Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 420
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 95.01-04М3.107

   
    Aspartate aminotransferase and glutaminase activities in rat olfactory bulb and cochlear nucleus; Comparisons with retina and with concentrations of substrate and product amino acids [Text] / Donald A. Godfrey [et al.] // Neurochem. Res. - 1994. - Vol. 19, N 6. - P693-703 . - ISSN 0364-3190
Перевод заглавия: Активность аспартатаминотрансферазы и глутаминазы в обонятельной луковице и кохлеарном ядре (сравнение с ферментной активностью в сетчатке глаза, а также сопоставление концентраций субстрата и продукта активности)
Аннотация: В обонятельной луковице (ОЛ) крыс распределение активности аспартатаминотрансферазы (АТ) и глутаминазы (Г) между клетками оказалось параллельным распределению между ними аспартата (I). В кохлеарном ядре (КЯ) распределение ферментной активности параллельно распределению глутамата (II). В сетчатке глаза (кроме внутренних сегментов) сходным оказалось распределение активности АТ, содержания I и II. В ОЛ распределение содержания ГАМК оказалось параллельным распределению активности АТ и Г, в КЯ - параллельным распределению активности АТ, а в сетчатке (кроме внутр. сегмента) - параллельным распределению активности Г. Полученные рез-ты свидетельствуют о существенной роли АТ (в частности, ее цитозольных изоформ) и Г в накоплении I, II и ГАМК, хотя в разных отделах головного мозга происходит накопление преимущественно того или иного из этих нейромедиаторов. США, Dep. of Otolaryngology - Head and Neck Surgery, Med. College of Ohio, Toledo, Ohio. Библ. 72.
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: СЕНСОРНЫЕ СИСТЕМЫ
АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА
ГЛУТАМИНАЗА
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Godfrey, Donald A.; Ross, C.David; Parli, Judy A.; Carlson, Lissette
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 95.01-04А4.113

    Morgan, R.
    Serum aspartate aminotransferase levels following cadmium and/or {6}{0}Co radiation [Text] / R. Morgan, Y. Kundomal, E. Hupp // J. Environ. Sci. and Health. A. - 1993. - Vol. 28, N 9. - P2029-2039 . - ISSN 0360-1226
Перевод заглавия: Уровень аспартатаминотрансферазы в сыворотке крови после [воздействия] кадмия и (или) облучения ['гамма'-излучением] {6}{0}Co
Аннотация: Крысам Sprague-Dawley каждые 3 дня в течение 29 сут в/б вводили Cd в кол-ве 0; 1,0 или 2,5 мг/кг массы тела. Через 24 ч после последней инъекции Cd (на 30-е сут) животных подвергали общему 'гамма'-Обл в дозах 0; 3,62 или 5,43 Гр при мощности дозы 3,04 Гр/мин. Обнаружено, что высокие дозы Cd вызывали значительное увеличение активности аспартатаминотрансферазы (I) в сыворотке крови животных на 1 и 7-е сут после воздействий, а к 21-м сут активность I возвращалась к норме. Одно Обл не влияло на активность I. Совместное воздействие Cd и Обл приводило к заметным различиям в активности I между группами животных, подвергнутых Обл в высокой дозе в сочетании с введением Cd в большой конц-ии, и животных, получивших Обл и Cd в средних дозах. США, Minot State Univ., Dep. of Biol., Minot, ND 58701. Табл. 1. Библ. 27.
ГРНТИ  
34.49.21
ВИНИТИ 341.49.21.11.27.19
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА
СЫВОРОТКА КРОВИ
СОЧЕТАННЫЕ ВОЗДЕЙСТВИЯ
ТЯЖЕЛЫЕ МЕТАЛЛЫ
КАДМИЙ
ГАММА-ИЗЛУЧЕНИЕ
КРЫСЫ
ЖИВОТНЫЕ

Доп.точки доступа:
Kundomal, Y.; Hupp, E.
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.03-04Б2.099

    Abou-Zeid, A. M.
    Purification and some properties of aspartate aminotransferase of Amycolatopsis methanolica [Text] / A. M. Abou-Zeid // Can. J. Microbiol. - 1994. - Vol. 40, N 7. - P601-604 . - ISSN 0008-4166
Перевод заглавия: Очистка и некоторые свойства аспартатаминотрансферазы из Amycolatopsis methanolica
Аннотация: Аспартатаминотрансфераза (I) из метанолутилизирующего актиномицета A. methanolica NCIB 11946 очищена до гомогенности с помощью осаждения сульфатом аммония и хроматог-фии на Q-сефарозе, супердексе-200, фенил-суперозе и моно-Q. Очищенная I имеет Mr 90 000 и состоит из двух идентичных субъединиц с Mr по 45 000. Оптимумы для активности I при 70'ГРАДУС' С и рН 8,5. Величины К составляют 1,27 мМ для донора аминогруппы (Lаспартата) и 0,38 мМ для акцептора (2-кетоглутарата). Кинетич. исследования указывают на последовательное связывание двух субстратов и бинарный или пингпонг механизм действия I. Предполагается, что I содержит прочно связанный пиридоксаль-5-фосфат. АРЕ, Botany Dep., Fac. Sci., Tanta Univ. Tanta. Библ. 19.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: AMYCOLATOPSIS METHANOLICA (BACT.)
ШТАММ NCIB 11946
АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 95.04-04И8.098

    Searcy, Gayle K.
    Residual glutamic-oxaloacetic transaminase (GOT) activity in thermally processed poultry and poultry products as an indicator of end-point temperatures [Text] : [Abstr.] Pap. Present. 83rd Annu. Meet. Poultry Sci. Assoc., Starkville, Miss., Aug. 7-12, 1994 / Gayle K. Searcy, S. D. Senter // Poultry Sci. - 1994. - Vol. 73, Suppl. N1. - P65 . - ISSN 0032-5791
Перевод заглавия: Остаточная активность аспартатаминотрансферазы в мышцах птицы после термической обработки
Аннотация: С увеличением т-ры обработки грудных и ножных мышц кур, индеек с 64 до 84'ГРАДУС' С активность аспартатаминотрансферазы снижалась. Активность фермента в мышцах индеек была выше, чем у кур; в ножных мышцах она была выше, чем в грудных мышцах. Активность аспартатаминотрансферазы является хорошим индикатором для подбора оптимальной т-ры для тепловой обработки мясных полуфабрикатов из птицы. США, Poultry Proc. and Meat Qual. Res. Unit, Athens, GA 30613.
ГРНТИ  
34.39.57
ВИНИТИ 341.39.57.25.87.11
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА
ТУШКИ
МЫШЦЫ
ТЕПЛОВАЯ ОБРАБОТКА
ИНДЕЙКИ
КУРЫ

Доп.точки доступа:
Senter, S.D.
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.06-04Б2.068

    Piskorz-Binczycka, B.
    Transaminase activity rhythms in Penicillium claviforme [Text] / B. Piskorz-Binczycka, S. Jerebzoff-Quintin, S. Jerebzoff // Biol. Rhythm Res. - 1995. - Vol. 26, N 1. - P112-117 . - ISSN 0929-1016
Перевод заглавия: Ритмы трансаминазной активности у Penicillium claviforme
Аннотация: У Penicillium claviforme Bainier CBS штамм 126-23 наблюдаются синхронные колебания аспартат- и аланинаминотрансферазных активностей с периодом 'ЭКВИВ'24 ч при непрерывном облучении белым светом (1,5 мВт/м{2}). Предполагается участие аспарагин-пируватного метаболического пути в системе осцилляций P. claviforme и, таким образом, существование зависимости ритма споруляции от этого метаболического пути. Франция, S. Jerebzoff, Estillac, F. 47310 Laplume. Библ. 14.
ГРНТИ  
34.27.19
ВИНИТИ 341.27.19.13.09 + 341.27.17.09.15,341.27.17.07.13
Рубрики: PENICILLIUM CLAVIFORME (FUNGI)
ШТАММ 126-23
ТРАНСАМИНАЗЫ
АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА
АЛАНИНАМИНОТРАНСФЕРАЗА
РИТМЫ
ОСЦИЛЛЯЦИИ
СПОРООБРАЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Jerebzoff-Quintin, S.; Jerebzoff, S.
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 95.07-04А4.024

    Нагиев, Э. Р.
    Исследование активности аланин- и аспартатаминотрансфераз в органах белых крыс при тотальном 'гамма'-облучении и физической нагрузке [Текст] / Э. Р. Нагиев, Г. А. Карпович // Радиац. биол. Радиоэкол. - 1994. - Т. 34, N 4-5. - С. 639-644 . - ISSN 0869-8031
Аннотация: Проводились исследования активности аспартатаминотрансферазы (АСТ, КФ 2.6.1.1.) и аланинаминотрансферазы (АЛТ, КФ 2.6.1.2.) в клеточных фракциях печени, миокарда и скелетной мышцы крыс, подвергшихся воздействию ионизирующей радиации (6 Гр) и макс. физической нагрузки. Показано, что физическая нагрузка способствует повышению активности АЛТ во всех субклеточных фракциях исследуемых тканей, кроме цитозоля печени, а в активности АСТ отмечается выраженная тенденция к снижению, за исключением субклеточных фракций мышц. В активности АЛТ у облученных животных обнаружены фазные изменения в зависимости от срока наблюдения и исследуемых тканей. Закономерным в действии 'гамма'-облучения на АСТ является премущественное снижение ее активности в субклеточных фракциях исследуемых тканей в большинстве случаев. Показано, что физическое утомление усугубляет действие проникающей радиации на исследуемые ферменты. Украина, Одесский мед. ин-т им. Н. И. Пирогова. Табл. 2. Библ. 13.
ГРНТИ  
34.49.21
ВИНИТИ 341.49.21.11.15 + 341.49.21.11.23.21
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА
АЛАНИНАМИНОТРАНСФЕРАЗА
РАДИОМОДИФИКАЦИЯ
ФИЗИЧЕСКАЯ НАГРУЗКА
ОБЩЕЕ ОБЛУЧЕНИЕ
ГАММА-ИЗЛУЧЕНИЕ
КРЫСЫ
ЖИВОТНЫЕ

Доп.точки доступа:
Карпович, Г.А.
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.07-04Б4.248

    Рослый, И. М.
    Антиоксидантная активность сыворотки крови и ферментемия при менингококковой инфекции у детей и взрослых [Текст] / И. М. Рослый // Вопр. мед. химии. - 1994. - Т. 40, N 2. - С. 33-34 . - ISSN 0042-8809
Аннотация: Определяли активность аспартатаминотрансферазы (АСТ) в сыворотке крови детей и взрослых людей при менингококковой инфекции. Показали, что динамика активности АСТ в сыворотке крови взрослых совпадает с динамикой накопления вторичных продуктов ПОЛ и максимум активности АСТ приходится на 5-е сутки заболевания. Активность АСТ в сыворотке крови детей не выявила коррелятивной зависимости между ними в отличие от такового у взрослых. В течение всего периода заболевания уровень АСТ практически не выходил за пределы нормы. Таким образом, динамика ПОЛ у детей и взрослых совпадает, но основные процессы выброса продуктов ПОЛ у детей наблюдаются ранее и заканчиваются в 4 раза быстрее. Соотношение церулоплазмин/трансферрин (аниоксиданты/прооксиданты) в крови детей было выше, чем у взрослых. Россия, Центральный НИИ эпидемиологии Гос. комитета санэпиднадзора, Москва. Библ. 6
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.21.09
Рубрики: АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА
ЦЕРУЛОПЛАЗМИН
ТРАНСФЕРРИНЫ
КРОВЬ СЫВОРОТКА
МЕНИНГОКОККОВАЯ ИНФЕКЦИЯ
ДЕТИ
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.09-04В3.078

   
    Влияние бактериальных и растительной мутаций, блокирующих симбиотическую азотфиксацию, на активность аспартатаминотрансферазы в клубеньках гороха (Pisum sativum L.) [Текст] / М. Ю. Федорова [и др.] // Физиол. раст. - 1995. - Т. 42, N 2. - С. 227- 234 . - ISSN 0015-3303
ГРНТИ  
34.31.21
ВИНИТИ 341.31.21.21
Рубрики: АЗОТФИКСАЦИЯ
АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА
КОРНЕВЫЕ КЛУБЕНЬКИ
ГОРОХ

Доп.точки доступа:
Федорова, М.Ю.; Моржина, Е.В.; Филатов, А.А.; Лебский, В.К.; Тихонович, И.А.
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 95.09-04И8.57

    Бричко, В. Ф.
    Влияние дезинфекции помещений препаратом алканук в присутствии животных на клинико-гематологические показатели, уровень активности аспартатаминотрансферазы и аланинаминотрансферазы [Текст] / В. Ф. Бричко ; Всерос. НИИ вет. сан., гигиены и экол. // Сб. науч. тр. - 1994. - Т. 95. - С. 102-108 . - ISSN 0320-7722
Аннотация: С учетом ответственности лимфоцитов Т-системы за возможное развитие в организме животных иммунодефицита по отношению к респираторным заболеваниям, изменения в лейкограмме процентного соотношения лимфоцитов являются основанием для дальнейшего всестороннего изучения возможности применения препарата алканук для дезинфекции помещений в присуствии животных при издоровлении ферм от бруцеллеза и туберкулеза. Дезинфекция помещений алкануком в присутствии кроликов вызывала у них увеличение количества лимфоцитов в периферической крови на 17,7-25,0% на фоне высокого уровня активности ферментов аспартат- и аланинаминотрансферазы в сыворотке крови. Библ. 10
ГРНТИ  
34.39.57
ВИНИТИ 341.39.57.39.29
Рубрики: ДЕЗИНФЕКЦИЯ
ГЕМАТОЛОГИЧЕСКИЕ ПОКАЗАТЕЛИ
КРОЛИКИ
АЛКАНУК
АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА
АЛАНИНАМИНОТРАНСФЕРАЗА
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.257

    Kuramitsu, Seiki.
    Enzymes that recognize two different kinds of substrate [Text] / Seiki Kuramitsu, Shin'lehi Kawaguehi, Akihiro Okamoto // Protein Eng. - 1994. - Vol. 7, N 9. - P1152-1153 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Ферменты, которые узнают два различных класса субстрата
Аннотация: Аспартатаминотрансфераза (КФ 2.6.1.1) и аминотрансфераза ароматических аминокислот (КФ 2.6.1.57) из Escherichia coli обладают высокой специфичностью как к кислым, так и к гидрофобным субстратам. Аминокислотная последовательность обоих ферментов имеет 40% гомологии, но ферменты различаются по уровню активности при использовании кислого и гидрофобного субстратов. С помощью рентгено-структурной кристаллографии и анализа химерных ферментов изучали структурнофункциональную взаимосвязь у этих ферментов. С помощью рентгеноструктурной кристаллографии выявлен центр связывания кислых субстратов, но не обнаружен центр связывания гидрофобного субстрата. Химерные ферменты были сконструированы путем гомологичной рекомбинации клеток E coli. Некоторые из полученных химерных ферментов теряли способность связывать один из субстратов (кислый или гидрофобный), но сохраняли способность связывать другой субстрат. Высказано предположение, что аминотрансферазы имеют 2 субстратсвязывающих центра: один для кислых субстратов, а другой для гидрофобных субстратов. Япония, Dep. of Biol., Fac. of Sci., Osaka Univ., Toyonaka, Osaka 560. Библ. 3
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА
АМИНОТРАНСФЕРАЗА АРОМАТИЧЕСКИХ АМИНОКИСЛОТ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ К СУБСТРАТАМ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Kawaguehi, Shin'lehi; Okamoto, Akihiro
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.11-04Б2.105

   
    Further characterization of aspartate aminotransferase from Haloferax mediterranei: Pyrodoxal phosphate as coenzyme and inhibitor [Text] / Francisco Garcia-Miriana [et al.] // Z. Naturforsch. C. - 1995. - Vol. 50, N 3-4. - P241-247 . - ISSN 0939-5075
Перевод заглавия: Дальнейшая характеристика аспартатаминотрансферазы из Haloferax mediterranei: пиридоксальфосфат как кофермент и ингибитор
Аннотация: Исследовали взаимодействие апофермента аспартатаминотрансферазы (I), выделенного из галофильной бактерии H. mediterranei, со своим коферментом пиридоксальфосфатом (ПФ). При конц-иях ПФ '0,1 мМ происходила инактивация, подчиняющаяся сложной кинетике второго порядка. Эта инактивация частично обращалась диализом или после обработки лизином. Так, после 80%-ной инактивации 55% первоначальной активности восстанавливалось в результате продолжительного диализа, а при добавлении лизина (50 мМ) частичная реактивация составила 20-33%. В присутствии 1 мМ ПФ менялось поведение I при хроматографии на сефарозе, указывающее на конформационное изменение (уменьшение размера) в инактивированной I. Испания, (Francisco F. de la Rosa) Dep. de Bioquimica Vegetal y B. M., Fac. de Biol. Apartado 1095, 41080-Sevilla. Библ. 31
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ПИРИДОКСАЛЬФОСФАТ
HALOFERAX MEDITERRANEI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Garcia-Miriana, Francisco; Alvarez-Ossorio, Maria C.; Sanchez-Garces, Maria M.; Rosa, Francisco F.de la; Relimpio, Angel M.
12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.11-04Т4.292

    Николова, П.
    Биохимични показатели на работници от завод за алуминиеви изделия [Текст] / П. Николова, Б. Кавалджиева, Р. Патева // Хиг. и здравеопазв. - 1993. - Vol. 36, N 4-5. - С. 26-28 . - ISSN 0018-8247
Перевод заглавия: Биохимические показатели у рабочих завода алюминиевых изделий
Аннотация: Проведено обследование 42 рабочих завода алюминиевых изделий с конц-иями аэрозоля Al в воздухе рабочей зоны ниже ПДК (2 мг/м{3}). Средний возраст рабочих 39,7 г., средний производственный стаж - 9,4 г. Результаты биохимических исследований сравнивали со справочными уровнями и уровнями контрольной группы (30 подобранных по возрасту лиц, не подвергающихся воздействию вредных производственных факторов). У обследованных установлено умеренное повышение содержания Al в сыворотке крови, имелось увеличение уровней общего холестерина, мочевины, глюкозы, а также активности аспартаминотрансферазы. Высокий риск ишемической болезни сердца установлен у 28% рабочих, а при гиперлипопротеинемии II-IV типа - у 74%. Болгария, Варна, Мед. унив. Табл. 1. Библ. 14
ГРНТИ  
34.47.51
ВИНИТИ 341.47.51.17.25.99
Рубрики: АЛЮМИНИЙ
ПРОИЗВОДСТВЕННОЕ ВОЗДЕЙСТВИЕ
ХОЛЕСТЕРИН
МОЧЕВИНА
ГЛЮКОЗА
АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА
ИШЕМИЧЕСКАЯ БОЛЕЗНЬ СЕРДЦА
РАСПРОСТРАНЕННОСТЬ

Доп.точки доступа:
Кавалджиева, Б.; Патева, Р.
13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.205

   
    Further characterization of aspartate aminotransferase from Haloferax mediterranei: Pyrodoxal phosphate as coenzyme and inhibitor [Text] / Francisco Garcia-Miriana [et al.] // Z. Naturforsch. C. - 1995. - Vol. 50, N 3-4. - P241-247 . - ISSN 0939-5075
Перевод заглавия: Дальнейшая характеристика аспартатаминотрансферазы из Haloferax mediterranei: пиридоксальфосфат как кофермент и ингибитор
Аннотация: Исследовали взаимодействие апофермента аспартатаминотрансферазы (I), выделенного из галофильной бактерии H. mediterranei, со своим коферментом пиридоксальфосфатом (ПФ). При конц-иях ПФ '0,1 мМ происходила инактивация, подчиняющаяся сложной кинетике второго порядка. Эта инактивация частично обращалась диализом или после обработки лизином. Так, после 80%-ной инактивации 55% первоначальной активности восстанавливалось в результате продолжительного диализа, а при добавлении лизина (50 мМ) частичная реактивация составила 20-33%. В присутствии 1 мМ ПФ менялось поведение I при хроматографии на сефарозе, указывающее на конформационное изменение (уменьшение размера) в инактивированной I. Испания, (Francisco F. de la Rosa) Dep. de Bioquimica Vegetal y B. M., Fac. de Biol. Apartado 1095, 41080-Sevilla. Библ. 31
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ПИРИДОКСАЛЬФОСФАТ
HALOFERAX MEDITERRANEI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Garcia-Miriana, Francisco; Alvarez-Ossorio, Maria C.; Sanchez-Garces, Maria M.; Rosa, Francisco F.de la; Relimpio, Angel M.
14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.12-04В2.227

   
    Analysis of structure - function relationship in the aspartic proteinase, Mucor rennin [Text] : abstr. 5th Annu. Meet. Protein Eng. Soc. Jap., [Osaka, 1993] / Young-Nam Park [et al.] // Protein Eng. - 1993. - Vol. 6, N 8. - P1018 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Анализ структурно-функциональной связи для аспартатной протеиназы реннина mucor
Аннотация: Методом направленного мутагенеза изучали функциональную роль остатка Tyr75 в реннине Mucor pusillus. Получены мутантные формы фермента, в к-рых Tyr75 был замещен на 17 др. аминокислотных остатков. В большинстве случаев мутанты не проявляли каталитической активности. Только мутанты Tyr75Phe и Tyr75Asn обладают высокой активностью. Таким образом, Tyr75 является существенным для активности реннина. Показано, что в мутанте Tyr75Asn остаток Asn частично гликозилирован. В связи с этим обсуждается возможный вклад гликозилирования в каталитическую активность реннина. Япония, Dep. Agr. Chem., Univ. Tokyo, Tokyo 113
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА
СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ СВЯЗЬ
ГРИБЫ

Доп.точки доступа:
Park, Young-Nam; Aikawa, Jun-ichi; Nishiyama, Makoto; Horinouchi, Sueharu; Beppu, Teruhiko
15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.12-04В3.82

   
    Cloning and characterizatioon of a cDNA encoding aspartate aminotransferase-P[1] from Lupinus angustifolius root tips [Text] / Christopher S. Winefield [et al.] // Plant Physiol. - 1994. - Vol. 104, N 2. - P417-423 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Клонирование и характеристика кДНК, кодирующей аспартат-аминотрансферазу-P[1] из кончиков корня Lupinus angustifolius
Аннотация: Библиотека кДНК кончиков корня, сконструированная в векторе экспрессии -lZap II, была подвергнута иммуноскринингу с использованием моноклональных антител к аспартат-аминотрансферазе-P[1] из люпина сорта Uniharvest. Выделен один клон 1452 п.н. Последовательность кодируемого им белка имела высокий уровень гомологии с последовательностями аминотрансферазы растений и животных. Клон экспрессирован в Escherichia coli. Экспрессируемый белок оказался ферментативно активен и образовывал иммунокомплексы с аспартат-аминотрансферазо-P[1]-специфичными антителами. Полная кДНК аспартат=аминотрансферазы-P[1] клонирована в векторе экспрессии дрожжей pEMBL-yex4 и трансформирована в линию BRSCS6 Saccharomyces cerevisiae, несущую мутантный ген аспартат-аминотрансферазы (мутация asp5). С помощью этой конструкции была достигнута комплементация мутации. Новая Зеландия, Biochemistry Dep., Univ. of Otago, Dunedin. Библ. 32
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.35
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА
ГЕНЕТИКА
ЛЮПИН УЗКОЛИСТНЫЙ

Доп.точки доступа:
Winefield, Christopher S.; Reddington, Brett D.; Jones, William T.; Reynolds, Paul H.S.; Farnden, Kevin J.F.
16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.12-04В3.165

    Mett, Valentina.
    The aspartate aminotransferase-P[2] gene from Lupinus angustifolius [Text] / Valentina Mett, Vadim L. Mett, Paul H. S. Reynolds // Plant Physiol. - 1994. - Vol. 106, N 4. - P1683-1684 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Ген аспартатаминотрансферазы-P[2] люпина узколистного
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.09
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА
ГЕНЕТИКА
ЛЮПИН УЗКОЛИСТНЫЙ

Доп.точки доступа:
Mett, Vadim L.; Reynolds, Paul H.S.
17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 95.12-04А4.87

   
    Функциональные взаимоотношения между дегидрогеназами и трансаминазами в различных отделах головного мозга крыс при действии малых доз 'гамма'-излучения [Текст] / В. А. Розанов [и др.] // Укр. биохим. ж. - 1994. - Т. 66, N 1. - С. 54-61 . - ISSN 0201-8470
Перевод заглавия: Функциональные взаимоотношения между дегидрогенезами и трансаминазами в различных отделах головного мозга крыс при действии малых доз 'гамма'-излучения
Аннотация: У крыс-самцов линии Вистар изучали изменения активности 'альфа'-кетоглутарат- и сукцинатдегидрогеназы и аспартат- и аланинаминотрансфераз в грубых гомогенатах, полученных из различных отделов мозга в динамике после однократного воздействия 'гамма'-лучами в дозе 10, 20 и 40 сГр. Активность дегидрогеназ определяли в коре и лимбической системе мозжечка, а активность аминотрансфераз - в коре, диэнцефальной зоне и в гипофизе. Показано, что через сутки после облучения наблюдается достоверное повышение активности дегидрогеназ во всех отделах мозга. К 30 сут. значения всех показателей соответствовали контрольным величинам. Активность аминтрансфераз снижалась в коре, гипоталамической области и гипофизе на 1-3 сут. после облучения и повышалась на 7 сут. Таким образом в условиях эксперимента наблюдалась противоположная фазовая динамика активности двух ферментных систем. Полагают, что это является отражением структурно-функциональных взаимосвязей между дегидрогеназами и аминотрансферазами, входящими в единые надмолекулярные комплексы в митохондриальном матриксе - "метаболоны" . Украина, Одесский НИИ курортологии. Библ. 11.
ГРНТИ  
34.49.21
ВИНИТИ 341.49.21.11.13
Рубрики: ДЕГИДРОГЕНАЗЫ
АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА
АЛАНИНАМИНОТРАНСФЕРАЗА
ФУНКЦИЯ
МОЗГ
ОБЛУЧЕНИЕ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Розанов, В.А.; Козозоева, О.О.; Герасимяк, Г.Р.; Рейтарова, Т.Е.; Лобасюк, Б.А.
18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 96.01-04И8.55

