СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=АФФИННАЯ МОДИФИКАЦИЯ<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.09-04Б1.279

Аффинная модификация ДНК фага М13 фотоактивным аналогом, встроенным в цепь праймера HIV-1 обратной транскриптазой [Текст] / М. И. Добриков [и др.] // Химия в интересах устойчив. развития. - 1994. - Т. 2, N 2-3. - С. 605-611 . - ISSN 0869-8538
Аннотация: Синтезирован и охарактеризован новый фотоактивный аналог экзо-4N-[2-(n-азидотетрафторбензамидо)-этил]-дезоксицитидин- 5'-трифосфат (FABdCTP). Показано, что FABdCTP является субстратом в реакции полимеризации ДНК, катализируемой ревертазой вируса иммунодефицита человека (HIV-RT) на ДНК-матрицах фагов M13mp18 и M13mp10. В ходе ферментативной реакции FABdCTP присоединяется к 3'-концу 17-звенного праймера (3'-TGACCGGCAGCAAAATG), [{32}P]-меченного по 5'-концу. Остаток FABdCMP занимает позицию, комплементарную G и A в случае матрицы M13mp10 и G в случае матрицы M13mp18. Эти матрицы имеют одинаковую последовательность в месте связывания праймера, но их первичные структуры различаются на расстоянии 10 нуклеотидов от 3'-конца праймера. Установлено, что включение FABdCTP зависит как от последовательности ДНК-матрицы в месте элонгации комплементарного ей праймера, так и от вторичной структуры ДНК-матрицы. При облучении УФ-светом реакционной смеси после проведения реакции элонгации 4% удлиненного праймера ковалентно присоединяется к M13mp10 и 10% к M13mp18 ДНК-матрицам. Ковалентное присоединение удлиненного фотоактивного [{32}P]-меченного праймера к ферменту изучено с использованием M13mp18 ДНК-матрицы. Около 2% ковалентно присоединяется к HIV-RT. Данный подход - специфическая модификация фотоактивными производными dNTP - открывает новые возможности для изучения и селективного ингибирования ревертазы вируса иммунодефицита человека и инактивации вирусных нуклеиновых кислот. Россия, Новосибирский ин-т биоорганич. химии СО РАН, Новосибирск. Библ. 18

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.17
Рубрики: ДНК
ФАГ М13
АФФИННАЯ МОДИФИКАЦИЯ
ФОТОАКТИВНЫЙ АНАЛОГ
ПРОТИВОВИРУСНОЕ ДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Добриков, М.И.; Доронин, С.В.; Сафронов, И.В.; Шишкин, Г.В.; Лаврик, О.И.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 99.01-04М4.262

Взаимодействие олигонуклеотидов с белками барьерных жидкостей [Текст] / П. П. Лактионов [и др.] // Биохимия. - 1997. - Т. 62, N 6. - С. 716-723 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Методом аффинной модификации исследовано взаимодействие олигонуклеотидов с белками барьерных жидкостей. Показано, что при инкубации слезы и слюны человека с алкилирующим производным дезоксирибоолигонуклеотидов аффинно модифицируется несколько белков. В слезе такими белками являются лактоферрин, иммуноглобулин G и лизоцим, в слюне аффинно модифицируются иммуноглобулин A и лизоцим. Показано, что сродство к олигонуклеотидам уменьшается в ряду лактоферрин, лизоцим, иммуноглобулин A, иммуноглобулин G. Связывание реакционноспособных производных олигонуклеотидов с белками конкурентно ингибируют полианионы: олигонуклеотиды различного нуклеотидного состава, одно- и двуцепочечная ДНК, гепарин, декстрансульфат. Взаимодействие олигонуклеотидов с белками может существенно влиять на метаболизм олигонуклеотидов в организме и их способность проникать через биологические барьеры. Россия, Новосибирский ин-т биорг. химии СО РАН, 630090 Новосибирск. Библ. 26

ГРНТИ	34.39.33

ВИНИТИ 341.39.33.17
Рубрики: ОЛИГОНУКЛЕОТИДЫ
РЕАКЦИОННОСПОСОБНЫЕ ПРОИЗВОДНЫЕ
БЕЛКИ БАРЬЕРНЫХ ЖИДКОСТЕЙ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
АФФИННАЯ МОДИФИКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Лактионов, П.П.; Рыкова, Е.Ю.; Крепкий, Д.В.; Брыксин, А.В.; Власов, В.В.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.12-04Б2.289

Комплексы олигонуклеотид-ДНК, образующиеся при аффинной модификации нуклеиновых кислот, стимулируют рекомбинацонный процесс [Текст] / О. Синицына [и др.] // Соврем. концепции эволюц. генет. - Новосибирск, 1997. - Ч.2. - С. 325
Аннотация: Исследовано влияние обратимых комплексов 2 плазмид, получ. их отжигом с комплементарными олигонуклеотидами (ОН), и ковалентных аддуктов плазмид с ОН на индукцию процесса гомологичной рекомбинации по прямым повторам в клетках E. coli. Показано, что смеси плазмид с ОН не индуцируют рекомбинационных процессов, в то время как ковалентные аддукты и нековалентные комплексы плазмид с ОН обладают заметной рекомбиногенностью. Коэф. рекомбиногенности оценены равными 2,7-3,8 и 1,9-2,2, соотв. Показано, что стимуляция рекомбинации по прямым повторам, фланкирующим сайт аффинной модификации, зависит от ф-ции recA гена. В опытах in vitro с использованием очищенного препарата белка RecA E. coli показано, что белок RecA способен специфически опознавать и связывать ковалентные комплексы ОН-ДНК, образующиеся при аффинной модификации нуклеиновых к-т. Россия, ИЦиГ, Новосибирск

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.13.03
Рубрики: РЕКОМБИНАЦИЯ
ДНК
СТИМУЛЯЦИЯ
ДНК
ОЛИГОНУКЛЕОТИДЫ
КОМПЛЕКСЫ
АФФИННАЯ МОДИФИКАЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Синицына, О.; Столетов, К.; Васюнина, Е.; Невинский, Г.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 07.10-04Б2.100

ДНК-метилтранcфераза SsoII как бифункциональный белок: особенности взаимодействия с промоторной областью генов системы рестрикции-модификации SsoII [Текст] / А. С. Романенков [и др.] // Биохимия. - 2006. - Т. 71, N 12. - С. 1648-1658 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Методом аффинной модификации С5-цитозиновой ДНК-метилтрансферазы SsoII ДНК-лигандами, содержавшими альдегидную группу в 2'-положении углеводного фрагмента, продемонстрирована сближенность остатков лизина N-концевой области M.SsoII с углеводофосфатным остовом регуляторного участка промоторной области генов системы рестрикции-модификации SsoII. С помощью ДНК-дуплексов с двумя 2-хальдегидсодержащими группировками показано, что во взаимодействии с регуляторным участком ДНК могут участвовать две субъединицы метилтрансферазы. Изменение нуклеотидной последовательности в одной из половин регуляторного участка препятствует ковалентному связыванию второй субъединицы фермента. Полученные результаты по аффинной модификации M.SsoII последовательно двумя типами модифицированных ДНК-дуплексов (2'-альдегидсодержащим и фосфорилдисульфидсодержащим) продемонстрировали возможность ковалентного присоединения белка сразу к двум различным участкам узнавания ДНК: "регуляторному" участку и участку метилирования. Россия, МГУ им. М. В. Ломоносова, Москва. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ДНК-МЕТИЛТРАНСФЕРАЗА SSOII
C5-ЦИТОЗИНОВАЯ
УЧАСТОК СВЯЗЫВАНИЯ
АФФИННАЯ МОДИФИКАЦИЯ
ДНК-ЛИГАНДЫ
КОВАЛЕНТНОЕ ПРИСОЕДИНЕНИЕ
ПРОМОТОРЫ
ГЕНЫ СИСТЕМЫ РЕСТРИКЦИИ-МОДИФИКАЦИИ SSOII
SHIGELLA SONNEI (BACT.)
ШТАММ 47

Доп.точки доступа:
Романенков, А.С.; Кисиль, О.В.; Зацепин, Т.С.; Ямскова, О.В.; Карягина, А.С.; Метелев, В.Г.; Орецкая, Т.С.; Кубарева, Е.А.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.06-04Б2.59

Демченко, Е. Н.
Идентификация участка связывания белка S13 рибосом Escherichia coli с октауридиловой кислотой [Текст] / Е. Н. Демченко, М. А. Зенкова, Г. Г. Карпова // Изв. СО АН СССР. сер. биол. н. - 1990. - N 3. - С. 27-35 . - ISSN 0568-6547
Аннотация: С помощью метода аффинной модификации исследован сайт связывания белка S13 с реакционноспособным аналогом РНК-2', 3'-О-14-N-(2-хлорэтил)-N-метиламино] -бензилиденовым производным октауридилата. Предположено, что участком связывания НК на белке S13 является последовательность аминокислотных остатков с 62 по 117. Библ. 30. СССР, Новосибирский ин-т биоорганической химии СО АН СССР.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.07.09
Рубрики: ECHERICHIA COLI (BACT.)
РИБОСОМНЫЕ БЕЛКИ
БЕЛОК S13
ОКТАУРИДИЛОВАЯ КИСЛОТА
УЧАСТОК СВЯЗЫВАНИЯ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
АФФИННАЯ МОДИФИКАЦИЯ
РИБОСОМЫ

Доп.точки доступа:
Зенкова, М.А.; Карпова, Г.Г.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 93.08-04Б1.023

Исследование ДНК-зависимой РНК-полимеразы фага Т7 с помощью аналогов GTP. Аффинная модификация флуоресцентными метками и исследование взаимодействия с матрицей [Текст] / А. А. Мишин [и др.] // Биохимия. - 1993. - Т. 58. - С. 43-49 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Исследовано взаимодействие ДНК-зависимой РНК-полимеразы бактериофага Т7 с тремя аналогами GTP, содержащими в составе молекулы остатки замещенных нафталинсульфокислот. В результате модификации аналогом, содержащим 2-бром-этилфосфонатную группировку в 5'-положении гуанозина фермент утрачивает способность к связыванию с полинуклеотидными матрицами. Сделан вывод о пригодности этих 2-х флуоресцентных меток для исследования фермент-промоторных взаимодействий при помощи флуориметрии.

ГРНТИ	34.25.05

ВИНИТИ 341.25.05.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ Т7
РНК-ПОЛИМЕРАЗА
ДНК-ЗАВИСИМАЯ
ФЛУОРЕСЦЕНТНЫЕ МЕТКИ
АФФИННАЯ МОДИФИКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Мишин, А.А.; Хропов, Ю.В.; Туницкая, В.Л.; Кочетков, С.Н.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска