СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Komori, Yumiko$<.>)

Общее количество найденных документов : 19
Показаны документы с 1 по 19

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.09-04Т4.178

Biochemical characterization of hemorrhagic toxin from Crotalus viridis viridis (Prairie rattlesnake) venom [Text] / Yumiko Komori [et al.] // Int. J. Biochem. - 1994. - Vol. 26, N 12. - P1411-1418 . - ISSN 0020-711X
Перевод заглавия: Биохимическая характеристика геморрагического токсина из яда Crotalus viridis viridis (гремучей змеи)
Аннотация: Из яда гремучей змеи C. viridis viridis с помощью хроматографии на колонках Сефадекса Y-50, ДЭАЭ-Сефацеля и g-Сефарозы выделили геморрагический токсин в гомогенном состоянии (электрофорез в ПААГ и иммунодиффузия). Мол. масса токсина составила 54 кД; молекула токсина состоит из 471 аминокислотного остатка. Токсин проявляет сильное геморрагическое действие: минимальная геморрагическая доза составила 0,11 мкг, а также гидролитическую активность в отношении диметилказеина, казеина, азоказеина, азоальбумина, азокоила. Обе активности токсина ингибировались ЭДТА, 'альфа'-фенантролином и дитиотреитолом. Токсин содержит 1 моль цинка на 1 моль белка и цинк необходим для проявления как геморрагической, так и гидролитической активности. Токсин проявляет гидролитическую активность и в отношении 'бета'-цепи инсулина; он гидролизует также A'альфа' и B'бета' цепи фибриногена. Внутримышечное введение токсина вызывает увеличение активности креатинфосфокиназы в сыворотке крови мышей с 50,3 mU/мл до 1133 mU/мл. Заключают, что очищенный токсин яда гремучей змеи обладает сильной геморрагической активностью. Япония, Dep. Microbiol., Fac. of Pharm., Meijo Univ., Yagotoyama 150, Tenpaku-Ku, Nagoya 468. Библ. 41

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ТОКСИН
ГЕМАРРАГИЧЕСКИЙ
ПРОТЕИНАЗА
ИНСУЛИН
ФИБРИНОГЕН
ГИДРОЛИЗ
CROTALIS VIRIDIS

Доп.точки доступа:
Komori, Yumiko; Nikai, Toshiaki; Sekido, Chie; Fuwa, Minako; Sugihara, Hisayoshi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.03-04Т4.186

Primary structure of a coagulant enzyme, bilineobin, from Agkistrodon bilineatus venom [Text] / Toshiaki Nikai [et al.] // Arch. Biochem. and Biophys. - 1995. - Vol. 318, N 1. - P89-96 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Первичная структура фермента коагуляции, билинеобина, из яда Agkistrodon bilineatus
Аннотация: Из яда щитомордника (A.bifineatus) выделен коагулирующий фермент (названный билинеобином, димер, M[r]'ЭКВИВ'57 кД) и с помощью секвенирования фрагментов, полученных деградацией CNBr, клострипаином, V8-протеазой, трипсином и химотрипсином, установлена его первичная структура. Локализованы S-S-связи (Cys: 7-141, 28-44, 78-234, 120-188, 152-167, 178-203) и сайты N-гликолизирования (Asn: 45, 57, 81, 132, 148 и 229). Показана значительная гомология билинеобина с флавоксобином, батроксобином и анкродом (61-67%), а также с тромбином (31%). Гликопротеин содержит Fuc, ClcNAc, Gal, Man и NeuAc. Дегликозилированный фермент быстрее генерирует фибринопептид А, чем нативный билинеобин. Япония, Dep. Microbiol., Fac. Pharm., Meijo Univ., Tenpaku-ku, Yagotoyama 150, Nagoya 468. Библ. 23

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: БИЛИНЕОБИН
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА
ЗМЕИНЫЕ ЯДЫ
AGKISTRODON BIFINEATUS

Доп.точки доступа:
Nikai, Toshiaki; Ohara, Akihito; Komori, Yumiko; Fox, Jay W.; Sugihara, Hisayoshi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 96.05-04М3.121

The role of thiols in the apparent activation of rat brain nitric oxide synthase (NOS) [Text] / Yumiko Komori [et al.] // J. Biochem. - 1995. - Vol. 117, N 4. - P923-927 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Роль тиолов в активации синтазы оксида азота (СОА) мозга крысы
Аннотация: Изучали влияние тиолов (цистеин, восстановленный глутатион, дитиотрейтол, меркаптоэтанол) на активность СОА мозга крысы. Найдено, что для стабилизации СОА в процессе очистки не требуется присутствия тиолов. Однако тиолы необходимы для проявления макс. активности СОА. В присутствии тетрагидробиоптерина, но в отсутствие тиолов СОА сохраняет низкую базальную активность. Добавление тиолов уже через 15 мин повышает активность СОА в 4-7 раз. Активация СОА наблюдается также в присутствии высоких конц-ий дигидроптеридинредуктазы. Полагают, что тиолы выполняют функцию кофактора и, возможно, участвуют в регенерации тетрагидробиоптерина из дигидробиоптеринов. США, Dep. Pharm., UCLA Sch. Med., Los Angeles, CA 90024-1735. Библ. 22

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: СИНТАЗА ОКСИДА АЗОТА
АКТИВАЦИЯ
ТИОЛЫ
РОЛЬ
МОЗГ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Komori, Yumiko; Hyun, Jinjoo; Chiang, Ken; Fukuto, Jon M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.11-04Т4.293

Primary structure of Ac[1]-proteinase from the venom of Deinagkistrodon acutus (hundred-pace snake) from Taiwan [Text] / Toshiaki Nikai [et al.] // Biol. and Pharm. Bull. - 1995. - Vol. 18, N 4. - P631-633 . - ISSN 0918-6158
Перевод заглавия: Первичная структура Ac[1]-протеиназы из яда Deinagkistrodon acutus (стошаговая змея), обитающей на Тайване
Аннотация: Полная аминокислотная последовательность Ac[1]-протеиназы из яда змеи Deinagkistrodon acutus определена с использованием лизил - эндопептидазы, металлоэндопептидазы, трипсина и V8 протеазы. Геморрагический токсин имеет типичную Zn-хелатирующую последовательность His-Glu-X-X-His, найденную в термолизине. Ac[1]-протеиназа из яда Deinagkistrodon acutus может быть отнесена к одной из 4 групп - классу 1 (протеиназный домен). Эта полная аминокислотная последовательность является впервые опубликованной последовательностью молекулы геморрагического токсина из яда змей семейства Deinagkistrodon. Япония, Meijo Univ., Nagoya. Табл. 1. Библ. 8

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ЯДЫ ЗМЕЙ
DEINAGRISTRODON ACUTUS
AC[1]-ПРОТЕИНАЗА
СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Nikai, Toshiaki; Kato, Chiharu; Komori, Yumiko; Nodani, Hiroki; Homma, Manabu; Sugihara, Hisayoshi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI51) 96.12-04И5.123

Primary structure of the lectin from the venom of Bitis arietans (Puff-Adder) [Text] / Toshiaki Nikai [et al.] // Biol. and Pharm. Bull. - 1995. - Vol. 18, N 11. - P1620-1622 . - ISSN 0918-6158
Перевод заглавия: Первичная структура лектина из яда африканской гадюки Bitis arietans (шумящая гадюка)
Аннотация: Расшифрована аминокислотная последовательность лектина из яда шумящей гадюки. Лектин с мол. массой 14500 состоит из 135 остатков аминокислот. Япония, Dep. of Microbiology, Meijo Univ., Yagotoyama 150, Tenpaku-Ku, Nagoya 468. Ил. 1. Библ. 9

ГРНТИ	34.33.27

ВИНИТИ 341.33.27.17.17.27.02
Рубрики: ГАДЮКИ
BITIS ARIETANS (REPT.)
ЗМЕИНЫЙ ЯД
ЛЕКТИН ИЗ ЯДА
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Nikai, Toshiaki; Suzuki, Junko; Komori, Yumiko; Ohkura, Masamichi; Ohizumi, Yasushi; Sugihara, Hisayoshi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.12-04Т4.219

Primary structure of the lectin from the venom of Bitis arietans (Puff-Adder) [Text] / Toshiaki Nikai [et al.] // Biol. and Pharm. Bull. - 1995. - Vol. 18, N 11. - P1620-1622 . - ISSN 0918-6158
Перевод заглавия: Первичная структура лектина из яда африканской гадюки Bitis arietans (шумящая гадюка)
Аннотация: Расшифрована аминокислотная последовательность лектина из яда шумящей гадюки. Лектин с мол. массой 14500 состоит из 135 остатков аминокислот. Япония, Dep. of Microbiology, Meijo Univ., Yagotoyama 150, Tenpaku-Ku, Nagoya 468. Ил. 1. Библ. 9

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ГАДЮКИ
BITIS ARIETANS (REPT.)
ЗМЕИНЫЙ ЯД
ЛЕКТИН ИЗ ЯДА
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Nikai, Toshiaki; Suzuki, Junko; Komori, Yumiko; Ohkura, Masamichi; Ohizumi, Yasushi; Sugihara, Hisayoshi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 97.03-04Т2.173

Effects of a prescription of Chinese herbal medicine on snake venom-induced nephropathy in mice [Text] / Koji Sugimoto [et al.] // Biol. and Pharm. Bull. - 1996. - Vol. 19, N 4. - P587-592 . - ISSN 0918-6158
Перевод заглавия: Влияние препаратов китайских лекарственных растений на нефропатию у мышей, вызванную змеиным ядом
Аннотация: Изучали лечебное действие препаратов P-19 и P-3, состоящих из различных лекарственных растений, используемых в традиционной китайской медицине, на развитие нефропатии, вызванной протеиназой Ас[1] (I) змеиного яда у мышей. P-19 вводили мышам в/б в дозе 0,1 мл через день за 2 дня до и в течение недели после введения I. P-19 уменьшал развитие поражений клубочкового аппарата. Сравнительное изучение P-19 и P-3 показало более выраженное лечебное действие P-19 в отношении функциональных показателей состояния животных и патогистологических изменений в почках. Механизм лечебного действия препаратов связан со значительным снижением депонирования I в клубочках почек. Япония, Dep. of Hygiene, Hamamatsu Univ. School of Medicine, Hamamatsu 431-31. Библ. 27

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.93 + 341.45.21.35.89
Рубрики: ЛЕКАРСТВЕННЫЕ РАСТЕНИЯ
ЯДЫ ЗМЕЙ
ПРОТЕИНАЗА АС[1]
НЕФРОПАТИЯ
ЗАЩИТНОЕ ДЕЙСТВИЕ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Sugimoto, Koji; Fujise, Yutaka; Shibata, Kiyoshi; Komori, Yumiko; Nikai, Toshiaki; Sugihara, Hisayoshi; Sakurai, Nobuo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 97.04-04Т4.190

Effects of a prescription of Chinese herbal medicine on snake venom-induced nephropathy in mice [Text] / Koji Sugimoto [et al.] // Biol. and Pharm. Bull. - 1996. - Vol. 19, N 4. - P587-592 . - ISSN 0918-6158
Перевод заглавия: Влияние препаратов китайских лекарственных растений на нефропатию у мышей, вызванную змеиным ядом
Аннотация: Изучали лечебное действие препаратов P-19 и P-3, состоящих из различных лекарственных растений, используемых в традиционной китайской медицине, на развитие нефропатии, вызванной протеиназой Ас[1] (I) змеиного яда у мышей. P-19 вводили мышам в/б в дозе 0,1 мл через день за 2 дня до и в течение недели после введения I. P-19 уменьшал развитие поражений клубочкового аппарата. Сравнительное изучение P-19 и P-3 показало более выраженное лечебное действие P-19 в отношении функциональных показателей состояния животных и патогистологических изменений в почках. Механизм лечебного действия препаратов связан со значительным снижением депонирования I в клубочках почек. Япония, Dep. of Hygiene, Hamamatsu Univ. School of Medicine, Hamamatsu 431-31. Библ. 27

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ЛЕКАРСТВЕННЫЕ РАСТЕНИЯ
ЯДЫ ЗМЕЙ
ПРОТЕИНАЗА АС[1]
НЕФРОПАТИЯ
ЗАЩИТНОЕ ДЕЙСТВИЕ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Sugimoto, Koji; Fujise, Yutaka; Shibata, Kiyoshi; Komori, Yumiko; Nikai, Toshiaki; Sugihara, Hisayoshi; Sakurai, Nobuo

РЖ ВИНИТИ 68 (BI03) 97.05-04В4.605

Effects of a prescription of Chinese herbal medicine on snake venom-induced nephropathy in mice [Text] / Koji Sugimoto [et al.] // Biol. and Pharm. Bull. - 1996. - Vol. 19, N 4. - P587-592 . - ISSN 0918-6158
Перевод заглавия: Влияние препаратов китайских лекарственных растений на нефропатию у мышей, вызванную змеиным ядом
Аннотация: Изучали лечебное действие препаратов P-19 и P-3, состоящих из различных лекарственных растений, используемых в традиционной китайской медицине, на развитие нефропатии, вызванной протеиназой Ас[1] (I) змеиного яда у мышей. P-19 вводили мышам в/б в дозе 0,1 мл через день за 2 дня до и в течение недели после введения I. P-19 уменьшал развитие поражений клубочкового аппарата. Сравнительное изучение P-19 и P-3 показало более выраженное лечебное действие P-19 в отношении функциональных показателей состояния животных и патогистологических изменений в почках. Механизм лечебного действия препаратов связан со значительным снижением депонирования I в клубочках почек. Япония, Dep. of Hygiene, Hamamatsu Univ. School of Medicine, Hamamatsu 431-31. Библ. 27

ГРНТИ	68.35.43

ВИНИТИ 681.35.43.15
Рубрики: ЛЕКАРСТВЕННЫЕ РАСТЕНИЯ
ЯДЫ ЗМЕЙ
ПРОТЕИНАЗА АС[1]
НЕФРОПАТИЯ
ЗАЩИТНОЕ ДЕЙСТВИЕ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Sugimoto, Koji; Fujise, Yutaka; Shibata, Kiyoshi; Komori, Yumiko; Nikai, Toshiaki; Sugihara, Hisayoshi; Sakurai, Nobuo

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 98.02-04Т4.105

Complete primary structure of the subunits of heterodimeric phospholipase A[2] from Vipera a. zinnikeri venom [Text] / Yumiko Komori [et al.] // Arch. Biochem. and Biophys. - 1996. - Vol. 327, N 2. - P303-307 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Полная первичная структура субъединиц гетеродимерной фосфолипазы A[2] из яда Vipera a. zinnikeri
Аннотация: Фосфолипаза A[2] из яда змеи V. aspis zinnikeri состоит из двух субъединиц - кислой (A, 13666 Д) и основной (В, 13842 Д). Расщеплением белков протеазами и секвенированием пептидов по Эдману установлена первичная структура обеих субъединиц, к-рые состоят из 122 остатков и содержат 7 S-S-связей. Гомология между субъединицами A и В составляет 63,9%, тем не менее субъединица A не проявляет ферментативной и биол. активности, что объясняется заменой функционально важного остатка His48 на Gln; остатки Tyr28, Gly30, Gly32, Asp49 необходимые для связывания Ca{2+} и остаток Asp92 (важен для катализа) консервативны в обеих субъединицах. Япония, Dep. Microbiol., Meijo Univ., Nagoya 468. Библ. 24

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ФОСФОЛИПАЗА A[2]
СУБЪЕДИНИЦЫ A И B
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА
ГОМОЛОГИЯ
АКТИВНОСТЬ
ЯДЫ ЗМЕЙ
VIPERA ASPIS

Доп.точки доступа:
Komori, Yumiko; Masuda, Katsuyoshi; Nikai, Toshiaki; Sugihara, Hisayoshi

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 98.06-04М3.86

Changes in extracellular nitrite and nitrate levels after inhibition of glial metabolism with fluorocitrate [Text] / Kiyofumi Yamada [et al.] // Brain Res. - 1997. - Vol. 762, N 1-2. - P72-78 . - ISSN 0006-8993
Перевод заглавия: Изменения внеклеточного содержания нитритов и нитратов после торможения обмена веществ в глии фторцитратом
Аннотация: Определяемое спектрофотометрией содержание NO{-}[2] и NO[3]{-} в порциях диализата, получаемых при микродиализе мозжечка у взрослых крыс in vivo, через 2 ч после введения в мозжечок с перфузируемым р-ром фторцитрата (I) оказывалось повышенным. Предварительное в/б введение метилового эфира N-нитро-L-аргинина блокировало этот эффект I, чего не наблюдали при введении крысам антагонистов рецепторов глутамата. Перфузия I ослабляла вызываемое L-аргинином увеличение содержания NO{-}[2] и NO{-}[3] в порциях диализата, тогда как N-метил-D-аспартат, 'альфа'-амино-3-гидрокси-5-метил-4-изоксазолпропионат и транс('+-')-1-амино-(1S,3R)-циклопентандикарбоновая к-та потенцировали эффект перфузии I. Япония, Nagoya Univ. School of Med., Showa-ku, Nagoya 466. Библ. 45

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.15
Рубрики: НЕЙРОГЛИЯ
МЕТАБОЛИЗМ
АЗОТА ОКСИД
L-NAME
ФТОРЦИТРАТ
РЕЦЕПТОРЫ ГЛУТАМАТА
МИКРОДИАЛИЗ
МОЗЖЕЧОК
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Yamada, Kiyofumi; Senzaki, Kouji; Komori, Yumiko; Nikai, Toshiaki; Sugihara, Hisayoshi; Nabeshima, Toshitaka

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 01.01-04Т4.184

Vascular endothelial growth factor VEGF-like heparin-binding protein from the venom of Vipera aspis aspis (Aspic viper) [Text] / Yumiko Komori [et al.] // Biochemistry. - 1999. - Vol. 38, N 36. - P11796-11803 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Гепарин-связывающий белок, сходный с фактором роста сосудистого эндотелия VEGF, из яда Vipera aspis aspis (Aspic Viper)

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.15.15
Рубрики: БЕЛОК
ГЕПАРИН-СВЯЗЫВАЮЩИЙ БЕЛОК
ЯДЫ ЗМЕЙ
VIPERA ASPIS ASPIS
ФАКТОР РОСТА СОСУДИСТОГО ЭНДОТЕЛИЯ
СХОДСТВО

Доп.точки доступа:
Komori, Yumiko; Nikai, Toshiaki; Taniguchi, Kenji; Masuda, Katsuyoshi; Sugihara, Hisayoshi

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 01.09-04Т4.124

Primary structure and functional characterization of bilitoxin-1, a novel dimeric P-II snake venom metalloproteinase from Agkistrodon bilineatus venom [Text] / Toshiaki Nikai [et al.] // Arch. Biochem. and Biophys. - 2000. - Vol. 378, N 1. - P6-15 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Первичная структура и функциональная характеристика билитоксина-1 - новой димерной P-II металлопротеиназы из яда змеи Agkistrodon bilineatus
Аннотация: Определена полная последовательность аминокислот в геморрагическом токсине - билитоксине-1, (БТ-1), выделенном из ядра A. bilineatus. БТ-1 с мол. массой 'ЭКВИВ'80 кД является гомодимером и состоит из двух соединенных дисульфидными связями субъединиц. Каждая субъединица состоит из 291 аминокислотного остатка и содержит углеводные компоненты. БТ-1 относится к Р-II классу металлопротеиназ ядов змей и содержит металлопротеиназный и дисинтегриновый домены. В дисинтегриновом домене отсутствует обеспечивающая связь с клеткой последовательность RGD, которая заменена на MGD. Полагают, что этим объясняется отсутствие у дисинтегринового домена способности ингибировать агрегацию тромбоцитов. Лишенный сиаловой кислоты БТ-1 сохраняет 'ЭКВИВ'25% геморрагической активности, тогда как протеолитическая активность остается неизменной. Проведено моделирование трехмерной структуры БТ-1 и показано, что он близок к адамализину II и дисинтегрину кистрину. Обсуждается вопрос о классификации металлопротеиназ из ядов змей. Япония, Dep. Microbiol. Fac., Pharm. Meijo Univ., Nagoya. Библ. 34

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ТОКСИНЫ
БИЛИТОКСИН-1
ДИМЕРНАЯ МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗА
КЛАСС PII
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
ЯДЫ ЗМЕЙ
AGKISTRODON BILINEATUS

Доп.точки доступа:
Nikai, Toshiaki; Taniguchi, Kenji; Komori, Yumiko; Masuda, Katsuyoshi; Fox, Jay W.; Sugihara, Hisayoshi

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 89.04-04Т4.164

Komori, Yumiko.
Physiological and biochemical properties of a kallikrein-like enzyme from the venom of Vipera aspis aspis (aspic viper) [Text] / Yumiko Komori, Hisayoshi Sugihara // Toxicon. - 1988. - Vol. 26, N 12. - P1193-1203
Перевод заглавия: Физиологические и биохимические свойства фермента, подобного калликреину, из яда гадюки Vipera aspis aspis
Аннотация: Яд гадюки V. aspisaspis подвергали хр-фии на сефадексе G-75, и фракцию, обладающую активностью гидролазы аргининовых эфиров, очищали на колонке с Q-сефарозой. При этом был получен препарат фермента (Ф), активность к-рого по отношению к этиловому эфиру бензоил-L-аргинина и метиловому эфиру бензоил-L-аргинина составляла 234 и 278 ед/мг соотв., а по отношению к метиловому эфиру тозил-L-аргинина была снижена до 77 ед/мг. Показано, что Ф не обладал протеолитической активностью, а также активностью АТФазы, фосфомоноэстеразы и фосфодиэстеразы. По хим. структуре Ф является гликопротеидом с мол. массой 43000 Д. Плазма крови быка, преинкубированная с Ф, приобретала способность индуцировать сокращения изолированной матки крысы. Введение Ф в дозе 0,5 мкг/г в/в крысам Sprague-Dawley вызывало гипотензивный эффект. Диизопропилфторфосфат в конц-ии 1 мМ снижал активность Ф до 37%. Аминокислотная последовательность Ф у N-конца молекулы оказалась идентичной таковой у калликреиноподобных ферментов яда др. видов змей. Сделан вывод о сходстве Ф с калликреином. Япония, Meijo Univ. Tenpaku-ku, Nagoya 468. Библ. 27.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15.15
Рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
VIPERA ASPIS ASPIS
ФЕРМЕНТ, ПОДОБНЫЙ КАЛЛИКРЕИНУ
ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Sugihara, Hisayoshi

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 89.04-04Т4.165

Komori, Yumiko.
Biological study of muscle degenerating hemorrhagic factor from the venom of Vipera aspis aspis (aspis viper) [Text] / Yumiko Komori, Hisayoshi Sugihara // Int. J. Biochem. - 1988. - Vol. 20, N 12. - P1417-1423
Перевод заглавия: Биологическое исследование геморрагического фактора дегенерации мыши яда Vipera aspis aspis (гадюки)
Аннотация: Из яда гадюки V. aspis aspis с помощью гель-фильтрации на сефадексе G-75, хр-фии на колонке с ДЭАЭ-сефацелем и хр-фии по сродству на гепарин-сефарозе был выделен геморрагич. фактор (ГФ), выход к-рого составил 0,5%. Мол. масса ГФ, к-рая была определена с помощью ЭФ в ПААГ, составила 67000 Да. В аминокислотном составе I преобладали кислые аминокислоты. Миним. геморрагич. доза ГФ при введении его мышам ddY п/к составила 0,11 мкг на животное. Инкубация ГФ при 37'ГРАДУС' на протяжении 30 мин с тетраэтиленпентамином, ЭДТА или дитиотреитолом в концции 5 мМ сопровождалась падением его активности до 17, 63 и 54% по сравнению с контролем соотв. Диметилказеин оказался оптимальным субстратом для оценки протеолитич. активности ГФ. В/м введение ГФ мышам в дозе 2,8 мкг вызывало на протяжении 1 ч повышение активности креатинкиназы Св в 4,5 раза с ее последующим снижением и нормализацией в течение последующих 5 ч. In vitro ГФ наиболее эффективно разрушал мышечный актин. Считают, что ГФ вызывает лизис клеточных мебмран эпителия капилляров и деструкцию мышечных волокон. Япония, Meijo Univ., Tenpaku-ku, Nagoya 468. Библ. 26.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15.15
Рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
VIPERA ASPIS ASPIS
ГЕМОРРАГИЧЕСКИЙ ФАКТОР
БИОЛОГИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Sugihara, Hisayoshi

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 90.10-04Т4.218

Komori, Yumiko.
Purification and physiological study of a hypotensive factor from the venom of Vipera aspis aspis (Aspic viper) [Text] / Yumiko Komori, Hisayoshi Sugihara // Toxicol. - 1990. - Vol. 28, N 4. - P359-369 . - ISSN 0041-0101
Перевод заглавия: Очистка и изучение физиологических свойств гипотензивного фактора из яда Vipera aspis aspis (Aspic viper)
Аннотация: Из яда змеи Vipera aspis aspis выделили и очистили гипотензивный фактор (I), к-рый имел мол. массу 25 000 и изоэлектрическую точку 7,95. При в/в введении I наркотизированным крысам Wistar (норматензивные) в возрастающих дозах от 0,0125 до 0,5 мкг/г отмечали возрастание гипотензивного эффекта I с 21 до 61 мм рт. ст. и увеличение продолжительности эффекта с 17 до 183 мин. При в/в введении I крысам SHR (спонтанно гипертензивные) в дозе 0,25-0,5 мкг/г отмечали более выраженный эффект I (112-125 мм рт. ст.) при его продолжительности 300 мин у крыс в возрасте 11, но не 6 нед. Дитиотреитол, 'бета'-меркаптоэтанол, ЭДТА, п-тозил-l-фенилаланин хлорметилкетон, 'бета'-хлорртутьбензойная к-та, диизопропилфторфосфат и нагревание при 100'ГРАДУС' С в течение 30 мин не изменяли гипотензивную активность I, к-рая исчезала при инкубации I с антиядом. I не обладал активностью протеиназы, эстеразы, фосфолипазы А[2], калликреиноподобной активностью, способностью вызывать гибель животных, кровоизлияния или повышать проницаемость капилляров. Япония, Meijo Univ., Tenpaku-ku, Nagoya 468. Библ. 25.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15.11
Рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
ЯДЫ ЗМЕЙ
VIPERA ASPIS ASPIS
ГИПОТЕНЗИВНЫЙ ФАКТОР
ФЕРМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Sugihara, Hisayoshi

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 92.01-04Т4.233

Komori, Yumiko.
Characterization of three hypotensive agents in Vipera a. aspis venom [Text] : [Abstr. Int. Symp. Natur Toxins (ISNT-89), Guilin, May 22-25, 1989 / Yumiko Komori, Hisayoshi Sugihara // J. Toxicol. Toxin. Rev. - 1990. - Vol. 9, N 1. - P18 . - ISSN 0731-3837
Перевод заглавия: Описание 3 гипотензивных веществ из яда Vipera a. aspis
Аннотация: Из яда Vipera a. aspis выделены и очищены 3 в-ва, обладающие гипотензивным действием и изучен механизм этого действия. 1-е в-во калликреин-подобная эстераза с мол. массой (ММ) 43 000, к-рая способствует освобождению брадикинина и каллидина из синтетического аналога кининогена. Это в-во вызывает сокращение изолированной матки крыс и увеличивает проницаемость капилляров. 2-е в-во (ММ-1 044) - активатор брадикинина, к-рый ингибирует ангиотензин конвертирующий фермент и влияет на образование гипотензивного ангиотензина II. 3-е в-во (ММ-2500) не обладает калликреин-подобной активностью, но оказывает макс. гипотензивное действие. Япония, Faculty of Pfharmacy, Mejo Univ., Nagoya.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
ЯДЫ ЗМЕЙ
VIPERA A. ASPIS
ФЕРМЕНТЫ
ГИПОТЕНЗИВНОЕ ДЕЙСТВИЕ
МЕХАНИЗМ

Доп.точки доступа:
Sugihara, Hisayoshi

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 92.03-04Т4.141

A pathologic study on the inhibitory effects of a herbal medicine against the glomerular lesion induced by Agkistrodon venom in mice [Text] / Koji Sugimoto [et al.] // J. Vet. Med. Sci. - 1991. - Vol. 53, N 2. - P255-262 . - ISSN 0916-7250
Перевод заглавия: Патолого-анатомическое исследование ингибирующего эффекта лекарственных растений на поражения клубочков почек мышей, вызванные ядом Agkistrodon
Аннотация: Мышам вводили очищенную протеиназу Ac[1]-P (I) из яда змеи Agkistrodon acutus в/в однократно в дозе DL[5][0] (6,5-7,2 мг/кг). Части мышей в/б вводили экстракт смеси лекарственных трав (СЛТ; состав указан) каждые 2 дня, начиная за 2 дня до инъекции I и затем в течение 1 нед. У мышей, получавших только I, через 48 ч после введения наблюдали легочные и желудочные кровоизлияния, почечные петехии и гематурию. Микроскопически в почках обнаружили кистозную трансформацию капилляров клубочков, сопровождающуюся тромбозом. Через 1 нед после введения I эти изменения клубочков замещались пролиферативными и пролиферативно-склерозирующими, иногда с образованием полулуний. Отмечались также ранние признаки атрофии канальцев. У мышей, получавших I+СЛТ и выживших в течение 1 нед после инъекции I, эти изменения в значительной степени ингибировались, хотя у животных, умерших ранее 30 ч, имелись геморрагич., изменения. Делают вывод, что экстракт СЛТ эффективно ингибирует поражения почек, развивающиеся под действием I. Япония, Hamamatsu Univ. School of Med. Библ. 13.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
ЯД ЗМЕЙ
AGKISTRODON ACUTUS
ФОСФОЛИПАЗА
ПОЧКИ
КАНАЛЬЦЫ
ЛЕЧЕНИЕ
ЛЕКАРСТВЕННЫЕ РАСТЕНИЯ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Sugimoto, Koji; Sakurai, Nobuo; Shirasawa, Haruyuki; Kaneko, Masao; Eujise, Yutaka; Shibata, Kiyoshi; Komori, Yumiko; Nikai, Toshiaki; Sugihara, Hisayoshi; Fukuda, Yohichi

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 92.11-04Т2.288

Identification of effective component from a traditional herbal medicine and the inhibitory effects on experimental glomerular lesion in mice [Text] / Koji Sugimoto [et al.] // J. Vet. Med. Sci. - 1992. - Vol. 54, N 1. - P110-118 . - ISSN 0916-7250
Перевод заглавия: Идентификация эффективного компонента традиционного травяного сбора и [его] ингибиторное действие при экспериментальном повреждении клубочков у мышей
Аннотация: Смесь Р-3, состоящая из 12 лекарств. растений, используемая в традиционной медицине, экстрагировалась кип. водой, и полученный экстракт обработкой эфиром был разделен на кисл. фракцию и смесь основной и нейтр. фракций. В кисл. фракции с помощью ТСХ и ЯМР-спектроскопии на ядрах {1}H обнаружено преобладание кофеиновой к-ты. Поражение клубочкового аппарата почек вызывали у мышей оо ddG введением яда Agristrodon acutum в дозе 0,2 мл в/в. Через 1 нед. кол-во выживших мышей составляло 45%. Содержание у них в крови N мочевины составляло 35,2 мг/100 мл. Введение мышам в-ва кисл. фракции с интервалом в 2 дня перед отравлением в дозе 0,5 мг в/б вызывало повышение выживаемости до 67,5% и снижение содержания N мочевины до 27,8 мг/100 мл. Близкие данные были получены при введении животным кофеиновой к-ты в дозе 0,1 мг в/б. Введение препарата смеси основной и нейтр. фракций не оказывало положит. эффекта. Считают, что лечебный эффект кисл. фракции обусловлен ингибиторным влиянием присутствующей в ней кофеиновой к-ты на протеолитич. ферменты змеиного яда. Япония, Hamanatsu Univ. School of Medicine, 3600 Handa-cho, Hamamotsu 431-31. Библ. 22.

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.93
Рубрики: ЛЕКАРСТВЕННЫЕ РАСТЕНИЯ
ACHYRANTHES OBTUSIFOLIA
DESMODIUM STYRACIFOLIUM
КОДРЕИНОВАЯ КИСЛОТА
КЛУБОЧКИ ПОЧЕК
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Sugimoto, Koji; Sakurai, Nobuo; Fujise, Yutaka; Shirasawa, Haruyuki; Shibata, Kiyoshi; Matsuo, Masako; Takahashi, Toshie; Komori, Yumiko; Nikai, Toshiaki; Sugihara, Hisayoshi; Fukuda, Yohichi

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска