Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=АРАБИНОЗОИЗОМЕРАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 10
Показаны документы с 1 по 10
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 95.01-04А4.044

    Chatterjee, Aseema.
    Role of materials released from Escherichia coli cells in the catabolite repression of L-arabinose isomerase induced by 'гамма'-irradiation [Text] / Aseema Chatterjee, A. K. Bhattacharya // Curr. Sci. - 1993. - Vol. 64, N 10. - P757-760 . - ISSN 0011-3891
Перевод заглавия: Роль веществ, высвобождающихся из клеток Escherichia coli, в катаболической репрессии [синтеза] L-арабинозоизомеразы, индуцированной 'гамма'-облучением
Аннотация: Показано, что ингибирование синтеза L-арабинозоизомеразы (I) под влиянием 'гамма'-Обл снижается при отделении клеток E. coli от инкубационной среды путем центрифугирования и ресуспендирования в свежей среде. При инкубировании необлученных клеток в среде, отделенной от облученной культуры E. coli, наблюдалось подавление индуцибельного синтеза фермента. Предполагают, что из облученных клеток в культуральную среду выделяется какой-то ингибитор(ы), подавляющий способность к синтезу I. Инкубация 'гамма'-облученных клеток в свежей среде для роста приводила к экспоненциальному снижению способности к синтезу I, к-рое не было обусловлено высвобождением каких-либо ингибиторов. Добавление цАМФ к необлученным клеткам, ресуспендированным в среде, отделенной от только что облученной культуры E. coli, приводило к снятию ингибирующего действия такой среды на способность к индуцибельному синтезу I. Считают, что в этом случае в основе эффекта ингибирования лежит механизм катаболитной репрессии. Индия, Dep. of Biophys. Inst. of Med. Sci., Banaras Hindu Univ., Varanasi 221 005. Ил. 4. Библ. 9.
ГРНТИ  
34.49.19
ВИНИТИ 341.49.19.19
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
АРАБИНОЗОИЗОМЕРАЗА
КАТАБОЛИТНАЯ РЕПРЕССИЯ
ГАММА-ИЗЛУЧЕНИЕ
ESCHERICHIA COLI
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Bhattacharya, A.K.
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.05-04Б3.112

    Roh, Hoe-Jin.
    Preparation of L-arabinose isomerase originated from Escherichia coli as a biocatalyst for D-tagatose production [Text] / Hoe-Jin Roh, Sang-Hyun Yoon, Pil Kim // Biotechnol. Lett. - 2000. - Vol. 22, N 3. - P197-199 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Приготовление L-арабинозоизомеразы, полученной из Escherichia coli, как биокатализатора для производства D-тагатозы
Аннотация: Используемая при получении тагатозы L-арабинозоизомераза была выделена из рекомбинантных клеток Escherichia coli и очищена в 15 раз. Удельная активность очищенного фермента составляла 70 ед/мг белка. При анализе в ходе SDS-PAGE была выявлена единственная полоса, соответствующая очищенному ферменту. Показано, что при использовании очищенной L-арабинозоизомеразы из 50 г/л галактозы за 168 ч было получено 17,7 г/л тагалозы. Корея, Basic Res. Team, R&D Cent., Tong Yang Confectionery Co., Seoul 140-715. Библ. 12
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: L-АРАБИНОЗОИЗОМЕРАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
БИОКАТАЛИЗАТОРЫ
D-ТАГАТОЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
РЕКОМБИНАНТНЫЕ КЛЕТКИ

Доп.точки доступа:
Yoon, Sang-Hyun; Kim, Pil
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 04.03-04Б3.82

   
    A feasible enzymatic process for D-tagatose production by an immobilized thermostable L-arabinose isomerase in a packed-bed bioreactor [Text] / Hye-Jung Kim [et al.] // Biotechnol. Progr. - 2003. - Vol. 19, N 2. - P400-404 . - ISSN 8756-7938
Перевод заглавия: Возможный ферментативный процесс получения D-тагатозы с помощью иммобилизованной термостабильной L-арабинозоизомеразы в биореакторе с наполнителем
Аннотация: Для разработки ферментативного процесса получения D-тагалозы проведена иммобилизация термостабильной L-арабинозоизомеразы, Gali 152, в альгинате и оптимизированы условия реакции изомеризации галактозы. В системе с иммобилизованным ферментом максимальная изомеризация галактозы происходит при pH 8 и температуре 65'ГРАДУС'C, в системе со свободным ферментом - при pH 7,5 и температуре 60'ГРАДУС'C. В обеих системах присутствие ионов магния усиливает изомеризацию галактозы до тагалозы. Показано, что при одинаковых pH и температуре иммобилизованный фермент был более стабилен, чем свободный. При pH 8,0 и 60'ГРАДУС'C иммобилизованный фермент способствовал продукции 58 г/л тагалозы из галактозы (100 г/л) за 90 ч в ходе периодической реакции, свободный фермент способствовал продукции тагалозы в концентрации 37 г/л, что было связано с меньшей его стабильностью. При непрерывном режиме работы в биореакторе с иммобилизованной в альгинате Gali 152 за 168 ч из галактозы (100 г/л) образуется такалоза в концентрации 50 г/л. Продуктивность процесса составляет в этом случае 13,3 г тагатозы/л ч. При соблюдении непрерывного режима с рециклингом в биореакторе из галактозы (500 г/л) продуцировалась тагатоза в концентрации 230 г/л. Выход конверсии составлял 46%, продуктивность процесса - 9,6 г тагатозы/л*ч. Корея, Dep. Biosci. and Biotechnol., Sejong Univ., Seoul 143-747. Библ. 23
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.21
Рубрики: D-ТАГАТОЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
ФЕРМЕНТАЦИЯ
УСЛОВИЯ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
L-АРАБИНОЗОИЗОМЕРАЗА
БИОРЕАКТОРЫ
РЕАКТОР С НАПОЛНИТЕЛЕМ
БИОКОНВЕРСИЯ

Доп.точки доступа:
Kim, Hye-Jung; Ryu, Se-Ah; Kim, Pil; Oh, Deok-Kun
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 04.08-04Б3.95

   
    Continuous D-tagatose production by immobilized thermostable L-arabinose isomerase in a packed-bed bioreactor [Text] / Se-Ah Ryu [et al.] // Biotechnol. Progr. - 2003. - Vol. 19, N 6. - P1643-1647 . - ISSN 8756-7938
Перевод заглавия: Непрерывная продукция D-тагатозы с помощью иммобилизованной термостабильной L-арабинозоизомеразы в биореакторе с неподвижным слоем
Аннотация: Показано, что D-тагатоза непрерывно продуцировалась при использовании термостабильной L-арабинозоизомеразы, иммобилизованной на альгинате, и раствора D-галактозы в биореакторе с неподвижным слоем. Оптимизированы условия проведения реакции: размер частиц носителя, L/D (высота/диаметр) реактора, скорость разведения, общая ферментная нагрузка и концентрация субстрата составляли соответственно 0.8 мм, 520/7 мм, 0.375 ч{-1}, 5,65 Ед и 300 г*л{-1}. При соблюдении этих условий биореактор позволял получить тагатозу в концентрации 145 г*л{-1} при средней продуктивности 54 г тагатозы л{-1}*ч{-1} и при среднем выходе конверсии 48% (w/w). Операционная стабильность иммобилизованного фермента была продемонстрирована в ходе получения тагатозы: период полужизни составлял 24 дн. Корея, Dep. Biosci. and Biotechnol., Sejong Univ., Seoul 143-747. Библ. 21
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.21
Рубрики: САХАРОЗАМЕНИТЕЛИ
D-ТАГАТОЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
НЕПРЕРЫВНАЯ ПРОДУКЦИЯ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
L-АРАБИНОЗОИЗОМЕРАЗА
ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ
ХАРАКТЕРИСТИКА
БИОКОНВЕРСИЯ
БИОРЕАКТОРЫ

Доп.точки доступа:
Ryu, Se-Ah; Kim, Chang Sup; Kim, Hye-Jung; Baek, Dae Heoun; Oh, Deok-Kun
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 08.04-04Б3.81

    Jorgensen, F.
    Enzymatic conversion of d-galactose to d-tagatose: heterologous expression and characterisation of a thermostable l-arabinose isomerase from Thermoanaerobacter mathranii [Text] / F. Jorgensen, O. C. Hansen, P. Stougaard // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 2004. - Vol. 64, N 6. - P816-822 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Ферментативная конверсия D-галактозы в D-тагатозу: гетерологичная экспрессия и характеристика термостабильной 1-арабинозоизомеразы из Thermoanaerobacter mathranii
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: THERMOANAEROBCTER MATHRANII (BACT.)
АРАБИНОЗОИЗОМЕРАЗА
ГЕНЫ
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
РЕКОМБИНАНТНЫЕ КЛЕТКИ
ТАГАТОЗА
ПОЛУЧЕНИЕ ИЗ ГАЛАКТОЗЫ

Доп.точки доступа:
Hansen, O.C.; Stougaard, P.
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 09.01-04Б3.66

    Givry, S.
    Optimization of culture medium and growth conditions for production of L-arabinose isomerase and D-xylose isomerase by Lactobacillus bifermentans [Text] / S. Givry, F. Duchiro // Микробиология. - 2008. - Vol. 77, N 3. - P324-330 . - ISSN 0026-3656
Перевод заглавия: Оптимизация питательной среды и условий роста Lactobacillus bifermentans для производства L-арабинозоизомеразы и D-ксилозоизомеразы
Аннотация: Для производства внутриклеточных ферментов, L-арабинозоизомеразы и D-ксилозоизомеразы, использовали культуру Lactobacillus bifermentans. С целью максимизации выхода ферментов исследовали влияние условий культивирования - температуры, pH, продолжительности инкубации и состава среды (минеральные соли, истоники N и С). В оптимальных условиях активности арабинозоизомеразы и ксилозоизомеразы составляли соответственно 9,4 и 7,24 Е/мл, они достигали максимума через 9 ч культивирования и были в 1,6 раз выше, чем в случае культивирование в традиционной MRS среде. При определении оптимального состава среды и условий культивирования было установлено, что для роста штамма тебовалось наличие Твин-80 (1 г/г) и присутствие источника неорганического азота, например, цитрата аммония. Отмечено, что для роста и продукции изомераз бактерия не требовала присутствия ацетата натрия. Выход ферментов повышался при внесении в среду ионов металлов, преимущественно марганца (2.5 мМ). Франция, Lab. Microbiol. Indust. UMR FARE 614, Univ. Reims Champagne Ardenne, 51 687 Reims cedex 2. Библ. 21
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: LACTOBACILLUS BIFERMENTANS (BACT.)
ИЗОМЕРАЗЫ
ПРОДУКЦИЯ
L-АРАБИНОЗОИЗОМЕРАЗА
D-КСИЛОЗОИЗОМЕРАЗА
ФЕРМЕНТАЦИЯ
УСЛОВИЯ
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
ОПТИМИЗАЦИЯ СОСТАВ

Доп.точки доступа:
Duchiro, F.
7.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI14) 09.01-04Б4.19

    Givry, S.
    Optimization of culture medium and growth conditions for production of L-arabinose isomerase and D-xylose isomerase by Lactobacillus bifermentans [Text] / S. Givry, F. Duchiro // Микробиология. - 2008. - Vol. 77, N 3. - P324-330 . - ISSN 0026-3656
Перевод заглавия: Оптимизация питательной среды и условий роста Lactobacillus bifermentans для производства L-арабинозоизомеразы и D-ксилозоизомеразы
Аннотация: Для производства внутриклеточных ферментов, L-арабинозоизомеразы и D-ксилозоизомеразы, использовали культуру Lactobacillus bifermentans. С целью максимизации выхода ферментов исследовали влияние условий культивирования - температуры, pH, продолжительности инкубации и состава среды (минеральные соли, истоники N и С). В оптимальных условиях активности арабинозоизомеразы и ксилозоизомеразы составляли соответственно 9,4 и 7,24 Е/мл, они достигали максимума через 9 ч культивирования и были в 1,6 раз выше, чем в случае культивирование в традиционной MRS среде. При определении оптимального состава среды и условий культивирования было установлено, что для роста штамма тебовалось наличие Твин-80 (1 г/г) и присутствие источника неорганического азота, например, цитрата аммония. Отмечено, что для роста и продукции изомераз бактерия не требовала присутствия ацетата натрия. Выход ферментов повышался при внесении в среду ионов металлов, преимущественно марганца (2.5 мМ). Франция, Lab. Microbiol. Indust. UMR FARE 614, Univ. Reims Champagne Ardenne, 51 687 Reims cedex 2. Библ. 21
ГРНТИ  
76.03.43
ВИНИТИ 761.03.43.05.05
Рубрики: LACTOBACILLUS BIFERMENTANS (BACT.)
ИЗОМЕРАЗЫ
ПРОДУКЦИЯ
L-АРАБИНОЗОИЗОМЕРАЗА
D-КСИЛОЗОИЗОМЕРАЗА
ФЕРМЕНТАЦИЯ
УСЛОВИЯ
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
ОПТИМИЗАЦИЯ СОСТАВ

Доп.точки доступа:
Duchiro, F.
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 10.05-04Б3.52

   
    L-ribose production from L-arabinose by using purified L-arabinose isomerase and mannose-6-phosphate isomerase from Geobacillus thermodenitrificans [Text] / Soo-Jin Yeom [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 2009. - Vol. 75, N 21. - P6941-6943 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Продукция L-рибозы из L-арабинозы с помощью очищенных L-арабинозоизомеразы и маннозо-6-фосфатизомеразы из Geobacillus thermodenitrificans
Аннотация: Два фермента, L-арабинозоизомераза и маннозо-6-фосфатизомераза, продуцируемые Geobacillus thermodenitrificans, способствовали получению L-рибозы (118 г/л) из L-арабинозы (500 г/л) в ходе реакции, проходящей при 70'ГРАДУС'C, pH 7.0 в присутствии 1 мм Co{2+} в течение 3 ч. Выход конверсии 23,6%, объемная продуктивность 39,3 г/л*ч. Корея, Dep. Biosci. and Biotechnol., Konkuk Univ., Seoul 143-701. Библ. 20
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.21
Рубрики: L-РИБОЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
L-АРАБИНОЗА
КОНВЕРСИЯ
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ КАТАЛИЗ
GEOBACILLUS THERMODENITRIFICANS (BACT.)
L-АРАБИНОЗОИЗОМЕРАЗА
МАННОЗО-6-ФОСФАТИЗОМЕРАЗА

Доп.точки доступа:
Yeom, Soo-Jin; Kim, Nam-Hee; Park, Chang-Su; Oh, Deok-Kun
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 12.09-04Б3.36

    Воеводина, О. С.
    Выделение L-арабинозоизомеразы из клеток продуцента Bacillus mojavensis [Текст] / О. С. Воеводина, Л. А. Иванова, Д. С. Белуха // Естеств. и техн. науки. - 2011. - N 5. - С. 392-394 . - ISSN 1684-2626
Аннотация: Изложены методы дезинтеграции микробной биомассы для выделения целевого продукта. Описаны свойства фермента L-арабинозоизомеразы и метод его выделения из бактериальной клетки. Представлены данные по дезинтеграции клеточной биомассы Bacillus mojavensis ультразвуком и лизису клеточной стенки ферментным препаратом Лизоцим. Для интенсификации процесса дезинтеграции биомассы бактерий использован метод аддитивно-решетчатого математического описания объекта, позволивший увеличить выход эндофермента более, чем в 5 раз. Библ. 6
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: BACILLUS MOJAVENSIS (BACT.)
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
УСЛОВИЯ
L-АРАБИНОЗОИЗОМЕРАЗА
ПРОДУКЦИЯ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ДЕЗИНТЕГРАЦИЯ КЛЕТОК
ЛИЗОЦИМ

Доп.точки доступа:
Иванова, Л.А.; Белуха, Д.С.
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 12.12-04Б3.130

    Иванова, Л. А.
    Биотехнология L-арабинозоизомеразы [Текст] / Л. А. Иванова, О. С. Воеводина // Перспективные ферментные препараты и биотехнологические процессы в технологиях продуктов питания и кормов. - М., 2012. - С. 55-62 . - ISBN 978-5-85941-437-6
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: L-АРАБИНОЗОИЗОМЕРАЗА
БИОСИНТЕЗ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
КОНЦЕНТРИРОВАННЫЙ ПРЕПАРАТ
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
D-ГАЛАКТОЗА
ИЗОМЕРИЗАЦИЯ
D-ТАГАЛОЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
BACILLUS MOJAVENSIS (BACT.)
ШТАММ Х2-ПРОДУЦЕНТ ФЕРМЕНТА

Доп.точки доступа:
Воеводина, О.С.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)