Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=SchultheiSS, Tina$<.>)
Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.08-04Б1.184

    SchultheiSS, Tina.

    Tracking down the site of the hepatitis a virus primary cleavage with a recombinant 3C proteinase [Text] : abstr. Keystone Symp. Mol. and. Cell. Biol. "Struct. and Mol. Biol. Protease Funct. and Inhib.", Santa Fe, N. M., March 5-12, 1994 / Tina SchultheiSS, Yuri Kusov, Verena Gauss-Muller // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18d. - P173 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Определение сайта первичного расщепления вируса гепатита A рекомбинантной протеиназой 3C
Аннотация: Вирус гепатита A отличается от др. членов семейства пикорнавирусов крайне замедленным ходом инфекции без цитопатогенного действия на большинство клеток и очень высокой термостабильностью зрелых вирусных частиц. Изучали роль протеиназы 3C вируса гепатита A в протеолитическом расщеплении первичного продукта трансляции. Эту протеиназу экспрессировали в бактериях в виде зрелого фермента и очищали. Активность межмолекулярного расщепления была показана на субстратах, полученных трансляцией in vitro, и сравнили с внутримолекулярным расщеплением. Идентификация продуктов расщепления методом иммунопреципитации показала, что расщепление в участках соединений P1/P2 и P2/P3 катализируется протеиназой 3C и происходит немедленно и почти одновременно. Считают, что уровень процессинга в различных сайтах полипротеина зависит от конц-ии протеиназы 3C. Расщепление в сайте P1-P2 регулируется, вероятно контекстом сайта. Германия, Inst. Med. Molecularbiology, Med. Univ. Lubeck, 2400 Lubeck
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.19.07
Рубрики: ВИРУС ГЕПАТИТА A
ПЕРВИЧНЫЙ ПРОДУКТ ТРАНСЛЯЦИИ

САЙТЫ РАСЩЕПЛЕНИЯ

ПРОТЕИНАЗА 3C

РЕКОМБИНАНТНАЯ ВИРУСНАЯ

ПРОТЕЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ IN VITRO


Доп.точки доступа:
Kusov, Yuri; Gauss-Muller, Verena

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.03-04Б1.58

   

    Polyprotein processing in echovirus 22: A first assessment [Text] / Tina SchultheiSS [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1995. - Vol. 217, N 3. - P1120-1127 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Процессинг полипротеина у эховируса 22. Первая оценка
Аннотация: С использованием системы in vitro впервые изучены главные стадии процессинга полипротеина (I) эховируса 22 (ЭВ-22). При бесклеточной экспрессии предшественников P1-2ABC и VP1-2A (II) образуются автокаталитически неактивные продукты, так что область 2A в I не обладает протеолитической активностью. Протеиназа 3C (III), являющаяся главным протеолитическим ферментом пикорнавирусов, экспрессирована в Escherichia coli, а также в бесклеточной системе транскрипции-трансляции в контексте различных предшественников. II очень эффективно расщепляется III в транс-положении, а стык между P2 и P3 остается нерасщепленным. Экспрессия целой области P3 в бесклеточной системе приводит к автокаталитическому освобождению больших кол-в белка p22, к-рый имеет предсказанную для III мол. массу и узнается антителами к III. США, Hepatitis Virus Sec., Lab. Infect. Dis., Nat. Inst. Allergy and Infect. Dis., NIH, Bethesda, MD 20982-0740. Библ. 23
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ЭХОВИРУСЫ
ТИП 22

ПОЛИПРОТЕИН

ПРОЦЕССИНГ

ХАРАКТЕРИСТИКА

БЕСКЛЕТОЧНАЯ СИСТЕМА


Доп.точки доступа:
SchultheiSS, Tina; Emerson, Suzanne U.; Purcell, Robert H.; Gauss-Muller, Verena

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 94.10-04Б1.110

    Schultheiss, Tina.

