Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=АДЕНИЛИЛСУЛЬФАТРЕДУКТАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 10
Показаны документы с 1 по 10
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.120

   
    Adenylylsulphate reductase from the sulphate-reducing archaeon Archaeoglobus fulgidus: Cloning and characterization of the genes and comparison of the enzyme with other iron-sulphur flavoproteins [Text] / Norbert Speich [et al.] // Microbiology. - 1994. - Vol. 140, N 6. - P1273-1284 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Аденилилсульфатредуктаза из сульфатредуцирующей архебактерии Archaeoglobus fuldidus: клонирование и характеристика генов и сравнение фермента с другими железо-серными флавопротеинами
Аннотация: Аденилилсульфатредуктаза экстремально термофильной сульфатредуцирующей архебактерии Archaeoglobus fuldidus состоит из 2 субъединиц 'альфа' и 'бета', к-рые образуют комплекс 'альфа'[2]'бета'. Клонировали и секвенировали фрагмент ДНК данной бактерии, содержащий гены обеих субъединиц, образующих оперон aprBA. Ген aprA кодирует белок с мол. м. 73,3 кД, к-рый имеет большую гомологию с флавопротеиновыми субъединицами сукцинатдегидрогеназ Escherichia coli, и Bacillus subtilis. Ген aprB кодирует белок с мол. м. 17,1 кД, к-рый является железо-серным белком. Германия, Inst. fur Microbiol. und Biotechologie, Rheinische Friedrich - Wilhelms - Univ. Bonn, Meckenheimer Allee 168, 53115 Bonn. Библ. 60
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ARCHAEOGLOBUS FULDIDUS (BACT.)
ФЕРМЕНТЫ
АДЕНИЛИЛСУЛЬФАТРЕДУКТАЗА
СИНТЕЗ
ГЕНЫ
ГЕНЫ АДЕНИЛИЛСУЛЬФАТРЕДУКТАЗЫ APRBA
КЛОНИРОВАНИЕ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Speich, Norbert; Dahl, Christiane; Heisig, Peter; Klein, Albrecht; Lottspeich, Friedrich; Stetter, Karl O.; Truper, Hans G.
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.167

    Chen, Liang.
    Purification, characterization and properties of an NADH oxidase from Desulfovibrio vulgaris (hildenborough) and its coupling to adenylyl phosphosulfate reductase [Text] / Liang Chen, Jean Le Gall, Antonio V. Xavier // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 203, N 2. - P839-844 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Очистка, характеристика и свойства НАДH-оксидазы из Desulfovibrio vulgaris (Hildenborough) и ее сопряжение с аденилилфосфосульфатредуктазой
Аннотация: Клетки D. vulgaris выращивали на лактат-сульфатной среде. НАДH-оксидазу выделяли из клеточного экстракта и очищали последовательными хр-фиями. Активность очищенной НАДH-оксидазы увеличивалась в 41 раз по сравнению с сырым экстрактом, уд. активность очищенного фермента - 0,21 мкмолей* мин* мг{-1}. Мол. масса фермента, определенная ЭФ в ПААГ + ДДС Na составляла 65 кД. Обнаружена очень низкая НАДH: рубредоксиноксидоредуктазная активность фермента в отношении рубредоксина из того же организма. Аденилилфосфосульфатредуктаза полностью восстанавливается НАДH в присутствии НАДH-оксидазы. Предполагают, что НАДH может быть электронным донором для восстановления сульфата в процессе дыхания. США, Dept Biochem., Univ. Georgia, Athens, GA 30602. Библ. 21
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: НАДH-ОКСИДАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
АДЕНИЛИЛСУЛЬФАТРЕДУКТАЗА
СОПРЯЖЕНИЕ
СУЛЬФАТ
ВОССТАНОВЛЕНИЕ
DESULFOVIBRIO VULGARIS

Доп.точки доступа:
Gall, Jean Le; Xavier, Antonio V.
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 00.02-04В3.96

   
    Glutaredoxin function for the carboxyl-terminal domain of the plant-type 5'-adenylysulfate reductase [Text] / Julie-Ann Bick [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1998. - Vol. 95, N 3. - P8404-8409 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Функция глутаредоксина для С-концевого домена 5'-аденилилсульфатредуктазы растительного типа
Аннотация: Показано, что С-домен 5'-аденилилсульфатредуктазы (АСР) проявляет глутатион-зависимую трансгидрогеназную активность, функционально сходную с редокс-кофактором глутаредоксином. Установлено, что R- и C-домены, экспрессированные как отдельные белки, не активны в восстановлении аденилилсульфата, но активность АСР восстанавливается при их смешивании. США, Dep. Microbiology and Mol. Genetics, Harvard Med. Sch. Boston. Библ. 36
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: 5'-АДЕНИЛИЛСУЛЬФАТРЕДУКТАЗА
С-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
ГЛУТАРЕДОКСИН
ФУНКЦИЯ
ARABIDOPSIS THALIANA

Доп.точки доступа:
Bick, Julie-Ann; Aslund, Frederik; Chen, Yichang; Leustek, Thomas
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 02.12-04В3.77

   
    Regulation of the plant-type 5'adenylyl sulfate reductase by oxidative stress [Text] / Julie-Ann Bick [et al.] // Biochemistry. - 2001. - Vol. 40, N 30. - P9040-9048 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Регуляция 5'-аденилилсульфатредуктазы растительного типа окислительным стрессом
Аннотация: 5'-аденилилсульфатредуктаза (АСР) Arabidopsis thaliana кодируется семейством из 3-х генов. Показано in vitro, что продукт одного из этих генов, APR1, активируется окислением, возможно, через образование -S-S-связей; является в 45 раз активнее при экспрессии в trxB штамме E. coli, чем в штамме trxB дикого типа; инактивируется обработкой дисульфид-восстановителями и реактивируется SH-оксидантами. Выдерживание растений в озоне индуцирует быстрое возрастание активности АСР, связанное с окислением свободного глутатиона. Обработка сеянцев A. thaliana окисленным глутатионом или паракватом активирует АСР даже, если транскрипция или трансляция блокированы ингибиторами, что предполагает посттрансляционный механизм регуляции АСР. США, Dep. Chemistry and Biochemistry, Texas Tech Univ., Lubbock. Библ. 35
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: 5'-АДЕНИЛИЛСУЛЬФАТРЕДУКТАЗА
РАСТИТЕЛЬНАЯ ФОРМА
РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТЬ
ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ СТРЕСС
ARABIDOPSIS THALIANA

Доп.точки доступа:
Bick, Julie-Ann; Setterdahl, Aaron T.; Knaff, David B.; Chen, Yichang; Pitcher, Lynne H.; Zilinskas, Barbara A.; Leustek, Thomas
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.01-04Б2.63

   
    Structure of adenylylsulfate reductase from the hyperthermophilic Archaeoglobus fulgidus at 1.6-A resolution [Text] / Gunter Fritz [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 2002. - Vol. 99, N 4. - P1836-1841 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Структура аденилилсульфатредуктазы из гипертермофильной бактерии Archaeoglobus fulgidus с разрешением 1,6 A
Аннотация: Определены структуры аденилилсульфат(APS)-редуктазы из гипертермофильной бактерии Archaeoglobus fulgidus в восстановленном двумя электронами состоянии и с сульфитом, связанным с ФАД, с разрешением 1,6 и 2,5 A, соответственно. Получены данные, что катализ включает нуклеофильную атаку атома N5 восстановленного ФАД на атом серы APS. Два электрона, необходимые для восстановления APS, переносятся через два кластера [4Fe-4S] от поверхности белка к ФАД. Большие различия в восстановительных потенциалах этих кластеров (-60 и -500 мВ) могут быть объяснены взаимодействиями кластеров с белковым матриксом. Германия, Fachbereich Biol., Math.-Narurwissenschafliche Sekt., Univ. Konstanz, Fach M665, D-78457 Konstanz. Библ. 38
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АДЕНИЛИЛСУЛЬФАТРЕДУКТАЗА
КОФЕРМЕНТ ФАД
ВОССТАНОВЛЕННАЯ ФОРМА
АДДУКТ ФАД-СУЛЬФИТ
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
МЕХАНИЗМ
ARCHAEOGLOBUS FULGIDUS

Доп.точки доступа:
Fritz, Gunter; Roth, Annette; Schiffer, Alexander; Buchert, Thomas; Bourenkov, Gleb; Bartunik, Hans D.; Huber, Harald; Stetter, Karl O.; Kroneck, Peter M.H.; Ermler, Ulrich
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.118

    Toylor, Barrie F.
    Thermotolerance of adenylylsulfate reductase from Thiobacillus denitrificans [Text] / Barrie F. Toylor // FEMS Microbiol. Lett. - 1989. - Vol. 59, N 3. - P351-353 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Термотолерантная аденилилсульфатредуктаза из Thiobacillus denitrificans
Аннотация: Показано, что для процессов накопления энергии у сульфатредуцирующих бактерий и серолитотрофов (фототрофов и нефототрофов) необходимы аденилилсульфат и аденилилсульфатредуктаза (I). I из крайне термофильных архебактериальных сульфатредукторов представляет собой термофильный фермент с оптим. активностью при 85'ГРАДУС' С. I из Thiobacillus denitrificans, мезофильных эубактерий, обладает биохимическими и физ. св-вами, общими с термофильным ферментом, и также термотолерантна с оптимумом активности при 75'ГРАДУС' С. Установлено, что I и другие ферменты диссимилиционного неорганического серного метаболизма, несмотря на то, что они выделены из мезофильных эубактерий, могут быть термотолерантны. Библ. 15. США, Rosenstiel School of Marine and Atmospheric Sci., Univ. of Miami, Miami, FL.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.15.11
Рубрики: THIOBACILLUS DENITRIFICANS (BACT.)
УСЛОВИЯ КУЛЬТИВИРОВАНИЯ
АДЕНИЛИЛСУЛЬФАТРЕДУКТАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
ТЕРМОТОЛЕРАНТНОСТЬ
СВОЙСТВА
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 90.03-04В3.159

    Schwenn, J. D.
    Sulphate assimilation in higher plants: A thioredoxin-dependent PAPS-reductase from spinach leaves [Text] / J. D. Schwenn // Z. Naturforsch. C. - 1989. - Vol. 44, N 5-6. - P504-508 . - ISSN 0341-0382
Перевод заглавия: Ассимиляция сульфата в высших растениях: тиоредоксинзависимая 3-фосфо-аденилилсульфат (PAPS)редуктаза листьев шпината
Аннотация: Из листьев шпината выделена и частично охарактеризована тиоредоксинзависимая 3'-фосфоаденилилсульфат (PAPS)редуктаза, катализирующая тиоредоксинзависимое восстановление PAPS до сульфата. Поскольку в растениях содержится пять различных тиоредоксинов, в опытах был использован гетерологичный тиоредоксин из Escherichia coli. Показано восстановление PAPS только в присутствии тиоредоксина как косубстрата, в отсутствие косубстрата фермент инактивируется. Оптимум pH действия фермента 7,8-8,2. Соответственно полученным данным тиоредоксин должен участвовать в 2 различных, но сопряженных реакциях: 1) контролируя скорость PAPS-образования через модуляцию аденилсульфаткиназы; 2) снабжая электронами восстановление PAPS до сульфита в реакции с PAPS-редуктазой. Обсуждается функция фермента в ассимиляции неорганического сульфата у высших растений. Библ. 25.
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ
ФОСФО-3-АДЕНИЛИЛСУЛЬФАТРЕДУКТАЗА
СВОЙСТВА
ЛИСТ
ШПИНАТ
СУЛЬФАТ
АССИМИЛЯЦИЯ
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.08-04Б2.175

   
    APS reductase from Desulfovibrio desulfuricans (ATCC 27774) [Text] : [Abstr.] 5th Int. Conf. Bioinogr. Chem., Oxford, Aug. 4-10, 1991 / M. A.S. Pereira [et al.] // J. Inorg. Biochem. - 1991. - Vol. 43, N 2-3. - P265 . - ISSN 0162-0134
Перевод заглавия: Аденилилсульфатредуктаза из Desulfovibrio desulfuricans (ATCC 27774)
Аннотация: Аденилилсульфатредуктаза (АСР) катализирует р-цию восстановления аденилилсульфата в сульфит с образованием АМФ. АСР из Desulfovibrio desulfuricans (АТСС 27774) содержит 2 кластера 4Fe-4S и флавин (1 ФАД). Нативный фермент имеет мол. массу 170 кД. В присутствии АМФ и сульфита наблюдается изменение спектральных св-в как ФАДа, так и Fe-S-центра. Для полностью восстановленной АСР регистрируется очень сложный спектр ЭПР, свидетельствующий о наличии взаимодействия между двумя 4Fe-4S кластерами. Введение избытка п-гидроксимеркурибензоата приводит к разрушению 4Fe-4S центров. Библ. 2. Португалия, C. T. Q. B. and Univ. Nova de Lisboa, Oeiras.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АДЕНИЛИЛСУЛЬФАТРЕДУКТАЗА
СТРУКТУРА
АДЕНИЛИЛСУЛЬФАТ
ВОССТАНОВЛЕНИЕ
СУЛЬФИТ
ОБРАЗОВАНИЕ
DESULFOVIBRIO DESULFURICANS (BACT.)
ШТАММ АТЦЦ 27774

Доп.точки доступа:
Pereira, M.A.S.; Lampreia, J.; LeGall, J.; Moura, I.; Moura, J.J.G.
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 93.10-04Б3.25

   
    Physicochemical and spectroscopic properties of adenylyl sulfate reductase from the marine hyperthermophilic sulfate-reducing archaebacterium Archaeoglobus fulgidus [Text] / G. Fauque [et al.] // Int. Conf. Thermophiles. - Reykjavik, 1992. - P141 . - ISBN 9979-9004-4X
Перевод заглавия: Физико-химические и спектроскопические свойства аденилилсульфатредуктазы из морской гипертермофильной сульфатредуцирущей архебактерии Archaeoglobus fulgidus
Аннотация: Аденилилсульфатредуктаза (I) очищена из морской гипертермофильной сульфатредуцирующей архебактерии A. fulgidus с помощью осаждения сульфатом аммония, хр-фии на фенил-сефарозе, ДЭАЭЦ, препаративного изоэлектрофокусирования и высокоэффективной ЖХ на ДЭАЭ-5РW. Очищенная I имеет pI 4,8 Mr 160000, содержит одну молукулу ФАД, 6 атомов серы и 8 атомов негемового железа. Значения К[М] для феррицианида и АМФ равны 0,4 мМ и 1мМ соответственно. Оптимумы для активности при pH 8,0 и 85'ГРАДУС'C. В спектре поглощения окисленной I имеются максимум при 394 нм и плечи при 445 и 475 нм. По данным ЭПР, I содержит два разных кластера [4Fe - 4S] (центры I и II). АТФ-сульфурилаза, очищенная из A. fulgidus, имеет pI 4,3 Mr 150000 и оптимумы при pH 8,0 и 90'ГРАДУС'C. Сульфитредуктаза из A. fulgidus состоит из двух разных субъединиц, соединенных в соотношении 'альфа'[2]'бета'[2]. Все три фермента из этой архебактерии близки по св-вам к гомологичным ферментам из сульфатредуцирующих эубактерий. Франция, Centre d'Oceanol. de Marseille CNRS URA 41, Parc Scientifique et technologique de Luminy, Case 901, F-13288 Marseille Cedex 9. Библ. 13
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: АДЕНИЛИЛСУЛЬФАТРЕДУКТАЗА
АТФ-СУЛЬФУРИЛАЗА
СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
СВОЙСТВА
ARCHAEOGLOBUSFULGIDUS

Доп.точки доступа:
Fauque, G.; Lampreia, J.; Speich, N.; Dahl, C.; Moura, I.; Truper, H.G.; Moura, J.J.G.
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 94.01-04Б2.159

   
    Physicochemical and spectroscopic properties of adenylyl sulfate reductase from the marine hyperthermophilic sulfate reducing archaebacterium Archaeoglobus fulgidus [Text] / G. Fauque [et al.] // Int. Conf. Thermophiles: Sci. and Technol., Reykjavik, 23rd - 26th Aug., 1992. - Reykjavik, 1992. - P141 . - ISBN 9979-9004-4Х
Перевод заглавия: Физико-химические и спектроскопические свойства аденилилсульфатредуктазы из морской гипертермофильной сульфатредуцирующей архебактерии Archaeoglobus fulgidus
Аннотация: Аденилилсульфатредуктаза (I) очищена из морской гипертермофильной сульфатредуцирующей архебактерии A. fulgidus с помощью осаждения сульфатом аммония, хр-фии на фенил-сефарозе, ДЭАЭЦ, препаративного изоэлектрофокусирования и высокоэффективной ЖХ на ДЭАЭ-5PW. Очищенная I имеет pI 4,8, Mr 160 000, содержит одну молекулу ФАД, 6 атомов серы и 8 атомов негемового железа. Значения К для феррицианида и АМФ равны 0,4 мМ и 1 мМ соответственно. Оптимумы для активности при рН 8,0 и 85'ГРАДУС' С. В спектре поглощения окисленной I имеются максимум при 394 нм и плечи при 445 и 475 нм. По данным ЭПР, I содержит два разных кластера [4Fe- 4S] (центры I и II). АТФ-сульфурилаза, очищенная из A. fulgidus, имеет pI 4,3, Mr 150 000 и оптимумы при рН 8,0 и 90'ГРАДУС' С. Сульфитредуктаза из A. fulgidus состоит из двух разных субъединиц, соединенных в соотношении 'альфа'[2]'бета'[2]. Все три фермента из этой архебактерии близки по св-вам к гомологичным ферментам из сульфатредуцирующих эубактерий. Библ. 13. Франция, Centre d'Oceanol. de Marseille, CNRS URA 41, Parc Scientifique et Technologique de Luminy, Case 901, F-13288 Marseille Cedex 9.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АДЕНИЛИЛСУЛЬФАТРЕДУКТАЗА
АТФ-СУЛЬФУРИЛАЗА
СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
СВОЙСТВА
ARCHAEOGLOBUS FULGIDUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Fauque, G.; Lampreia, J.; Speich, N.; Dahl, C.; Moura, I.; Truper, H.G.; Moura, J.J.G.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)