   
    Influence of different feeding during the dry period on some blood parameters and reproductive performance of dairy cattle [Text] / H. Ozpinar [et al.] // Wien. Tierarztl. Monatsschr. - 1995. - Vol. 82, N 2. - P35-39 . - ISSN 0043-535X
Перевод заглавия: Влияние кормления в течение сухостойного периода на некоторые параметры крови и воспроизводство молочных коров
Аннотация: В период 40 дн до отела - 21 дн после отела голштинские коровы (К; n=9) получали пшеничную солому (К1) или сено (К2). Содержание в крови К2 мочевины, P, Zn, 'бета'-каротина и витамина E было статистически выше, чем в крови К1. После отела конц-ия аспартатаминотрансферазы, мочевины, 'бета'-каротина и витамина E в крови К1 и К2 была выше, чем до отела. Среднее содержание Cu в крови К1 было статистически выше, чем у К2. К2 и их телята были здоровее, чем К1 и их телята; диарея была только у телят от К1. Суточные удои у К1 и К2 составляли 16 и 24 кг соотв. Влияние кормления на воспроизводство следует определять на большем поголовье К. Библ. 33
ГРНТИ  
34.39.57
ВИНИТИ 341.39.57.09
Рубрики: КОРМЛЕНИЕ КРС
СУХОСТОЙНЫЙ ПЕРИОД
СОЛОМА
СЕНО
КРОВЬ
МИКРОЭЛЕМЕНТЫ
ВИТАМИН E
АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА
КАРОТИН, БЕТА-
ВОСПРОИЗВОДСТВО

Доп.точки доступа:
Ozpinar, H.; Ozpinar, A.; Ileri, K.; Kahraman, R.; Akin, G.
19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.02-04М4.8

    Shi, Yuling.
    Окраска агарозных электрофореграмм нитросиним тетразолием для количественного определения изоферментов аспартатаминотрансферазы [Text] / Yuling Shi, Yanhong Chen, Xun Liu // Shengwuhuaxue yu shengwuwuli jinzhan = Progr. Biochem. and Biophys. - 1994. - Vol. 21, N 3. - С. 273-275, 287 . - ISSN 1000-3282
Аннотация: Электрофоретическая подвижность цитозольной изоформы аспартатаминотрансферазы (ААТ) млекопитающих занимает промежуточное положение между подвижностью 'альфа'- и подвижностью 'бета'-глобулинов. Подвижность митохондриальной изоформы ААТ схожа с подвижностью 'гамма'-глобулинов. Для выявления митохондриальной изоформы ААТ в агарозе оказался пригодным нитросиний тетразолий. КНР, Wuhan Gen. Hosp., Guangzhou Mil. Reg., Wuhan 430070. Библ. 7
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА
ИЗОФЕРМЕНТЫ
ЭЛЕКТРОФОРЕТИЧЕСКАЯ ПОДВИЖНОСТЬ
МЛЕКОПИТАЮЩИЕ

Доп.точки доступа:
Chen, Yanhong; Liu, Xun
20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.02-04М4.24

    Lacoste, Anne-Marie.
    Aminooxyphosphonates as slow binding inhibitors of aspartate- and alanine-aminotransferases [Text] : [Pap.] 12th Int. Conf. Phosph. Chem., Toulouse, July 6-10, 1992. Pt 3 / Anne-Marie Lacoste, Catherine Dumora, Jerzy Zon // Phosph., Sulfur and Silicon and Relat. Elem. - 1993. - Vol. 77, N 1-4. - P314 . - ISSN 1042-6507
Перевод заглавия: Аминооксифосфонаты как медленно связывающиеся ингибиторы аспартат- и аланин-аминотрансфераз
Аннотация: Синтезированы аминооксиметилфосфоновая и 1-аминооксиэтилфосфоновая кислоты и исследовано их взаимодействие с цитозольными аспартат-(КФ 2.6.1.1) и аланин-(КФ 2.2.1.2) аминотрансфераз из сердца свиней. Установлено, что эти соединения ингибируют ферменты зависимым от времени образом следуя бифазной кинетики реакции. Установлено, что синтезированные соединения являются сильными медленно связывающимися ингибиторами обоих ферментов. Константы ингибирования находятся в наномолярной области для аминооксиметилфосфоновой кислоты и в микромолярной области для 1-аминооксиэтилфосфоновой кислоты. Франция, Univ. Bordeaux 11 - 146, rue Leo Saignat - 33076 Bordeaux Cedex.
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА
АЛАНИНАМИНОТРАНСФЕРАЗА
АМИНООКСИФОСФОНАТЫ
ИНГИБИТОРЫ
СЕРДЦЕ
СВИНЬИ

Доп.точки доступа:
Dumora, Catherine; Zon, Jerzy
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)