СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Popot, Jean-Luc$<.>)

Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.11-04Б2.43

Rotational orientation of transmembrane 'альфа'-helices in bacteriorhodopsin. A neutron diffraction study [Text] / Fadel A. Samatey [et al.] // J. Mol. Biol. - 1994. - Vol. 236, N 4. - P1093-1104 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Вращательная ориентация трансмембранных 'альфа'-спиралей в бактериородопсине. Изучение с помощью дифракции нейтронов
Аннотация: The rotational orientation of the seven transmembrane 'альфа'-helices (A-G) in bacteriorhodopsin has been investigated by neutron diffraction. The current model of bacteriorhodopsin is based on an electron density map obtained by high-resolution electron microscopy (EM). Assigning helix rotational positions in the EM model depended on fitting large side-chains, mainly aromatic residues, into bulges in the electron density map. For helix D, which contains no aromatic residues, the EM map is more difficult to interpret. For helices A and B, whose position and orientation had been determined previously by neutron diffraction, the positions defined by AM agree within experimental error with these earlier conclusions. The orientation of all seven helices has been examined by using meutron diffraction on bacteriorhodopsin samples with specifically deuterated valine, leucine and tryptophan residues. Experimental peak intensities were compared to those predicted for an extensive set of structural models. The models were generated by (1) rotating all helices around their axis; (2) moving deuterated residues in the extramembrane loops about their probable positions and changing the weight of their contribution to the neutron diffraction pattern; (3) allowing deuterated side-chains to change their conformation. The analysis confirmed exactly the positions previously determined for helices A and B. For an optimal fit to the data to be obrained, the other five helices, including helix D, must lie either at or within 20'ГРАДУС' of their position in the current EM model. The complementarity of medium-resolution EM, neutron diffraction and model building for the structural study of integral membrane proteins is discussed. Франция, Inst. Laue-Langevin, BP 156X, avenue des Martyrs F-38042 Grenoble. Библ. 41

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИНЫ
ТРАНСМЕМБРАННЫЕ АЛЬФА-СПИРАЛИ
МЕТОД ДИФРАКЦИИ НЕЙТРОНОВ

Доп.точки доступа:
Samatey, Fadel A.; Zaccai, Giuseppe; Engelman, Donald M.; Etchebest, Catherine; Popot, Jean-Luc

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.73

Rotational orientation of transmembrane 'альфа'-helices in bacteriorhodopsin. A neutron diffraction study [Text] / Fadel A. Samatey [et al.] // J. Mol. Biol. - 1994. - Vol. 236, N 4. - P1093-1104 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Вращательная ориентация трансмембранных 'альфа'-спиралей в бактериородопсине. Изучение с помощью дифракции нейтронов
Аннотация: The rotational orientation of the seven transmembrane 'альфа'-helices (A-G) in bacteriorhodopsin has been investigated by neutron diffraction. The current model of bacteriorhodopsin is based on an electron density map obtained by high-resolution electron microscopy (EM). Assigning helix rotational positions in the EM model depended on fitting large side-chains, mainly aromatic residues, into bulges in the electron density map. For helix D, which contains no aromatic residues, the EM map is more difficult to interpret. For helices A and B, whose position and orientation had been determined previously by neutron diffraction, the positions defined by AM agree within experimental error with these earlier conclusions. The orientation of all seven helices has been examined by using meutron diffraction on bacteriorhodopsin samples with specifically deuterated valine, leucine and tryptophan residues. Experimental peak intensities were compared to those predicted for an extensive set of structural models. The models were generated by (1) rotating all helices around their axis; (2) moving deuterated residues in the extramembrane loops about their probable positions and changing the weight of their contribution to the neutron diffraction pattern; (3) allowing deuterated side-chains to change their conformation. The analysis confirmed exactly the positions previously determined for helices A and B. For an optimal fit to the data to be obrained, the other five helices, including helix D, must lie either at or within 20'ГРАДУС' of their position in the current EM model. The complementarity of medium-resolution EM, neutron diffraction and model building for the structural study of integral membrane proteins is discussed. Франция, Inst. Laue-Langevin, BP 156X, avenue des Martyrs F-38042 Grenoble. Библ. 41

ГРНТИ	34.27.17

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.12-04В2.100

Breyton, Cecile.
Membrane association of cytochrome b[6]f subunits. The rieske iron-sulfur protein from Chlamydomonas reinhardtii is an extrinsic protein [Text] / Cecile Breyton, Catherine de Vitry, Jean-Luc Popot // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 10. - P7597-7602 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Ассоциация с мембранами субъединиц цитохрома b[6]f: железо-серный белок Риске из Chlamydomonas reinhardtii является наружным белком
Аннотация: С помощью биохимических подходов изучен способ прикрепления пяти субъединиц цитохромного b[6]f комплекса из C. reinhardtii к мембранам. Для количественного определения степени экстрагируемости цитохромов f и b[6], железо-серного белка Риске, субъединицы IV и 4-кД субъединицы (продукт гена petG) использовали специфическую антисыворотку. Белок Риске экстрагируется на 50-100% после 2 циклов замораживания/оттаивания в присутствии хаотропных агентов (KSCN, мочевины или NaI), но не экстрагируется 2M NaCl и довольно устойчив к обработке щелочью. Экстрагированный белок не связывается ни с лаурилмальтозидом, ни с C[12]E[8] мицеллами. Рассчитанная мол. масса белка равна 20,0'+-'1,7 кД, а коэффициент седиментации и коэффициент диффузии равны 9,6*10{-11} м{2} с{-1} и 2S соответственно. Сделан вывод, что белок Риске является наружным белком и не связан с мембраной, а его связь с остальной частью комплекса осуществляется за счет гидрофобных взаимодействий. Остальные 4 субъединицы являются внутренними субъединицами. Франция, The Inst. Biol. Physico-Chem. and Coll. de France, Ctr. Nat. de la Rech. Sci. URA 1187, F-75005 Paris. Библ. 40

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: ЦИТОХРОМ B[6]F
СУБЪЕДИНИЦЫ
ПРИКРЕПЛЕНИЕ
МЕМБРАНЫ
CHLAMYDOMONAS REINHARDTII

Доп.точки доступа:
Vitry, Catherine de; Popot, Jean-Luc

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.08-04Б2.194

Popot, Jean-Luc.
Bacteriorhodopsin in and out of shape: Experimental evidence in favor of a two-stage mechanism for integral membrane protein folding [Text] / Jean-Luc Popot, Donald M. Engelman // Transp. through Membranes: Carriers, Channels and Pumps. - Dordrecht etc., 1988. - P381-398 . - ISBN 90-277-2831-3
Перевод заглавия: Бактериородопсин сформировавшийся и несформировавшийся: Экспериментальные данные в пользу двухстадийного механизма сворачивания интегральных мембранных белков
Аннотация: На основании данных по ренатурации функциональной молекулы бактериородопсина из двух отдельных субъединиц, полученных в результате протеолитического расщепления исходной молекулы, предлагается двухстадийный механизм образования компактных интегральных мембранных белковых глобул. Показано, что каждый фрагмент способен самостоятельно сворачиваться в мембранных везикулах в необходимую конформацию, а после слияния везикул с разными фрагментами образовать нормальный бактериородопсин. Предполагается, что на первой стадии сворачивания белковой структуры определяется положение и кол-во трансмембранных 'альфа'-спиралей в результате локальных взаимодействий групп и окружения. На второй стадии из отдельных 'альфа'-спиралей формируется работающий белок, причем сами 'альфа'-спирали уже не претерпевают каких-либо существенных изменений в структуре. Библ. 58. Франция. Inst. de Biol. Phys.-Chim., 75005 Paris.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.17.07
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
ФОРМИРОВАНИЕ
МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ
ТРАНСМЕМБРАННЫЕ АЛЬФАСПИРАЛИ
ФОРМИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Engelman, Donald M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.10-04М1.82

De, Vitry Catherine.
Le micro-assemblage des proteines membranaires mitochondriales et chloroplastiques [Text] / Vitry Catherine De, Jean-Luc Popot // C. R. Acad. Sci. Ser. 3. - 1989. - Vol. 309, N 19. - P709-714 . - ISSN 0249-6943
Перевод заглавия: Микросборка мембранных белков митохондрий и хлоропластов
Аннотация: При изучении топологии интегральных мембранных белков эукариот выявлено различие в структуре между белками, синтезированными в митохондриях (МТХ) и хлоропластах (Хл), и белками, к-рые туда импортируются после синтеза их в цитозоле. Предполагается, что необходимость распрямления белка, предшествующая его импортированию, связана с сокращением числа гидрофобных сегментов. Эта гипотеза могла бы объяснить, почему белки, богатые трансмембранными сегментами, кодируются ДНК органелл, в то время как белки, кодирующиеся в ядре и импортированные - короткие. После импортирования они соединяются с МТУ или Хл в результате процесса микросборки. Франция, Inst. de Bio phys-chim. et Col de France, 13, rue Peirre-et-Marie-Curie, 75005 Paris. Библ. 6.

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.13
Рубрики: МИТОХОНДРИИ
ХЛОРОПЛАСТЫ
БИОМЕМБРАНЫ
БЕЛКИ
СБОРКА

Доп.точки доступа:
Popot, Jean-Luc

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 90.10-04А3.156

Tertiary structure of bacteriorhodopsin. Positions and orientations of helices A and B in the structural map determined by neutron diffraction [Text] / Jean-Luc Popot [et al.] // J. Mol. Biol. - 1989. - Vol. 210, N 4. - P829-847 . - ISSN 0022-2830
Перевод заглавия: Четвертичная структура бактериородопсина. Определение положения и ориентации спиралей A и B с помощью дифракции нейтронов
Аннотация: На образцах изолированных пурпурных мембран галобактерии Halobacterium halobium, биосинтетически дейтерированных по необмениваемым протонам остатков лейцина и триптофана, с помощью нейтронной дифрактометрии исследовали положение и вращательную подвижность 'альфа'-спиральных тяжей молекулы бактериородопсина. Дифференциальный Фурье-анализ и мат. моделирование дифрактограмм дают сходные результаты, позволяющие с точностью до 0,5 нм определить положение аминокислотных остатков тяжей А и В и наложить нек-рые ограничения на определение кооринат остатков тяжа С. Франция, Inst. de Biologie Physico-Chimique and College de France, 13 rue Pierre et Marie Curie F-75005 Paris. Ил. 7. Табл. 5. Библ. 57.

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19
Рубрики: БИОНИКА
МОЛЕКУЛЯРНАЯ ЭЛЕКТРОНИКА
БАКТЕРИОРОДОПСИН
ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Popot, Jean-Luc; Engelman, Donold M.; Gurel, Ogan; Zaccai, Guiseppe

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 94.12-04В2.041

Pierre, Yves.
Identification of two 4-kDa miniproteins in the cytochrome b[6]f complex from Chlamydomonas reinhardtii [Text] / Yves Pierre, Jean-Luc Popot // C. r. Acad. sci. Ser. 3. - 1993. - Vol. 316, N 12. - P1404-1409 . - ISSN 0764-4469
Перевод заглавия: Идентификация двух низкомолекулярных белков [с мол. м. 4 кД] в комплексе цитохром b[6]/f Chlamydomonas reinhardtii
Аннотация: Две низкомолекулярные субъединицы (4 КД) идентифицированы в высокоочищенных препаратах цитохрома b[6]/f из зеленой одноклеточной водоросли Chlamydomonas reinhardtii. Один из этих компонентов синтезируется в хлоропласте и кодируется, как показано, с помощью иммунохимического анализа, хлоропластым геном petG и гомологичен ранее описанному пептиду из b[6]/f комплекса кукурузы. Другой пептид не соответствовал по своим характеристикам ранее описанным пептидам. Этот полипептид, названный как petX, синтезируется в цитозоле. Иммунохимический анализ показал, что оба пептида отсутствуют в тилакоидной мембране мутантного штамма Ch. reinhardtii, лишенного b[6]/f-комплекса. Франция, Inst. de Biol. Physico-Chimique and College de France, CNRS URA 1187, 13, rue Pierre-et-Marie-Curie, 75005 Paris. Ил. 2. Библ. 31.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CHLOROPHYTA (ALGAE)
CHLAMYDOMONAS REINHARDTII (ALGAE)
ЦИТОХРОМ
КОМПЛЕКС
БЕЛКИ
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Popot, Jean-Luc

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска