Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Fattoum, Abdellatif$<.>)
Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.11-04Я6.89

   

    Disruption of the actin cytoskeleton in living nonmuscle cells by miroinjection of antibodies to domain-3 of caldesmon [Text] / Ned J. C. Lamb [et al.] // Eur. J. Cell Biol. - 1996. - Vol. 69, N 1. - P36-44 . - ISSN 0171-9335
Перевод заглавия: Прижизненное разрушение актинового цитоскелета в немышечных клетках микроинъекцией антител к домену-3 кальдесмона
Аннотация: Микроинъекция в культивируемые эмбриональные фибробласты REF-52 крысы очищенных IgG антител к домену-3 кальдесмона (остатки 483-578) ведет к обратимой разборке сети микрофиламентов; такого эффекта не оказывают антитела к доменам-1, -2 или -4 (остатки 1-482 или 581-756). Эффективна также микроинъекция неочищенной антисыворотки. Разборка предотвращается преинкубацией вводимых антител с нативным клаьдесмоном или его фрагментом, включающим остатки 483-578. При иммуносорбентном ферментосопряженном исследовании ELISA показано ослабление тропомиозином (но не F-актином) связывания антител к домену-3 с кальдесмоном. По-видимому, антитело к домену-3 избирательно отсоединяет от тропомиозина домен-3 кальдесмона. Франция, CNRS INSERM 4249, Univ. Montpellier 1, F-34033. Библ. 45
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.17.07.03.05
Рубрики: МИКРОФИЛАМЕНТЫ
РАЗБОРКА

КАЛЬДЕСМОН

ФИБРОБЛАСТЫ


Доп.точки доступа:
Lamb, Ned J.C.; Fernandez, Anne; Mezgueldi, Mohamed; Labbe, Jean-Pierre; Kassab, Ridha; Fattoum, Abdellatif


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.08-04Я6.107

   

    Distribution of caldesmon and of the acidic isoform of calponin in cultured cerebellar neurons and in different regions in the rat brain: An immunofluorescence and confocal microscopy study [Text] / Alfonso Represa [et al.] // Exp. Cell Res. - 1995. - Vol. 221, N 2. - P333-343 . - ISSN 0014-4827
Перевод заглавия: Распространение кальдесмона и кислой изоформы кальпонина в культивируемых нейронах мозга и в различных областях мозга крысы. Изучение в иммунофлуоресцентном и конфокальном микроскопе
Аннотация: Кальдесмон и кальпонин это актин-связывающие белки, локализованные вдоль актиновых филаментов. При использовании вестерн-блоттинга, одно- и двухмерного гель-ЭФ, а также иммунофлуоресцентного мечения, доказано присутствие кислого кальпонина в мозгу крысы и свиньи. Продемонстрированы также специфические иммунные ответы на кальдесмон и кальпонин в культивируемых нейронах мозга крысы. Используя иммунофлуоресцентный и конфокальный микроскопы, описано топографическое распределение кальдесмона и кальпонина в ЦНС крысы. Показано, что эти белки находятся в нейронах мозга половозрелой крысы, причем лишь в тех областях клетки, где содержится актин и миозин 2. Приводятся данные о смежной (соседствующей) локализации этих белков в актомиозиновых областях нервной клетки. Предполагается, что эти два белка, возможно, присущи разным группам актиновых филаментов. Все эти данные подтвердили, что кальдесмон и кальпонин являются частью сократительного аппарата нервных клеток. Франция [E. T], Univ. Rene Descaryes, Paris V & INSERM U29, 123 Boul. Port Royal, 75674 P. Cedex 14. Библ. 48
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.07.01
Рубрики: БЕЛКИ
БЕЛКИ АКТИН-СВЯЗЫВАЮЩИЕ

КАЛЬДЕСМОН

КАЛЬПОНИН

АКТИН

МИОЗИН

РАСПРЕДЕЛЕНИЕ

ГОЛОВНОЙ МОЗГ

ИММУНОФЛУОРЕСЦЕНЦИЯ

КОНФОКАЛЬНАЯ МИКРОСКОПИЯ


Доп.точки доступа:
Represa, Alfonso; Trabelsi-Terzidis, Helene; Plantier, Marc; Fattoum, Abdellatif; Jorquera, Isabelle; Agassandian, Christopher; Ben-Ari, Yezekiel; der, Terrossian Elisabeth


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 98.05-04М3.454

    Fattoum, Abdellatif.

    Regulation de la contraction du muscle lisse [Text] / Abdellatif Fattoum // M/S: Med. sci. - 1997. - Vol. 13, N 6-7. - P777-789 . - ISSN 0767-0974
Перевод заглавия: Регуляция сокращения гладкой мышцы
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.21.15.25
Рубрики: ГЛАДКИЕ МЫШЦЫ
СОКРАЩЕНИЯ

РЕГУЛЯЦИЯ

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 0



4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 02.05-04Б4.260

    Fattoum, Abdellatif.

    L'actine cytosquelettique et ses proteines associees [Text]. II. Aspects pathologiques / Abdellatif Fattoum // M/S: Med. sci. - 2001. - Vol. 17, N 2. - P198-205 . - ISSN 0767-0974
Перевод заглавия: Актин цитоскелета и ассоциированные с ним белки. II. Аспекты патологии
Аннотация: Актин участвует в разнообразных биологических процессах. В не мышечных Кл перемещения Listeria monocytogenes являются примером подвижности, основанной на актине. Бактерии-захватчики активно эксплуатируют актин в Кл-хозяине во время разных стадий инфекции и перемещаются в соседние Кл. In vivo регуляция непрерывной ассоциации/диссоциации молекул актина строго контролируется большим кол-вом т. наз. ассоциированных белков, действующих индивидуально или совместно при секвестрации мономеров (тимозин 'бета'), кеппинге (Cap Z), настилке (филамин), образовании сети (актинин 'альфа'), фрагментации (гельзолин) или стабилизации (тропомиозин) нитей актина. Развитие и функционирование многоклеточных организмов зависит от правильной пространственной и временной организации актинового цитоскелета в ответ на определенные изменения в окружении. Все изменения в экспрессии, структуре или функции этих белков индуцируют изменения поведения Кл, приводящие к разрушению архитектуры сети актина. Впрочем, дезорганизация актинового цитоскелета является частью программы гибели Кл. Франция, Centre de recherches de biochimie macromoleculaire, CNRS-UPR 1086, 1919, route de Mende, 34293 Montpellier Cedex 5. Библ. 30
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.29.21.09
Рубрики: АКТИН
ЦИТОСКЕЛЕТ

БЕЛКИ

ПАТОЛОГИЯ

LISTERIA MONOCYTOGENES (BACT.)



5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.04-04Я6.55

    Fattoum, Abdellatif.

    L'actine cytosquelettique et ses proteines associees [Text]. I. Analyse fondamentale / Abdellatif Fattoum // M/S: Med. sci. - 2001. - Vol. 17, N 2. - P193-197 . - ISSN 0767-0974
Перевод заглавия: Актин цитоскелета и актин-связанные белки. I. Фундаментальный анализ
Аннотация: Краткий обзор, включающий след. разделы: Мономеры актина (первичная структура, атомная структура); Полимеры актина (активация мономеров, нуклеация мономеров, удлинение филаментов и равновесие); Белки и лиганды как составляющие актина. Приведены 4 наглядные схемы, иллюстрирующие главные постулаты обзора. Франция, Centre de recherches de biochim. macromol., CNRS-UPR 1086, 1919, 34293 Montpellier Cedex 5. Библ. 10
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.17.07.03.01
Рубрики: АКТИН
АТОМНАЯ СТРУКТУРА

ПОЛИМЕРЫ

БЕЛКИ

ЛИГАНДЫ

ЦИТОСКЕЛЕТ

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 10



6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI08) 07.12-04Я6.28

   

    Gelsolin binds to polyphosphoinositide-free lipid vesicles and simultaneously to actin microfilaments [Text] / Jocelyn Mere [et al.] // Biochem. J. - 2005. - Vol. 386, N 1. - P47-56 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Гельзолин связывается с липидными везикулами без полифосфоинизитида и одновременно с актиновыми микрофиламентами
Аннотация: Гельзолин (ГЗ) является зависящим от Ca{2+}, pH и липидов белком, разрывающим и завершающим актиновые филаменты, главной функцией которого является регуляция состояния сборки актинового цитоскелета. ГЗ в клетке связывается с мембранами и общепринято, что это взаимодействие опосредуется полифосфоинозитидами (ПФИ). Обнаружено, что липиды без ПФИ также связываются с ГЗ, особенно при низких pH. Полученные данные также, что в слабо кислой среде ГЗ частично погружается в липидный бислой, что не требует присутствия ПФИ. Показано, что липиды связываются с несколькими центрами, распределенными на поверхности ГЗ. Линкерная область между доменами G1 и G3 в ГЗ важна для других функций. Сделано предположение, что линкерная область между N- и C-концевыми половинами (между G3 и G4) молекулы ГЗ тоже участвует во взаимодействии с липидами. Это совместимо с данными других исследований, в которых дополнительные центры связывания обнаружены в областях от G4 до G6. Описанные теперь взаимодействия липидов с ГЗ не требуют Ca{2+} и вероятно в них участвуют значительные структурные изменения в ГЗ, т. к. в присутствии липидов изменяется картина химотрипсинолиза ГЗ. Обнаружено также, что связанный с везикулами ГЗ способен связываться с актиновыми филаментами, завершая их неупорядоченный конец. Связанный с везикулами ГЗ может инициировать сборку актина, но он менее активен в разрыве микрофиламентов. Запросы по адресу: roustanc@univ-montp2.fr. Библ. 59
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.17.07.03.01
Рубрики: ГЕЛЬЗОЛИН
ЛИПИДНЫЕ ВЕЗИКУЛЫ

АКТИНОВЫЕ МИКРОФИЛАМЕНТЫ


Доп.точки доступа:
Mere, Jocelyn; Chahinian, Anne; Maciver, Sutherland K.; Fattoum, Abdellatif; Bettache, Nadir; Benyamin, Yves; Roustan, Claude


7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 90.04-04М3.808

   

    Isolation, characterization and immunocytochemical localization of caldesmon-like protein from molluscan striated muscle [Text] / Aghleb Bartegi [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1989. - Vol. 185, N 3. - P589-595 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Выделение, характеристика и иммуноцитохимическая локализация кальдесмонподобного белка из поперечнополосатой мышцы моллюска
Аннотация: В поперечнополосатых мышцах гребешка и каракатицы показано наличие кальдесмон (I)-иммунореактивных белков с м. м. 45, 120-140 и 240 кД. Полагают, что белок с м. м. 240 кД является димерной формой I, а белок с м. м. 45 кД-продуктом его расщепления, поскольку, в отличие от белков с м. м. 120-140 и 240 кД, он сохраняется при выделении I в отсутствие ингибиторов протеаз. Фракция белка с м. м. 140 кД подвергалась дальнейшей очистке ионообменной и аффинной хроматографией на кальмодулинсефарозе; выход белка 12 мг/100 г ткани. Белок 140 кД связывается с F-актином кролика. Кроме того, белок 140 кД угнетает АТФазную активность актомиозина, аналогично кальдесмону желудка цыпленка. Иммунофлуоресцентное окрашивание выявило также наличие I-иммунореактивного белка в мышцах кролика и кур, причем в отличие от гладких мышц, в поперечнополосатых мышцах I находится гл. обр. не в миофибриллярных пучках, а в саркоплазматических структурах. Полагают, что I служит для связывания волокон актина с мембраной клетки. Библ. 39.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.21.15.15.02
Рубрики: КАЛЬДЕСМОН
ИММУНОХИМИЧЕСКОЕ ОПРЕДЕЛЕНИЕ

ПОПЕРЕЧНОПОЛОСАТЫЕ МЫШЦЫ

МОЛЛЮСКИ

РЫБЫ

МЛЕКОПИТАЮЩИЕ

СОКРАТИТЕЛЬНЫЕ БЕЛКИ

АКТИН


Доп.точки доступа:
Bartegi, Aghleb; Fattoum, Abdellatif; Dagorn, Caroline; Gabrion, Jacqueline; Kassab, Ridha


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)