    Proteinase 3С of hepatitis A virus (HAV) cleaves the HAV polyprotein P2-P3 at all sites including VP1/2А and 2А/2В [Text] / Tina Schultheiss, Yuri Y. Kusov, Verena Gauss-Muller // Virology. - 1994. - Vol. 198, N 1. - P275-281 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Протеаза 3С вируса гепатита А (ВГА) расщепляет полипротеин Р2-Р3 во всех сайтах, включая VP1/2А и 2А/2В
Аннотация: У ВГА известна пока лишь одна протеаза, 3С, катализирующая протеолиз полипротеина-педшественника (ПП) в б-ве известных сайтов. Для выяснения профиля специф. 3С с помощью вектора рЕТ в бактериальной системе и путем бесклеточной трансляции экспрессировали геномную обл. 3С вместе с фланкирующими последовательностями. В обеих системах продуктами процессирования ПП 'ДЕЛЬТА'VP1-P2-Р3* ('ДЕЛЬТА' и * означают, что белки усечены по N и С-концам, соотв-но) были 2А-реактивные белки в 10 (2А) и 16 кД ('ДЕЛЬТА'VP1-2А), т. е. расщепление протеазой С3 происходит в сайтах VP1/2А и 2А/2В. В бесклеточной системе экспрессии процессирование в месте соединения Р2/Р3 было быстрым и полным, в то время как сайты 3А/3В, 3В/3С и 3С/3Д разрезались неэффективно, о чем свидетельствовало накопление ПП Р3* и 3АВС. В отличие от эукариот. системы, в E. coli продуцировалась зрелая 3С. Внутримолек. разрезание рекомбинантной 3С происходило во всех гипотетических сайтах протеолитически неактивного ПП Р2-Р3*'мю'. Полученные рез-ты свидетельствуют, что протеаза С3 обеспечивает как первичное, так и вторичное расщепление ПП ВГА, т. е. профиль ее активности шире, нежели профиль протеазы С3 др. пикорнавирусов. Германия, Inst. of Med. Microbiol., Med. Univ. of Lubeck. Библ. 27.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ВИРУС ГЕПАТИТА А
ПРОТЕАЗА С3

ПОЛИПРОТЕИН Р2-Р3

САЙТЫ РАСЩЕПЛЕНИЯ

ЭКСПРЕССИЯ В E. COLI

ЭКСПРЕССИЯ В БЕСКЛЕТОЧНОЙ СИСТЕМЕ


Доп.точки доступа:
Kusov, Yuri Y.; Gauss-Muller, Verena

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 94.11-04Б1.091

    SchultheiSS, Tina.

    Hepatitis A virus proteinasa 3С cleaves intermoleculary in P1, Р2 and Р3 [Text] : [Pap.] Keystone Symp. Mol. and Cell Biol. "Mol. Biol. Hum. Pathogenic Viruses", Lake Tahoe, Calif., March 13-18, 1993 / Tina SchultheiSS, Yuri Kusov, Verena Ganss-Muller // J. Cell Biochem. - 1993. - Suppl. 17 D. - P13 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Протеиназа 3С вируса гепатита А расщепляет внутримолекулярно в [областях] Р1, Р2 и Р3
Аннотация: Протеиназа 3С (I) вируса гепатита А (ВГА) экспрессирована в E. coli в виде зрелого фермента или составного белка с целой полимеразой 3D или различными частями области Р1. Анализ продуктов, образующихся при обработке I полипротеина ВГА, показал, что I расщепляет его на стыке Р1-Р2, а также внутри областей Р1, Р2 и Р3. Германия, Inst. fur Med. Molecular Biol., Med. Univ. of Lubeck, 2400 Lubeck.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ВИРУС ГЕПАТИТА А
ФЕРМЕНТЫ

ПРОТЕИНАЗА 3С

ESCHERICHIA COLI

ЭКСПРЕССИЯ


Доп.точки доступа:
Kusov, Yuri; Ganss-Muller, Verena

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)