [1995] / Xiaochuan Liu, William H. Scouten // J. Mol. Recogn. - 1995. - Vol. 8, N 3. - P233 . - ISSN 0952-3499
Перевод заглавия: Новые лиганды для аффинной хроматографии на боратсодержащих [гелях]
Аннотация: Предложен новый тип лигандов для проведения аффинной хроматографии на боратсодержащих гелях, несущих тетраэдрический атом бора, что удобно для этерификации цис-диолами. Примером такого лиганда может быть синтетический агент - [2-(диэтиламино)карбонил, 4-метил]фенилборная к-та. США, Biotechnol. Ctr., Utah St. Univ., Logan UT 84322
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.07.09
Рубрики: АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
БОРАТСОДЕРЖАЩИЕ ГЕЛИ

ЛИГАНДЫ

[2-(ДИЭТИЛАМИНО)КАРБОНИЛ, 4-МЕТИЛ]ФЕНИЛБОРНАЯ КИСЛОТА


Доп.точки доступа:
Scouten, William H.


17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.09-04Б3.88

   

    Иммобилизация пара-аминобензамидина на полимеризованных липосомах и аффинная адсорбция трипсина [Text] / Kai Yu [et al.] // Gaodeng xuexiao huaxun xuebao = Chem. J. Chin. Univ. - 1996. - Vol. 17, N 1. - С. 77-80 . - ISSN 0251-0790
Аннотация: Пара-аминобензамидин (PAB) был иммобилизован на полимеризованных липосомах из пентакоза-10,12-диин-1-ол-фосфорилэтаноламина. Изучена аффинная адсорбция трипсана такими липосомами, содержащими PAB. Китай, Dep. Chem. and Eng., Tianjin Univ., Tianjin, 300072. Библ. 10
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: ТРИПСИН
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ

ПАРА-АМИНОБЕНЗАМИДИН

ИММОБИЛИЗАЦИЯ НА ЛИПОСОМАХ


Доп.точки доступа:
Yu, Kai; Sun, Yan; Hu, Zhong-Ding; Zhou, Xiu-Zhong


18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.09-04Б3.108

    Yamamoto, Kazuo.

    Analysis of asparagine-linked oligosaccharides by sequential lectin affinity chromatography [Text] / Kazuo Yamamoto, Tsutomu Tsuji, Toshiaki Osawa // Mol. Biotechnol. - 1995. - Vol. 3, N 1. - P25-36 . - ISSN 1073-6085
Перевод заглавия: Анализ аспарагин-связанных олигосахаридов [с помощью] аффинной лектиновой [секвенаторной] хроматографии
Аннотация: Лектины - это белки, специфически соединяющиеся с содержащими углеводы структурами. Аффинная хроматография на иммобилизованных лектинах является техникой, достаточно эффективной не только для фракционирования гликопротеинов или олигосахаридов, но и для определения их структуры. Описано разделение гликопептидов и олигосахаридов, полученных из гликопротеинов, аффинной хроматографией на колонках с иммобилизованными лектинами. Япония, Dev. Chem. Toxicol. and Immunochem., Fac. Pharmaceutical Sci., Univ. Tokyo 7-301 Hongo, Bunbyo-ka, Tokyo 113. Библ. 37
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.21
Рубрики: ОЛИГОСАХАРИДЫ
АСПАРАГИН-СВЯЗАННЫЕ ОЛИГОСАХАРИДЫ

АНАЛИЗ

АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ


Доп.точки доступа:
Tsuji, Tsutomu; Osawa, Toshiaki


19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 96.09-04М2.29

   

    Characterization of a novel high molecular mass protein with peptidase activity purified from the human erythrocyte membrane by calmodulin affinity chromatography [Text] / M.Tariq Khan [et al.] // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 13. - P10015-10021 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Описание нового высокомолекулярного белка с пептидазной активностью, очищенного методом аффинной хроматографии на кальмодулине из мембран эритроцитов человека
Аннотация: После солюбилизации тритоном Х-100 очистили методом хроматографии на кальмодулин-агарозе в присутствии Ca{2+} белок 522-560 кД, образованный субъединицей p28. Белок соединен с липидным бислоем, а не с цитоскелетом мембраны, и обладает пептидазной активностью по отношению к субстратам с гидрофобными аминокислотами в положении Р1; активность подавляется ингибиторами сериновых протеиназ лейпептином и фенилметилсульфонилфторидом и ингибиторами химитрипсина (химостатином и N-тозил-L-фенилаланинхлорметилкетоном). Активность максимальна при pH 7,5-8,5 и 37'ГРАДУС' и при концентрации додецилсульфата Na 0,05%. Белок дает перекрестную реакцию с антителом к мультикаталитической протеиназе кролика. Австралия, Dep. Pharmacy, Univ. Sydney, New South Wales, 2006. Библ. 31
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.27.07.19.07.02
Рубрики: БЕЛОК
ВЫСОКОМОЛЕКУЛЯРНЫЙ

ПЕПТИДАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ

ОЧИСТКА

АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ

МЕМБРАНЫ

ЭРИТРОЦИТЫ

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Khan, M.Tariq; Wang, Kevin K.W.; Villalobo, Antonio; Roufogalis, Basil D.


20.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 96.09-04Н1.389

   

    Purification and identification of a novel and four known serine proteinase inhibitors secreted by human glioblastoma cells [Text] / Naohiko Koshikawa [et al.] // J. Biochem. - 1996. - Vol. 119, N 2. - P334-339 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Очистка и идентификация одного новооткрытого и четырех ранее известных ингибиторов сериновых протеиназ, секретируемых клетками глиобластомы человека
Аннотация: Методом обратной зимографии на желатине с применением трипсина в бессывороточной кондиционированной среде клеток T98G выявлено более 10 полос (16-150 кД) ингибиторов трипсина. Главные ингибиторы очищены методом аффинной хроматографии с применением трипсина; по N-концевой последовательности они идентичны белкам-предшественникам APP амилоида, ингибитору TFPI синтеза тканевого фактора, плацентарному белку PP5/TFPI-2 и секреторному лейкоцитарному ингибитору SLPI протеиназ. Обнаружен также новый связывающий трипсин белок (25 кД, предварительно обозначенный p25TI), обладающий слабой ингибиторной активностью в отношении трипсина. Япония, Kihara Inst. Biol. Res., Yokohama City Univ., Ykohama 244. Библ. 38
ГРНТИ  
ВИНИТИ 761.29.49.21.17.27
Рубрики: ИНГИБИТОР ТРИПСИНА
ОЧИСТКА

АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ

ГЛИОБЛАСТОМА

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Koshikawa, Naohiko; Nakamura, Takashi; Tsuchiya, Naoto; Isaji, Mitsuko; Yasumitsu, Hidetaro; Umeda, Makoto; Miyazaki, Kaoru


 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)