СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Roh, Jung Hyeob$<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.219

Purification, characterization, and crystallization of monoamine oxidase from Escherichia coli K-12 [Text] / Jung Hyeob Roh [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1994. - Vol. 58, N 9. - P1652-1656 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Очистка, характеристика и кристаллизация моноаминооксидазы из Escherichia coli K-12
Аннотация: Ген моноаминооксидазы (МАО) клонировали из геномной библиотеки E.coli и МАО была сверхпродуцирована в периплазматич. пространство. Фермент был очищен до гомогенности получением периплазматич. фракции с последующим фракционированием сульфатом аммония и хр-фией на колонке ДЭАЭ-целлюлозы. Получили кристаллы МАО, используя цитрат натрия для осаждения. Фермент является димером с идентичными субъединицами с мол. м. 80000, наивысшая активность проявляется при pH 7,5 и 45'ГРАДУС'C. Активность МАО ингибируется гидроксиламином, гидразином, фенелзином, изониазидом и траниципромином. Фермент с высокой скоростью окислял тирамин, фенетиламин и триптамин, но не окислял диамин и полиамины путресцин и спермин. Антитело против МАО E.coli перекрестно реагировало с очищенной МАО из Klebsiella aerogenes. Япония, Dep. Food Sci. and Technol., Fac. Agr., Kyoto Univ.,Kitashirakawa, Sakyo-ku, Kyoto 606. Библ. 53

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: МОНОАМИНООКСИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Roh, Jung Hyeob; Suzuki, Hideyuki; Azakami, Hiroyuki; Yamashita, Mitsuo; Murooka, Yoshikatsu; Kumagai, Hidehiko

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 96.08-04Б4.85

Escherichia coli K-12 copper-containing monoamine oxidase: Investigation of the copper binding ligands by site-directed mutagenesis, elemental analysis and topa quinone formation [Text] / Jung Hyeob Roh [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1995. - Vol. 212, N 3. - P1107-1114 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Медь-содержащая моноаминоксидаза Escherichia coli K12: изучение медь-связывающих лигандов сайт-направленным мутагенезом, элементарный анализ и образование топа-хинона
Аннотация: Медь-содержащая моноаминоксидаза (МАО) E. coli - это периплазматический фермент, содержащий двухвалентные ионы меди и топа-хинон (ТХ) - кофактор. Клонированный ген МАО изучен секвенированием и сайт-адресованным мутагенезом. Сравнительный анализ различных генов МАО обнаруживает 5 консервативных остатков гистидина. Сайт-направленным мутагенезом этих остатков и анализом мутантных МАО (каталитическая активность, асборбционная спектрометрия и масс-спектрометрия) показано, что функции лигандов меди принадлежат гистидинам в положениях 470, 554 и 556. Связанная медь МАО необходима для образования ТХ. Япония, Dep. Food Sci., technol., fac. Agric., Univ., Kyoto 606. Библ. 27

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: МОНОАМИНОКСИДАЗА
МЕДЬ-СОДЕРЖАЩАЯ
САЙТ-НАПРАВЛЕННЫЙ МУТАГЕНЕЗ
ESCHERICHIA COLI K12

Доп.точки доступа:
Roh, Jung Hyeob; Takenaka, Yasuhiro; Suzuki, Hideyuki; Yamamoto, Kenji; Kumagai, Hidehiko

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.08-04Б2.106

Roh, Jung Hyeob.
Genetic and phenotypic analyses of the rdx locus of Rhodobacter sphaeroides 2.4.1 [Text] / Jung Hyeob Roh, Samuel Kaplan // J. Bacteriol. - 2000. - Vol. 182, N 12. - P3475-3481 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Генетический и фенотипический анализ локуса rdx Rhodobacter sphaeroides 2.4.1
Аннотация: Сконструирована серия неполярных, внутрирамочных мутантов по каждому из генов оперона rdxBHIS, участвующих в регуляции экспрессии генов фотосистемы Rhodobacter sphaeroides. Введение в мутантные штаммы гибридов puc-lacZ и puf-lacZ приводит в аэробных условиях к заметному увеличению экспрессии генов фотосинтеза. В случае мутантов по одному из генов rdxH, rdxI или rdxS указанная аэробная индукция экспрессии генов фотосинтеза скорее всего является непрямой и связана с посттранскрипционным изменением в структуре или интеграции cbb[3] цитохромоксидазы, тогда как RdxB напрямую взаимодействует с cbb[3] оксидазой. С мутациями по локусу rdx ассоциировано более интенсивное превращение каротиноида сфероидена в сфероиденон. Полагают, что этот фенотип также является результатом влияния локуса rdxBHIS на структуру или интеграцию cbb[3] оксидазы. Кроме того, предлагается отнести RdxI к новому классу переносчиков металлов АТФаз CP-типа. США, Dep. Microbiol. & Mol. Genet., Univ. Texas, Health Sci. Cent. Houston, Houston, Texas 77030. Библ. 42

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: РЕГУЛЯТОРНЫЕ ГЕНЫ
ОПЕРОН RDXBHIS
ГЕНЫ
ГЕНЫ ФОТОСИСТЕМЫ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
RHODOBACTER SPHAEROIDES (BACT.)

Доп.точки доступа:
Kaplan, Samuel

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.03-04Б2.194

Roh, Jung Hyeob.
Interdependent expression of the ccoNOOP-rdxBHIS loci in Rhodobacter sphaeroides 2.4.1 [Text] / Jung Hyeob Roh, Samuel Kaplan // J. Bacteriol. - 2002. - Vol. 184, N 19. - P5330-5338 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Взаимозависимая экспрессия локусов ccoNOQP-rdxBHIS у Rhodobacter sphaeroides 2.4.1
Аннотация: Кластер генов rdxBHIS Rhodobacter sphaeroides 2.4.1, расположенный после оперона ccoNOQP, кодирующего цитохром-с-оксидазу cbb[3], необходимую для посттрансляционной модификации цитохром-с-оксидазы cbb[3]. Методом Нозерн-гибридизации и обратной транскрипции-ПЦР показали, что при транскрипции кластера ccoNOQP-rdxBHIS синтезируются транскрипты ccoNOQP, ccoNOQP-rdxBHIS, rdxBHIS и rdxIS. Идентифицировали множественные точки инициации транскрипции: 5 для ccoN, 4 для rdxB и одну для rdxI. Транскрипция с промоторов P1[N] гена ccoN и P1[B] гена rdxB зависит от наличия белка FnrL. Экспрессия кластера cco-rdx тесно связана с экспрессией генов, участвующих в фотосинтезе. Сделан вывод, что стехиометрическое соотношение транскриптов и белковых продуктов этих генов является ключевым фактором контроля экспрессии фотосинтетических генов. США, Dep. Microbiol. Molec. Genet., Univ. Texas Hlth Sci. Ctr Med. Sch., Houston, TX 77030. Библ. 24

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ГЕНЫ
КЛАСТЕР CCONOQP-RDXBHIS
ТРАНСКРИПЦИЯ
ВЗАИМОЗАВИСИМАЯ
ПРОМОТОРЫ
МНОЖЕСТВЕННЫЕ ТОЧКИ ИНИЦИАЦИИ
RHODOBACTER SPHAEROIDES 2.4.1 (BACT.)

Доп.точки доступа:
Kaplan, Samuel

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 09.12-04Б2.171

The use of chromatin immunoprecipitation to define PpsR binding activity in Rhodobacter sphaeroides 2.4.1 [Text] / Patrice Bruscella [et al.] // J. Bacteriol. - 2008. - Vol. 190, N 20. - P6817-6828 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Использование метода иммунопреципитации хроматина для определения активности связывания Pps в Rhodobacter sphaeroides 2.4.1
Аннотация: Исследуя с помощью микрочипов влияния на двойной мутант Rhodobacter sphaeroides анаэробных условий, темноты и обработки диметилсульфоксидом, выявили наличие "протяженного" регулона PpsR и его новую физиологическую роль. Для характеристики регулона PpsR и изучения PpsR - связывающей последовательности in vivo адаптировали метод иммунопреципитации хроматина к Rhodobacter sphaeroides. Показали, что наблюдается непосредственное связывание PpsR со вновь идентифицированными генами, участвующими в микроаэробном дыхании и устойчивости к периплазматическому стрессу, а также к генам фотосинтеза. Новые члены регулона PpsR локализованы позади генного кластера фотосинтеза и имеют дегенеративные PpsR-связывающие последовательности. Обсуждается возможное взаимодействие с дегенеративными связывающими последовательностями в различных физиологических условиях и дальнейшее изучение структуры ДНК, необходимой для связывания, in situ. США, Dep. of Microbiol. and Mol. Genetics, Univ. of Texas Health Sci. Center, Houston, Texas 77030. Библ. 52

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: АДАПТАЦИЯ
АЭРОБНЫЕ УСЛОВИЯ
ТЕМНОТА
ДИМЕТИЛСУЛЬФОКСИД
ГЕНЫ
РЕГУЛОН PPSR
СТРУКТУРА
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
АКТИВАТОР ТРАНСКРИПЦИИ PPSR
RHODOBACTER SPHAEROIDES (BACT.)

Доп.точки доступа:
Bruscella, Patrice; Eraso, Jesus M.; Roh, Jung Hyeob; Kaplan, Samuel

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 13.12-04Б2.54

Transcriptome response to nitrosative stress in Rhodobacter sphaeroides 2.4.1 [Text] / Hiroyuki Arai [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 2013. - Vol. 77, N 1. - P111-118 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Реакция транскриптома Rhodobacter sphaeroides 2.4.1 на стресс окисью азота
Аннотация: Факультативная фотосинтезирующая бактерия Rhodobacter sphaeroides 2.4.1 обладает NnrR,регулятором транскрипции, и NO-редуктазой, но к денитрификации неспособна. На геномном уровне исследовали физиологич. отклик бактерии на NO-стресс. Анализировали транскриптомные профили штамма 2.4.1 и его NnrR-мутанта до и после действия 2 нитрующих агентов в микроаэробных условиях. Ими были S-нитрозоглутатион (I) и нитропруссид Na (II). I и II влияли на экспрессию различных, но перекрывающихся наборов генов. Показали, что под контролем NnrR было лишь ограниченное (включая гены NO-редуктазы) число генов. Эти гены сильно подавлялись действием I и II. В транскриптомный отклик на активные виды азота, возможно, были также вовлечены O[2]-чувствительный регулятор FnrL и предполагаемый Fe-чувствительный регулятор. Ряд генов, среди них hemN, ответственный за биосинтез гема, были объектом двойной регуляции - генами NnrR и FnrL. США, Dep. of Microbiology and Molecular Genetics, Univ. of Texas, Health Sci. Center, Houston, TX 77030. E-mail: aharai@mail.eccu-tokyo.ac.jp. Библ. 49

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07 + 341.27.21.09.09.03
Рубрики: RHODOBACTER SPHAEROIDES (BACT.)
ФАКУЛЬТАТИВНЫЙ ФОТОСИНТЕТИК
NO-CТРЕСС
ДЕНИТРИФИКАЦИЯ
ТРАНСКРИПЦИЯ
РЕГУЛЯТОР NNRR

Доп.точки доступа:
Arai, Hiroyuki; Roh, Jung Hyeob; Eraso, Jesus M.; Kaplan, Samuel

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска