СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Kvaratskhelia, Mamuka$<.>)

Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 00.11-04М4.16

Reversible alkaline inactivation of lignin peroxidase involves the release of both the distal and proximal site calcium ions and bishistidine co-ordination of the haem [Text] / Simon J. George [et al.] // Biochem. J. - 1999. - Vol. 344, N 1. - P237-244 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Обратимая щелочная инактивация лигнинпероксидазы предполагает освобождение ионов кальция дистального и проксимального участков и бигистидиновую координацию гема
Аннотация: С помощью ЭПР- и магнитной КД-спектроскопии исследовали активный центр изофермента H2 лигнинпероксидазы (ЛП) базидиомицета Phanerochaete chrysosporium. Показано, что при сдвиге pH от 6 до 9 активный пентакоординатный гем превращается в гексакоординатные разновидности гема. При этом в координатах гема инактивированного щелочью ЛП обнаруживается бигистидин (His47 и His176). Обнаружено, что при сдвиге pH от 9,0 до 6,0 и одновременном добавлении 50 мМ CaCl[2] (но не др. двухвалентных катионов металлов) первоначальная активность ЛП и спектроскопические характеристики ЛП восстанавливаются. Показано также, что мономер ЛП содержит 2 прочно связанных иона Ca{2+}, к-рые утрачиваются при инактивации ЛП. Великобритания, Dep. Biol. Chem., John Innes Ctr., Norwich Res. Park, Colney, Norwich. Библ. 48

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: ЛИГНИНПЕРОКСИДАЗА
ИЗОФЕРМЕНТ H2
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
ИЗУЧЕНИЕ
ОБРАТИМАЯ ЩЕЛОЧНАЯ ИНАКТИВАЦИЯ

Доп.точки доступа:
George, Simon J.; Kvaratskhelia, Mamuka; Dilworth, Michael J.; Thorneley, Roger N.F.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.03-04Б2.82

Fraser, Heather I.
The two analogous phosphoglycerate mutases of Escherichia coli [Text] / Heather I. Fraser, Mamuka Kvaratskhelia, Malcolm F. White // FEBS Lett. - 1999. - Vol. 455, N 3. - P344-348 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Два аналога фосфоглицеромутаз Escherichia coli
Аннотация: Фосфоглицеромутаза существует в двух эволюционно неродственных формах. У позвоночных имеется только 2,3-бисфосфоглицерат-зависимый фермент (бФГМ), у растений - только независимый от кофактора фермент (нФГМ). У определенных эубактерий имеются гены обоих ферментов. Осуществив суперэкспрессию, очистку и исследование свойств обоих ФГМ у E. coli, обнаружили, что оба они экспрессируются на высоком уровне, но у бФГМ активность в 10 раз выше, чем у нФГМ. Установлено также, что два фермента по-разному ингибируются ванадатом. ЭПР-спектроскопией подтверждено наличие в нФГМ интегрального иона марганца. Великобритания, Dep. Biochem., Univ. Dundee. Библ. 16

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФОСФОГЛИЦЕРОМУТАЗЫ
ФЕРМЕНТЫ ESCHERICHIA COLI
ДВЕ ФОРМЫ
ВАНАДАТ
ИНГИБИТОРНЫЙ ЭФФЕКТ
МАРГАНЕЦ

Доп.точки доступа:
Kvaratskhelia, Mamuka; White, Malcolm F.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 01.05-04Б4.134

Fraser, Heather I.
The two analogous phosphoglycerate mutases of Escherichia coli [Text] / Heather I. Fraser, Mamuka Kvaratskhelia, Malcolm F. White // FEBS Lett. - 1999. - Vol. 455, N 3. - P344-348 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Два аналога фосфоглицеромутаз Escherichia coli
Аннотация: Фосфоглицеромутаза существует в двух эволюционно неродственных формах. У позвоночных имеется только 2,3-бисфосфоглицерат-зависимый фермент (бФГМ), у растений - только независимый от кофактора фермент (нФГМ). У определенных эубактерий имеются гены обоих ферментов. Осуществив суперэкспрессию, очистку и исследование свойств обоих ФГМ у E. coli, обнаружили, что оба они экспрессируются на высоком уровне, но у бФГМ активность в 10 раз выше, чем у нФГМ. Установлено также, что два фермента по-разному ингибируются ванадатом. ЭПР-спектроскопией подтверждено наличие в нФГМ интегрального иона марганца. Великобритания, Dep. Biochem., Univ. Dundee. Библ. 16

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: ФОСФОГЛИЦЕРОМУТАЗЫ
ФЕРМЕНТЫ ESCHERICHIA COLI
ДВЕ ФОРМЫ
ВАНАДАТ
ИНГИБИТОРНЫЙ ЭФФЕКТ
МАРГАНЕЦ

Доп.точки доступа:
Kvaratskhelia, Mamuka; White, Malcolm F.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.05-04Б2.256

Kvaratskhelia, Mamuka.
An archaeal holliday junction resolving enzyme from Sulfolobus solfataricus exhibits unique properties [Text] / Mamuka Kvaratskhelia, Malcolm F. White // J. Mol. Biol. - 2000. - Vol. 295, N 2. - P193-202 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Архейный фермент разрешения холидеевских стыков из Sulfolobus solfatarius проявляет уникальные свойства
Аннотация: Изучена эндонуклеаза Hje (I) гипертермофильного кренархея Sulfolobus solfatarius, проявляющая высокую специфичность по отношению к холидеевским стыкам ДНК и работающая по новому механизму. I разрешает 4-сторонние стыки ДНК, вводя спаренные однонитевые разрывы в реакции, не зависящей от локальной нуклеотидной последовательности, но строго ограниченной непрерывными нитями в стэкированной X-форме стыка. 3-сторонние стыки ДНК разрезаются I только при наличии выступа в одной нити, придающего стыку способность к такому же стэкингу, как в 4-сторонних стыках. Эти св-ва отличают I от всех других известных ферментов, разрешающих холидеевские стыки. Великобритания, Dep. Biochem., MSI/WTB Complex Univ. Dundee, Dundee DD1 5EH. Библ. 48

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.13.03
Рубрики: РЕКОМБИНАЦИЯ
ХОЛИДЕЕВСКИЕ СТЫКИ
РАЗРЕШЕНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
ЭНДОНУКЛЕАЗА HJE
ФУНКЦИЯ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
SULFOLOBUS SOLFATARIUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
White, Malcolm F.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.02-04Б2.187

Kvaratskhelia, Mamuka.
Two holliday junction resolving enzymes in Sulfolobus solfataricus [Text] / Mamuka Kvaratskhelia, Malcolm F. White // J. Mol. Biol. - 2000. - Vol. 297, N 4. - P923-932 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Два фермента, разрешающие холидеевские стыки у Sulfolobus solfataricus
Аннотация: Описаны идентификация, гетерологич. экспрессия и характеристики разрешающего Холидеевские стыки белка Hjc Sulfolobus solfataricus. Показано, что у S. solfataricus имеются два разных разрешающих стыки фермента (Hjc и Hje), имеющие разные субстратные специфичности. Великобритания, Dep. Biochem., Univ. Dundee, Dundee DD1 5EH. Библ. 25

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.13.03
Рубрики: БЕЛОК
ФЕРМЕНТЫ
HJE
HJC
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ГЕТЕРОЛОГИЧЕСКАЯ ЭКСПРЕССИЯ
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ХОЛИДЕЕВСКИЕ СТЫКИ
РАЗРЕШЕНИЕ
ГОМОЛОГИЧЕСКАЯ РЕКОМБИНАЦИЯ
SULFOLOBUS SOLFATARICUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
White, Malcolm F.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 05.02-04Б1.9

Identification of specific HIV-1 reverse transcriptase contacts to the viral RNA:tRNA complex by mass spectrometry and a primary amine selective reagent [Text] / Mamuka Kvaratskhelia [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 2002. - Vol. 99, N 25. - P15988-15993 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Идентификация специфических контактов обратной транскриптазы ВИЧ-1 с вирусным комплексом РНК-тРНК с помощью масс-спектрометрии и селективного реагента первичных аминов
Аннотация: Разработан метод белкового футпринтинга для исследования контактов обратной транскриптазы (RT) ВИЧ-1 с вирусным комплексом РНК:тРНК. Метод включает модификацию поверхностного лизина в RT или в комплексе RT: РНК:тРНК селективным реагентом первичных аминов - N-оксисукцинимидобиотином. С помощью электрофореза и масс-спектрометрического анализа определяли остатки лизина, модифицированного в свободной RT и защищенного от биотинилирования в нуклеопротеиновом комплексе. Обнаружили, что большинство белковых контактов локализованы в кармане связывания праймер - матрицы. Но пальцевый субдомен p66 имеет дополнительные специфические контакты с комплексом РНК:тРНК. США, Nat. Inst. Diabetes and Digestive and Kidney Dis., NIH, Bethesda, MD 20892-0805. Библ. 34

ГРНТИ	34.25.05

ВИНИТИ 341.25.05.07
Рубрики: ОБРАТНАЯ ТРАНСКРИПТАЗА ВИЧ
КОМПЛЕКС РНК: МРНК
СПЕЦИФИЧЕСКИЕ КОНТАКТЫ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
МЕТОД МАСС-СПЕКТРОМЕТРИИ

Доп.точки доступа:
Kvaratskhelia, Mamuka; Miller, Jennifer T.; Budihas, Scott R.; Pannell, Lewis K.; Le, Grice Stuart F.J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 06.07-04Б1.53

Kvaratskhelia, Mamuka.
Pre-existing distortions in nucleic acid structure aid polypurine tract selection by HIV-1 reverse transcriptase [Text] / Mamuka Kvaratskhelia, Scott R. Budihas, Grice Stuart F. J. Le // J. Biol. Chem. - 2002. - Vol. 277, N 19. - P16689-16696 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Предсуществующие нарушения структуры нуклеиновых кислот способствуют избирательности полипуринового тракта обратной транскриптазой ВИЧ-1
Аннотация: Модификация матричного тимина с помощью KMgO[4] позволяет исследовать структуру нуклеиновых кислот в специфических сайтах расщепления РНКазой H обратной транскриптазы ВИЧ-1. При использовании этого метода показано, что нарушения структуры нуклеиновых кислот в области соединения полипуриновый тракт (PPT)/U3 индуцируются всей последовательностью PPT. Эти нарушения играют значительную роль в избирательном расщеплении РНКазой H области соединения PPT/U3 и в устойчивости PPT к гидролизу. США, Reverse Transcriptase Biochem. Sect., Resistance Mechanisms Lab., HIV Drug Resistance Program, NCI-Frederick, NIH, Frederick, MD 21702. Библ. 37

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.07
Рубрики: ОБРАТНАЯ ТРАНСКРИПТАЗА
ДОМЕН РНКАЗЫ H
ДНК
ПОЛИПУРИНОВЫЙ ТРАКТ
МОДИФИКАЦИЯ KMGO[4]
САЙТ РАСЩЕПЛЕНИЯ
ИЗБИРАТЕЛЬНОСТЬ
ВИЧ-1

Доп.точки доступа:
Budihas, Scott R.; Le, Grice Stuart F.J.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска