СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 33
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-33

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.10-04Б2.167

Acceptor specificity of cyclodextrin glucanotransferase from an Alkalophilic Bacillus species and synthesis of glucosyl rhamnose [Text] / Takashi Kometani [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1996. - Vol. 60, N 7. - P1176-1178 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Акцепторная специфичность циклодекстринглюканотрансферазы из алкалофильного вида Bacillus и синтез глюкозилрамнозы
Аннотация: Циклодекстринглюканотрансфераза [1,4-'альфа'-D-глюкан-4-'альфа'-D-(1,4-'альфа'-D-глюкано)-трансфераза (циклизующая, ЦГТ)] из алкалофильного вида Bacillus A2-5a имеет более широкую акцепторную специфичность, чем соотв-щие трансферазы из B. macerans, B. stearotermophilus и B. circulans. Кроме способности превращать крахмал в циклодекстрины ЦГТ проявляет трансгликозилирующую активность, катализируя в присутствии углеводного акцептора образование ди- и олигосахаридов. При использовании в кач-ве акцептора L-Rha получен дисахарид, структура к-рого установлена методом ЯМР: Glc 'альфа'1-4 L-Rha. Оптимальное значение pH для трансгликозилирования равно 7,5 (выход дисахарида 'ЭКВИВ'0,6%), хотя фермент имеет pH[опт.] 'ЭКВИВ'5,5. Япония, Biochem. Res. Lab., Ezaki Glyco Co., Ltd., Osaka 555. Библ. 6

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ГЛЮКОЗИЛРАМНОЗА
СИНТЕЗ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Kometani, Takashi; Terada, Yoshinobu; Nishimura, Takahisa; Nakae, Takashi; Takii, Hiroshi; Okada, Shigetaka

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 05.03-04Б3.47

Doukyu, Noriyuki.
Isolation of Paenibacillus illinoisensis that produces cyclodextrin glucanotransferase resistant to organic solvents [Text] / Noriyuki Doukyu, Hirokazu Kuwahara, Rikizo Aono // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 2003. - Vol. 67, N 2. - P334-340 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Выделение Paenibacillus illinoisensis, которая продуцирует циклодекстрин - глюканотрансферазу, устойчивую к органическим растворителям
Аннотация: Выделена бактерия, которая секретирует циклодекстрин глюканотрансферазу (CGTase) в среду, покрытую n-гексаном. Бактерия идентифицирована как Paenibacillus illinoisensis штамм ST-12K. CGTase является ферментом, который очищен из культурального супернатанта. Мол. масса ее 70 кД. Фермент устойчив при pH от 6 до 10 и активен при рН от 5 до 8. Оптимальная температура при pH 7,0 была 65'ГРАДУС'С в присутствии 5 мМ CaCl[2]. Фермент продуцировал в основном 'бета'-циклодекстрин. Общий выход 'альфа'-, 'бета'- и 'хи'-циклодекстринов был увеличен в 1,4 раза при добавлении в среду этанола. Выход 'бета'-циклодекстринов в присутствии 10% (объем/объем) этанола был в 1,6 раза выше, чем без этанола. CGTase была устойчива и активна в присутствии большого количества разных органических растворителей. Япония, Dep. Biol. Inform., Grad. Sch. Biosci. and Biotechnol., Tokyo Ins. Technol., Nagatsuta 4259, Midori-ku, Yokohama 226-8501. Библ. 17

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: PAENIBACILLUS ILLINOISENSIS (BACT.)
ШТАММ ST-12K
ВЫДЕЛЕНИЕ
ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
ПРОДУКЦИЯ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
УСТОЙЧИВОСТЬ К ОРГАНИЧЕСКИМ РАСТВОРИТЕЛЯМ

Доп.точки доступа:
Kuwahara, Hirokazu; Aono, Rikizo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 07.03-04Б3.43

Enhanced 'гамма'-CGTase production by Bacillus macorous with membrane active substances [Text] / Feng Wang [et al.] // Food Biotechnol. - 2006. - Vol. 20, N 2. - P171-181 . - ISSN 0890-5436
Перевод заглавия: Усиление продукции 'гамма'-CGТазы [культурой] Bacillus macorous с помощью мембраноактивных веществ
Аннотация: Изучали влияние ряда ПАВ и спиртов на продукцию 'гамма'-циклодекстринглюканотрансфераза ('гамма'-CGТаза) штаммомBacillus macorous WSH02-06. Показано, что Твин-60 и n-пропиловый спирт были способны увеличивать выход 'гамма'-CGТазы в 1,7 раза. Добавление Твина-60 сильно увеличивает соотношение ненасыщенных и насыщенных жирных кислот в липидах клеточных мембран, тогда как n-пропиловый спирт влияет на соотношение ненасыщенных жирных кислот. Ферментация в 5-литровом реакторе в присутствии n-пропилового спирта способствует увеличению удельной скорости продукции и выхода 'гамма'-CGТазы

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: BACILLUS MACOROUS (BACT.)
ШТАММ WSH02-06
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
УСЛОВИЯ
'ГАММА'-ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
ПРОДУКЦИЯ
УСИЛЕНИЕ ПРОДУКЦИИ
СПИРТЫ
ПАВ
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Wang, Feng; Du, Guo-Cheng; Li, Yin; Chen, Jian

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.210

Extracellular production of Bacillus ohbenisis cyclodextrin glucanotransferase by B. subtilis [Text] / Kyeong A. Sin [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1993. - Vol. 57, N 2. - P346-347 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Внеклеточное продуцирование циклодекстринглюканотрансфераза Bacillus ohbensis клетками B.subtilis
Аннотация: Проведено конструирование системы экспрессии с использованием Bacillus subtilis в кач-ве хозяина для продуцирования циклодекстринглюканотрансферазы из алкалотрофной бактерии B. ohbensis. Получены штаммы B.subtilis, к-рые секретируют в культуральную среду более 98% продуцируемой циклодекстринглюканатрансферазы. Показано, что введение гена degQ эффективно для увеличения продуцирования фермента. Рекомбинантный штамм B. subtilis продуцирует столько же фермента, как и B. ohbensis. Япония, Dept of Biochem., Fac. of Agr., The Univ. of Tokyo, Bunkyo-ku, Tokyo 113. Библ. 16

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
ПРОДУЦИРОВАНИЕ
БАКТЕРИИ
GENE DEGQ

Доп.точки доступа:
Sin, Kyeong A.; Nakamura, Akira; Masaki, Haruhiko; Uozumi, Takeshi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.09-04Б2.167

Functional relationships between cyclodextrin glucanotransferase from an alkalophilic Bacillus and 'альфа'-amylases. Site-directed mutagenesis of the conserved two Asp and one Glu residues [Text] / Akira Nakamura [et al.] // FEBS Lett. - 1992. - Vol. 296, N 1. - P37-40 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Функциональные взаимосвязи между циклодекстринглюканотрансферазой из алкалофильного вида Bacillus и 'альфа'-амилазами. Сайт-направленный мутагенез консервативных двух аспартатных и одного глутаматного остатков
Аннотация: Сравнение аминокислотных последовательностей циклодекстринглюканотрансферазы (I) из алкалофильного вида Bacillus sp. шт. 1011 и 'альфа'-амилаз (II) из разных источников показало, что два остатка аспартата и один остаток глутамата, являющиеся каталитич. остатками в II, сохранены и в I. Функцию этих трех остатков анализировали в I с помощью сайт-направленного мутагенеза. Мутантные I, в к-рых асп-229, глу-257 и асп-328 были индивидуально заменены на аспарагин или глутамин, полностью утрачивали как крахмалрасщепляющую, так и 'бета'-циклодекстринобразующую активности. Др. мутантная I, в к-рой глу-264 был заменен глутамином, сохраняла эти активности. Три неактивных I сохраняли, однако, способность связываться с крахмалом. Эти результаты показывают, что асп-229, глу-257 и асп-328 играют важную роль в ферментативной р-ции, катализируемой I, и что I и II имеют сходный каталитич. механизм. Ил. 2. Табл. 1. Библ. 27. Япония, (Yamane K.), Inst. of Biol. Sci., Univ. of Tsukuba, Tsukuba, Ibaraki 305.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
АЛЬФА-АМИЛАЗА
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
СРАВНЕНИЕ
BACILLUS (BACT.)
ШТАММ 1011
МУТАГЕНЕЗ САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ
МУТАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Nakamura, Akira; Haga, Keiko; Ogawa, Shigeyuki; Kuwano, Kayoko; Kimura, Kenji; Yamane, Kunio

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.01-04Б2.94

In vitro heat effect on functional and conformational changes of cyclodextrin glucanotransferase from hyperthermophilic archaea [Text] / Tomoko Yamamoto [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1999. - Vol. 265, N 1. - P57-61 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Действие нагревания in vitro на функциональные и конформационные изменения циклодекстринглюканотрансферазы из гипертермофильной архебактерии
Аннотация: Исследовано действие нагревания in vitro на функциональные и физико-химические характеристики термостабильного фермента с использованием в качестве модельного белка циклодекстринглюканотрансферазы из гипертермофильной архебактерии Thermococcus sp. B1001. Рекомбинантная форма фермента получена в виде телец включения из клеток Escherichia coli, несущих плазмиду с геном cgtA, кодирующим фермент. Фермент солюбилизировали в 6 М мочевине, ренатурировали, очистили до гомогенного состояния и нагревали при 80'ГРАДУС'C в течение 20 минут. Проведено сравнение характеристик нагретого и ненагретого фермента. Установлено, что тепловая обработка in vitro увеличивает активность циклизации, но уменьшает активность гидролиза. По данным спектроскопии КД структура ненагретого фермента отличается от структуры прогретого фермента. С помощью сканирующей дифференциальной калориметрии обнаружено, что непрогретый фермент имеет два пика при 87 и 106'ГРАДУС'C, а после прогревания исчезает минорный пик при 87'ГРАДУС'C, т. е. происходят температуро-зависимые структурные превращения фермента. Т. обр. показано, что температурные условия играют важную роль в процессе укладки термостабильного фермента. Япония, Dep. Synthetic Chem. and Biol. Chem., Grad. Sch. Eng., Kyoto Univ., Kyoto 606-8501. Библ. 32

ГРНТИ	34.27.19

ВИНИТИ 341.27.19.13.09
Рубрики: ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
РЕКОМБИНАНТНЫЙ ФЕРМЕНТ
КОНФОРМАЦИЯ
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
ИЗМЕНЕНИЯ
НАГРЕВАНИЕ IN VITRO
ВЛИЯНИЕ
THERMOCOCCUS SP.

Доп.точки доступа:
Yamamoto, Tomoko; Shiraki, Kentaro; Fujiwara, Shinsuke; Takagi, Masahiro; Fukui, Kiichi; Imanaka, Tadayuki

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.02-04Б2.68

Mori, Shigeharu.
Изучение циклодекстринглюканотрансферазы из Brevibacterium шт. No.9605 [Text] / Shigeharu Mori // Oyo toshitsu kagaku = J. Appl. Glycosci. - 1999. - Vol. 46, N 1. - С. 87-95 . - ISSN 1344-7882
Аннотация: Из Brevibacterium выделена и очищена циклодекстринглюканотрансфераза (ЦГТ), катализирующая образование основного 'гамма'-циклодекстрина на начальной стадии реакции из крахмала. Показано, что эта ЦГТ проявляет широкую акцепторную специфичность к различным моносахаридам и фенольным соединениям и, используя в качестве акцепторов D-маннозу, L-рамнозу, 1,3-дигидроксибензен, 3-гидроксибензильный спирт и (+)-катехин, образует больше продуктов, чем аналогичный фермент из Bacillus macerans. Япония, Kunotsubo, Nishiharu, Aichi. Библ. 15

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
BREVIBACTERIUM

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.02-04Б3.73

Mori, Shigeharu.
Свойства и применение 'гамма'-циклодекстринглюканотрансферазы из Brevibacterium sp. No. 9605 [Text] / Shigeharu Mori, Takaichi Oya, Sumio Kitahata // Aggress. Behav. - 1997. - Vol. 23, N 3. - С. 185-194 . - ISSN 0096-140X

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: 'ГАММА'-ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
СВОЙСТВА
ПРИМЕНЕНИЕ
BREVIBACTERIUM SP.(BACT.)
ШТАММ NO.9605

Доп.точки доступа:
Oya, Takaichi; Kitahata, Sumio

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.03-04Б2.89

Mori, Shigeharu.
Свойства и применение 'гамма'-циклодекстринглюканотрансферазы из Brevibacterium sp. No. 9605 [Text] / Shigeharu Mori, Takaichi Oya, Sumio Kitahata // Aggress. Behav. - 1997. - Vol. 23, N 3. - С. 185-194 . - ISSN 0096-140X

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: 'ГАММА'-ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
СВОЙСТВА
ПРИМЕНЕНИЕ
BREVIBACTERIUM SP. NO. 9605

Доп.точки доступа:
Oya, Takaichi; Kitahata, Sumio

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.06-04Б2.200

Nakamura, Akira.
Four aromatic residues in the active center of cyclodextrin glucanotransferase from alkalophilic Bacillus sp. 1011: Effects of replacements on substrate binding and cyclization characteristics [Text] / Akira Nakamura, Keiko Haga, Kunio Yamane // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 33. - P9929-9936 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Четыре ароматических [аминокислотных] остатка в активном центре циклодекстринглюканотрансферазы из алкалофильной бактерии Bacillus sp. 1011: влияние замен на субстратное связывание и циклизационные характеристики
Аннотация: Анализ трехмерной структуры циклодекстинглюканотрансферазы (ЦДГТ) выявляет четыре аминокислотных ароматических остатков, к-рые являются высококонсервативными среди ЦДГТ и локализованы в активном центре. Для оценки роли этих остатков Phe-183, Tyr-195, Phe-259 и Phe-283 у ЦДГТ из Bacillus sp. 1011 замещали направленным мутагенезом и изучали полученный эффект. Y195L-ЦДГТ, в к-рой Tyr-195 замещали Leu, обнаруживала сильные изменения в характеристиках циклизации. Очевидно, Tyr-195 играет важную роль в спиральном связывании субстрата. При замене Phe-183 или Phe-259 Leu наблюдалось увеличение величин K[m] для акцепторов. Двойной мутант F183/F259L фермента обладал значительно меньшей эффективностью циклизации, но способность к внутримолекулярному трансгликозилированию оставалась нормальной. Очевидно остатки Phe-183 и Phe-259 кооперативно участвуют в связывании акцептора и играют решающую роль в циклизации. Япония, Inst. Biol. Sci., Univ. Tsukuba, Ibaraki 305. Библ. 55

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ЗАМЕНЫ
ВЛИЯНИЕ
СВЯЗЫВАНИЕ СУБСТРАТА
BACILLUS SP. 1011

Доп.точки доступа:
Haga, Keiko; Yamane, Kunio

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 07.02-04Б3.58

Pishtiyski, Ivan.
Effect of different sugstrates and their preliminary treatment on cyclodextrin production [Text] / Ivan Pishtiyski, Boriana Zhekova // World J. Microbiol. and Biotechnol. - 2006. - Vol. 22, N 2. - P109-114 . - ISSN 0959-3993
Перевод заглавия: Влияние различных субстратов и их предварительной обработки на продукцию циклодекстрина
Аннотация: Изучали эффективность использования различных субстратов при получении циклодекстрина с помощью циклодекстринглюканотрансферазы (CGTаза) из Bacillus megaterium. Фермент способствовал образованию циклодекстрина из различных видов крахмала, декстринов, амилозы и амилопектина. Наибольшая степень конверсии наблюдалась в экспериментах с крахмалом. Наилучшим субстратом оказался кукурузный крахмал, выход циклодекстрина в этом случае составлял 50,9%. Изучали влияние мол. массы и предобработки крахмала 'альфа'-амилазой на выход циклодекстрина. Показано, что для CGTазы предпочтительно использование нативного крахмала с высокой мол. массой и низким декстрозным эквивалентом. Предварительная обработка 'альфа'-амилазой оказалась неэффективной и необязательной, т. к. не приводила к увеличению выхода циклодекстрина. Некоторые из субстратов обрабатывались пуллуланазой. Влияние деветвления было наибольшим в случае кукурузного крахмала - выход циклодекстрина возрастал на 10%. Болгария, Dep. Biochem. and Mol. Biol., Univ. Food Technol., 4000 Plovdiv

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.21
Рубрики: ЦИКЛОДЕКСТРИН
ПРОДУКЦИЯ
СУБСТРАТЫ
ОБРАБОТКА СУБСТРАТОВ
ВЛИЯНИЕ
ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
BACILLUS MEGATERIUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Zhekova, Boriana

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.03-04Б2.88

Purification and properties of cyclodextrin glucanotransferase from Brevibacterium sp. no. 9605 [Text] / Shigeharu Mori [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1994. - Vol. 58, N 11. - P1968-1972 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Очистка и свойства циклодекстрин-глюканотрансферазы из Brevibacterium sp. No 9605
Аннотация: Циклодекстрин-глюканотрансфераза (КФ 2.4.1.19) из Brevibacterium sp. No 9605 очищена до гомогенного состояния с помощью хроматографии на бутил-Тойоперл 650М, 'гамма'-циклодекстрин-Сефарозе 4B и Тойоперл HW-55S. Молекулярная масса фермента составляет 75 кДа. Определено, что фермент имеет изоэлектрическую точку, равную 2,8, оптимум pH фермента равен 10, а оптимум т-ры - 45'ГРАДУС'С. Фермент стабилен при pH 6-8 и т-ре 50'ГРАДУС'С и ниже в присутствии CaCl[2]. Ферментативная активность строго ингибируется HgCl[2], CdCl[2], CuCl[2], AgNO[3] и ZnCl[2]. В процессе р-ции, катализируемой ферментом, на начальной ее стадии из крахмала образуется, гл. обр., 'гамма'-циклодекстрин, а затем увеличивается доля 'бета'-циклодекстрина. Япония, Amano Pharm. CO., Ltd., 51 Kunotsubo, Nishiharu-cho, Nisikasugai-gun, Aichi 481. Библ. 17

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
ОЧИСТКА
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Mori, Shigeharu; Hirose, Susumu; Oya, Takaichi; Kitahata, Sumio

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.03-04Б3.94

Purification and properties of cyclodextrin glucanotransferase from Brevibacterium sp. no. 9605 [Text] / Shigeharu Mori [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1994. - Vol. 58, N 11. - P1968-1972 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Очистка и свойства циклодекстрин-глюканотрансферазы из Brevibacterium sp. No 9605
Аннотация: Циклодекстрин-глюканотрансфераза (КФ 2.4.1.19) из Brevibacterium sp. No 9605 очищена до гомогенного состояния с помощью хроматографии на бутил-Тойоперл 650М, 'гамма'-циклодекстрин-Сефарозе 4B и Тойоперл HW-55S. Молекулярная масса фермента составляет 75 кДа. Определено, что фермент имеет изоэлектрическую точку, равную 2,8, оптимум pH фермента равен 10, а оптимум т-ры - 45'ГРАДУС'С. Фермент стабилен при pH 6-8 и т-ре 50'ГРАДУС'С и ниже в присутствии CaCl[2]. Ферментативная активность строго ингибируется HgCl[2], CdCl[2], CuCl[2], AgNO[3] и ZnCl[2]. В процессе р-ции, катализируемой ферментом, на начальной ее стадии из крахмала образуется, гл. обр., 'гамма'-циклодекстрин, а затем увеличивается доля 'бета'-циклодекстрина. Япония, Amano Pharm. CO., Ltd., 51 Kunotsubo, Nishiharu-cho, Nisikasugai-gun, Aichi 481. Библ. 17

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
BREVIBACTERIUM SP. (BACT.)
ШТАММ 9605

Доп.точки доступа:
Mori, Shigeharu; Hirose, Susumu; Oya, Takaichi; Kitahata, Sumio

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.09-04Б3.33

Thatai, Atul.
A single step purification process for cyclodextrin glucanotransferase from a Bacillus sp. isolated from soil [Text] / Atul Thatai, Mukesh Kumar, K. J. Mukherjee // Prep. Biochem. and Biotechnol. - 1999. - Vol. 29, N 1. - P35-47 . - ISSN 1082-6068
Перевод заглавия: Одностадийный процесс очистки циклодекстринглюканотрансферазы Bacillus sp., выделенной из почвы
Аннотация: Циклодекстриглюканотрансфераза (CGTase) - коммерчески важный фермент, катализирующий образование циклодекстринов (CDs) из крахмала. Выделенные из почвы бактерии - продуценты CGTase обеспечивали достаточно высокую ферментативную активность - 7,5 ед/мл через 24 часа роста на соотв. среде, с дальнейшим увеличением до 22 ед/мл. Фермент был очищен до гомогенности с помощью нового метода одностадийной аффинной преципитации, приводящего к очень высокому восстановлению - более 90%. Мол. масса, по данным SDS-PAGE, составила 68 kDa, pH-оптимум - 6,6, температурный оптимум - 65'ГРАДУС'C. Фермент обладал достаточно высокой степенью функциональной стабильности, при небольшой потере активности, даже после 8-ми часов инкубации при 65'ГРАДУС'С. Ca{2+} почти не влиял на активность фермента, тогда как мочевина в конц-ии 10 mM увеличивала активность фермента более чем на 200%. Индия, Cent. Biotechnol., Jawaharlal Nehru Univ., New Delhi, 110067. Библ. 18

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.07.09
Рубрики: BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
ПОЧВЕННЫЙ ИЗОЛЯТ
ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Kumar, Mukesh; Mukherjee, K.J.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.09-04Б3.51

Арбатова, Е. Н.
Получение моноклональных антител к циклодекстринглюканотрансферазы Bac. macerans [Текст] / Е. Н. Арбатова, Т. А. Халлинг, М. В. Реэбен // Тр. Таллинн. техн. ун-та. - 1990. - N 715. - С. 49-57 . - ISSN 0868-4081
Аннотация: Получены моноклональные антитела (АТ), в частности, 5В1, к-рые имеют высокую аффинность и узнают как нативную, так и денатурированную циклодекстринглюканотрансферазу Bacillus macerans ВКМВ-506. Методом иммуноблотинга показано, что у АТ5В1 отсутствует перекрестная реакция с др. белками культуральной жидкости B. macerans. С использованием конъюгатов моноклональных АТ 5В1 с пероксидазой на блотинге можно детектировать 0,1 мкг чистого фермента и обнаружить фермент в 10 мл культуральной жидкости. Библ. 8. СССР, Таллиннский технический ун-т.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: BACILLUS MACERANS (BACT.)
ШТАММ ВКМВ-506
ПРОДУЦЕНТ
ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
БИОСИНТЕЗ
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
ПОЛУЧЕНИЕ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ИММУНОБЛОТИНГ

Доп.точки доступа:
Халлинг, Т.А.; Реэбен, М.В.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 09.01-04Б3.67

Влияние различных источников углерода на биосинтез 'альфа'-циклодекстринглюканотрансферазы бактериями Bacillus sp. 1AMБ [Текст] / Л. А. Иванова [и др.] // Хранение и перераб. сельхозсырья. - 2006. - N 8. - С. 48-50
Аннотация: Одним из важных аспектов решения проблемы разработки технологии циклодекстринов является поиск стабильных, высокопродуктивных продуцентов циклодекстринглюканотрансфераз и оптимизация условий их культивирования. В результате проведенных исследований был выбран активный штамм - продуцент альфа-специфичной ЦГТ-азы - Bacillus sp. 1АМБ и проведена оптимизация состава питательной среды для его культивирования по источнику углерода. Показана возможность замены дорогостоящего растворимого крахмала на декстрины, рыночная стоимость которых на 40-50% ниже. Россия, Московский гос. ун-т пищевых производств, Москва. Библ. 4

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: BACILLUS SP (BACT.)
ШТАММ 1 АМБ
'АЛЬФА'-ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
БИОСИНТЕЗ
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
СОСТАВ
ИСТОЧНИКИ УГЛЕРОДА
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Иванова, Л.А.; Комбарова, С.П.; Кузнецова, О.В.; Строева, С.С.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.09-04Б3.47

Вокк, Р. А.
Характеристика ферментного комплекса Bacillus macerans и применение его при получении циклодекстринов [Текст]. I. Уточнение условий культивирования B. macerans - продуцента циклизующего фермента / Р. А. Вокк, И. Штейгхардт // Тр. Таллинн. техн. ун-та. - 1990. - N 715. - С. 12-27 . - ISSN 0868-4081
Аннотация: Изучено влияние рН, температуры и компонентов среды на биосинтез циклодекстринглюканотрансферазы Bacillus macerans ВКМВ-506. На оптимизированной среде, включающей 15% тертого картофеля, 1% NH[4](SO[4])[2], 1,5% мела, при 37'ГРАДУС' С без аэрации и перемешивания активность фермента появлялась в среде через 72 ч культивирования (176 Е/л) и сохранялась на высоком уровне в течение следующих 196 ч. Максимальная активность фермента составляла 303 Е/л. Библ. 26. СССР, Таллиннский технический ун-т.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07 + 341.27.39.09.21
Рубрики: BACILLUS MACERANS (BACT.)
ШТАММ ВКМВ-506
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
УСЛОВИЯ
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
СОСТАВ
ОПТИМИЗАЦИЯ
ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
БИОСИНТЕЗ
ПРОДУЦЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Штейгхардт, И.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.05-04Б3.108К

Волкова, Д. А.
Получение и изучение свойств высокоочищенной циклодекстринглюканотрансферазы из Bacillus sp. 1070, модифицированных 'бета'-циклодекстринов и комплексов включения на их основе [Текст] / Д. А. Волкова. - М. : Рос. хим.-технол. ун-т, 2000. - 22 с. : 12 ил., 2 табл.
Аннотация: Путем скрининга микроорганизмов рода Bacillus отобран штамм Bacillus sp. 1070, обладающий максимальной активностью 'бета'-циклодекстринглюканотрансферазы ('бета'-ЦГТ-азы). Разработаны две схемы выделения и очистки циклодекстрин-глюканотрансферазы (ЦГТ-азы) из культуральной жидкости Bacillus sp. 1070: а) гидрофобная и ионообменная хроматография, в результате которой удельная активность фермента возросла в 13,5 раз по сравнению с КЖ; b) аффинная и металлохелат аффинная хроматография, в результате которой удалось очистить фермент в 15 раз по сравнению с КЖ. Для очищенной 'бета'-ЦГТ-азы определен ряд основных физико-химических характеристик. Изучено влияние ионов металлов и ЭДТА на активность ЦГТ-азы. Отмечается, что фермент, возможно, не содержит иона металла в активном центре, падение активности фермента в присутствии ионов Zn{2+}, Cu{2+} предполагает наличие в активном центре остатков гистидина, а Fe{3+} - тирозина, ионы Mg{2+}, Ca{2+} и Mn{2+} практически не ингибируют фермент. Разработана модельная схема получения 'бета'-ЦД, включающая гидролиз 6%-ного крахмала очищенной ЦГТ-азой с добавлением 1% изооктана. Показано, что суммарная степень конверсии субстрата оказалась более 95% при гидролизе крахмала только очищенной ЦГТ-азой в отсутствие других ферментов амилолитического комплекса. Содержание целевого продукта ('бета'-ЦД) при этом не менее 90%. Получены и охарактеризованы полимерные производные 'бета'-ЦД: сополимер 'бета'-ЦД с эпихлоргидрином и конъюгат 'бета'-ЦД с низкомолекулярным хитозаном. Разработана технология высокоочищенной 'бета'-ЦГТ-азы, 'бета'-ЦД и соединений включения на их основе. Проведена апробация этой технологии и получен акт о наработке в лабораторных условиях очищенной 'бета'-ЦГТ-азы из Bacillus sp. 1070, модифицированных 'бета'-ЦД и получении комплексов включения на их основе, который показал, что апробация эффективна и может быть положена в основу разработки лабораторного регламента

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: BACILLUS SP. (BACT.)
ШТАММ 1070
'БЕТА'-ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
'БЕТА'-ЦИКЛОДЕКСТРИНЫ
МОДИФИЦИРОВАННЫЕ 'БЕТА'-ЦИКЛОДЕКСТРИНЫ
КОМПЛЕКСЫ ВКЛЮЧЕНИЯ
ПОЛУЧЕНИЕ
Свободных экз. нет

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 12.12-04Б3.128

Иванова, Л. А.
Разработка технологий гамма-циклодекстринглюкано-трансферазы, гамма-циклодекстрина и комплексов включения на его основе [Текст] / Л. А. Иванова, Д. Г. Шипарева // Перспективные ферментные препараты и биотехнологические процессы в технологиях продуктов питания и кормов. - М., 2012. - С. 63-68 . - ISBN 978-5-85941-437-6

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЦИКЛОДЕКСТРИНЫ
'ГАММА'-ЦИКЛОДЕКСТРИН
КОМПЛЕКСЫ ВКЛЮЧЕНИЯ
ПОЛУЧЕНИЕ
'ГАММА'-ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
СКРИНИНГ ПРОДУЦЕНТОВ
БИОСИНТЕЗ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ

Доп.точки доступа:
Шипарева, Д.Г.

20.

Деп. 316В94

Косоротова, Е. М.; Альперович Е.Д.; Усанов Н.Г.; Грачева И.М.
Получение бета-циклодекстрина с использованием новых бета-специфичных циклодекстринглюканотрансфераз [Текст] : деп. Моск. гос. Акад. пищ. про-в 19940302, N 316В94 / Е. М.; Альперович Е.Д.; Усанов Н.Г.; Грачева И.М. Косоротова ; депонент Моск. гос. Акад. пищ. про-в (М.). - Введ. с 19940302. - [Б. м. : б. и.], 1994. - 13 с. - 10 назв.
Аннотация: Изучали процесс ферментолиза крахмала с целью получения бета-циклодекстрина с использованием бетаспецифичной циклодекстринглюканотрансферазы. Выход бета-циклодекстрина в рез-те конверсии крахмала под действием нового бета-специфичного фермента штамма Bacillus sp. ИБ-Н 1064 на 20% выше, чем при использовании традиционной альфа-специфичной циклодекстринглюканотрансферазы Bacillus macerans BKM-506. Для осаждения бета-циклодекстрина из реакционной смеси применялись органич. растворители: изооктан, циклогексан, толуол. Все выбранные для исследования комплексообразования с бета-циклодекстрином комплексанты осаждают его в одинаковых молярных соотношениях 1:1. С учетом критериев наименьшей токсичности и наибольшей экономичности процесса для осаждения бетациклодекстрина рекомендован циклогексан.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.09
Рубрики: БЕТА-ЦИКЛОДЕКСТРИНЫ
ПОЛУЧЕНИЕ
ФЕРМЕНТОЛИЗ КРАХМАЛА
ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
БЕТА-СПЕЦИФИЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
BACILLUS (BACT.)
ШТАММ ИБ-Н 1064

Доп.точки доступа:
Моск. гос. Акад. пищ. про-в (М.)
Свободных экз. нет

1-20 21-33

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска