СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Arsene, Florence$<.>)

Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.10-04Б2.213

Regulation of nitrogen fixation and nitrogen metabolism in Azospirillum brasilense [Text] / Florence Arsene [et al.] // Proc. 1st Europ. Nitrogen Fixation Conf. a FEMS support. meet., Szeged, Aug. 28-Sept.2, 1994 and Workshop on "Safe Application of Genetically Modified Microorganisms in the Environment" support. BMFT, Szeged, Sept. 2-3, 1994. - Szeged, 1994. - P14-18
Перевод заглавия: Регуляция азотфиксации и азотного обмена у Azospirillum brasilense
Аннотация: Представлены генетические карты двух районов ДНК, ответственных за азотфиксирующую активность Azospirillum brasilinse: район 1 (draTG, nifHDKY, nifE, nifUS, nifW, fixABCX) и район 2 (nifA, nifB). Суммированы данные о кислород- и аммоний-зависимой регуляции азотфиксации с участием генов ntrA, ntrB, ntrC, а также сигма-54 субъединицы РНК-полимеразы. Представлена транскрипционная организация и первичная структура промоторов генов glnB и glnA, кодирующих белок P[II] и глутаминсинтетазу, соотв. Разработана модельная система, позволяющая изучать экспрессию различных генов, участвующих в азотфиксации (nifA, nifH, nifB, ntrC) при взаимодействии азоспирилл с корнями пшеницы. Франция, Dep. des Biotechnol., Inst. Pasteur, 75724 Paris cedex 15. Библ. 21

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23.11
Рубрики: AZOSPIRILLUM BRASILENSE (BACT.)
АЗОТФИКСАЦИЯ
ГЕНЕТИЧЕСКОЕ КАРТИРОВАНИЕ
ГЕНЫ АЗОТФИКСАЦИИ
РЕГУЛЯЦИЯ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ

Доп.точки доступа:
Arsene, Florence; Zamaroczy, Miklos de; Paquelin, Annick; Elmerich, Claudine; Katupitiya, Sunietha; Kennedy, Ivan

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.05-04Б2.219

Role of region C in regulation of the heat shock gene-specific sigma factor of Escherichia coli, 'сигма'{32} [Text] / Florence Arsene [et al.] // J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 11. - P3552-3561 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Роль области C в регуляции специфичного для генов теплового шока сигма-фактора 'сигма'{32} Escherichia coli
Аннотация: В деградации фактора 'сигма'{32} (I) Escherichia coli играет роль область C (от R122 до Q144), консервативная среди гомологов I. Анализ пептидов обнаружил 2 потенциальных сайта связывания белка DnaK (II) в центральном и периферических участках области C. Для протеазы FtsH (III) пептиды из центрального сайта связывания II являются хорошими субстратами, а пептиды из периферич. сайта связывания II - плохими. Замена одного гидрофобного остатка в каждом из сайтов связывания II на отрицательно заряженный остаток (I123D и F137E) значительно уменьшает связывание пептидов с II и деградацию под действием III. Однако введение этих и др. изменений области C в I не влияет на деградацию I in vitro и связывание II in vitro. Т. обр. область C не участвует в контроле стабильности I при участии II и III. Эти мутанты I имеют пониженное сродство к РНК-полимеразе (IV) и уменьшенную транскрипционную активность in vivo и in vitro. С использованием вставок остатков цис в область C обнаружена специфическая сшивка I с IV. Следовательно, область C придает I конкурентное преимущество по сравнению с др. 'сигма'-факторами в связывании с IV и вносит вклад в быстрый ответ теплового шока. Германия, Biochem. und Molekularbiol., Univ. Freiburg, D-79104 Freiburg. Библ. 44

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.25
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕНЫ ТЕПЛОВОГО ШОКА СИГМА-ФАКТОРА 'СИГМА'{32}
РЕГУЛЯЦИЯ
ФАКТОРЫ
ФАКТОР 'СИГМА'{32}
ДЕГРАДАЦИЯ
ОБЛАСТЬ C
РОЛЬ
ХАРАКТЕРИСТИКА
СВЯЗЫВАНИЕ
РНК-ПОЛИМЕРАЗА
ВКЛАД
БЫСТРЫЙ ОТВЕТ ТЕПЛОВОГО ШОКА
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Arsene, Florence; Tomoyasu, Toshifumi; Mogk, Axel; Schirra, Christiane; Schulze-Specking, Agnes; Bukau, Bernd

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.04-04Б2.38

Arsene, Florence.
Control of Azospirillum brasilense NifA activity by P[II]: Effect of replacing Tyr residues of the NifA N-terminal domain on NifA activity [Text] / Florence Arsene, P.Alexandre Kaminski, Claudine Elmerich // FEMS Microbiol. Lett. - 1999. - Vol. 179, N 2. - P339-343 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Контроль активности NifA Azospirillum brasilense [белком] P[II]: влияние замены остатков Tyr в N-концевом домене NifA на активность NifA
Аннотация: Ранее сообщалось о том, что N-концевой домен NifA Az. brasilense служит негативным регулятором активности NifA и что белок P[II] предотвращает его ингибирующее действие в условиях азотфиксации. В настоящей работе показано, что мутация в виде одиночной аминокислотной замены остатка Tyr в положении 18 N-концевого домена NifA приводит к тому, что белок NifA, сохраняя активность, не нуждается в P[II] для активации в условиях азотфиксации. Франция [C. Elmerich], Unite de Physiologie Cellulaire, Centre Natl. de la Recherche Scientifique URA D1300, Dep. des Biotechnologies, Inst. Pasteur, 75724 Paris Cedex 15 Fax: 33 1 45 68 87 90 E-mail: elmerich@pasteur.fr. Библ. 15

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.17
Рубрики: AZOSPIRILLUM BRASILENSE (BACT.)
АКТИВАТОР ТРАНСКРИПЦИИ NIFA
КОНТРОЛЬ АКТИВНОСТИ
БЕЛОК PII
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ЗАМЕНЫ
N-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН NIFA

Доп.точки доступа:
Kaminski, P.Alexandre; Elmerich, Claudine

РЖ ВИНИТИ 68 (BI13) 03.05-04Б3.167

Arsene, Florence.
Control of Azospirillum brasilense NifA activity by P[II]: Effect of replacing Tyr residues of the NifA N-terminal domain on NifA activity [Text] / Florence Arsene, P.Alexandre Kaminski, Claudine Elmerich // FEMS Microbiol. Lett. - 1999. - Vol. 179, N 2. - P339-343 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Контроль активности NifA Azospirillum brasilense [белком] P[II]: влияние замены остатков Tyr в N-концевом домене NifA на активность NifA
Аннотация: Ранее сообщалось о том, что N-концевой домен NifA Az. brasilense служит негативным регулятором активности NifA и что белок P[II] предотвращает его ингибирующее действие в условиях азотфиксации. В настоящей работе показано, что мутация в виде одиночной аминокислотной замены остатка Tyr в положении 18 N-концевого домена NifA приводит к тому, что белок NifA, сохраняя активность, не нуждается в P[II] для активации в условиях азотфиксации. Франция [C. Elmerich], Unite de Physiologie Cellulaire, Centre Natl. de la Recherche Scientifique URA D1300, Dep. des Biotechnologies, Inst. Pasteur, 75724 Paris Cedex 15 Fax: 33 1 45 68 87 90 E-mail: elmerich@pasteur.fr. Библ. 15

ГРНТИ	68.03.07

ВИНИТИ 681.03.07.02
Рубрики: AZOSPIRILLUM BRASILENSE (BACT.)
АКТИВАТОР ТРАНСКРИПЦИИ NIFA
КОНТРОЛЬ АКТИВНОСТИ
БЕЛОК PII
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ЗАМЕНЫ
N-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН NIFA

Доп.точки доступа:
Kaminski, P.Alexandre; Elmerich, Claudine

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска