СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=БАКТЕРИОРОДОПСИН<.>)

Общее количество найденных документов : 214
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 89.09-04А3.159

2-dimensional protein crystals for bioelectronics [Text] / H. Sasabe [et al.] // Proc. 10 th Annu. Int. Conf., IEEE Eng. Med. and Biol. Soc., New Orleans, La, Nov. 4-7, 1988. - New York (N. Y.), 1988. - Pt 2/4. - P1003
Перевод заглавия: Двумерные белковые кристаллы для биоэлектроники
Аннотация: Методом Ленгмюра-Шефера получали монослои пурпурных мембран галобактерий H. halobium или глобулярного белка ферритина на прозрачных электропроводящих подложках. На пленки пурпурных мембран сверху напыляли алюминиевый электрод и в таких "сэндвичевых" структурах исследовали фотоэлектрические св-ва входящего в эти мембраны белка - бактериородопсина. Фотоэл. сигнал возникает на стадии формирования интермедиата М фотоцикла бактериородопсина. В монослоях ферритина на поверхности концентрированного р-ра сульфата аммония степень и характер агрегации белка зависит от величины поверхностного давления. Обсуждают перспективы применения двумерных кристаллов белков, сохраняющих биол. ф-ции, в молек. электронных устр-вах. Япония, RIKEN Inst., Frontier Res. Program 2-1, Hirosawa, Wako, Saitama 351-01.

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19
Рубрики: БИОНИКА
БИОЭЛЕКТРОНИКА
ДВУМЕРНЫЕ БЕЛКОВЫЕ КРИСТАЛЛЫ
ГАЛОБАКТЕРИИ
БАКТЕРИОРОДОПСИН
ЛЕНГМЮРА-ШЕФЕРА МЕТОД

Доп.точки доступа:
Sasabe, H.; Furuno, T.; Sato, A.; Ulmer, K.M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.08-04Б2.074

A energybased approach to packing the 7-helix bundle of bacteriorhodopsin [Text] / K. C. Chou [et al.] // J. Cell Biol. - 1991. - Vol. 115, N 3. - P57 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Энергетический подход к пониманию укладки 7-спирального участка бактериородопсина
Аннотация: Кратко описаны рез-ты моделирования и расчета упаковки 7-спирального участка бактериородопсина с полностью транс-ретиналем и его 13-цис-изомером. США, Computational Chemistry, Upjohn Lab, Kalamazoo, MI 49001.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
7-СПИРАЛЬНЫЙ УЧАСТОК
УПАКОВКА
МОДЕЛИРОВАНИЕ
АРХЕБАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Chou, K.C.; Carlacci, L.; Maggiora, G.M.; Parodi, L.A.; Schulz, M.W.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 03.11-04А3.9

Jagannathan, Kamakshi.
A Monte Carlo study of the self-assembly of bacteriorhodopsin [Text] / Kamakshi Jagannathan, Rakwoo Chang, Arun Yethiraj // Biophys. J. - 2002. - Vol. 83, N 4. - P1902-1916 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Исследование самосборки бактериородопсина методом Монте-Карло
Аннотация: С использованием двумерной модели мембраны и белков исследована самосборка бактериородопсина в пурпурной мембране. Молекулы белка рассматривают в виде секторов с углом 120'ГРАДУС', поступление липидов происходит за счет белок-белковых взаимодействий. Секторы не могут перекрываться, кроме того, учитываются сайт-сайтовое притяжение между специфическими точками белков с целью моделирования межспиральных взаимодействий белков и взаимодействий, индуцированных липидом. Показано, что при низкой величине притяжения белки находятся в мономерной форме при всех концентрациях. При умеренном и высоком притяжении по мере увеличения концентрации образуются тримеры; при дальнейшем повышении концентрации тримеры организуются в гексагональную решетку. Белковые взаимодействия и взаимодействия, индуцированные липидами внутри тримеров, играют одинаковую роль при образовании тримеров и решетки. Липиды внутри тримеров ориентируют последние в направлении образования гексагональной кристаллической решетки. США, Dep. Chem. Univ. Wisconsin, Madison, Wisconsin 53706

ГРНТИ	34.55.15

ВИНИТИ 341.55.15.09
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
САМОСБОРКА
МОДЕЛИ
МОНТЕ-КАРЛО

Доп.точки доступа:
Chang, Rakwoo; Yethiraj, Arun

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 89.07-04А3.203

Vevolodov, N. N.
Actual possibilities of bacteriorhodopsin applieation in optoelectronics [Text] / N. N. Vevolodov, A. B. Druzhko, T. V. Djukova // Symp. Mol. Electron. - Biosensors and Biocomput. - S.l., Б.г. - P24
Перевод заглавия: Реальные возможности использования бактериодопсины в оптоэлектронике
Аннотация: Иммобилизованный в полимерной матрице бактреиородопсин (пленки "Биохром") представляет собой фотохромный материал, пригодный для реверсивной записи оптической информации с высоким пространственным разрешением (5000 линий/мм), фоточувствтиельностью (до 0,001 Дж/см{2}) и большим кол-вом циклов обращения (10 000). Пленки "Биохром" позволяют проводить запись оптической информации в голографическом поляризационном и др. режимах. запись осуществляется желто-зеленым (570 нм) а стирание - синим (415 нм) светом. Квазикристаллическая структура пленок "Биохром" обуславливает возможность их применения для преобразования частоты излучения импульсного лазера на иттриево-алюминиевом гранате. Наличие электрохромных св-в у пленок "Биохром" м. б. использовано при создании на их основе электрооптических переключателей. СССР, Ин-т биофизики АН СССР, Пущино Моск. обл., 142292.

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19
Рубрики: БИОНИКА
БИОЭЛЕКТРОНИКА
ОПТОЭЛЕКТРОНИКА
БАКТЕРИОРОДОПСИН
ПЛЕНКИ "БИОХРОМ"

Доп.точки доступа:
Druzhko, A.B.; Djukova, T.V.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.07-04Б2.66

Adefective proton pump, point-mutated bacteriorhodopsin Asp96 Asn is fully reactivated by azide [Text] / Jorg Tittor [et al.] // EMBO Journal. - 1989. - Vol. 8, N 11. - P3477-3482 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Активность дефектной протонной помпы - бактериородопсина с точечной мутацией Asp96 Asn, полностью восстанавливается азидом
Аннотация: Показано, что добавление азида полностью восстанавливает протондвижущую активность мутантного бактериородопсина (Б) с заменой аспартата 96 на аспарагин. Время распада долгоживущего интермедиата фотоцикла М в Б Asp96 Asn уменьшалось при добавлении насыщающих конц-ий азида с 500 мс до 1 мс, причем распад М-интермедиата в присутствии азида происходил даже быстрее, чем в исходном Б, где эффектов азида не наблюдалось. Стационарные фототоки измеренные на иммобилизованных и ориентированных в ПААГ пурпурных мембранах, увеличивались при добавлении азида до уровня, наблюдаемого в Б дикого типа. Небольшие анионы слабых к-т восстанавливали активность Б как протонной помпы согласно ряду: цианат азид нитрит формиат ацетат. Энергия активации распада М-интермедиата у мутанта была выше в присутствии 100 мМ азида (48 кДж/моль против 27 кДж/моль в его отсутствие), хотя абсолютная скорость распада М-интермедиата при этом резко возрастала. Предлагается объяснение, согласно к-рому замена карбоксильной группы аспартата в положении 96 на карбоксиамидную группу аспарагина приводит к исчезновению внутреннего протонного донора и повышению энтропии активации для протонного переноса, а азид служит в кач-ве внутрибелкового протонофора, замыкая ион-проводящий путь для протонов на Шиффово основание ретиналя в обход карбоксиамидной группы. Проводится сравнение полученных результатов с известными ранее для галородопсина. Библ. 42. ФРГ, Max-Planck-Inst. fur Biochemie, D-8033 Martinsried bei Munchen (D. Oesterhelt).

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
МУТАНТНЫЙ БАКТЕРИОРОДОПСИН
ПРОТОНДВИЖУЩАЯ АКТИВНОСТЬ
ВЛИЯНИЕ АЗИДА
МУТАЦИИ

Доп.точки доступа:
Tittor, Jorg; Soell, Christa; Oesterhelt, Dieter; Butt, Hans-Jurgen; Bamberg, Ernst

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.06-04Б2.042

An atomic model for the structure of bacteriorhodopsin, a seven-helix membrane protein [Text] / T. A. Ceska [et al.] // Acta physiol. scand. Suppl. - 1992. - Vol. 146, N 607. - P31-40 . - ISSN 0302-2994
Перевод заглавия: Атомная модель структуры бактериородопсина, 7-спирального мембранного белка
Аннотация: Путем обработки картин дифракции электронов и электронных микрофотографий кристаллов бактериородопсина (Бр), получена 3-мерная карта Бр с разрешением 3,5 A в направлении, параллельном плоскости мембраны, но в перпендикулярном направлении разрешение хуже. Область 7 спиралей разрешена хорошо, ряд обширных плотностей расшифрованы как боковые цепи тирозина, фенилаланина, триптофана; очень плотная область - 'бета'-иононовое кольцо ретиналя. Используя эти объемные боковые цепи как отправные точки и принимая во внимание плотности меньших боковых цепей лейцина, авт. построили атомную модель для остатков с 8 по 225. Протонный канал образуют 21 аминокислотный остаток всех семи спиралей, окружающих ретиналь, и 26 аминокислот пяти спиралей. 10 аминокислот в середине протонного канала являются также частью ретиналь-связывающего сайта. Модель дает полезную основу для определения механизма перекачки протонов и интерпретации др. экспериментальных данных; особенно важно то, что модель предполагает участие изменений рК Шиффова основания в качестве средства трансформации световой энергии в энергию перекачки протонов сквозь канал. Asp-96 находится на пути из цитоплазмы к Шиффову основанию, а Asp-85 - на пути от Шиффова основания к наружной поверхности клетки. Представлена модель перекачки протона по каналу с участием этих групп. Обсуждаются возможности существования общих структурных особенностей 7-спиральных мембранных белков и распространения закономерностей на др. рецепторы. Библ. 28. ФРГ, (T. A. Ceska), European Molec. Biol. Lab., D-6900 Heidelberg.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)
АТОМНАЯ МОДЕЛЬ
ФУНКЦИОНИРОВАНИЕ
МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ
7-СПИРАЛЬНЫЕ БЕЛКИ
СТРУКТУРНЫЕ ОСОБЕННОСТИ

Доп.точки доступа:
Ceska, T.A.; Henderson, R.; Baldwin, J.M.; Zemlin, F.; Beckmann, E.; Downing, K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.04-04Б2.40

Anion-dependent transition of two acidic forms of bacteriorhodopsin [Text] / Alexander L. Drachev [et al.] // Biochem. et biophys. acta. Bioenerg. - 1989. - Vol. 976, N 2-3. - P190-195 . - ISSN 0005-2728
Перевод заглавия: Анионозависимый переход двух кислых форм бактериородопсина
Аннотация: При нейтр. значениях pH светоадаптированные молекулы бактериородопсина (БР) имеют максимум поглощения при 568 нм. Снижение pH приводит к обратимому превращению БР в голубую кислую форму с максимумом 605 нм. Считалось, что дальнейшее закисление среды вызывает новый переход из голубой кислой формы в пурпурную кислую с максимумом поглощения при 565 нм. Исследовали влияние различных конц-ий ионов Н+ и Clна взаимопревращение форм в молекуле бактериородопсина. В суспензии пурпурных мембран, содержащих бактериородопсин, переход голубой формы БР[6][0][5] в розовую БР[5][6][5] кислую форму вызывался увеличением конц-ии ионов Cl а не Н+. Переход между формами как функция pCl линеен в координатах Хилла с тангенсом угла наклона около 3. Коэффициент Хилла для pCl-зависимости перехода в бактериородопсине, солюбилизированном в лаурилсахарозе, также находится в диапазоне между 2 и 3. На основании полученных данных утверждается, что взаимопревращение двух кислых форм бактериородопсина происходит благодаря обратимому связыванию трех анионов хлора с молекулой бактериородопсина. Библ. 46. СССР, Межфакультетская проблемная НИЛ им. А. Н. Белозерского, МГУ. Москва 119899 (Каулен А. Д.).

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
ГОЛУБАЯ КИСЛАЯ ФОРМА
ПУРПУРНАЯ КИСЛАЯ ФОРМА
АНИОНОЗАВИСИМЫЙ ПЕРЕХОД
ПУРПУРНЫЕ МЕМБРАНЫ
HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Drachev, Alexander L.; Drachey, Lel A.; Kaulen, Andrey D.; Khitrina, Lyubov V.; Skulachev, Vladimir P.; Lepnev, Gerasim P.; Chekulaeva, Lina N.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.03-04Б2.46

Nakasako, Masavoshi.
Arginine remarkably prolongs the lifetime of the M-intermediate in the bacteriorhodopsin photocycle at room temperature [Text] / Masavoshi Nakasako, Mikio Kataoka, Fumio Tokunaga // FEBS Lett. - 1989. - Vol. 254, N 1-2. - P211-214 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Аргинин значительно увеличивает время жизни М-интермедиата в фотоцикле бактериородопсина при комнатной температуре
Аннотация: Фотоцикл бактериородопсина (Halobacterium halobium) характеризуется несколькими интермедиатами, из к-рых наиболее существенным представляется М-интермедиат с максимумом поглощения при 412 нм. Врем жизни М-интермедиата бактериородопсина значительно увеличивается при высушивании суспензии пурпурных мембран в р-ре, содержащем аргинин при щелочном рН. Накопление интермедиата было достаточно полным при комнатной т-ре и освещении (530 нм). Высшуивание в присутствии аргинина не влияло на кристаллическую структуру пурпурных мембран. Время жзизни М-интермедиата превышало 100 с и зависело от рН суспензии до высушивания. Предполагается, что взаимодействие гуанидиновой группы аргинина и аминокислотного остатка в цепи бактериородопсина приводит к увеличению времени жизни М-интермедиата. Библ. 13. Япония, [Tokunago F.], Dep. of Physics, Fac. of Sci., Tohoku Univ., Sendai, Miyagi 980.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
ФОТОЦИКЛ
ИНТЕРМЕДИАТ M
ВРЕМЯ ЖИЗНИ
УВЕЛИЧЕНИЕ
АРГИНИН
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
МЕХАНИЗМ
ПУРПУРНЫЕ МЕМБРАНЫ
HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Kataoka, Mikio; Tokunaga, Fumio

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.68

Aspartic acids 96 and 85 play a central role in the function of bacteriorhodopsin as a proton pump [Text] / H. J.Fendler K. Butt [et al.] // EMBO. Journal. - 1989. - Vol. 8, N 6. - P1637-1663 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Аспорагиновые кислоты 96 и 85 играют центральную роль в функционировании бактериородопсина как протонной помпы
Аннотация: Проведен спектроскопический и функциональный анализ двух мутантных бактериородопсинов (БР), полученных из нефототрофных штаммов галобактерий, несущих точковые мутации в гене БР. БР из шт. 384 содержит глутаминовую к-ту вместо аспарагиновой к-ты в положении 85, а БР из шт. 326 содержит аспарагин вместо аспарагиновой к-ты в положении 96. По сравнению с исходным БР из штамма дикого типа в БР с заменой Asp{8}{5} Clu образование М-интермедиата фотоцикла ускорено в 10 раз, в то время как в БР с заменой Asp{9}{6} Asn замедлен в 50 раз распад интермедиата М при рН 6,0. Пурпурные мембраны, содержащие мутантные формы БР, ориентировали и иммобилизовывали в полиакриламидном геле, либо прикрепляли к плоской липидной мембране, разделяющей два отсека. Полученные этими методами кинетики фототоков, по утверждению авт., полностью соответствовали наблюдаемым кинетикам фотоцикла. Показано, что низкая эффективность БР с заменой Asp{8}{5} Glu для генерации протонного потенциала обусловлена доминированием неактивной формы с максимумом поглощения 'ЭКВИВ='610 нм, в то время как БР с заменой Asp{9}{6} Asn неэффективен из-за медленной кинетики фотоцикла. Авт. предполагают, что Asp{8}{5} участвует в высвобождении протона из БР, а Asp{9}{6} играет важную роль в репротонировании Шиффова основания. Оба аминокислотных остатка необходимы для эффективной работы протонной помпы. Библ. 26. ФРГ, MPI fur Biochem. D-8033 Martinsried (D. Oesterhelt).

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07 + 341.27.17.09.17.19
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
ФУНКЦИОНИРОВАНИЕ
ДИКИЙ ТИП
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ
АНАЛИЗ
АМИНОКИСЛОТЫ
АСПАРАГИНОВАЯ КИСЛОТА
ФУКНЦИОНАЛЬНАЯ РОЛЬ
ПУРПУРНЫЕ МЕМБРАНЫ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
ТРАНСПОРТ ПРОТОНОВ
БАКТЕРИИ
ГАЛОБАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Butt, H.J.Fendler K.; Bamberg, E.; Tittor, J.; Oesterhelt, D.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.03-04Б2.19

Ludmann, Krisztina.
Back photoreaction from intermediate M of bacteriorhodopsin photocycle [Text] / Krisztina Ludmann, Constanta Ganea, Gyorgy Varo // J. Photochem. and Photobiol. B. - 1999. - Vol. 49, N 1. - P23-28 . - ISSN 1011-1344
Перевод заглавия: Обратная фотореакция от интермедиата M фотоцикла бактериородопсина
Аннотация: С помощью комбинации спектральных и электрических измерений и определения кинетики абсорбции изучена обратная фотореакция интермедиата M бактериородопсина дикого типа и мутантов (D96N и D85N). Спектры интермедиатов и значения и временная константа электрического сигнала свидетельствуют о том, что депротонированное основание Шиффа в состоянии M после светового возбуждения репротонируется быстро, а белок переходит в основное состояние только через несколько секунд. Захват H{+} после фотовозбуждения происходит с той же стороны, на которой происходит его высвобождение. Венгрия, Inst. Biophys., Biol. Res. Ctr Hungarian Acad. Sci., H-6701 Szeged. Библ. 52

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
ФОТОЦИКЛ
ИНТЕРМЕДИАТЫ
ОБРАТНАЯ ФОТОРЕАКЦИЯ

Доп.точки доступа:
Ganea, Constanta; Varo, Gyorgy

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 92.05-04Б3.010

Bacterial photosynthetic protein facilitates number-crunching [Text] // Bioprocess. Technol. - 1991. - Vol. 13, N 1. - P6 . - ISSN 0885-5625
Перевод заглавия: Бактериальный фотосинтетический белок усиливает скорость переключений
Аннотация: Фотосинтетический белок некоторых бактерий может играть важную роль в создании оптических компьютеров, процессоров, к-рые обрабатывают данные с помощью лазеров, оптических волокон, зеркал, призм и поляризаторов. В Центре по молекулярной электронике Сиракузского университета, США, созданы электронные компоненты с использованием бактериородопсина, к-рые используются в оптических компьютерах и цифровых накопителях информации. Бактериородопсин, к-рый был выделен из пурпурной мембраны бактерии Halobacterium halobium, способен поглощать свет и довольно устойчив к инактивации. Этот белок может переходить из состояния поглощающего только красный свет, в состояние поглощающее только зеленый свет. Переход из одного состояния в другое занимает менее 5 пикосекунд. Один фотон света может активировать включение с вероятностью близкой к 70%. Способность белка принимать различные состояния в зависимости от света была использована при создании более эффективных переключателей. Разработанные субмикроскопические переключатели работают быстрее и эффективнее, дешевле и не загрязняют окружающую среду, чем сильно отличаются от миниатюрных транзисторов в силиконовых микрочипах.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.07
Рубрики: HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)
БАКТЕРИОРОДОПСИН
БЕЛОК ФОТОСИНТЕТИЧЕСКИЙ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ПРИМЕНЕНИЕ
СВОЙСТВА
ЭВМ
МИКРОЧИПЫ
ПЕРЕКЛЮЧАТЕЛИ

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.06-04Б2.059

Bacterial photosynthetic protein facilitates number-crunching [Text] // Bioprocess. Technol. - 1991. - Vol. 13, N 1. - P6 . - ISSN 0885-5625
Перевод заглавия: Бактериальный фотосинтетический белок увеличивает скорость переключений
Аннотация: Фотосинтетич. белок некоторых бактерий может играть важную роль в создании оптич. компьютеров, процессоров, к-рые обрабатывают данные с помощью лазеров, оптич. волокон, зеркал, призм и поляризаторов. В Центре по молекулярной электронике Сиракузского ун-та, США, созданы электронные компоненты с использованием бактериородопсина, к-рые используются в оптич. компьютерах и цифровых накопителях информации. Бактериородопсин, к-рый выделен из мембраны пурпурной бактерии Halobacterium halobium, способен поглощать свет и довольно устойчив к инактивации. Этот белок может переходить из состояния, поглощающего только красный свет, в состояние, поглощающее только зеленых свет. Переход из одного состояния в др. занимает менее 5 пс. Один фотон может активировать включение с вероятностью, близкой к 70%. Способность белка принимать различные состояния в зависимости от освещения использована при создании более эффективных переключателей. Разработанные субмикроскопич. переключатели работают быстрее и эффективнее, дешевле и не загрязняют окружающую среду, чем сильно отличаются от миниатюрных транзисторов в силиконовых микрочипах.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)
БАКТЕРИОРОДОПСИН
МИКРОЭЛЕКТРОНИКА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
КОМПЬЮТЕРНЫЕ ЧИПЫ

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 94.10-04Б2.030

Otomo, Jun.
Bacterial rhodopsins of newly isolated halobacteria [Text] / Jun Otomo, Hiroaki Tomioka, Hirobuki Sasabe // J. Gen. Microbiol. - 1992. - Vol. 138, N 5. - P1027-1037 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Бактериальные родопсины вновь изолированных галобактерий
Аннотация: Из промышленных образцов соли, полученных в Мексике и Австралии, изолированы новые штаммы галобактерий. Два из этих штаммов содержали как бактериородопсин (БР), так и галородопсин: в остальных обнаружен только БР. Метод гибридизации ДНК генов, кодирующих бактериоопсин и галоопсин, показал, что они не гомологичны соответствующим генам H. halobium R[1]. У некоторых штаммов присутствуют также сенсорный и фобородопсин. Скорость циклич. реактивации первого, измеряемая флэш-спектроскопией, оказалась в 15 раз ниже, чем у H. halobium, тогда как кинетич. свойства второго аналогичны свойствам пигмента H. halobium. Табл. 3. Ил. 7. Библ. 30. Япония, Frontier Res. Program, RIKEN Inst., Wako, Saitama 351-01.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
ГАЛОРОДОПСИН
СЕНСОРНЫЙ РОДОПСИН
ФОБОРОДОПСИН
HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Tomioka, Hiroaki; Sasabe, Hirobuki

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.08-04Б2.101

Der, Andras.
Bacteriorhodopsin as a possible chloride pump [Text] / Andras Der, Rudolf Toth-Boconadi, Lacos Keszthelyi // FEBS Lett. - 1989. - Vol. 259, N 1. - P24-26 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Бактериородопсин как возможная хлорная помпа
Аннотация: Бактериородопсин и светозависимый переносчик ионов Clв мембранах галобактерий - галородопсин - структурно весьма сходны. Предполагают, что это структурное сходство ведет и к функциональной аналогии двух белков в некоторых специальных условиях. На иммобилизованных и ориентированных в ПААГ пурпурных мебмранах Halobacterium halobium наблюдали перенос заряда при рН 0,55 только в том случае, если рН доводили с помощью НСl. В ответ на лазерную вспышку возникал ток ('ЭКВИВ='1 нА), который поддерживался при квазипостоянном освещении (16 вспышек, 50 Гц). Если рН доводили до 0,55 с помощью Н[2]SO[3], то постоянного тока не наблюдалось. Предполагается, что бактериородопсин при низких значениях рН может светозависимо транспортировать ионы Cl. Библ. 15. Венгрия, Inst. of Biophysics, Biol. Res. Center of the Hungarian Acad. of Sci., H-6701 Szeged, P. O. B. 521.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
ГАЛОРОДОПСИН
СТРУКТУРНОЕ СХОДСТВО
ПУРПУРНЫЕ МЕМБРАНЫ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
ПЕРЕНОС ЗАРЯДА

Доп.точки доступа:
Toth-Boconadi, Rudolf; Keszthelyi, Lacos

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 90.12-04М3.114

Maycox, Peter R.
Bacteriorhodopsin drives the glutamate transporter of synaptic vesicles after co-reconstitution [Text] / Peter R. Maycox, Thomas Deckwerth, Reinhard Jahn // EMBO Journal. - 1990. - Vol. 9, N 5. - P1465-1469 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Бактериородопсин "запускает" работу переносчика глутамата в синаптических везикулах после реконструкции
Аннотация: В протеолипосомы (ПЛС) встраивали переносчик глутамата, солюбилизированный из выделенных из головного мозга синаптич. везикул, и бактериородопсин из Halobacterium halobium. При освещении суспензии дневным светом ПЛС начинали поглощать [{3}H]-глутамат, причем уровень поглощения был сравним с наблюдаемым в системе с эндогенным протонным насосом. Показано, что переносчик глутамата и протонная АТФаза являются независимыми компонентами системы. Св-ва транспорта глутамата в реконструированных ПЛС (завсимость от Clи стимуляция NH[4]+) были аналогичны наблюдаемым в нативной системе. Германия, Max-Planck-Inst. for Psychiatry, D-8033 Martinsried. Библ. 31.

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.25.02
Рубрики: СИНАПТИЧЕСКИЕ ПУЗЫРЬКИ
ПОГЛОЩЕНИЕ ГЛУТАМАТА
ПРОТЕОЛИПОСОМЫ
БАКТЕРИОРОДОПСИН

Доп.точки доступа:
Deckwerth, Thomas; Jahn, Reinhard

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.08-04Б2.194

Popot, Jean-Luc.
Bacteriorhodopsin in and out of shape: Experimental evidence in favor of a two-stage mechanism for integral membrane protein folding [Text] / Jean-Luc Popot, Donald M. Engelman // Transp. through Membranes: Carriers, Channels and Pumps. - Dordrecht etc., 1988. - P381-398 . - ISBN 90-277-2831-3
Перевод заглавия: Бактериородопсин сформировавшийся и несформировавшийся: Экспериментальные данные в пользу двухстадийного механизма сворачивания интегральных мембранных белков
Аннотация: На основании данных по ренатурации функциональной молекулы бактериородопсина из двух отдельных субъединиц, полученных в результате протеолитического расщепления исходной молекулы, предлагается двухстадийный механизм образования компактных интегральных мембранных белковых глобул. Показано, что каждый фрагмент способен самостоятельно сворачиваться в мембранных везикулах в необходимую конформацию, а после слияния везикул с разными фрагментами образовать нормальный бактериородопсин. Предполагается, что на первой стадии сворачивания белковой структуры определяется положение и кол-во трансмембранных 'альфа'-спиралей в результате локальных взаимодействий групп и окружения. На второй стадии из отдельных 'альфа'-спиралей формируется работающий белок, причем сами 'альфа'-спирали уже не претерпевают каких-либо существенных изменений в структуре. Библ. 58. Франция. Inst. de Biol. Phys.-Chim., 75005 Paris.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.17.07
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
ФОРМИРОВАНИЕ
МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ
ТРАНСМЕМБРАННЫЕ АЛЬФАСПИРАЛИ
ФОРМИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Engelman, Donald M.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.06-04Б2.065

Bacteriorhodopsin mutants containing single substitutions of serine or threonine residues are all active in proton translocation [Text] / Thomas Marti [et al.] // J. Biol. Chem. - 1991. - Vol. 266, N 11. - P6919-6927 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Бактериородопсиновые мутанты, содержащие одиночные замены сериновых и треониновых остатков, полностью активны при транслокации протона
Аннотация: Для исследования роли в транслокации протонов в бактериородопсине проведена замена на аланин или валин 22 сериновых и треониновых остатков соответственно предположительно расположенных внутри и рядом с трансмембранными спиральными сегментами бактериородопсина. Thr89 заменяли на Ala, Val и Asn, а Ser141 на Ala и Cys. Большинство полученных мутантов имели фенотип дикого типа по отношению к регенерации хромофора и спектров поглощения. Замена Thr89 на Val и Ser141 на Cys вызывала синий сдвиг поглощения хромофора на 100 и 80 нм соответвственно. Все замены Thr89 приводили к ускорению регенерации хромофора с 13-цис ретиналем в 10 раз по сравнению со скоростью регенерации с полностью-транс-ретиналем. Замены в положениях 89, 90 и 141 также приводили к нарушению адаптации свет-темнота, что указывает на взаимодействие этих остатков и ретинилиденового хромофора. Для мутантов Thr46, Thr89, Thr90, Thr205 и Ser226 активность протонного насоса составляла 60-75%, а для Ser141 Cys-20%. Уменьшение активности скорее всего является рез-том уменьшения процента транс-ретиналя в адаптированном к свету состоянии. В мутантах Thr46 Val и Ser226 Ala распад промежуточного состояния М значительно ускорен, что свидетельствует о взаимодействии между этими остатками и Asp96, к-рый репротонирует Шиффово основание. Авт. предполагают, что ни сериновый ни треониновый остаток не являются необходимыми для переноса протонов. Библ. 51. США, Dep. Biol. Chem., MIT, Cambridge, MA 02139.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ЗАМЕНЫ
АКТИВНОСТЬ
МУТАНТЫ
ПРОТОНЫ
ТРАНСЛОКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Marti, Thomas; Otto, Harald; Mogi, Tatsushi; Rosselet, Susanne J.; Heyn, Maarten P.; Khorana, H.Gobind

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.06-04Б2.53

Bacteriorhodopsin mutants of Halobacterium sp. GRB II [Text]. Characterization of mutants / Jorg Soppa [et al.] // J. Biol. Chem. - 1989. - Vol. 264, N 22. - P13049-13058 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Мутанты Halobacterium sp. GRB по бактериородопсину II. Характеристика мутантов
Аннотация: Клонированы и секвенированы гены бактериородопсина из Halobacterium sp. GRB дикого типа и 10 независимых мутантов с различными фенотипами. По сравнению с геном бактериородопсина из H. halobium, ген дикого типа имеет две консервативных замены, так что оба белка идентичны. У мутантов идентифицировано 6 различных мутаций в пяти различных кодонах. Эти мутации выражаются в след. заменах по отношению к дикому типу: Трп{1}{0} Цис (3 случая), Тир{5}{7} Асн, Асп{8}{5} Глу, Асп{0}{6} Асн (3 случая), Асп{9}{0} Гли, Трп{1}{3}{8} Арг. Дана предв. х-ка мутантных белков. С учетом мутаций и х-к белков обсуждается модель структуры и функций бактериородопсина. Библ. 24. ФРГ, Max-Planck-Inst. fur Biochemie, D8033 Martinsried.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕНЫ БАКТЕРИОРОДОПСИНА
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
HALOBACTERIUM (BACT.)
МУТАНТЫ
БАКТЕРИОРОДОПСИН
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ

Доп.точки доступа:
Soppa, Jorg; Otomo, Jun; Straub, Jutta; Tittor, Jorg; MeeSSen, Susanne; Oesterhelt, Dieter

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 00.01-04Б3.97

Bacteriorhodopsin production by cell recycle culture of Halobacterium halobium [Text] / Sang Yup Lee [et al.] // Biotechnol. Lett. - 1998. - Vol. 20, N 8. - P763-756 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Продукция бактериородопсина рециркулирующей культурой клеток Halobacterium halobium
Аннотация: При культивировании культуры Halobacterium halobium R1 в биореакторе снабженном наружной половолоконной мембраной, обеспечивающем рециркуляцию клеток, за 10 дн. достигались следующие конц-ии клеток (по сухому весу) и бактериородопсина - 30,3 г*л{-1} и 282 мг*л{-1}, соотв. Продуктивность по бактериородопсину (1,15 мг*л{-1}*ч{-1}) в описанном биореакторе была существенно выше, чем продуктивность (0,16 мг*л{-1}*ч{-1}) в процессе традиционной периодической ферментации. Корея, Dep. Chem. Eng. and Bioprocess Eng. Res. Cent., Korea Adv. Inst. Sci. and Technol. (KAIST), 373-1 Kusong-dong, Yusong-gu, Taejon 305-701. Библ. 10

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
ПОЛУЧЕНИЕ
HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)
ШТАММ R1
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
УСЛОВИЯ
РЕЦИРКУЛЯЦИЯ КЛЕТОК
БИОРЕАКТОРЫ

Доп.точки доступа:
Lee, Sang Yup; Chang, Ho Nam; Um, Young Soon; Hong, Soon Ho

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.11-04Б2.117

Caspar, D. L.D.
Bacteriorhodopsin-at last [Text] / D. L.D. Caspar // Nature. - 1990. - Vol. 345, N 6277. - P666-667 . - ISSN 0028-0836
Перевод заглавия: Бактериородопсин - наконец-то
Аннотация: Обзор посвящен последнему сообщению группы Хендерсона из Кембриджа (Великобритания) об атомной модели структуры бактериородопсина, полученной на основании высокоразрешающей электронной криомикроскопии. Этого рез-та ждали 15 лет, с 1975 года, когда Хендерсон и Унвин продемонстрировали, что четкие изображения семи трансмембранных 'альфа'-спиральных столбов с разрешением в 7A м. б. получены фурье-спектроскопией электронных микрофотографий пурпурных мембран. Новая модель имеет разрешение 3,5A в плоскости, параллельной мембране, но гораздо ниже по вертикали. Дается прогноз дальнейших исследований в этой области. Библ. 12. США, Rosentiel Basic Med. Sci. s Res. Center, Dep. of Physics, Brandeis Univ., Waitham, MA 02254.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29 + 341.27.17.07.09
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
СТРУКТУРА
АТОМНАЯ МОДЕЛЬ
ВЫСОКОЕ РАЗРЕШЕНИЕ
ОБЗОР
БИБЛ. 12

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска