СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Oshima, Tairo$<.>)

Общее количество найденных документов : 49
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-49

Патент 5242818 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 11/12.

Oshima, Tairo Sakashita Hitoshi.
Method of producing a thermostable DNA polymerase from Thermus thermophilus [Текст] / Tairo Sakashita Hitoshi Oshima, Hakuji Matsumoto, Yoshiko Mackawa ; Toyo Boseki K. K. - № 893735 ; Заявл. 05.06.1992 ; Опубл. 07.09.1993 ; Приор. 26.08.1988, № 63-21330 (Япония)
Перевод заглавия: Метод получения термоустойчивой ДНК-полимеразы из Thermus thermophilus
Аннотация: Из клеток Thermus thermophilus выделена ДНК-полимераза, характеризующаяся исключительной устойчивостью при высокой т-ре, сохраняя по меньшей мере 60% активности при 85'ГРАДУС'C и pH 8,0 в течение двух часов

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ДНК-ПОЛИМЕРАЗА
ТЕРМОУСТОЙЧИВАЯ
ПОЛУЧЕНИЕ
THERMUS THERMOPHILUS
ПРОДУЦЕНТ
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Matsumoto, Hakuji; Mackawa, Yoshiko; Toyo Boseki K. K.
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.07-04Б2.104

Miyazaki, Kentaro.
Expression, purification, and substrate specificity of isocitrate dehydrogenase from Thermus thermophilus HB8 [Text] / Kentaro Miyazaki, Takuro Yaoi, Tairo Oshima // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 221, N 3. - P899-903 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Экспрессия, очистка и субстратная специфичность изоцитратдегидрогеназы из Thermus thermophilus HB8
Аннотация: С помощью сайт-специфического мутагенеза изучали субстратную специфичность изоцитратдегидрогеназы мутантов и диго типа Th. thermophilus HB8 с использованием в качестве субстратов: изоцитрата, 3-изопропилмалата и 3-этилмалата. Ген фермента дикого типа и мутантов лигировали с плазмидой pKK233-2 и полученный вектор pKID1 использовали для трансформации клеток E. coli MY1190. Экспрессируемый продукт гена выделяли с помощью тепловой обработки (70'ГРАДУС', 20 мин) и гидрофобной хроматографии в гомогенном состоянии. Показано, что N концевая последовательность фермента, экспрессированного в клетках E. coli, совпадает с последовательностью фермента, выделенного из клеток термофила. Обнаружено, что Ser97 и Asn99 фермента термофила участвуют в узнавании субстрата. Установлено, что замена Asn99 на лецин изменяет субстратную специфичность фермента к изоцитрату на 3-этилмалат. Япония, Dept Life Sci., Tokyo Inst. Technol., Yokohama. Библ. 13

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ИЗОЦИТРАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ЭКСПРЕССИЯ
ОЧИСТКА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
THERMUS THERMOPHILUS HB8

Доп.точки доступа:
Yaoi, Takuro; Oshima, Tairo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.185

Hydrophobic interaction at the subunit interface contributes to the thermostability of 3-isopropylmalate dehydrogenase from an extreme thermophile, Thermus thermophilus [Text] / Hiromi Kirino [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 220, N 1. - P275-281 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Гидрофобное взаимодействие на поверхности контакта субъединиц имеет значение для термостабильности 3-изопропилмалатдегидрогеназы экстремального термофила Thermus thermophilus
Аннотация: Проведено клонирование в E. coli и секвенирование гена leuB Thermus thermophilus, кодирующего 3-изопропилмалатдегидрогеназу (ИМД), и выведена уточненная аминокислотная последовательность ИМД этого микроорганизма, характеризующегося резко выраженной термофильностью. Анализ третичной и первичных структур ИМД показал, что существенный вклад в термостабильность ИМД дают гидрофобные тракты в участках контактов между субъединицами. Сайт-направленным мутагенезом получены мутанты ИМД с заменами гидрофобных остатков Leu в этих контактных участках (позиции 246 и 249) на менее гидрофобные аминокислоты (соответственно Glu и Met), к-рые локализуются в этих позициях в ИМД E. coli. Двойной мутант ИМД характеризовался снижением термостабильности. При замене Glu246 и Met249 в ИМД E. coli на Leu наблюдалось увеличение термостабильности ИМД по сравнению с ферментом дикого типа. Япония, Dep. Life Sci., Tokyo Inst. Technol., Nagatsuta, Yokohama 227. Библ. 25

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ИЗОПРОПИЛМАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА 3
ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ
ГИДРОФОБНОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Kirino, Hiromi; Aoki, Makoto; Aoshima, Miho; Hayashi, Yumiko; Ohba, Masayuki; Yamagishi, Akihiko; Wakagi, Takayoshi; Oshima, Tairo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.191

Ohkubo, Chie.
Equilibrium denaturation studies of 3-isopropylmalate dehydrogenase from Thermus thermophilus [Text] / Chie Ohkubo, Akihiko Yamagishi, Tairo Oshima // Protein Eng. - 1994. - Vol. 7, N 9. - P1168-1169 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Изучение равновесной денатурации 3-изопропилмалатдегидрогеназы из Thermus thermophilus
Аннотация: Изучен процесс равновесной денатурации 3-изопропилмалатдегидрогеназы (КФ 1.1.1.85) выделенной из чрезвычайно термофильной бактерии T. thermophilus. Процесс денатурации изучали, контролируя изменение флуоресценции в нейтральном диапазоне pH. Гуанидингидрохлорид индуцирует медленный и необратимый процесс денатурации. Кинетика этого процесса при нейтральных значениях pH очень сложна. В присутствии 1 М KCl процесс денатурации ускоряется и достигает плато примерно через 2 часа. Аналогичный эффект оказывает и ацетат калия. В 20 мМ калий-фосфатном буфере, pH6,8 содержащем 1 М KCl при разбавлении гуанидингидрохлорида и при 30'ГРАДУС' спектральные свойства фермента и его удельная активность восстанавливаются на 80-90%. Япония, Dep. of Life Sci., Tokyo Inst. of Technol., 4259 Nagatusta, Yokohama 227. Библ. 2

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ИЗОПРОПИЛМАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА 3
ДЕНАТУРАЦИЯ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Yamagishi, Akihiko; Oshima, Tairo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.01-04Б2.139

Yaoi, Takuro.
His273 of 3-isopropylmalate dehydrogenase from Thermus thermophilus HB8 is involved in the coenzyme binding [Text] / Takuro Yaoi, Kentaro Miyazaki, Tairo Oshima // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1995. - Vol. 210, N 3. - P733-737 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Остаток His273 3-изопропилмалатдегидрогеназы Thermus thermophilus HB8 участвует в связывании кофермента
Аннотация: Методами хим. модификации и направленного мутагенеза изучали роль His273 3-изопропилмалатдегидрогеназы в связывании кофермента. Обработка фермента диэтилпирокарбонатом не сопровождалась изменением поглощения при 280 нм, что характерно при образовании O-карбэтокситирозина. Вероятно, при такой модификации не затрагиваются остатки тирозина. Инактивация дегидрогеназы диэтилпирокарбонатом пропорциональна кол-ву модифицируемых His. Полная потеря активности наблюдается при модификации 2 His на субъединицу. В присутствии НАДН модификации подвергается только 1 His. Для нативного фермента значения K[M] для 3-изопропилмалата и НАД равны 1,26 и 40,9 мкМ соотв. Для мутантной формы 3-изопропилмалатдегидрогеназы, в к-рой His273 замещен на Gln, величины K[M] составляют 4,23 и 4 680 мкМ соотв. Сделан вывод, что His273 участвует в связывании кофермента. Япония, Dep. Life Sci., Tokyo Inst. Technol., Yokohama. Библ. 27

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ИЗОПРОПИЛМАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА 3
HIS273
РОЛЬ
КОФЕРМЕНТЫ
СВЯЗЫВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Miyazaki, Kentaro; Oshima, Tairo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.04-04Б2.58

Sulredoxin: A novel iron-sulfur protein of the thermoacidophilic archaeon Sulfolobus sp. strain 7 with a rieske-type [2Fe-2S] center [Text] / Toshio Iwasaki [et al.] // J. Bacteriol. - 1995. - Vol. 177, N 9. - P2576-2582 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Сулредоксин: новый железо-серосодержащий белок термоацидофильной архебактерии Sulfolobus sp. штамм 7 с центром типа Риске [2Fe-2S]
Аннотация: Новый розовый белок с центром [2Fe-2S] очищен из цитозольной фракции термоацидофильной архебактерии Sulfolobus sp. штамм 7 (ранее Sulfolobus acidocaldarius 7) и назван "сулредоксином". Спектры поглощения, кругового дихроизма и ЭПР свидетельствуют о присутствии железо-серного кластера типа Риске [2Fe-2S] (g-факторы 2,01, 1,91 и 1,79 [g[av]]=1,90) очень схож с дыхательным FeS белком Риске Thermus thermophilus и сильно отличается от ферредоксинов растений ([g[av]]=1,98). Сулредоксин, первый белок типа Риске [2Fe-2S], выделенный из архебактерий, не функционирует как акцептор электронов родственной 2-оксокислота: ферредоксиноксидоредуктазы. Происходит ли сулредоксин из мембранно-связанного дыхательного FeS центра Риске (g[Y]-1,91) - предстоит выяснить в будущем. Япония, Dep. Life Sci., Tokyo Inst. Technol., Nagatsuta, Yokohama 226. Библ. 38

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: SULFOLOBUS SP. (BACT.)
ШТАММ 7
РЕДОКСИНЫ
СУЛРЕДОКСИН
2FE-2S БЕЛОК
ТИП РИСКЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Iwasaki, Toshio; Isogai, Yasuhiro; Iizuka, Tetsutaro; Oshima, Tairo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.05-04Б2.86

Purification and characterization of 3-isopropylmalate dehydrogenase from a thermoacidophilic archaebacterium Sulfolobus sp. strain 7 [Text] / Emiri Yoda [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1995. - Vol. 131, N 3. - P243-247 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Очистка и характеристика 3-изопропилмалатдегидрогеназы из термоацидофильной архебактерии Sulfolobus sp. штамм 7
Аннотация: 3-Изопропилмалатдегидрогеназа (I) очищена в 'ЭКВИВ'2000 раз до гомогенности из архебактерии Sulfolobus sp. штамм 7 с помощью последовательной хроматографии на DEAE-сефацеле, тойоперле HW55, бутилтойоперле, гидроксилапатите и суперозе-6. Очищенная I с мол. м. 110000 состоит из 3-4 субъединиц с M[r] по 36000 и имеет pI 6,9. N-Концевая аминокислотная последовательность I гомологична таковым в I из других источников. Активность I стимулировалась ионами Mn{2+}, Cd{2+}, Mg{2+} или Co{2+}, а одновалентные катионы K{+} и Na{+} не влияли ни на активность, ни на стабильность I. Оптимум для активности I при pH 7,5-8,5. При т-ре 97'ГРАДУС'С сохранялось 50% первоначальной активности I, что указывает на ее чрезвычайно высокую термостабильность. Япония, [Wakagi T.], Dep. of Life Science, Tokyo Ins. of Technol. Midori-ku, Nagatsuta, Yokohama 226. Библ. 11

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ИЗОПРОПИЛМАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА* 3-
ОЧИСТКА
ВЛИЯНИЕ ТЕМПЕРАТУРЫ
ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ
SULFOLOBUS (BACT.)
ШТАММ 7

Доп.точки доступа:
Yoda, Emiri; Anraku, Yoriko; Kirino, Hiromi; Wakagi, Takayoshi; Oshima, Tairo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.05-04Б3.58

Purification and characterization of 3-isopropylmalate dehydrogenase from a thermoacidophilic archaebacterium Sulfolobus sp. strain 7 [Text] / Emiri Yoda [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1995. - Vol. 131, N 3. - P243-247 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Очистка и характеристика 3-изопропилмалатдегидрогеназы из термоацидофильной архебактерии Sulfolobus sp. штамм 7
Аннотация: 3-Изопропилмалатдегидрогеназа (I) очищена в 'ЭКВИВ'2000 раз до гомогенности из архебактерии Sulfolobus sp. штамм 7 с помощью последовательной хроматографии на DEAE-сефацеле, тойоперле HW55, бутилтойоперле, гидроксилапатите и суперозе-6. Очищенная I с мол. м. 110000 состоит из 3-4 субъединиц с M[r] по 36000 и имеет pI 6,9. N-Концевая аминокислотная последовательность I гомологична таковым в I из других источников. Активность I стимулировалась ионами Mn{2+}, Cd{2+}, Mg{2+} или Co{2+}, а одновалентные катионы K{+} и Na{+} не влияли ни на активность, ни на стабильность I. Оптимум для активности I при pH 7,5-8,5. При т-ре 97'ГРАДУС'С сохранялось 50% первоначальной активности I, что указывает на ее чрезвычайно высокую термостабильность. Япония, [Wakagi T.], Dep. of Life Science, Tokyo Ins. of Technol. Midori-ku, Nagatsuta, Yokohama 226. Библ. 11

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ИЗОПРОПИЛМАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА* 3-
ОЧИСТКА
ВЛИЯНИЕ ТЕМПЕРАТУРЫ
ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ
SULFOLOBUS (BACT.)
ШТАММ 7

Доп.точки доступа:
Yoda, Emiri; Anraku, Yoriko; Kirino, Hiromi; Wakagi, Takayoshi; Oshima, Tairo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.06-04Б2.188

Miyazaki, Kentaro.
Co-enzyme specificity of 3-isopropylmalate dehydrogenase from Thermus thermophilus HB8 [Text] / Kentaro Miyazaki, Tairo Oshima // Protein Eng. - 1994. - Vol. 7, N 3. - P401-403 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Коферментная специфичность 3-изопропилмалатдегидрогеназы из Thermus thermophilus HB8
Аннотация: При помощи направленного мутагенеза изменили коферментную специфичность 3-изопропилмалатдегидрогеназы (ИПМД) из экстремального термофила, Thermus thermiphilus HB8, с НАД на НАДФ. При сравнении аминокислотных последовательностей НАД- и НАДФ-зависимых ферментов обнаружено, что за коферментную специфичность ответственны Ser226, Ser253 и Ile279. Эти остатки замещали соответствующими остатками НАДФ-зависимой изоцитратдегидрогеназы: Arg, Gly и Tyr соотв. Применение одиночных мутаций, S226R и I279Y, увеличивало активность ИПМД по отношению к НАДФ в 10 и 3 раза соотв., в то время как мутация S253G уменьшала активность. Двойной мутант S226R/I279Y характеризовался увеличенной активностью по отношению к НАДФ (в 5 раз) и сдвигом специфичности от НАД к НАДФ (в 173 раза). Япония, Dep. Life Sci, Tokyo Inst. Tech., Nagatsuta 4259, Yokohama 227. Библ. 30

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: 3-ИЗОПРОПИЛМАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА
КОФЕРМЕНТ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
НАД
НАДФ
THERMUS THERMOPHILUS

Доп.точки доступа:
Oshima, Tairo

10.

Патент 5374547 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 9/12.

