СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=АМИНОТРАНСФЕРАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 152
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.02-04Б2.100

Амбарцумян, А. А.
Валин: пируват-аминотрансфераза Brevibacterium flavum: выделение и первичная характеристика [Текст] / А. А. Амбарцумян, Х. О. Безирджян // Биохимия. - 1994. - Т. 59, N 9. - С. 1378-1384 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Валин: пируват-аминотрансфераза выделена из клеток Br. flavum АТСС 14067 и очищена до электрофоретически гомогенного состояния. Фермент с мол. массой 79,5 кД состоит из двух неидентичных субъединиц с мол. массой 43 и 40 кДж. ИЭТ фермента сотавляет 4,0. Фермент специфичен к L-аминомасляной к-те, L-аланину, L-валину, L-изолейцину, L-треонину, D-аланину и L-серину. Активность фермента максимальна при pH 6,5-7,0 и т-ре 60'ГРАДУС'. Армения, Н.-и. ин-т биотехнологии, Ереван. Библ. 25.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ВАЛИН: ПИРУВАТ-АМИНОТРАНСФЕРАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
BREVIBACTERIUM FLAVUM (BACT.)
ШТАММ ATCC 14067

Доп.точки доступа:
Безирджян, Х.О.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.02-04Б2.101

Амбарцумян, А. А.
Валин:пируват-аминотрансфераза Brevibacterium flavum: каталитические свойства [Текст] / А. А. Амбарцумян, Х. О. Безирджян // Биохимия. - 1994. - Т. 59, N 9. - С. 1385-1392 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Изучены свойства валин:пируват-аминотрансферазы (I) B. flavum ATCC 14067. Фермент подчиняется механизму би-би пинг-понг. К для L-аланина равна 1,53 мМ, L-валина - 0,52 мМ, пирувата - 0,41 мМ, 2-кетоизовалериата - 0,23 мМ. Константа равновесия для р-ции L-аланин+ +2-кетоизовалериановая к-таL-валин+пируват равна 0,5. L-Изолейцин и L-циклосерин ингибируют I конкурентно к L-аланину с K[i], равной 3 мМ и 3 мкМ соответственно, и бесконкурентно к 2-кетоизовалериату. Фермент не требует ионов металлов для проявления каталитической активности. Ионы Fe{3}{+}, Cu{2}{+}, Zn{2}{+} и Cd{2}{+} ингибируют I. Фермент наиболее стабилен при pH 6,0. I содержит функционально значимые тиоловые группы. Анионы SO[4]{2}{-}, глицерин и пиридоксальфосфат защищают I от термоинактивации. 2-Кетоизовалериат защищает I от инактивирующего воздействия 5,5'-дитиобис-(2-нитробензойной) к-ты и п-хлормеркурибензоата. Ни один из субстратов не оказывает заметного термостабилизирующего действия. Армения, Н.-и. ин-т биотехнол., Ереван. Библ. 14.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ВАЛИН:ПИРУВАТ-АМИНОТРАНСФЕРАЗА
СВОЙСТВА
BREVIBACTERIUM FLAVUM (BACT.)
ШТАММ ATCC 14067

Доп.точки доступа:
Безирджян, Х.О.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.03-04М2.042

Lepp, Cyrus A.
Reference range study for alanine aminotransferase blood bank application on the Olympus reply analyzer [Text] : abstr. Meeting Pap. 45th Nat. Meet. Amer. Assoc. Clin. Chem., New York, N. Y., July 11- 15, 1993 / Cyrus A. Lepp, Reba K. Wright // Clin. Chem. - 1993. - Vol. 39, N 6. - P1153 . - ISSN 0009-9147
Перевод заглавия: Исследование стандартного интервала для определения в банках крови аминотрансферазы с помощью анализатора Olympus reply
Аннотация: В 6 центрах сбора донорской крови провели определение активности аминотрансферазы (АТ) в 2190 образцах крови, используя анализатор Olympus reply. В 6 образцах крови активность АТ была выше 110 ед/л и эти доноры были исключены как носители гепатита. Нормальный интервал колебаний активности АТ в образцах донорской крови определен от 6 до 46 ед/л и установив верхний предел по активности АТ в 46 ед/л банки крови могут проводить эффектив. скрининг зараженной гепатитом донорской крови. США, Olympus Corp., Lake Success, NY 11042.

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.31.02
Рубрики: ПЕРЕЛИВАНИЕ КРОВИ
ДОНОРСКАЯ КРОВЬ
АМИНОТРАНСФЕРАЗА
ГЕПАТИТ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Wright, Reba K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.07-04Б2.152

Characterization of aromatic aminotransferases from the hyperthermophilic archaeon Thermococcus litoralis [Text] / Giuseppina Andreotti [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 220, N 2. - P543-549 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Характеристика аминотрансфераз ароматических аминокислот из гипертермофильной архебактерии Thermococcus litoralis
Аннотация: Бесклеточные экстракты Thermococcus litoralis содержат два различных типа аминотрансфераз ароматических аминокислот (КФ 2.6.1.57), к-рые разделены и очищены до электрофоретической гомогенности. Установлено, что оба фермента являются гомодимерами с мол. массами субъединиц 47 и 45 кД. Определено, что при использовании в кач-ве акцептора аминогруппы 2-оксоглутарата каждый фермент катализирует пиридоксаль-5'-фосфат-зависимое трансаминирование 3-х ароматических аминокислот, но не активны по отношению к аспарагиновой к-те, аланину, валину или изолейцину. Из значений K[m] и k[cat] для 2-оксоглутарата, фенилаланина, тирозина и триптофана установлено, что оба фермента наиболее эффективны в трансаминировании фенилаланина. Обнаружено, что фермент из субъединиц с мол. массой 47 кД более активен по отношению к тирозину и триптофану, чем другой фермент. Оба фермента не активны при 30'ГРАДУС'С и максимально активны меду 95-100'ГРАДУС'C. Каталитические свойства двух ферментов отличаются от каталитических свойств аминотрансфераз бактерий, к-рые имеют широкую субстратную специфичность, но аналогичны свойствам двух аминотрансфераз ароматических аминокислот, к-рые играют биосинтетическую роль у метаногенных архебактерий. Предполагается, что один или оба фермента играют катаболическую роль в протеолизе у T. litoralis, в к-ром они образуют глутамат и арилпируват. Эти соединения служат субстратами для глутаматдегидрогеназы и индолпируват-ферредоксиноксидоредуктазы в новом пути утилизации ароматических аминокислот. США, Dep. of Biochem., Life Sci. Bldg., Univ. of Georgia, Athens, GA 30602. Библ. 40

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АМИНОТРАНСФЕРАЗА АРОМАТИЧЕСКИХ АМИНОКИСЛОТ
ОЧИСТКА
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
АРХЕБАКТЕРИИ ГИПЕРТЕРИОФИЛЬНЫЕ

Доп.точки доступа:
Andreotti, Giuseppina; Cubellis, Maria Vittoria; Nitti, Gianpaolo; Sannia, Giovanni; Mai, Xuhong; Marino, Gennaro; Adams, Michael W.W.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 95.09-04И8.34

Юрин, М. И.
Влияние структуры рационов и типов кормления быков-производителей на их воспроизводительные функции [Текст] / М. И. Юрин ; Ульян. с.-х. ин-т. // Опыт и пробл. зоотехн. науки. - Ульяновск, 1994. - С. 20-26
Аннотация: В научно-хозяйственном опыте на 20 быках-производителях установлена взаимосвязь между концентрацией метаболитов энергетического, азотистого, липоидного обмена и ферментов крови быков с показателями спермопродуктивности: количеством живчиков в эякуляте, их концентрацией, выживаемостью. Доказана зависимость между количеством и качеством спермы и содержанием в крови быков аланин-амино-трансферазы и лактат-пируватом

ГРНТИ	34.39.57

ВИНИТИ 341.39.57.07
Рубрики: КОРМЛЕНИЕ
ОБМЕН ВЕЩЕСТВ
СПЕРМОПРОДУКТИВНОСТЬ
КРОВЬ
АЛАНИН-АМИНОТРАНСФЕРАЗА
ЛАКТАТ-ПИРУВАТ
БЫКИ-ПРОИЗВОДИТЕЛИ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.257

Kuramitsu, Seiki.
Enzymes that recognize two different kinds of substrate [Text] / Seiki Kuramitsu, Shin'lehi Kawaguehi, Akihiro Okamoto // Protein Eng. - 1994. - Vol. 7, N 9. - P1152-1153 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Ферменты, которые узнают два различных класса субстрата
Аннотация: Аспартатаминотрансфераза (КФ 2.6.1.1) и аминотрансфераза ароматических аминокислот (КФ 2.6.1.57) из Escherichia coli обладают высокой специфичностью как к кислым, так и к гидрофобным субстратам. Аминокислотная последовательность обоих ферментов имеет 40% гомологии, но ферменты различаются по уровню активности при использовании кислого и гидрофобного субстратов. С помощью рентгено-структурной кристаллографии и анализа химерных ферментов изучали структурнофункциональную взаимосвязь у этих ферментов. С помощью рентгеноструктурной кристаллографии выявлен центр связывания кислых субстратов, но не обнаружен центр связывания гидрофобного субстрата. Химерные ферменты были сконструированы путем гомологичной рекомбинации клеток E coli. Некоторые из полученных химерных ферментов теряли способность связывать один из субстратов (кислый или гидрофобный), но сохраняли способность связывать другой субстрат. Высказано предположение, что аминотрансферазы имеют 2 субстратсвязывающих центра: один для кислых субстратов, а другой для гидрофобных субстратов. Япония, Dep. of Biol., Fac. of Sci., Osaka Univ., Toyonaka, Osaka 560. Библ. 3

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА
АМИНОТРАНСФЕРАЗА АРОМАТИЧЕСКИХ АМИНОКИСЛОТ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ К СУБСТРАТАМ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Kawaguehi, Shin'lehi; Okamoto, Akihiro

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 96.01-04А1.155

Hardeland, Rudiger.
Cosine or non-sinusoidal fitting as a means of detection of rhythms and determination of period lengths in short biological time series [Text] : [Pap.] Workshop Meth. Biol. Time-Ser. Anal., Leiden, 1992 / Rudiger Hardeland // Biol. Rhythm Res. - 1995. - Vol. 26, N 2. - P194-201 . - ISSN 0929-1016
Перевод заглавия: Косинусное, или несинусоидальное сглаживание как средство обнаружения ритма и определения длины периода в коротких временных рядах биологических [данных]
Аннотация: Biological time series which cannot be obtained by automatic recording techniques, especially in the case of biochemical data, are often relatively short and contain only a few datapoints at temporal distances in the range of many minutes or even several hours. In complicated biochemical or cell biological procedures, single datapoints can afterwards turn out to be affected by a technical error, leading to the necessitiy of discarding such a point and to a disturbance of the equidistantly sampled data. For these reasons, the available repertory of elaborate and elegant methods of time series statistics, such as Fourier or autocorrelation analyses, are often not applicable. However, even when data are not equidistantly sampled fitting of either one or more cosines or of a non-sinusoidal function can still provide information on period length and statistical significance. On the basis of an example from the ultradian rhythm of tyrosine aminotransferase in Euglena, several variations of fitting together with their advantages and limits are presented. Германия, Zool. Inst., Univ. Gottingen, D-37073 Gottingen. Библ. 13

ГРНТИ	34.03.39

ВИНИТИ 341.03.39.07.05
Рубрики: ХРОНОБИОЛОГИЯ
МЕТОДЫ
КОСИНУСНОЕ СГЛАЖИВАНИЕ
БИОЛОГИЧЕСКИЕ РИТМЫ
УЛЬТРАДИАННЫЕ
ФЕРМЕНТЫ
АМИНОТРАНСФЕРАЗА
АКТИВНОСТЬ
EUGLENA GRACILIS

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.01-04В3.213

Dimova-Terziivanova, S. D.
Interference between enzymes of auxin biosynthesis and growth retardants: Comparison between the mono- and dihydrazides of glutamic and aspartic acids [Text] : abstr. 9th Congr. Fed. Eur. Soc. Plant Physiol., Brno, 3-8 July, 1994 / S. D. Dimova-Terziivanova, T. D. Tsonev, D. N. Terziivanov // Biol. plant. - 1994. - Vol. 36, Suppl. - P24 . - ISSN 0006-3134
Перевод заглавия: Взаимодействие между ферментами биосинтеза ауксина и ростовыми ретардантами: сравнение между моно- и дигидразидами глутаминовой и аспарагиновой кислот
Аннотация: Аминотрансфераза, первый фермент в последовательности биосинтеза ауксина, проявляла более высокую чувствительность к моно- и дигидразидам аспарагиновой к-ты по сравнению с фенилуксусной к-той

ГРНТИ	34.31.31

ВИНИТИ 341.31.31.15.15
Рубрики: ГЛУТАМИНОВАЯ КИСЛОТА
АСПАРАГИНОВАЯ КИСЛОТА
МОНОГИДРАЗИДЫ
ДИГИДРАЗИДЫ
АУКСИНЫ
БИОСИНТЕЗ
АМИНОТРАНСФЕРАЗА

Доп.точки доступа:
Tsonev, T.D.; Terziivanov, D.N.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 96.01-04А3.274

Hardeland, Rudiger.
Cosine or non-sinusoidal fitting as a means of detection of rhythms and determination of period lengths in short biological time series [Text] : [Pap.] Workshop Meth. Biol. Time-Ser. Anal., Leiden, 1992 / Rudiger Hardeland // Biol. Rhythm Res. - 1995. - Vol. 26, N 2. - P194-201 . - ISSN 0929-1016
Перевод заглавия: Косинусное, или несинусоидальное сглаживание как средство обнаружения ритма и определения длины периода в коротких временных рядах биологических [данных]
Аннотация: Biological time series which cannot be obtained by automatic recording techniques, especially in the case of biochemical data, are often relatively short and contain only a few datapoints at temporal distances in the range of many minutes or even several hours. In complicated biochemical or cell biological procedures, single datapoints can afterwards turn out to be affected by a technical error, leading to the necessitiy of discarding such a point and to a disturbance of the equidistantly sampled data. For these reasons, the available repertory of elaborate and elegant methods of time series statistics, such as Fourier or autocorrelation analyses, are often not applicable. However, even when data are not equidistantly sampled fitting of either one or more cosines or of a non-sinusoidal function can still provide information on period length and statistical significance. On the basis of an example from the ultradian rhythm of tyrosine aminotransferase in Euglena, several variations of fitting together with their advantages and limits are presented. Германия, Zool. Inst., Univ. Gottingen, D-37073 Gottingen. Библ. 13

ГРНТИ	34.05.25

ВИНИТИ 341.05.25.09.09
Рубрики: ХРОНОБИОЛОГИЯ
МЕТОДЫ
КОСИНУСНОЕ СГЛАЖИВАНИЕ
БИОЛОГИЧЕСКИЕ РИТМЫ
УЛЬТРАДИАННЫЕ
ФЕРМЕНТЫ
АМИНОТРАНСФЕРАЗА
АКТИВНОСТЬ
EUGLENA GRACILIS

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.09-04В3.70

Wadsworth, Gregory J.
Characterization of a soybean cDNA clone encoding the mitochondrial isozyme of aspartate aminotransferase, AAT4 [Text] / Gregory J. Wadsworth, Joan S. Gebhardt, Benjamin F. Matthews // Plant Mol. Biol. - 1995. - Vol. 27, N 6. - P1085-1095 . - ISSN 0167-4412
Перевод заглавия: Характеристика кДНК гена, кодирующего митохондриальный фермент AAT4 - аспартатаминотрансферазу сои
Аннотация: Из библиотеки клеток листьев сои сорта Century выделена кДНК гена, кодирующего аспартатаминотрансферазу (КФ 2.6.1.1), катализирующую обратимое превращение аминогруппы аспартата в 'альфа'-кетоглутарат с образованием оксалоацетатов и глутаматов. Секвенирована нуклеотидная и расшифрована аминокислотная последовательности: полипептид состоит из 427 остатков при расчетной мол. м. 47640. Наивысшим оказалось сходство выделенного полипептида с митохондриальными AAT Panicusm sp. В тестированном полипептиде имеется 25-аминокислотный N-концевой участок, типичный для митохондриальных белков. Сконструирована эффективная экспрессионная система (клетки кишечной палочки), позволяющая получать рекомбинантный продукт AAT4 сои. С использованием метода осаждения в градиенте плотности сахарозы подтверждено, что анализируемый фермент строго специфичен для митохондрий клеток сои. Получены моноклональные антитела, специфичные в отношении к тестированной изоформе (AAT4) аспартатаминотрансферазы сои. США [B. F. Matthews], U. S. Dep. Agr. - ARS, Plant Mol. Biol. Lab., Beltsville, MD 20705. Библ. 26

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.35
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
АСПАРТАТ-АМИНОТРАНСФЕРАЗА
ГЕНЕТИКА
COS
GLYCINE MAX (DICOT.)

Доп.точки доступа:
Gebhardt, Joan S.; Matthews, Benjamin F.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.09-04В3.109

Detection of two distinct isozymes of nicotianamine aminotransferase in Fe-deficient barley roots [Text] / Kenji Kanazawa [et al.] // J. Exp. Bot. - 1995. - Vol. 46, N 290. - P1241-1244 . - ISSN 0022-0957
Перевод заглавия: Определение двух различных изоферментов никотианамин-аминотрансферазы в Fe-дефицитных корнях ячменя
Аннотация: Показано существование в Fe-дефицитных корнях ячменя двух изоферментов (И) никотианамин-аминотрансферазы. Эти И различались по мол. м., ИЭТ и кинетическим параметрам. Кроме того, один из И сильно индуцировался дефицитом Fe, тогда как другой не индуцировался. Обсуждается физиологическая важность каждого из изученных И никотианамин-аминотрансферазы. Япония, Dep. of Appl. Biol. Chem., Univ. of Tokyo, Tokyo. Библ. 14

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.09
Рубрики: НИКОТИНАМИН-АМИНОТРАНСФЕРАЗА
ИЗОФЕРМЕНТЫ
ЖЕЛЕЗО
ДЕФИЦИТ
КОРЕНЬ
ЯЧМЕНЬ

Доп.точки доступа:
Kanazawa, Kenji; Higuchi, Kyoko; Nishizawa, Naoko-Kishi; Fushiya, Shinji; Mori, Satoshi

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 97.02-04Т1.365

Hessel, G.
Correlation between the severity of acute hepatic necrosis induced by acetaminophen and serum aminotransferase levels in fasted and sucrose-fed rats [Text] / G. Hessel, D. De-Santi-Neto, E. F. Collares // Braz. J. Med. and Biol. Res. - 1996. - Vol. 29, N 6. - P793-796 . - ISSN 0100-879X
Перевод заглавия: Корреляция между тяжестью острого некроза печени, вызванного ацетаминофеном, и активностью аминотрансферазы сыворотки у голодавших и кормленных сахарозой крыс
Аннотация: При п/о введении крысам 'MARS''MARS' Wistar, предварительно голодавшим в течение 66 ч, ацетаминофена (I) в дозе 1 г/кг активность АСТ и АЛТ возрастала в плазме через 24 ч до 3900 и 2511 ед/л. В том случае, когда крысы перед введением получали в неограниченном кол-ве сахарозу, активность АСТ и АЛТ после введения составляла 119 и 79 ед/л соотв. Отмечена корреляция между интенсивностью морфологических признаков некроза печени, индуцированного I, и активностью АСТ и АЛТ. Считают, что активность АСТ и АЛТ является информативным показателем тяжести некроза печени, вызванного введением I. Бразилия, Univ. Estadual de Campinas, 13083-970 Campinas, SP. Библ. 14

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.15.57.19 + 341.45.15.29.15
Рубрики: АЦЕТАМИНОФЕН
АМИНОТРАНСФЕРАЗА
САХАРОЗА
НЕКРОЗ ПЕЧЕНИ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
De-Santi-Neto, D.; Collares, E.F.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 97.02-04Т2.68

Hessel, G.
Correlation between the severity of acute hepatic necrosis induced by acetaminophen and serum aminotransferase levels in fasted and sucrose-fed rats [Text] / G. Hessel, D. De-Santi-Neto, E. F. Collares // Braz. J. Med. and Biol. Res. - 1996. - Vol. 29, N 6. - P793-796 . - ISSN 0100-879X
Перевод заглавия: Корреляция между тяжестью острого некроза печени, вызванного ацетаминофеном, и активностью аминотрансферазы сыворотки у голодавших и кормленных сахарозой крыс
Аннотация: При п/о введении крысам 'MARS''MARS' Wistar, предварительно голодавшим в течение 66 ч, ацетаминофена (I) в дозе 1 г/кг активность АСТ и АЛТ возрастала в плазме через 24 ч до 3900 и 2511 ед/л. В том случае, когда крысы перед введением получали в неограниченном кол-ве сахарозу, активность АСТ и АЛТ после введения составляла 119 и 79 ед/л соотв. Отмечена корреляция между интенсивностью морфологических признаков некроза печени, индуцированного I, и активностью АСТ и АЛТ. Считают, что активность АСТ и АЛТ является информативным показателем тяжести некроза печени, вызванного введением I. Бразилия, Univ. Estadual de Campinas, 13083-970 Campinas, SP. Библ. 14

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.49.27
Рубрики: АЦЕТАМИНОФЕН
АМИНОТРАНСФЕРАЗА
САХАРОЗА
НЕКРОЗ ПЕЧЕНИ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
De-Santi-Neto, D.; Collares, E.F.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.03-04Б2.145

Stereospecificity of thermostable ornithine 5-aminotransferase for the hydrogen transfer in the L- and D-ornithine transamination [Text] / Kwang-Hwan Jhee [et al.] // Biochemistry. - 1996. - Vol. 35, N 30. - P9792-9796 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Стереоспецифичность переноса водорода при трансаминировании L- и D-орнитина термостабильной орнитин-5-аминотрансферазой
Аннотация: Изучали стереоспецифичность стадии переноса Н в р-циях трансаминирования L- или D-орнитина, катализируемых термостабильной орнитин-5-аминотрансферазой. L- и D-[5-{3}H]орнитин были получены путем инкубации немеченых предшественников с ферментом в среде {3}H[2]O. Инкубация L-[5-{3}H]орнитина с L-орнитин-5-аминотрансферазой Bacillus sphaericus, катализирующей стереоспецифичный отрыв pro-S H от C-5 L-орнитина, основная часть трития обнаруживалась в растворителе. D-[5-{3}H]орнитин также взаимодействует с вышеуказанным ферментом, но тритий реализуется только в присутствии рацемазы аминокислот. Обсуждается механизм переноса Н в р-циях, катализируемых орнитин-5-аминотрансферазой. Япония, Inst. Chem. Res., Kyoto Univ., Kyoto 611. Библ. 21

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ОРНИТИН-5-АМИНОТРАНСФЕРАЗА
КАТАЛИЗ
СТЕРЕОСПЕЦИФИЧНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Jhee, Kwang-Hwan; Yoshimura, Tohru; Esaki, Nobyoshi; Soda, Kenji

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.03-04Б2.154

Purification and properties of L-ornithine 'дельта'-aminotransferase from gramicidin S-producing Bacillus brevis [Text] / Makiko Takechi [et al.] // J. Biochem. - 1994. - Vol. 116, N 5. - P955-959 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Очистка и свойства L-орнитин-'дельта'-аминотрансферазы из клеток Bacillus brevis, продуцирующих грамицидин S
Аннотация: При добавлении L-орнитина к минимальной среде, содержащей L-глутамат в качестве единственного источника углерода и азота, вызывает в клетках Bacillus brevis, продуцирующих грамицидин S, индукцию в 8 раз активности L-орнитин-'дельта'-аминотрансферазы. Фермент очищен до гомогенного состояния. Нативный фермент имеет мол. массу 88 кД и состоит из 2 субъединиц с мол. массой 45 кД. Фермент специфичен для L-орнитина (K[m] = 1,05 мМ) в качестве донора аминогруппы и для 2-оксоглутарата (K[m] = 6,25 мМ) в качестве акцептора аминогруппы. Фермент имеет максимум поглощения при 425 нм при нейтральном pH и связывает 1 молекулу пиридоксальфосфата на 1 субъединицу. Активность аминотрансферазы необратимо ингибируется габакулином, а L-орнитин предохраняет фермент от ингибирования. Обнаружена схожесть последовательности остатков 17-28 фермента B. brevis с N-концевой последовательностью L-орнитин-'дельта'-аминотрансфераз человека и дрожжей. Япония, Dep. Biochem., Hyogo Coll. Med., Mukogawa-cho, Nishinomiya, Hyogo 663. Библ. 29

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ОРНИТИН-'ДЕЛЬТА'-АМИНОТРАНСФЕРАЗА
ОЧИСТКА
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Takechi, Makiko; Kanda, Masayuki; Hori, Kazuko; Kurotsu, Toshitsugu; Saito, Yoshitaka

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 97.03-04М4.43

Crystal structure of a D-amino acid aminotransferase: How the protein controls stereoselectivity [Text] / Shigetoshi Sugio [et al.] // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 30. - P9661-9669 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Кристаллическая структура аминотрансферазы D-аминокислот: как белок контролирует стереоселективность
Аннотация: Определена трехмерная структура аминотрансферазы D-аминок-т в пиридоксаминфосфатной форме. Укладка этой формы фермента полностью отличается от укладки др. ферментов, использующих пиридоксальфосфат. Однако обнаружено большое сходство активных участков аминотрансферазы D-аминок-т и L-аспартатаминотрансферазы. Это сходство представляет собой конвергентную эволюцию к общему решению проблемы усиления трансаминирования на пиридоксальфосфатном кофакторе. Значение этого сходства обсуждается в рамках возможной роли активных участков в стабилизации промежуточных продуктов р-ции трансаминирования. США, Dep. Biochem. Chem., Brandeis Univ., Waltham, MA 02254. Библ. 39

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: АМИНОТРАНСФЕРАЗА D-АМИНОКИСЛОТ
СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Sugio, Shigetoshi; Petsko, Gregory A.; Manning, James M.; Soda, Kenji; Ringe, Dagmar

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.04-04Б3.137

Purification and properties of L-ornithine 'дельта'-aminotransferase from gramicidin S-producing Bacillus brevis [Text] / Makiko Takechi [et al.] // J. Biochem. - 1994. - Vol. 116, N 5. - P955-959 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Очистка и свойства L-орнитин-'дельта'-аминотрансферазы из клеток Bacillus brevis, продуцирующих грамицидин S
Аннотация: При добавлении L-орнитина к минимальной среде, содержащей L-глутамат в качестве единственного источника углерода и азота, вызывает в клетках Bacillus brevis, продуцирующих грамицидин S, индукцию в 8 раз активности L-орнитин-'дельта'-аминотрансферазы. Фермент очищен до гомогенного состояния. Нативный фермент имеет мол. массу 88 кД и состоит из 2 субъединиц с мол. массой 45 кД. Фермент специфичен для L-орнитина (K[m] = 1,05 мМ) в качестве донора аминогруппы и для 2-оксоглутарата (K[m] = 6,25 мМ) в качестве акцептора аминогруппы. Фермент имеет максимум поглощения при 425 нм при нейтральном pH и связывает 1 молекулу пиридоксальфосфата на 1 субъединицу. Активность аминотрансферазы необратимо ингибируется габакулином, а L-орнитин предохраняет фермент от ингибирования. Обнаружена схожесть последовательности остатков 17-28 фермента B. brevis с N-концевой последовательностью L-орнитин-'дельта'-аминотрансфераз человека и дрожжей. Япония, Dep. Biochem., Hyogo Coll. Med., Mukogawa-cho, Nishinomiya, Hyogo 663. Библ. 29

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ОРНИТИН-'ДЕЛЬТА'-АМИНОТРАНСФЕРАЗА
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
BACILLUS BREVIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Takechi, Makiko; Kanda, Masayuki; Hori, Kazuko; Kurotsu, Toshitsugu; Saito, Yoshitaka

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 97.11-04К1.93

Asanuma, Koichi.
Characterization of the aspartate aminotransferase-Immunoglobulin M complex in a Japanese woman [Text] / Koichi Asanuma, Atsuhito Yagihashi, Naoki Watanabe // Clin. Chem. - 1997. - Vol. 43, N 4. - P686-687 . - ISSN 0009-9147
Перевод заглавия: Характеристика комплекса аспартат-аминотрансфераза - иммуноглобулин M у женщины из Японии
Аннотация: Описан случай наличия высокой конц-ии комплекса аспартат-аминотрансферазы (I) у 61-летней женщины японки без видимых признаков каких-либо заболеваний. В отличие от других ранее описанных случаев присутствия I, комплексированной с IgG, у этой женщины I комплексировалась с IgM. Япония, Dep. Lab. Diagnosis, Med. Sch., Med. Univ. Sapporo. Библ. 20

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: ИММУНОГЛОБУЛИН M
АСПАРТАТ АМИНОТРАНСФЕРАЗА
КОМПЛЕКС
УВЕЛИЧЕНИЕ УРОВНЯ
ОПИСАНИЕ СЛУЧАЯ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Yagihashi, Atsuhito; Watanabe, Naoki

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 98.01-04М2.453

Rumsby, G.
A semiautomated alanine:glyoxylate aminotransferase assay for the tissue diagnosis of primary hyperoxaluria type 1 [Text] / G. Rumsby, T. Weir, C. Samuell // Ann. Clin. Biochem. - 1997. - Vol. 34, N 4. - P400-404 . - ISSN 0004-5632
Перевод заглавия: Полуавтоматическое измерение аланин-глиоксилат-аминотрансферазы для тканевой диагностики первичной гипероксалурии типа 1
Аннотация: Для измерения активности аланин-глиоксилат-аминотрансферазы (АГАТ) в печени человека предложен чувствительный метод дискриминации применительно к центрифужному анализатору Cobas Bio. В 9 образцах нормальной печени активность АГАТ (мкмоль/ч/мг белка) колебалась от 17,9 до 38,5. У 30 из 39 больных с гипероксалурией активность АГАТ была достоверно ниже нормы - 0,8-9,5. У 9 больных активность АГАТ была в пределах нормы (22,8-45,5), что позволило исключить у них наличие первичной гипероксалурии типа 1. Великобритания, UCL Hosp., London. Библ. 15

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.15.41
Рубрики: ПЕЧЕНЬ
ГИПЕРОКСАЛУРИЯ
АЛАНИН-ГЛИОКСИЛАТ-АМИНОТРАНСФЕРАЗА
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Weir, T.; Samuell, C.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 98.03-04В3.95

Leucine synthesis in chloroplasts: Leucine/isoleucine aminotransferase and valine aminotransferase are different enzymes in spinach chloroplasts [Text] / Petra Hagelstein [et al.] // J. Plant Physiol. - 1997. - Vol. 150, N 1-2. - P23-30 . - ISSN 0176-1617
Перевод заглавия: Синтез лейцина в хлоропластах: лейцин/изолейцин-аминотрансфераза и валин-аминотрансфераза различные ферменты в хлоропластах шпината
Аннотация: Показано, что выделенные очищенные хлоропласты шпината, инкубированные с 2-оксоизовалератом, включают (2-{14}C) ацетат только в лейцин. Лейцин/изолейцин-аминотрансфераза (1) и валин-аминотрансфераза (2) как терминальные ферменты синтеза разветвленных аминокислот были выделены из стромы хлоропластов и очищены примерно в 110 раз. Показано, что эти ферменты сильно различаются по их субстратной специфичности. Кажущиеся величины K[M] для 2-оксоизокапроата и 2-оксо-3-метилвалерата у 1 и для 2-оксоизовалерата у 2 равнялись соответственно 0,12, 0,089 и 1,13 ммол/л. Оптимум pH аминотрансферазной реакции равнялся 8,9. Отмечается, что оба фермента конкурентно ингибируются высокими конц-иями лейцина, изолейцина и валина. Германия, Botanisches Inst., Hannover. Библ. 45

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.09
Рубрики: ЛЕЙЦИН
СИНТЕЗ
ХЛОРОПЛАСТЫ
ЛЕЙЦИН/ИЗОЛЕЙЦИН-АМИНОТРАНСФЕРАЗА
ВАЛИН-АМИНОТРАНСФЕРАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
ШПИНАТ

Доп.точки доступа:
Hagelstein, Petra; Sieve, Bernhard; Klein, Michael; Jans, Herma; Schultz, Gernot

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска