Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Inesi, Giuseppe$<.>)
Общее количество найденных документов : 12
Показаны документы с 1 по 12
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.01-04Я6.215

    Inesi, Giuseppe.
    Teaching active transport at the turn of the twenty-first century: Recent discoveries and conceptual changes [Text] / Giuseppe Inesi // Biophys. J. - 1994. - Vol. 66, N 3. - P554-560 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Учение об активном транспорте при переходе в 21 столетие: последние открытия и концептуальные изменения
Аннотация: Обзор, посвящен активному транспорту веществ. Особенностью современного взгляда на активный транспорт является переход от концепции "черного ящика" к "механистическому" подходу, что предполагает знание функциональных и кинетических параметров, белковой химии, молек. структуры транспортных систем. Подробно рассмотрены данные, касающиеся Ca{2+}-АТФазы саркоплазматического ретикулума. США, Dep. Biol. Chem. Univ. Maryland. Sch. Med., Baltimore, Maryland 21201. Библ. 21
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.19
Рубрики: ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 21
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.07-04Я6.334

   
    Direct involvement of intracellular Ca{2+} transport ATPase in the development of thapsigargin resistance by Chinese hamster lung fibroblasts [Text] / Arif Hussain [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 20. - P12140-12146 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Прямое вовлечение внутриклеточной транспортной АТФазы в развитие резистентности к тапсигаргину в легочных фибробластах китайского хомячка
Аннотация: Длительное культивирование легочных фибробластов китайского хомячка DC-3F и трансфицированных кДНК птичей АТФазы SERCA1 клеток C-3F/Ca с возрастающими конц-иями тапсигаргина (ТГ) приводит к развитию регистентности клеток к антипролиферативному действию ТГ. Параллельно в культурах клеток происходит отбор клеток с повышенным уровнем экспрессии Ca{2+}-транспортирующей АТФазы SERCA2, а в трансфицированных клетках и рекомбинантной АТФазы SERCA1. В микросомах, выделенных и резистентных к ТГ клеток, обнаруживаются две популяции АТФаз, различающихся по чувствительности к тапсигаргину. США, Dep. Biol. Chem., Univ. Maryland Sch. Med., Baltimore, MD 21201. Библ. 20
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.19
Рубрики: АТФАЗА CA
ТАПСИГАРГИН
РЕЗИСТЕНТНОСТЬ
РАЗВИТИЕ
ПТИЦЫ

Доп.точки доступа:
Hussain, Arif; Garnett, Christine; Klein, Michael G.; Tsai-Wu, Jyy-Jih; Schneider, Martin F.; Inesi, Giuseppe
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 96.11-04М2.253

   
    Use of thapsigargin to study Ca{2+} homeostasis in cardiac cells [Text] / Terry B. Rogers [et al.] // Biosci. Repts. - 1995. - Vol. 15, N 5. - P341-349 . - ISSN 0144-8463
Перевод заглавия: Применение тапсигаргина в изучении Ca{2+} гомеостаза в кардиомиоцитах
Аннотация: Several reports have documented that thapsigargin is a potent inhibitor of the SR Ca{2+} ATPase isolated from cardiac or skeletal muscle. We have characterized the specificity of this agent in intact rat cardiac myocytes using cells maintained in the whole cell voltage clamp configuration. We have shown that thapsigargin decreases the magnitude of the Ca{2+} transient and the twitch by about 80% while it slows the decay rate for these responses. These changes were not accompanied by any alterations in sarcolemmal currents or in the trigger Ca{2+} generated by the inward calcium current. Taken together these results reveal that the action of thapsigargin is restricted to the SR Ca{2+} ATPase in intact cardiac myocytes. Furthermore, it is demonstrated unambiguously that SR intracellular Ca{2+} stores are an absolute requirement for the development of contractile tension in rat heart myocytes. It is shown that thapsigargin is a valuable probe to examine the importance of SR pools of Ca{2+} and the role of the Ca{2+} ATPase in intact myocytes as well as in genetically altered heart cells
ГРНТИ  
34.39.29
ВИНИТИ 341.39.29.11.02
Рубрики: КАРДИОМИОЦИТЫ
КАЛЬЦИЙ
ГОМЕОСТАЗ
ТАПСИГАРГИН

Доп.точки доступа:
Rogers, Terry B.; Inesi, Giuseppe; Wade, Robert; Lederer, W.J.
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.07-04Я6.95

   
    Ca{2+} binding and translocation by the sarcoplasmic reticulum ATPase: Functional and structural considerations [Text] / Giuseppe Inesi [et al.] // Biosci. Repts. - 1995. - Vol. 15, N 5. - P327-339 . - ISSN 0144-8463
Перевод заглавия: Связывание и транслокация Ca{2+} АТФазой саркоплазматической сети. Функциональное и структурное рассмотрения
Аннотация: Обзор. Систематизированы экспериментальные системы, используемые для изучения св-в АТФазы саркоплазматической сети (СС). Приведены результаты изучения структуры АТФазы в СС и изменения структуры АТФазы в ходе транслокации Ca{2+}. Рассмотрено влияние фосфорилирования АТФазы СС на связывание и транслокацию Ca{2+}. США, Dep. Biol. Chem., Univ. Maryland Sch. Med., Baltimore, MD 21201. Библ. 49
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.03 + 341.19.17.07.13
Рубрики: АТФАЗА
СТРУКТУРА/СВОЙСТВА
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
САРКОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ СЕТЬ
ТРАНСЛОКАЦИЯ CA{2+}
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 49

Доп.точки доступа:
Inesi, Giuseppe; Chen, Li; Sumbilla, Carlota; Lewis, David; Kirtley, Mary E.
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 00.05-04Т1.288

   
    Different anesthetic sensitivities of skeletal and cardiac isoforms of the Ca-ATPase [Text] / Brad S. Karon [et al.] // Biochemistry. - 1999. - Vol. 38, N 29. - P9301-9307 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Различная чувствительность к анестетикам изоформ Ca-АТФазы из скелетных мышц и из сердца
Аннотация: Галотан активирует Ca-АТФазу из эндоплазматической сети скелетных мышц кролика (СкМ) и угнетает Ca-АТФазу эндоплазматической сети из желудочков сердца собаки. Экспрессировали изоформы СкМ SERCA1 и СкМ SERCA2a в органеллах из клеток насекомых; показали, что различия в чувствительности к галотану определяются различиями между SERCA1 и SERCA2a. Галотан в малых концентрациях подавлял SERCA2a, существенно не влияя на SERCA1. Индуцирующее действие галотана связано со стабилизацией конформацией E2 Ca-АТФазы; по-видимому, галотан непосредственно взаимодействует с АТФазой. Предложена биохимическая модель механизма действия галотана на мембранный белок. США, Krannert Inst. Cardiol., Indiana Univ. Sch. Med., Indianapolis, IN 46202. Библ. 31
ГРНТИ  
34.45.21
ВИНИТИ 341.45.21.15.09
Рубрики: АТФАЗА CA
АКТИВАЦИЯ
ИЗОФОРМЫ
ГАЛОТАН
ВЛИЯНИЕ
МЕХАНИЗМ
СКЕЛЕТНЫЕ МЫШЦЫ
СЕРДЦЕ
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Karon, Brad S.; Autry, Joseph M.; Garnett, Christine E.; Inesi, Giuseppe; Jones, Larry R.; Kutchai, Howard; Thomas, David D.
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.06-04Б1.132

   
    Direct demonstration of Ca{2+} binding defects in sarco-endoplasmic reticulum Ca{2+} ATPase mutants overexpressed in COS-1 cells transfected with adenovirus vectors [Text] / Christopher Strock [et al.] // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273, N 24. - P15104-15109 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Прямая демонстрация дефектности связывания Ca{2+} у мутантов Ca{2+}-АТФазы сарко-эндоплазматического ретикулума, сверхэкспрессированных в клетках Cos-1, трансфицированных аденовирусным вектором
Аннотация: Для количественной оценки связывания Ca{2+} мутантными вариантами Ca{2+}-АТФазы сарко-эндоплазматического ретикулума (SERCA)-1 в отсутствии АТФ использовали новые аденовирусные векторы с эффективной (97-100%) трансфекцией. Резкое снижение связывания 20 мМ Ca{2+} отмечено для вариантов с заменами Glu[777], Thr[799], Asp[800] и Glu[908], при этом у мутантов практически отсутствует образование фосфорилированных интермедиатов по механизму Ca{2+}-зависимого потребления АТФ (т. наз. P[i]-р-ция). С др. стороны, формирование фосфофермента за счет использования Pi реализуется на уровне АТФазы дикого типа. Мутанты с заменами Glu[309] и Asn[796] связывают при pH 7,0 'ЭКВИВ'50% Ca{2+}, но при понижении pH до 6,2 Ca{2+}-связывание мутантом Glu[309]'-'Gln становится незначительным, а Asn[796]'-'Ala мутантом не изменяется. Обсуждают структурно-функциональные аспекты Ca{2+} связывания и роль 6 тестированных остатков АТФазы SERCA-1. США, Dep. Biochem., Univ. Maryland Sch. Med., Baltimore, MD 21021. Библ. 27
ГРНТИ  
34.25.19
ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: CA{2+}-АТФАЗЫ
МУТАНТЫ
ПОЛУЧЕНИЕ
ФУНКЦИИ
ВЕКТОРЫ
АДЕНОВИРУСНЫЕ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
КУРЫ

Доп.точки доступа:
Strock, Christopher; Cavagna, Marco; Peiffer, Wendy E.; Sumbilla, Carlota; Lewis, David; Inesi, Giuseppe
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 00.06-04М4.11

   
    Different anesthetic sensitivities of skeletal and cardiac isoforms of the Ca-ATPase [Text] / Brad S. Karon [et al.] // Biochemistry. - 1999. - Vol. 38, N 29. - P9301-9307 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Различная чувствительность к анестетикам изоформ Ca-АТФазы из скелетных мышц и из сердца
Аннотация: Галотан активирует Ca-АТФазу из эндоплазматической сети скелетных мышц кролика (СкМ) и угнетает Ca-АТФазу эндоплазматической сети из желудочков сердца собаки. Экспрессировали изоформы СкМ SERCA1 и СкМ SERCA2a в органеллах из клеток насекомых; показали, что различия в чувствительности к галотану определяются различиями между SERCA1 и SERCA2a. Галотан в малых концентрациях подавлял SERCA2a, существенно не влияя на SERCA1. Индуцирующее действие галотана связано со стабилизацией конформацией E2 Ca-АТФазы; по-видимому, галотан непосредственно взаимодействует с АТФазой. Предложена биохимическая модель механизма действия галотана на мембранный белок. США, Krannert Inst. Cardiol., Indiana Univ. Sch. Med., Indianapolis, IN 46202. Библ. 31
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: АТФАЗА CA
АКТИВАЦИЯ
ИЗОФОРМЫ
ГАЛОТАН
ВЛИЯНИЕ
МЕХАНИЗМ
СКЕЛЕТНЫЕ МЫШЦЫ
СЕРДЦЕ
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Karon, Brad S.; Autry, Joseph M.; Garnett, Christine E.; Inesi, Giuseppe; Jones, Larry R.; Kutchai, Howard; Thomas, David D.
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 05.06-04Я6.144

   
    Time-resolved charge translocation by sarcoplasmic reticulum Ca-ATPase measured on a solid supported membrane [Text] / Buoninsegni Francesco Tadini [et al.] // Biophys. J. - 2004. - Vol. 86, N 6. - P3671-3686 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Транслокация заряда с временным разрешением Ca-АТФазой саркоплазматического ретикулума, измеренная на твердой поддерживаемой мембране
Аннотация: Везикулы саркоплазматического ретикулума были адсорбированы на смешанных бислоях октадекантиол/фосфатидилхолина, заякоренных на золотом электроде, с последующей активацией Ca-АТФазы везикул АТФ, введенным с или без K{+} при различных pH. Изменение токов после добавления АТФ и заряда после введения Ca{2+} в отсутствие АТФ одинаковым образом зависели от концентрации Ca{2+} с полунасыщающим значением 'ЭКВИВ'1,5 мкМ. Зависимость заряда от pH после транслокации Ca{2+} выявила противотранспорт 1 H{+} на 1 Ca{2+} при pH 7. Наличие K{+} понижало величину токовых переходов без изменения их формы, что объясняется связыванием K{+} с цитоплазматической стороной помпы в E[1]-конформации и освобождением в том же участке при переходе E[1]-E[2] . Италия, Dep. Chem. Univ. Florence, 3, 50019 Sesto Fiorentino. Библ. 47
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.19
Рубрики: БЛМ
CA-АТФАЗА
ПЕРЕНОС ЗАРЯДОВ

Доп.точки доступа:
Tadini, Buoninsegni Francesco; Bartolommei, Gianluca; Moncelli, Maria Rosa; Inesi, Giuseppe; Guidelli, Rolando
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.06-04М1.193

   
    Functional consequences of alterations to amino acids located in the catalytic center (isoleucine 348 to threonine 357) and nucleotidebinding domain of the Ca{2}+-ATPase of sarcoplasmic reticulum [Text] / Kei Maruyama [et al.] // J. Biol. Chem. - 1989. - Vol. 264, N 22. - P13038-13042 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Функциональные последствия изменений аминокислот, локализованных в каталитическом центре (изолейцин 348-треонин 357) и в нуклеотид-связывающем домене Ca{2}+-АТФазы саркоплазматической сети
Аннотация: Последовательность из 10 аминок-т на участке фосфорилирования Са{2}+-АТФазы (I) из быстро сокращающейся мышцы кролика в высшей степени консервативна (КП) в семействе катион-транспортирующих АТФаз. В I производили замены Asp{3}{5}{1}, Lys{3}{5}{2} и Thr{3}{5}{3} на аминок-ты, отличающиеся по своей величине и полярности, и исследовали Са{2}+ транспортную активность ибл. 7.
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.09.11 + 341.19.17.19
Рубрики: МЫШЦЫ
БЫСТРО СОКРАЩАЮЩИЕСЯ
КРОЛИКИ
ФЕРМЕНТЫ
АТФАЗА
СТРОЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Maruyama, Kei; Clarke, David M.; Fujii, Junichi; Inesi, Giuseppe; Loo, Tip W.; MacLennan, David H.
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.12-04М1.197

    Inesi, Giuseppe.
    Coupling of catalytic and channel function in the Ca{2}+ transport ATPase [Text] / Giuseppe Inesi, Mary E. Kirtley // J. Membrane Biol. - 1990. - Vol. 116, N 1. - P1-8 . - ISSN 0022-2631
Перевод заглавия: Связь между каталитической и проводящей функциями транспортной Ca{2}+-АТФазы
Аннотация: Обзор. Рассмотрены: каталитический и транспортный циклы Ca{2}+-насоса; процессы связывания и переноса Ca{2}+; структурные особенности Ca{2}+-АТФазы; различия между каталитическим доменом и местом связывания Ca{2}+; сравнит. перв. структура Ca{2}+-, Na+, K+-, H+, K+-, H+-АТФаз; 3-мерная структура 4-х спиралей Ca{2}+-АТФазы, расположенных трансмембранно и имеющих критическое значение в функционировании АТФазы; роль каналов Ca{2}+-АТФазы в переносе связанного кальция. Библ. 44.
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.09.11
Рубрики: ИОННЫЕ КАНАЛЫ
КАЛЬЦИЙ
ЦИКЛЫ
АТФАЗА
CA-АТФАЗА
СТРУКТУРА
МЕСТА СВЯЗЫВАНИЯ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 44

Доп.точки доступа:
Kirtley, Mary E.
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.07-04М1.174

   
    Specific association of calmodulin-dependent protein kinase and related substrates with the junctional sarcoplasmic reticulum of skeletal muscle [Text] / Alice Chu [et al.] // Biochemistry. - 1990. - Vol. 29, N 25. - P5899-5905 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Специфическая связь кальмодулин-зависимой протеинкиназы и соответствующих субстратов с соединительным саркоплазматическим ретикулумом скелетных мыщц
Аннотация: Изучали фосфорилирование (Ф) и дефосфорилирование (ДФ) мембранных белков везикулярных фрагментов терминальных (соединительных) цистерн (ТЦ) и продольных трубочек саркоплазматического ретикулума скелетных мышц in vitro. Показано, что мембраны ТЦ содержат кальмодулинзависимую протеинкиназу, к-рая в присутствии Ca{2}+ претерпевает аутофосфорилирование и катализирует Ф многих белков, включая крупный белок рецептора рианодина. По сравнению с ТЦ, в мембранах трубочек эти процессы выражены незначит. Зависимость Ф мембранных белков от потоков Ca{2}+ из и в ретикулуме in vitro не наблюдалась, но, по-видимому, она существует. ДФ мембранных белков в ТЦ и трубочек происходит при добавлении в среду фосфатазы 1 и 2А (каталитические субъединицы) в отсутствие Ca{2}+, что указывает на участие цитоплазматических фосфатаз в ДФ белков саркоплазматич. ретикулума in vivo. США, Dep. of Biol. Chem., Univ. of Maryland School of Med. Baltimore, MD 21201. Библ. 58.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.13
Рубрики: КАЛЬЦИЙСВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ
КАЛЬМОДУЛИН
САРКОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ СЕТЬ
СВЯЗЫВАНИЕ КАЛЬМОДУЛИН-ЗАВИСИМОЙ ПРОТЕИНКИНАЗЫ
СКЕЛЕТНЫЕ МЫШЦЫ
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Chu, Alice; Sumbilla, Carlota; Inesi, Giuseppe; Jay, Scott D.; Campbell, Kevin P.
12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 92.07-04М4.003

    Bigelow, Diana J.
    Frequency-domain fluorescence spectroscopy resolves the location of maleimide-directed spectroscopic probes within the tertiary structure of the Ca-ATPase of sarcoplasmic reticulum [Text] / Diana J. Bigelow, Giuseppe Inesi // Biochemistry. - 1991. - Vol. 30, N 8. - P2113-2125 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Выяснение методом частотно-доменной флуоресцентной спектроскопии локализации присоединяемых через малеимидную группу спектроскопических меток в третичной структуре Ca{2}{+}-АТФазы саркоплазматического ретикулума
Аннотация: Методом флуоресцентной спектроскопии охарактеризованы валентно связанные спектр. малеимидные метки трех типов. Вяснена их локализация в трет. структуре Ca{2}{+}-АТФазы саркоплазматич. ретикулума. Метки содержали 2-(4'-малеимидоанилино)-нафталин-6-сульфонат, 4(диметиламино)-азобензол-4'-малеимид либо флуоресцеин-5'-малеимид. Модификация любой из этих меток приводит к одним и тем же функц. эффектам, определяемым модификацией Cys344 и Cys364, к-рые находятся по обе стороны от места фосфорилирования (Asp351). Показано, что флуоресценция меток после модификации ретикулума имеется только у триптич. фрагмента А[1] Ca{2}{+}-АТФазы. Глубокий трипсинолиз с посл. центрифугированием показал, что флуоресцируют лишь р-римые пептиды, что подтверждает предсказанную внемембр. локализацию модиф. цистеинов. Методами частотнодоменной флуорометрии выявлены переходные эффекты, связанные с расстояниями между донором и акцептором в переносе энергии. Метки находятся на расстоянии 36Н друг от друга. Расчет, проведенный в рамках разл. формальных и структ. моделей, дал одинаковый рез-т.
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
СА-АТФАЗА
СТРУКТУРА
МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Inesi, Giuseppe
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)