Thermostable DNA polymerase from Thermus thermophilus HB-8 [Текст] / Tairo Oshima [и др.] ; Toyo Boseki K. K. - № 894085 ; Заявл. 05.06.1992 ; Опубл. 20.12.1994 ; Приор. 26.08.1988, № 63-213330 (Япония)
Перевод заглавия: Термостабильная ДНК-полимераза из Thermus thermophilus HB-8
Аннотация: ДНК-полимераза Thermus thermophilus HB-8 (ATCC 27634) сохраняет по крайней мере 60% активности при рН 8,0 и т-ре 80'ГРАДУС'С в течение 2 ч. Активность ДНК-полимеразы имеет оптимум около рН 8,0, температурный оптимум около 75'ГРАДУС'С, а оптимальную конц-ию NaCl 20-60 Мм. Ее мол. масса составляет 85-95 кД. Способ очистки ДНК-полимеразы подразумевает использование осаждения сульфатом аммония или конц-ию ионами металлов (например, MgCl[2] или CaCl[2]) или ионообменную хроматографию

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: THERMUS THERMOPHILUS (BACT.)
ШТАММ HB-8
ДНК-ПОЛИМЕРАЗА
ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ
СВОЙСТВА
ОПТИМУМЫ АКТИВНОСТИ

Доп.точки доступа:
Oshima, Tairo; Sakashita, Hitoshi; Matsumoto, Hakuji; Maekawa, Yoshihiko; Toyo Boseki K. K.
Свободных экз. нет

11.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: THERMUS THERMOPHILUS (BACT.)
ШТАММ HB-8
ДНК-ПОЛИМЕРАЗА
ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ
СВОЙСТВА
ОПТИМУМЫ АКТИВНОСТИ

Доп.точки доступа:
Oshima, Tairo; Sakashita, Hitoshi; Matsumoto, Hakuji; Maekawa, Yoshihiko; Toyo Boseki K. K.
Свободных экз. нет

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.10-04Б2.146

An aspartate aminotransferase from an extremely thermophilic bacterium, Thermus thermophilus HB8 [Text] / Akihiro Okamoto [et al.] // J. Biochem. - 1996. - Vol. 119, N 1. - P135-144 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Аспартатаминотрансфераза из экстремально термофильной бактерии Thermus thermophilus HB8
Аннотация: Клонировали и секвенировали ген аспартатаминотрансферазы (АспАТ) экстремально термофильной бактерии Th. thermophilus HB8, генный продукт был сверхпродуцирован. Очищенная АспАТ была стабильна при 80'ГРАДУС'С и нейтральном значении pH. АспАТ была строго специфична для кислых аминок-т, таких как аспартат, глутамат и соответствующие кеток-ты. Аминок-тную последовательность АспАТ сравнивали с таковой Escherichia coli, Bacillus sp. YM-2 и Sulfolobus solfataricus, гомология составляла 15,46 и 29%, соответственно. Рассматривают взаимосвязь аминок-тного состава с термостабильностью фермента. Япония, Dep. Biol., Fac. Sci., Osaka Univ., Toyonaka, Osaka 560. Библ. 53

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА
СВОЙСТВА
АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ
ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ
THERMUS THERMOPHILUS

Доп.точки доступа:
Okamoto, Akihiro; Kato, Ryuichi; Masui, Ryoji; Yamagishi, Akihiko; Oshima, Tairo; Kuramitsu, Seiki

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.11-04Б2.73

Iwasaki, Toshio.
Ferredoxin-dependent redox system of a thermoacidophilic archaeon, Sulfolobus sp. strain 7. Purification and characterization of a novel reduced ferredoxin-reoxidizing iron-sulfur flavoprotein [Text] / Toshio Iwasaki, Takayoshi Wakagi, Tairo Oshima // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 30. - P17878-17883 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Ферредоксин-зависимая окислительно-восстановительная система термоацидофильных архебактерий Sulfolobus sp. штамм 7. Очистка и характеристика нового Fe-S-флавопротеина, способного реокислять восстановленный ферредоксин
Аннотация: Из клеток Sulfolobus sp. штамм 7 выделен новый FeS-флавопротеин (ФП), способный реокислять восстановленный 7Fe-ферредоксин in vitro. ФП состоит из неидентичных субъединиц с мол. м. 87, 32 и 22 кД и имеет структуру 'альфа'[2]'бета'[2]'гамма'[2]. ФП содержит 2 ФМН и 2 [2Fe-2S]-кластера. FeS- и флавиновые центры ФП способны медленно, но полностью восстанавливаться под действием восстановленного ферредоксина при 50'ГРАДУС'. НАД(Ф)Н не восстанавливает ФП. Япония, Dep. Life Sci., Tokyo Inst. Technol., Yokohama 226. Библ. 47

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: FES-ФЛАВОПРОТЕИН
ВЫДЕЛЕНИЕ
РЕОКИСЛЕНИЕ
7FE-ФЕРРЕДОКСИН
ТЕРМОАЦИДОФИЛЬНЫЕ АРХЕБАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Wakagi, Takayoshi; Oshima, Tairo

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.10-04Б2.199

Yaoi, Takuro.
Substrate recognition of isocitrate dehydrogenase and 3-isopropylmalate dehydrogenase from Thermus thermophilus HB8 [Text] / Takuro Yaoi, Kentaro Miyazaki, Tairo Oshima // J. Biochem. - 1997. - Vol. 121, N 1. - P77-81 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Узнавание субстрата изоцитратдегидрогеназой и 3-изопропилмалатдегидрогеназой Thermus thermophilus HB8
Аннотация: Методом направленного мутагенеза изучали природу субстрат-связывающих центров НАДФ-зависимой изоцитратдегидрогеназы и НАД-зависимой 3-изопропилмалатдегидрогеназы T. thermophilus. Найдено, что в изоцитратдегидрогеназе непосредственное участие в связывании субстрата принимают Ser97 и Asn99. В 3-изопропилмалатдегидрогеназе эту роль выполняют Leu90 и Leu91, образующие гидрофобный пакет. Кроме того, существенную роль в связывании субстрата с 3-изопропилмалатдегидрогеназой играют остатки Asp78 и Glu87. Япония, Dep. Life Sci., Tokyo Inst. Technol., Yokohama 226. Библ. 32

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ИЗОЦИТРАТДЕГИДРОГЕНАЗА
3-ИЗОПРОПИЛМАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА
СУБСТРАТ-СВЯЗЫВАЮЩИЕ ЦЕНТРЫ
ИЗУЧЕНИЕ
THERMUS THERMOPHILUS HB8

Доп.точки доступа:
Miyazaki, Kentaro; Oshima, Tairo

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.11-04Б3.47

Yaoi, Takuro.
Substrate recognition of isocitrate dehydrogenase and 3-isopropylmalate dehydrogenase from Thermus thermophilus HB8 [Text] / Takuro Yaoi, Kentaro Miyazaki, Tairo Oshima // J. Biochem. - 1997. - Vol. 121, N 1. - P77-81 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Узнавание субстрата изоцитратдегидрогеназой и 3-изопропилмалатдегидрогеназой Thermus thermophilus HB8
Аннотация: Методом направленного мутагенеза изучали природу субстрат-связывающих центров НАДФ-зависимой изоцитратдегидрогеназы и НАД-зависимой 3-изопропилмалатдегидрогеназы T. thermophilus. Найдено, что в изоцитратдегидрогеназе непосредственное участие в связывании субстрата принимают Ser97 и Asn99. В 3-изопропилмалатдегидрогеназе эту роль выполняют Leu90 и Leu91, образующие гидрофобный пакет. Кроме того, существенную роль в связывании субстрата с 3-изопропилмалатдегидрогеназой играют остатки Asp78 и Glu87. Япония, Dep. Life Sci., Tokyo Inst. Technol., Yokohama 226. Библ. 32

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ИЗОЦИТРАТДЕГИДРОГЕНАЗА
3-ИЗОПРОПИЛМАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА
СУБСТРАТ-СВЯЗЫВАЮЩИЕ ЦЕНТРЫ
ИЗУЧЕНИЕ
THERMUS THERMOPHILUS HB8

Доп.точки доступа:
Miyazaki, Kentaro; Oshima, Tairo

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.12-04Б3.89

Aoshima, Miho.
Stabilization of Escherichia coli isopropylmalate dehydrogenase by single amino acid substition [Text] / Miho Aoshima, Tairo Oshima // Protein Eng. - 1997. - Vol. 10, N 3. - P249-254 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Стабилизация изопропилмалатдегидрогеназы Escherichia coli единственной аминокислотной заменой
Аннотация: С целью выяснения структурных детерминант очень высокой стабильности изопропилмалатдегидрогеназы (ИМД) у крайних термофилов Thermus thermophilus и T. aquaticus проведено сравнительное изучение последовательностей аминок-т (ИМД) этих организмов и E. coli. Выявлен структурный мотив, общий для термофильных ИМД и отсутствующий в ИМД E. coli. Сайт-адресованным мутагенезом аминок-тные остатки этого мотива введены в ИМД E. coli по отдельности. Показано, что инсерция всего мотива дестабилизирует ИМД, а введение единственного остатка термофильного мотива повышает термостабильность ИМД. Япония, Dep. Mol. Biol., Tokyo Univ. Pharm., Life Sci., Tokyo 192-03. Библ. 30

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ИЗОПРОПИЛМАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА
СТРУКТУРНАЯ ДЕТЕРМИНАНТА
ИЗУЧЕНИЕ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Oshima, Tairo

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.12-04Б3.108

Yaoi, Takuro.
Substrate recognition of isocitrate dehydrogenase and 3-isopropylmalate dehydrogenase from Thermus thermophilus HB8 [Text] / Takuro Yaoi, Kentaro Miyazaki, Tairo Oshima // J. Biochem. - 1997. - Vol. 121, N 1. - P77-81 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Узнавание субстрата изоцитратдегидрогеназой и 3-изопропилмалатдегидрогеназой Thermus thermophilus HB8
Аннотация: Методом направленного мутагенеза изучали природу субстрат-связывающих центров НАДФ-зависимой изоцитратдегидрогеназы и НАД-зависимой 3-изопропилмалатдегидрогеназы T. thermophilus. Найдено, что в изоцитратдегидрогеназе непосредственное участие в связывании субстрата принимают Ser97 и Asn99. В 3-изопропилмалатдегидрогеназе эту роль выполняют Leu90 и Leu91, образующие гидрофобный пакет. Кроме того, существенную роль в связывании субстрата с 3-изопропилмалатдегидрогеназой играют остатки Asp78 и Glu87. Япония, Dep. Life Sci., Tokyo Inst. Technol., Yokohama 226. Библ. 32

ГРНТИ	34.27.39

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.01-04Б2.76

Aoshima, Miho.
Stabilization of Escherichia coli isopropylmalate dehydrogenase by single amino acid substition [Text] / Miho Aoshima, Tairo Oshima // Protein Eng. - 1997. - Vol. 10, N 3. - P249-254 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Стабилизация изопропилмалатдегидрогеназы Escherichia coli единственной аминокислотной заменой
Аннотация: С целью выяснения структурных детерминант очень высокой стабильности изопропилмалатдегидрогеназы (ИМД) у крайних термофилов Thermus thermophilus и T. aquaticus проведено сравнительное изучение последовательностей аминок-т (ИМД) этих организмов и E. coli. Выявлен структурный мотив, общий для термофильных ИМД и отсутствующий в ИМД E. coli. Сайт-адресованным мутагенезом аминок-тные остатки этого мотива введены в ИМД E. coli по отдельности. Показано, что инсерция всего мотива дестабилизирует ИМД, а введение единственного остатка термофильного мотива повышает термостабильность ИМД. Япония, Dep. Mol. Biol., Tokyo Univ. Pharm., Life Sci., Tokyo 192-03. Библ. 30

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ИЗОПРОПИЛМАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА
СТРУКТУРНАЯ ДЕТЕРМИНАНТА
ИЗУЧЕНИЕ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Oshima, Tairo

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.01-04Б2.302

Further stabilization of 3-isopropylmalate dehydrogenase of an extreme thermophile, Thermus thermophilus, by a suppressor mutation method [Text] / Takashi Kotsuka [et al.] // J. Bacteriol. - 1996. - Vol. 178, N 3. - P723-727 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Дальнейшая стабилизация 3-изопропилмалатдегидрогеназы экстремального термофила Thermus thermophilus [с помощью] метода супрессорной мутации
Аннотация: Для повышения стабильности 3-изопропилмалатдегидрогеназы (I) из T. thermophilus (IA) применен метод супрессорной мутации. Ранее была сконструирована химерная I (IB), состоящая из частей IA и мезофильной I. Ген, кодирующий IB, подвергнут случайному мутагенезу и встроен в геном дефектного по IA мутанта lenB T. thermophilus. При скрининге трансформантов при 76'ГРАДУС' выделены 3 независимых стабилизированных мутанта. Гены lenB из этих мутантов клонированы и секвенированы. У всех мутантов обнаружена замена Ala[172]'-'Val, повышающая термостабильность термофильной I. Япония, Dep. Life Sci., Tokyo Inst. Technol., Yokohama 226. Библ. 38

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.17.07.03
Рубрики: THERMUS THERMOPHILUS (ARCH.)
3-ИЗОПРОПИЛМАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА
СТАБИЛИЗАЦИЯ
МЕТОДЫ
СУПРЕССОРНЫЕ МУТАЦИИ

Доп.точки доступа:
Kotsuka, Takashi; Akanuma, Satoshi; Tomuro, Masaaki; Yamagishi, Akihiko; Oshima, Tairo

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.05-04Б2.95

2-Oxoacid: Ferredoxin oxidoreductase from the thermoacidophilic archaeon, Sulfolobus sp. Strain 7 [Text] / Qian Zhang [et al.] // J. Biochem. - 1996. - Vol. 120, N 3. - P587-599 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: 2-Оксокислота:ферредоксин-оксидоредуктаза из термоацидофильной архебактерии Sulfolobus sp. штамм 7
Аннотация: Очищенная 2-оксок-та:ферредоксин-оксидоредуктаза из термоацидофильной аэробной кренархебактерии Sulfolobus sp. штамм 7 состояла из 'альфа'-субъединицы (70 кДа) и 'бета'-субъединицы (37 кДа). В ней присутствует одна молекула тиаминдифосфата (TPP), один [4Fe-4S]{2+1+} кластер, два атома магния на 'альфа','бета'-структуру. Фермент проявлял широкую субстратную специфичность по отношению к таким 2-оксокислотам, как пируват, 2-оксоглутарат и 2-оксобутират. Клонировали ген, кодирующий архаичную оксидоредуктазу, при этом секвенировали две открытых рамки считывания, кодирующие 'альфа'-(632 аминок-тных остатка) и 'бета'-(305 остатков) субъединицы соответственно. С помощью осторожного сиквенс-выравнивания выявили несколько консенсусных мотивов этого семейства ферментов, а также возможные связывающие кофактор остатки в ферменте Sulfolobus. Эти новые данные показали, что: 1) в процессе эволюции суперсемейства 2-оксокислота:ферредоксин (флаводоксин)-оксидоредуктаз происходило некоторое слияние генов и реорганизация более древних ферментов 'альфа''бета''гамма''дельта'-типа, подобных ферментам гипертермофилов, что могло происходить различными путями у древних аэробных архебактерий и анаэробных бактерий; 2) ферменты с различным субъединичным составом могут иметь одинаковый каталитический механизм, в котором участвует один TPP и по крайней мере один [4Fe-4S] кластер как минимальный набор окислительно-восстановительных центров. Япония, Dep. Life Sci. Tokyo Inst. of Technol. Nagatsuta, Yokohama 226. Библ. 55

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ОКСОКИСЛОТА:ФЕРРЕДОКСИНОКСИДОРЕДУКТАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
СТРУКТУРА
ЭВОЛЮЦИЯ
АРХЕБАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Zhang, Qian; Iwasaki, Toshio; Wakagi, Takayoshi; Oshima, Tairo

1-20 21-40 41-49

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска