СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Iwasaki, Toshio$<.>)

Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.04-04Б2.58

Sulredoxin: A novel iron-sulfur protein of the thermoacidophilic archaeon Sulfolobus sp. strain 7 with a rieske-type [2Fe-2S] center [Text] / Toshio Iwasaki [et al.] // J. Bacteriol. - 1995. - Vol. 177, N 9. - P2576-2582 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Сулредоксин: новый железо-серосодержащий белок термоацидофильной архебактерии Sulfolobus sp. штамм 7 с центром типа Риске [2Fe-2S]
Аннотация: Новый розовый белок с центром [2Fe-2S] очищен из цитозольной фракции термоацидофильной архебактерии Sulfolobus sp. штамм 7 (ранее Sulfolobus acidocaldarius 7) и назван "сулредоксином". Спектры поглощения, кругового дихроизма и ЭПР свидетельствуют о присутствии железо-серного кластера типа Риске [2Fe-2S] (g-факторы 2,01, 1,91 и 1,79 [g[av]]=1,90) очень схож с дыхательным FeS белком Риске Thermus thermophilus и сильно отличается от ферредоксинов растений ([g[av]]=1,98). Сулредоксин, первый белок типа Риске [2Fe-2S], выделенный из архебактерий, не функционирует как акцептор электронов родственной 2-оксокислота: ферредоксиноксидоредуктазы. Происходит ли сулредоксин из мембранно-связанного дыхательного FeS центра Риске (g[Y]-1,91) - предстоит выяснить в будущем. Япония, Dep. Life Sci., Tokyo Inst. Technol., Nagatsuta, Yokohama 226. Библ. 38

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: SULFOLOBUS SP. (BACT.)
ШТАММ 7
РЕДОКСИНЫ
СУЛРЕДОКСИН
2FE-2S БЕЛОК
ТИП РИСКЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Iwasaki, Toshio; Isogai, Yasuhiro; Iizuka, Tetsutaro; Oshima, Tairo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.11-04Б2.73

Iwasaki, Toshio.
Ferredoxin-dependent redox system of a thermoacidophilic archaeon, Sulfolobus sp. strain 7. Purification and characterization of a novel reduced ferredoxin-reoxidizing iron-sulfur flavoprotein [Text] / Toshio Iwasaki, Takayoshi Wakagi, Tairo Oshima // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 30. - P17878-17883 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Ферредоксин-зависимая окислительно-восстановительная система термоацидофильных архебактерий Sulfolobus sp. штамм 7. Очистка и характеристика нового Fe-S-флавопротеина, способного реокислять восстановленный ферредоксин
Аннотация: Из клеток Sulfolobus sp. штамм 7 выделен новый FeS-флавопротеин (ФП), способный реокислять восстановленный 7Fe-ферредоксин in vitro. ФП состоит из неидентичных субъединиц с мол. м. 87, 32 и 22 кД и имеет структуру 'альфа'[2]'бета'[2]'гамма'[2]. ФП содержит 2 ФМН и 2 [2Fe-2S]-кластера. FeS- и флавиновые центры ФП способны медленно, но полностью восстанавливаться под действием восстановленного ферредоксина при 50'ГРАДУС'. НАД(Ф)Н не восстанавливает ФП. Япония, Dep. Life Sci., Tokyo Inst. Technol., Yokohama 226. Библ. 47

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: FES-ФЛАВОПРОТЕИН
ВЫДЕЛЕНИЕ
РЕОКИСЛЕНИЕ
7FE-ФЕРРЕДОКСИН
ТЕРМОАЦИДОФИЛЬНЫЕ АРХЕБАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Wakagi, Takayoshi; Oshima, Tairo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.05-04Б2.95

2-Oxoacid: Ferredoxin oxidoreductase from the thermoacidophilic archaeon, Sulfolobus sp. Strain 7 [Text] / Qian Zhang [et al.] // J. Biochem. - 1996. - Vol. 120, N 3. - P587-599 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: 2-Оксокислота:ферредоксин-оксидоредуктаза из термоацидофильной архебактерии Sulfolobus sp. штамм 7
Аннотация: Очищенная 2-оксок-та:ферредоксин-оксидоредуктаза из термоацидофильной аэробной кренархебактерии Sulfolobus sp. штамм 7 состояла из 'альфа'-субъединицы (70 кДа) и 'бета'-субъединицы (37 кДа). В ней присутствует одна молекула тиаминдифосфата (TPP), один [4Fe-4S]{2+1+} кластер, два атома магния на 'альфа','бета'-структуру. Фермент проявлял широкую субстратную специфичность по отношению к таким 2-оксокислотам, как пируват, 2-оксоглутарат и 2-оксобутират. Клонировали ген, кодирующий архаичную оксидоредуктазу, при этом секвенировали две открытых рамки считывания, кодирующие 'альфа'-(632 аминок-тных остатка) и 'бета'-(305 остатков) субъединицы соответственно. С помощью осторожного сиквенс-выравнивания выявили несколько консенсусных мотивов этого семейства ферментов, а также возможные связывающие кофактор остатки в ферменте Sulfolobus. Эти новые данные показали, что: 1) в процессе эволюции суперсемейства 2-оксокислота:ферредоксин (флаводоксин)-оксидоредуктаз происходило некоторое слияние генов и реорганизация более древних ферментов 'альфа''бета''гамма''дельта'-типа, подобных ферментам гипертермофилов, что могло происходить различными путями у древних аэробных архебактерий и анаэробных бактерий; 2) ферменты с различным субъединичным составом могут иметь одинаковый каталитический механизм, в котором участвует один TPP и по крайней мере один [4Fe-4S] кластер как минимальный набор окислительно-восстановительных центров. Япония, Dep. Life Sci. Tokyo Inst. of Technol. Nagatsuta, Yokohama 226. Библ. 55

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ОКСОКИСЛОТА:ФЕРРЕДОКСИНОКСИДОРЕДУКТАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
СТРУКТУРА
ЭВОЛЮЦИЯ
АРХЕБАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Zhang, Qian; Iwasaki, Toshio; Wakagi, Takayoshi; Oshima, Tairo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 98.05-04М4.25

Calcium-dependent inactivation of neuronal nitric oxide synthase: Evidence for the existence of stabilization/activation factor [Text] / Hiroyuki Hori [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1997. - Vol. 234, N 2. - P476-480 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Кальций-зависимая инактивация нейрональной синтазы оксида азота. Свидетельство существования фактора стабилизации/активации
Аннотация: Активность нейрональной синтазы оксида азота в супернатанте гомогената мозжечка крысы весьма нестабильна. Даже при 0'ГРАДУС' эта активность снижается на 50% в течение 3 ч. Хелат-образующие реагенты (ЭДТА, ЭГТА) стабилизируют активность фермента. Показано, что действие этих реагентов обусловлено связыванием Ca{2+}. Синтаза оксида азота, очищенная путем фракционирования сульфатом аммония и хроматографии на ДЭАЭЦ, весьма нестабильна. В присутствии супернатанта гомогената мозжечка крысы, выдержанного 5 мин при 100'ГРАДУС', очищенный фермент становится более активным и стабильным, но быстро инактивируется при добавлении Ca{2+}. Высказано предположение о существовании специфичного фактора стабилизации/активации нейрональной синтазы оксида азота. Вероятно, этот фактор имеет фосфолипидную природу. Япония, Dep. Biochem. Mol. Biol., Nippon Med. Sch., Tokyo 113. Библ. 42

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: СИНТАЗА ОКСИДА АЗОТА
АКТИВНОСТЬ
ХАРАКТЕРИСТИКА
CA{2+}
ВЛИЯНИЕ
НЕЙРОНЫ МОЗЖЕЧКА
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Hori, Hiroyuki; Iwasaki, Toshio; Kurahashi, Yoko; Nishino, Takeshi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.06-04Б3.70

2-Oxoacid: Ferredoxin oxidoreductase from the thermoacidophilic archaeon, Sulfolobus sp. Strain 7 [Text] / Qian Zhang [et al.] // J. Biochem. - 1996. - Vol. 120, N 3. - P587-599 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: 2-Оксокислота:ферредоксин-оксидоредуктаза из термоацидофильной архебактерии Sulfolobus sp. штамм 7
Аннотация: Очищенная 2-оксок-та:ферредоксин-оксидоредуктаза из термоацидофильной аэробной кренархебактерии Sulfolobus sp. штамм 7 состояла из 'альфа'-субъединицы (70 кДа) и 'бета'-субъединицы (37 кДа). В ней присутствует одна молекула тиаминдифосфата (TPP), один [4Fe-4S]{2+1+} кластер, два атома магния на 'альфа','бета'-структуру. Фермент проявлял широкую субстратную специфичность по отношению к таким 2-оксокислотам, как пируват, 2-оксоглутарат и 2-оксобутират. Клонировали ген, кодирующий архаичную оксидоредуктазу, при этом секвенировали две открытых рамки считывания, кодирующие 'альфа'-(632 аминок-тных остатка) и 'бета'-(305 остатков) субъединицы соответственно. С помощью осторожного сиквенс-выравнивания выявили несколько консенсусных мотивов этого семейства ферментов, а также возможные связывающие кофактор остатки в ферменте Sulfolobus. Эти новые данные показали, что: 1) в процессе эволюции суперсемейства 2-оксокислота:ферредоксин (флаводоксин)-оксидоредуктаз происходило некоторое слияние генов и реорганизация более древних ферментов 'альфа''бета''гамма''дельта'-типа, подобных ферментам гипертермофилов, что могло происходить различными путями у древних аэробных архебактерий и анаэробных бактерий; 2) ферменты с различным субъединичным составом могут иметь одинаковый каталитический механизм, в котором участвует один TPP и по крайней мере один [4Fe-4S] кластер как минимальный набор окислительно-восстановительных центров. Япония, Dep. Life Sci. Tokyo Inst. of Technol. Nagatsuta, Yokohama 226. Библ. 55

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ОКСОКИСЛОТА:ФЕРРЕДОКСИНОКСИДОРЕДУКТАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
СТРУКТУРА
ЭВОЛЮЦИЯ
АРХЕБАКТЕРИИ
SULFOLOBUS SP. (BACT.)

Доп.точки доступа:
Zhang, Qian; Iwasaki, Toshio; Wakagi, Takayoshi; Oshima, Tairo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.02-04Б2.288

Molecular and phylogenetic characterization of isopropylmalate dehydrogenase of a thermoacidophilic archaeon, Sulfolobus sp. strain 7 [Text] / Toshiharu Suzuki [et al.] // J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 4. - P1174-1179 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Молекулярная и физиологическая характеристика изопропилмалатдегидрогеназы термоацидофильного архея Sulfolobus sp., штамм 7
Аннотация: Ген leuB изопропилмалатдегидрогеназы (I) Sulfolobus sp., штамм 7 (IA), клонирован, секвенирован и экспрессирован в Escherichia coli. Рекомбинантная IA очень термостабильна и по субстратной и коферментной специфичности похожа на бактериальные I. Седиментация показала, что IA является тетрамером, в отличие от димерных I, изученных ранее. Филогенетич. анализ обнаружил гомологию IA с митохондриальными НАД-зависимыми изоцитратдегидрогеназами, к-рые являются тетра- или октамерами, и с I из других источников. Можно предположить, что IA является наиболее примитивной среди I, принадлежащих к семейству декарбоксилирующих дегидрогеназ. Япония, Dept. of Life Sci., Tokyo Inst. of Technol., Yokohama 226. Библ. 42

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ИЗОПРОПИЛМАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА
СИНТЕЗ
СТРУКТУРА
ГЕНЫ
ГЕН ИЗОПРОПИЛМАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ LEUB
КЛОНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
SULFOLOBUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Suzuki, Toshiharu; Inoki, Yutaka; Yamaguchi, Akihiko; Iwasaki, Toshio; Wakagi, Takayoshi; Oshima, Tairo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.08-04Б2.28

Novel zinc-containing ferredoxin family in thermoacidophilic archaea [Text] / Toshio Iwasaki [et al.] // J. Biol. Chem. - 1997. - Vol. 272, N 6. - P3453-3458 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Новое семейство цинк-содержащих ферредоксинов у термоацидофильных архебактерий
Аннотация: Ферредоксины дикластерного типа из термоацидофильных архебактерий Thermoplasma acidophilum и Sulfolobus sp. содержат необычно длинный район с неизвестной функцией в N-концевом районе. В ферредоксине из Sulfolobus обнаружено присутствие нового цинкового центра, к-рый координирован тремя остатками гистидина в N-концевом районе и остатком аспартата в коровом домене. В ферредоксине из T. acidophilum также обнаружен цинковый центр в дополнение к одному кластеру [3Fe-4S] и одному кластеру [4Fe-4S] (соотношение Fe/Zn=6,8). Обнаружено, что ферредоксины T. acidophilum и Sulfolobus sp. формируют независимую подгруппу, к-рая более отдаленно родственна ферредоксинам из гипертермофилов, чем ферредоксинам из метаногенных архебактерий, т. е. образуют новую группу ферредоксинов. Предполагается строгий консерватизм трех остатков гистидина и остатка аспартата как возможных лигандов для нового цинкового центра. Япония, Dep. Biochem. and Mol. Biol., Nippon Med. Sch., 1-1-5 Sendagi, Bunkyo-ku, Tokyo 113. Библ. 43

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИН
ЦИНК-СОДЕРЖАЩИЕ ФЕРРЕДОКСИНЫ
ДИКЛАСТЕРНЫЙ ТИП
НОВОЕ СЕМЕЙСТВО
THERMOPLASMA ACIDOPHILUM
SULFOLOBUS SP.

Доп.точки доступа:
Iwasaki, Toshio; Suzuki, Toshiharu; Kon, Takahide; Imai, Takeo; Urushiyama, Akio; Ohmori, Daijiro; Oshima, Tairo

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска