СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=АСИММЕТРИЧНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.03-04Б2.272

Steinmetzer, Katrin.
Plasmid plP501 encoded transcriptional repressor copR binds asymmetrically at two consecutive major grooves of the DNA [Text] / Katrin Steinmetzer, Sabine Brantl // J. Mol. Biol. - 1997. - Vol. 269, N 5. - P684-693 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Репрессор транскрипции CopR, кодируемый плазмидой pIP501, асимметрично связывается с соседними основными бороздками ДНК
Аннотация: Репликация стрептококковой плазмиды pIP501 регулируется белком CopR и антисмысловой РНК. CopR связывается с инвертированным повтором IR1 перед промотором pII гена repR и репрессирует его транскрипцию. Авт. исследовали взаимодействие CopR с мишенью. При исследовании влияния метилирования идентифицированы G240, G242, G251 в верхней нити и G252, G254 в нижней нити, контактирующие с CopR в основной бороздке ДНК. Небольшое влияние на контакт ДНК-белок оказывают основания, соседствующие с этими гуаниновыми основаниями. Фосфатные остатки, существенные для связывания CopR, выявлены при исследовании влияния этилирования. Последовательность узнавания была локализована в центре IR1. CopR контактирует с 2 соседними основными бороздами (участки I и II) с одной и той же стороны ДНК. Несмотря на то, что 2 сайта имеют общий мотив, соседние основания контактируют по-разному. Установлено, что CopR существует в виде димера. Позволившая определить действительную константу диссоциации K[D] кривая связывания CopR с ДНК имела сигмоидный характер. Обсуждается влияние относительно высокой K[D] на роль CopR в регуляции копийности pIP501. Германия, Inst. Molek. Friedrich-Schiller-Univ., Jena, D-07745 Jena. Библ. 26

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.07.07
Рубрики: ПЛАЗМИДЫ
ПЛАЗМИДА PIP501
РЕПЛИКАЦИЯ
БЕЛОК
БЕЛОК COPR
РЕПРЕССОР ТРАНСКРИПЦИИ
ДНК
БОЛЬШАЯ БОРОЗДКА
АСИММЕТРИЧНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Brantl, Sabine

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.09-04Я6.69

Structure of a HAP1-DNA complex reveals dramatically asymmetric DNA binding by a homodimeric protein [Text] / Daniel A. King [et al.] // Nature Struct. Biol. - 1999. - Vol. 6, N 1. - P64-74 . - ISSN 1072-8368
Перевод заглавия: Структура комплекса HAP1 - ДНК обнаруживает резко асимметричное связывание ДНК гомодимерным белком
Аннотация: Транскрипционный фактор HAP1 дрожжей содержит домен Zn[2]Cys[2] и связывается в форме гомодимера с ДНК-мишенью, состоящей из 2-х полусайтов. В работе проведен рентгенокристаллографический анализ (разрешение - 2,5 A) комплекса HAP1 с вышележащей последовательностью-мишенью гена CYC7 дрожжей. Показано, что связывание HAP1 с ДНК носит резко выраженный асимметрический характер, в результате чего цинк-пальцевые домены HAP1 образуют тандем типа "голова-к-хвосту", связанный с двумя полусайтами ДНК. При этом N-концевое плечо одной из субъединиц HAP1 взаимодействует по малой бороздке ДНК с последовательностью, разделяющей полусайты связывания. Обсуждаются общие мех-змы асимметричной гомодимеризации HAP1-подобных белков при их связывании с полусайтами ДНК, имеющими различную полярность. США, Wistar Inst., Dep. Chem., Univ. Pennsylvania, Philadelphia, PA 19104. Библ. 55

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.05
Рубрики: ФАКТОР ТРАНСКРИПЦИИ HAP1
ЦИНК-ПАЛЬЦЕВЫЕ ДОМЕНЫ
ДНК
КОМПЛЕКС
СТРУКТУРА
АСИММЕТРИЧНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
King, Daniel A.; Zhang, Li; Guarente, Leonard; Marmorstein, Ronen

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 08.03-04Б2.312

Asymmetric binding between SecA and SecB two symmetric proteins: Implications for function in export [Text] / Linda L. Randall [et al.] // J. Mol. Biol. - 2005. - Vol. 348, N 2. - P479-489 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Асимметричное связывание между двумя симметричными белками SecA и SecB: применение для функций экспорта
Аннотация: SecB - малый тетрамерный чаперон в Escherichia coli, облегчает экспорт предшественников полипептидов из цитоплазмы в периплазму. Во время этого процесса SecB проявляет две модели связывания. Как чаперон, он не специфично связывается с предшественниками для поддержания их в не нативной конформации. SecB также демонстрирует специфическое узнавание и связывание с SeA. SecB с предшественником входит в активный экспортный комплекс с SecA и должен передать лиганд SecA при транслокации в мембране. Использовали варианты SecB и SecA для изучения этих взаимодействий. Показали, что связывание между двумя симметричными молекулами асимметрично, а C-концевые альфа-спирали SecB связываются в интерфейсном районе димера SecA. Полученные результаты привели к заключению, что разрушение этого интерфейса SecB облегчает конформационные изменения SecA, важные для переноса предшественника с SecA, важные для переноса предшественника с SecB на SecA. США, Dep. of Biochemistry, Univ. of Missouri, Columbia, MO 65211. Библ. 40

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
ПРЕДШЕСТВЕННИКИ ПОЛИПЕПТИДОВ
ЦИТОПЛАЗМА
ПЕРИПЛАЗМА
БЕЛОК
ЧАПЕРОНЫ SECB, SECA
БЕЛОК-БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
АСИММЕТРИЧНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Randall, Linda L.; Crane, Jennine M.; Lilly, Angela A.; Liu, Gseping; Mao, Chunfeng; Patel, Chetan N.; Hardy, Simon J.S.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска