СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Михайлова, Е. О.$<.>)

Общее количество найденных документов : 29
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-29

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 04.08-04Б3.80

Михайлова, Е. О.
Влияние алкилоксибензолов на активность субтилизинов 1 и 2 Bacillus intermedius 3-19 [Текст] / Е. О. Михайлова, О. М. Суетина, А. М. Марданова // Биология - наука XXI века: 7 Пущинская школа-конференция молодых ученых, Пущино, 14-18 апр., 2003. - Пущино, 2003. - С. 354
Аннотация: В культуральной жидкости разных микроорганизмов были обнаружены ауторегуляторные факторы d[1] - производные алкилоксибензолов (АОБ) - аутоиндукторы анабиоза микроорганизмов, лимитирующие рост численности популяции и вызывающие переход клеток в анабиотическое состояние. Предполагается, что АОБ способны образовывать комплексы с ферментами, что приводит к их стабилизации. Целью настоящей работы было выяснение механизма влияния алкилоксибензолов на активность субтилизинов 1 и 2 Bacillus intermedius 3-19. Все изученные алкилоксибензолы в разной степени оказывают ингибирующее действие на активность обеих протеиназ. Субтилизин 1 ингибируется C[12]-АОБ и C[T]-АОБ эффективнее, чем C[7]-АОБ. C[12]-АОБ и C[T]-АОБ при концентрации 0,01 мг/мл ингибируют активность фермента на 30 и 60% соответственно, в то время как C[7]-АОБ - только на 3%. Субилизин 2 ингибируется теми же концентрациями АОБ в иной степени, C[12]-АОБ на 40%, C[T]-АОБ на 10%, а C[7]-АОБ на 30%, соответственно. Максимально ингибирующее действие на субтилизин 1 оказывал C[T]-АОБ, а на субтилизин 2 - C[12]-АОБ, в концентрации 1 мг/мл. Изученные низкомолекулярные факторы, видимо, способны в разной степени модифицировать разные протеиназы в зависимости от гидрофобности молекул АОБ и свойств белков. Россия, Казанский Гос. Ун-т, Казань

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: BACILLUS LICHENIFORMIS (BACT.)
ШТАММ 3-19
СУБТИЛИЗИНЫ
АКТИВНОСТЬ
АЛКИЛОКСИБЕНЗОЛЫ
ВЛИЯНИЕ НА АКТИВНОСТЬ СУБТИЛИЗИНА
МЕХАНИЗМ ВЛИЯНИЯ

Доп.точки доступа:
Суетина, О.М.; Марданова, А.М.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 05.04-04М5.429

Особливостi контингенту та реабiлiтацiя хворих похилого вiку з куксами нижнiх кiнцiвок [Текст] / Р. В. Андрухова [и др.] // Ортопедия, травматол. и протезир. - 2004. - N 3. - С. 55-59 . - ISSN 0030-5987
Перевод заглавия: Особенности контингента и реабилитация больных пожилого возраста с культями нижних конечностей
Аннотация: Изучено клинико-функциональное состояние 192 больных пожилого возраста с культями нижних конечностей. Выявлены особенности контингента: высокая патологическая пораженность, наличие большого количества сопутствующих заболеваний, сниженные компенсаторные возможности. Обоснована необходимость индивидуальной реабилитации и показаны методы и средства ее проведения. Украiнський НДI протезування, протезобудування I вiдновлення працездатностi, Харкiв. Библ. 11

ГРНТИ	34.39.51

ВИНИТИ 341.39.51.29
Рубрики: ПОЖИЛОЙ ВОЗРАСТ
БОЛЕЗНИ
НИЖНИЕ КОНЕЧНОСТИ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Андрухова, Р.В.; Дондорева, I.С.; Зайцев, М.В.; Недiлько, Ю.I.; Кишкар, О.В.; Михайлова, Е.О.; Пономарьова, Г.В.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 06.03-04Б3.65

Биосинтез субтилизиноподобных протеиназ Bacillus pumilus КММ 62 [Текст] / Е. О. Михайлова [и др.] // Постгеномная эра в биологии и проблемы биотехнологии: Материалы научно-практической конференции, Казань, 17-18 июня, 2004. - М., 2004. - С. 119-123 . - ISBN 5-93165-146-2
Аннотация: В культуральной жидкости Bacillus pumilus KMM 62 обнаружена субтилизиноподобная протеиназа. Динамика биосинтеза фермента характеризуется двумя пулами протеолитической активности - на 24-й и 48-й часы роста культуры. Разработана среда для максимальной продукции ферментов, содержащая 50 г/л пептона и 0,3 г/л неорганического фосфата. Россия, Казанский гос. ун-т. Библ. 5

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: BACILLUS PUMILUS (BACT.)
ШТАММ KMM 62
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
УСЛОВИЯ
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
ОПТИМИЗАЦИЯ СОСТАВА
ПРОТЕИНАЗЫ
СУБТИПИЗИНПОДОБНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
БИОСИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Михайлова, Е.О.; Маликова, Л.А.; Сабирова, А.Р.; Марданова, А.М.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 06.05-04Б3.52

Влияние D[1]-факторов на рост культуры и продукцию субтилизина рекомбинантным штаммом Bacillus subtilis [Текст] / Е. О. Михайлова [и др.] // Постгеномная эра в биологии и проблемы биотехнологии: Материалы научно-практической конференции, Казань, 17-18 июня, 2004. - М., 2004. - С. 124-128 . - ISBN 5-93165-146-2
Аннотация: Продемонстрировано ингибирующее действие d[1]-факторов на внеклеточную активность сериновых протеиназ B. subtilis SB20-36. В литературе имеются данные о влиянии алкилоксибензолов на свойства и функцию клеточных мембран. Можно предположить, что влияние изученных d[1]-факторов на продукцию сериновых протеинах и на рост культуры обусловлено взаимодействием этих соединений с компонентами поверхностных структур бактериальной клетки. Тормозящий эффект зависит как от структуры соединения, так и его концентрации. Было показано, что в бактериальной культуре B. subtilis SB20-36 уровень синтеза протеолитических ферментов значительно подавляется большими концентрациями d[1], малые концентрации либо слабо подавляют, либо даже немного стимулируют. В то же время значительного влияния на рост культуры эти соединения не оказывали. Выявлено, что гексилрезорцинол и тирозол оказывали существенно большее ингибирующее действие на продукцию субтилизинов по сравнению с метилрезорцинолом, что коррелирует с данными о возрастании влияния на функциональную активность мембран d[1]-факторов с более гидрофобными свойствами. С другой стороны, влияние d[1]-факторов на уровень внеклеточной протеолитической активности может объясняться и неспецифическим торможением активности ферментов этими соединениями. Ранее было показано, что d[1]-факторы могут функционировать как низкомолекулярные естественные модификаторы и изменять структуру белковых макромолекул, что, в свою очередь, может приводить к неспецифическому ингибированию каталитической активности ферментов, в том числе протеиназ

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
РЕКОМБИНАНТНЫЙ ШТАММ SB20-36
ОСОБЕННОСТИ РОСТА
СУБТИЛИЗИН
ПРОДУКЦИЯ
D[1]-ФАКТОРЫ
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Михайлова, Е.О.; Маликова, Л.А.; Феоктистова, Н.В.; Марданова, А.М.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 06.06-04Б3.60

Михайлова, Е. О.
Биосинтез субтилизиноподобной сериновой протеиназы B. intermedius рекомбинантным штаммом B. subtilis AJ73 [Текст] / Е. О. Михайлова, Ю. М. Кириллова, М. Р. Шарипова // Тезисы Всероссийской Молодежной школы-конференции "Актуальные аспекты современной микробиологии", Москва, 1-3 нояб., 2005. - М., 2005. - С. 97-98 . - ISBN 5-317-01443-3

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
СУБТИЛИЗИНОПОДОБНАЯ СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
BACILLUS INTERMEDIUS
ОСОБЕННОСТИ БИОСИНТЕЗА
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
РЕКОМБИНАНТНЫЙ ШТАММ AJ73
ПРОДУЦЕНТ СУБТИЛИЗИНОПОДОБНОЙ СЕРИНОВОЙ ПРОТЕИНАЗЫ

Доп.точки доступа:
Кириллова, Ю.М.; Шарипова, М.Р.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 07.04-04Б2.40

Условия роста культуры и биосинтеза субтилизиноподобной сериновой протеиназы Bacillus intermedius рекомбинантным штаммом Bacillus Subtilis [Текст] / Ю. М. Кириллова [и др.] // Микробиология. - 2006. - Т. 75, N 2. - С. 172-178 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Изучено влияние факторов среды культивирования на рост и эффективность продукции субтилизиноподобной сериновой протеиназы Bacillus intermedius рекомбинантным штаммом Bacillus subtilis AJ73 (pCS9). Накопление фермента в культуральной жидкости достигало максимального значения на 28 и 48 ч роста и в обоих случаях зависело от состава питательной среды. В многофакторных экспериментах установлено оптимальное соотношение конц-ий основных компонентов питательной среды (пептона и неорг. фосфата) для биосинтеза субтилизиноподобной протеиназы на 28 и 48 ч роста. Сложные орг. субстраты казеин (0.5-1%) и желатин (0.5-1%), а также дрожжевой экстракт (0.5%) стимулировали продукцию субтилизиноподобной протеиназы рекомбинантным штаммом B. subtilis. Изучение динамики спорообразования рекомбинантного штамма позволило установить, что образование протеиназы на 28 ч культивирования соответствует стадии инициации споруляции, а на 48 ч - завершающим стадиям формирования эндоспоры (V-VII стадиями споруляции). Россия, Казанский гос. ун-т, Казань. Библ. 18

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
СУБТИЛИЗИНОПОДОБНАЯ СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
УСЛОВИЯ БИОСИНТЕЗА
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ШТАММЫ

Доп.точки доступа:
Кириллова, Ю.М.; Михайлова, Е.О.; Балабан, Н.П.; Марданова, А.М.; Руденская, Г.Н.; Костров, С.В.; Шарипова, М.Р.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 07.04-04Б2.41

Особенности биосинтеза субтилизиноподобной сериновой протеиназы Bacillus intermedius рекомбинантным штаммом Bacillus subtilis [Текст] / Ю. М. Кириллов [и др.] // Микробиология. - 2006. - Т. 75, N 2. - С. 179-185 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Исследовано влияние условий культивирования рекомбинантного штамма Bacillus subtilis AJ73 (pCS9), несущего ген субтилизиноподобной сериновой протеиназы Bacillus intermedius на мультикопийной плазмиде, на эффективность продукции фермента в стационарной фазе. Биосинтез протеиназы в поздней стационарной фазе (48 ч) не подавлялся глюкозой, в отличие от фермента, секретируемого в начале стационарной фазы роста (28 ч). Степень ингибирующего воздействия других моно- и дисахаридов на синтез протеиназы выражена в меньшей степени. При добавлении в среду казаминовых к-т в кач-ве дополнительного источника азота и углерода показано стимулирующее синтез экзофермента действие при использовании в конц-иях от 0.1 до 1%. Индивидуальные аминокислоты (цистеин, аспарагин, глутамин, триптофан, гистидин и глутамат) стимулировали биосинтез протеиназы (на 25-30%), тогда как валин, лейцин, аланин и аспартат не влияли или незначительно ингибировали продукцию фермента. Этот эффект снижался в поздней стационарной фазе. При исследовании влияния двухвалентных металлов на продукцию фермента рекомбинантным штаммом обнаружено стимулирующее действие (20-60%) ионов Ca{2+}, Mg{2+} и Mn{2+} в поздней стационарной фазе, и отсутствие эффекта в ранней стационарной фазе. Т. обр., выявлены различия в биосинтезе субтилизиноподобной протеиназы на ранней и поздней стационарной фазе роста рекомбинантного штамма B. subtilis. Россия, Казанский гос. ун-т, Казань

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ШТАММЫ
УСЛОВИЯ КУЛЬТИВИРОВАНИЯ
ФАЗЫ РОСТА
КАТИОНЫ МЕТАЛЛОВ
ВЛИЯНИЕ
ПРОТЕИНАЗЫ
СУБТИЛИЗИНОПОДОБНАЯ СЕРИНОВАЯ
БИОСИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Кириллов, Ю.М.; Михайлова, Е.О.; Балабан, Н.П.; Марданова, А.М.; Каюмов, А.Р.; Руденская, Г.Н.; Костров, С.В.; Шарипова, М.Р.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 07.08-04Б3.39

Особенности биосинтеза субтилизиноподобной сериновой протеиназы Bacillus intermedius рекомбинантным штаммом Bacillus subtilis [Текст] / Ю. М. Кириллов [и др.] // Микробиология. - 2006. - Т. 75, N 2. - С. 179-185 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Исследовано влияние условий культивирования рекомбинантного штамма Bacillus subtilis AJ73 (pCS9), несущего ген субтилизиноподобной сериновой протеиназы Bacillus intermedius на мультикопийной плазмиде, на эффективность продукции фермента в стационарной фазе. Биосинтез протеиназы в поздней стационарной фазе (48 ч) не подавлялся глюкозой, в отличие от фермента, секретируемого в начале стационарной фазы роста (28 ч). Степень ингибирующего воздействия других моно- и дисахаридов на синтез протеиназы выражена в меньшей степени. При добавлении в среду казаминовых к-т в кач-ве дополнительного источника азота и углерода показано стимулирующее синтез экзофермента действие при использовании в конц-иях от 0.1 до 1%. Индивидуальные аминокислоты (цистеин, аспарагин, глутамин, триптофан, гистидин и глутамат) стимулировали биосинтез протеиназы (на 25-30%), тогда как валин, лейцин, аланин и аспартат не влияли или незначительно ингибировали продукцию фермента. Этот эффект снижался в поздней стационарной фазе. При исследовании влияния двухвалентных металлов на продукцию фермента рекомбинантным штаммом обнаружено стимулирующее действие (20-60%) ионов Ca{2+}, Mg{2+} и Mn{2+} в поздней стационарной фазе, и отсутствие эффекта в ранней стационарной фазе. Т. обр., выявлены различия в биосинтезе субтилизиноподобной протеиназы на ранней и поздней стационарной фазе роста рекомбинантного штамма B. subtilis. Россия, Казанский гос. ун-т, Казань

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ШТАММЫ
УСЛОВИЯ КУЛЬТИВИРОВАНИЯ
ФАЗЫ РОСТА
КАТИОНЫ МЕТАЛЛОВ
ВЛИЯНИЕ
ПРОТЕИНАЗЫ
СУБТИЛИЗИНОПОДОБНАЯ СЕРИНОВАЯ
БИОСИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Кириллов, Ю.М.; Михайлова, Е.О.; Балабан, Н.П.; Марданова, А.М.; Каюмов, А.Р.; Руденская, Г.Н.; Костров, С.В.; Шарипова, М.Р.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 07.08-04Б3.40

Условия роста культуры и биосинтеза субтилизиноподобной сериновой протеиназы Bacillus intermedius рекомбинантным штаммом Bacillus Subtilis [Текст] / Ю. М. Кириллова [и др.] // Микробиология. - 2006. - Т. 75, N 2. - С. 172-178 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Изучено влияние факторов среды культивирования на рост и эффективность продукции субтилизиноподобной сериновой протеиназы Bacillus intermedius рекомбинантным штаммом Bacillus subtilis AJ73 (pCS9). Накопление фермента в культуральной жидкости достигало максимального значения на 28 и 48 ч роста и в обоих случаях зависело от состава питательной среды. В многофакторных экспериментах установлено оптимальное соотношение конц-ий основных компонентов питательной среды (пептона и неорг. фосфата) для биосинтеза субтилизиноподобной протеиназы на 28 и 48 ч роста. Сложные орг. субстраты казеин (0.5-1%) и желатин (0.5-1%), а также дрожжевой экстракт (0.5%) стимулировали продукцию субтилизиноподобной протеиназы рекомбинантным штаммом B. subtilis. Изучение динамики спорообразования рекомбинантного штамма позволило установить, что образование протеиназы на 28 ч культивирования соответствует стадии инициации споруляции, а на 48 ч - завершающим стадиям формирования эндоспоры (V-VII стадиями споруляции). Россия, Казанский гос. ун-т, Казань. Библ. 18

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
СУБТИЛИЗИНОПОДОБНАЯ СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА
УСЛОВИЯ БИОСИНТЕЗА
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ШТАММЫ

Доп.точки доступа:
Кириллова, Ю.М.; Михайлова, Е.О.; Балабан, Н.П.; Марданова, А.М.; Руденская, Г.Н.; Костров, С.В.; Шарипова, М.Р.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 07.08-04Б3.52

Михайлова, Е. О.
Биосинтез внеклеточных сериновых протеиназ Bacillus pumilis [Текст] / Е. О. Михайлова, О. М. Суетина, А. М. Марданова // Материалы научной конференции "Постгеномная эра в биологии и проблемы биотехнологии", Казань, 17-18 июня, 2004. - М., 2004. - С. 57-58 . - ISBN 5-317-01030-6
Аннотация: Изучали закономерности биосинтеза внеклеточных сериновых протеиназ, секретируемых Bacillus pumilis. Показано, что клетки B. pumilis синтезируют сериновые пиротеиназы: субтилизинодопобные ферменты, активные в отношении хромогенного субстрата Z-Ala-Ala-Leu-pNa, и глутамилэндопептидазу, активную в отношении Z-Glu-pNa. Разработана оптимальная среда для эффективной продукции субтилизиноподобных протеиназ и глутамилэндопептидазы B. pumilis. Исследование динамики роста культуры и накопления ферментов показало, что максимальный биосинтез протеиназ, относящиеся к классу субтилизинподобных ферментов наблюдается в культуральной жидкости на 24 час (пик 1) и 46-48 часы роста (пик 2). Глутамилэндопептидаза обнаруживается в культуральной жидкости в незначительных количествах с 14 часа роста культуры и достигает своего максимума на 30 час. С помощью ионообменной хроматографии на КМ-целлюлозе и MonoS получены гомогенные препараты субтилизинподобной протеиназы и глутамилэндопептидазы. Методом электрофореза в ПААГ в присутствии SDS-Na установлено, что молекулярная масса субтилизинподобного фермента равна 30 кД, а глутамилэндопептидазы - 25 кД. Выделенные ферменты B. pumilis по характеру биосинтеза и молекулярной массе близки к раннее описанным внеклеточным протеиназам B. intermedius 3-19. Россия, Казанский гос. ун-т

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: BACILLUS PUMILIS (BACT.)
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
УСЛОВИЯ
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
ОПТИМИЗАЦИЯ СОСТАВА
СЕРИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ЗАКОНОМЕРНОСТИ БИОСИНТЕЗА

Доп.точки доступа:
Суетина, О.М.; Марданова, А.М.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 07.08-04Б3.53

Михайлова, Е. О.
Внеклеточные протеиназы Bacillus pumilis [Текст] / Е. О. Михайлова, О. М. Суетина, Т. С. Тимофеева // Материалы научной конференции "Постгеномная эра в биологии и проблемы биотехнологии", Казань, 17-18 июня, 2004. - М., 2004. - С. 58-60 . - ISBN 5-317-01030-6
Аннотация: Изучали закономерности биосинтеза субтилизинов, секретируемых Bacillus pumilis. С помощью хромогенных субстратов в культуральной жидкости B. pumilis были обнаружены 2 сериновые протеиназы: субтилизин, активный в отношении хромогенного субстрата Z-Ala-Ala-Leu-pNa, и глутамилэндопептидаза, активная в отношении Z-Glu-pNa. Протеиназы, относящиеся к классу субтилизинов, появляются в культуральной жидкости на 24 час (субтилизин 1) и 46-48 часы рота (субтилизин 2). Глутамилэндопептидаза обнаруживается в культуральной жидкости в незначительных количествах с 14 часа роста культуры и достигает своего максимума на 30 час. Подобран оптимальный состав среды для эффективной продукции субтилизинов 1 и 2 B. pumilis. С помощью ионообменной хроматографии на КМ-целлюлозе и MonoS получены гомогенные препараты субтилизина 2 и глутамилэндопептидазы. Методом электрофореза в ПААГ в присутствии SDS-Na установлено, что молекулярная масса субтилизина 2 равна 30 кД, а глутамилэндопептидазы -- 26 кД. Выделенные ферменты B. pumilis по характеру биосинтеза и молекулярной массе близки к ранее описанным внеклеточным протеиназам B. intermedius 3-19. Россия, Казанский гос. ун-т

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: BACILLUS PUMILIS (BACT.)
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
УСЛОВИЯ
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
ОПТИМИЗАЦИЯ СОСТАВА
ПРОТЕИНАЗЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
БИОСИНТЕЗ
СУБТИЛИЗИНЫ

Доп.точки доступа:
Суетина, О.М.; Тимофеева, Т.С.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 09.01-04Б3.56Д

Михайлова, Е. О.
Субтилизиноподобная протеиназа Bacillus intermedius, секретируемая рекомбинантым штаммом Bacillus subtilis на разных фазах роста [Текст] : автореф. Дис. на соиск. уч. степ. канд. биол. наук / Е. О. Михайлова ; Казан. гос. ун-т, Казань. - Казань, 2007. - 24 с. : ил.
Аннотация: Впервые выделена и охарактеризована внеклеточная субтилизиноподобная протеиназа B. intermedius, соответствующая разным стадиям роста рекомбинантного штамма B. subtilis. Проведена сравнительная характеристика свойств протеиназы, секретируемой бациллами в начале и конце стационарной фазы. Установлено, что, обладая идентичной аминокислотной последовательностью, ферменты различаются по каталитическим свойствам. Получены приоритетные данные о способности протеиназы, секретируемой в позднюю стационарную фазу, образовывать димеры. Предполагается, что ведущая роль в формировании димеров принадлежит ионам кальция в кальций-связывающих центрах на поверхности белковой глобулы. На основании аминокислотной последовательности протеиназы предложена модель третичной структуры

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
СУБТИЛИЗИНОПОДОБНАЯ ПРОТЕИНАЗА
BACILLUS INTERMEDIUS
ПОЛУЧЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
РЕКОМБИНАНТНЫЙ ШТАММ - ПРОДУЦЕНТ

Доп.точки доступа:
Казан. гос. ун-т, Казань
Свободных экз. нет

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 12.11-04Б4.152

Каюмов, А. Р.
Анализ первичной структуры белковых токсинов патогенных микроорганизмов [Текст] / А. Р. Каюмов, М. И. Богачев, Е. О. Михайлова // Современные проблемы водной токсикологии. - Петрозаводск, 2011. - С. 73-76 . - ISBN 978-5-8021-1255-7

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: ПАТОГЕННЫЕ МИКРООРГАНИЗМЫ
ТОКСИНЫ
СТРУКТУРА
АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Богачев, М.И.; Михайлова, Е.О.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 12.12-04Т4.201

Каюмов, А. Р.
Анализ первичной структуры белковых токсинов патогенных микроорганизмов [Текст] / А. Р. Каюмов, М. И. Богачев, Е. О. Михайлова // Современные проблемы водной токсикологии. - Петрозаводск, 2011. - С. 73-76 . - ISBN 978-5-8021-1255-7

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.15.02
Рубрики: ПАТОГЕННЫЕ МИКРООРГАНИЗМЫ
ТОКСИНЫ
СТРУКТУРА
АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Богачев, М.И.; Михайлова, Е.О.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 13.10-04Б3.163

АНАЛИЗ ВЛИЯНИЯ БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНЫХ ВЕЩЕСТВ НА РОСТ АНАЭРОБНЫХ МИКРООРГАНИЗМОВ АКТИВНОГО ИЛА [Текст] / А. И. Хисамова [и др.] // Вестн. Казан. технол. ун-та. - 2013. - Т. 16, N 10. - С. 201-203 . - ISSN 1998-7072
Аннотация: Исследовано влияние гуминового препарата и мелафена на биоценоз анаэробных микроорганизмов активного ила. Выявлена способность гуминового препарата и мелафена оказывать различное воздействие на рост микроорганизмов анаэробного ила в зависимости от концентрации и стадии роста, а также подобраны оптимальные концентрации гуминового препарата 10{-1} г/л, мелафена - 10{-6} мг/л, которые способствуют более интенсивному росту микроорганизмов

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.21
Рубрики: СТОЧНЫЕ ВОДЫ
БИОЛОГИЧЕСКАЯ ОЧИСТКА
АКТИВНЫЙ ИЛ
МИКРООРГАНИЗМЫ
АНАЭРОБНЫЕ МИКРООРГАНИЗМЫ
ОСОБЕННОСТИ РОСТА
БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНЫЕ ВЕЩЕСТВА
ВЛИЯНИЕ
МЕЛАФЕН
ГУМИНОВЫЕ ПРЕПАРАТЫ

Доп.точки доступа:
Хисамова, А.И.; Югина, Н.А.; Михайлова, Е.О.; Шулаев, М.В.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 13.10-04А3.13

СТАТИСТИЧЕСКАЯ МОДЕЛЬ ВОЗДЕЙСТВИЯ ОСНОВНЫХ МУТАГЕННЫХ ФАКТОРОВ НА БИОСИСТЕМЫ [Текст] / М. И. Богачев [и др.] // Вестн. Казан. технол. ун-та. - 2013. - Т. 16, N 10. - С. 179-181 . - ISSN 1998-7072
Аннотация: Предложена статистическая модель мутационных изменений в последовательности ДНК при воздействии типичных мутагенных факторов с учетом процессов точечной мутации, интронизации, экзонизации, вставки и удаления мобильных генетических элементов. Выполнено математическое моделирование указанных процессов для организмов различного уровня эволюционного развития

ГРНТИ	34.03.23

ВИНИТИ 341.03.23.09.11
Рубрики: МАТЕМАТИЧЕСКАЯ МОДЕЛЬ
МУТАЦИОННЫЕ ИЗМЕНЕНИЯ
ОРГАНИЗМЫ
УРОВЕНЬ ЭВОЛЮЦИОННОГО РАЗВИТИЯ

Доп.точки доступа:
Богачев, М.И.; Каюмов, А.Р.; Маркелов, О.А.; Михайлова, Е.О.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 14.02-04Б2.65

ВЛИЯНИЕ КЛЕТОЧНОЙ МАГНЕТИЗАЦИИ НА РОСТ И ФИЗИОЛОГИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ БАЦИЛЛ [Текст] / А. И. Ахметова [и др.] // Вестн. Казан. технол. ун-та. - 2013. - Т. 16, N 19. - С. 203-206 . - ISSN 1998-7072
Аннотация: Почвенные микроорганизмы способны утилизировать нерастворимые конгломераты почвы в окружающей среде с помощью ферментов гидролиза. Среди них есть бактерии, способные переводить фосфор в составе нерастворимых соединений в доступное для растений состояние путем растворения неорганических фосфатов или минерализации органического фосфора. Исследования с использованием магнитных наночастиц позволили установить, что наноматериалы не оказывают влияния на жизнеспособность, профиль роста, основные физиолого-биохимические свойства клеток бацилл. Иммобилизованные бактерии сохраняют способность расщеплять труднодоступные соединения почвы, но магнетизация влияет на морфологию клеток и колоний

ГРНТИ	34.27.19

ВИНИТИ 341.27.19.13.09
Рубрики: ПОЧВЕННЫЕ МИКРООРГАНИЗМЫ
БАЦИЛЛЫ
ФИЗИОЛОГИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ
ПРОФИЛЬ РОСТА
ЖИЗНЕСПОСОБНОСТЬ
КЛЕТОЧНАЯ МАГНЕТИЗАЦИЯ
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Ахметова, А.И.; Михайлова, Е.О.; Фахруллин, Р.Ф.; Шарипова, М.Р.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 14.02-04Б2.150

ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ ШТАММОВ SERRATIA MARCESCENS К ПЕРЕКИСИ ВОДОРОДА [Текст] / А. М. Марданова [и др.] // Вестн. Казан. технол. ун-та. - 2013. - Т. 16, N 19. - С. 215-218 . - ISSN 1998-7072
Аннотация: Проведен биоинформационный анализ генома Serratia marcescens с целью поиска и идентификации гомологов генов каталаз и пероксидаз Escherichia coli и Salmonella Typhimurium. Было показано, что в геноме S.marcescens, аналогично геному E.coli, присутствуют каталазы KatE и KatG, но не KatN. Однако, в отличие от E.coli у S.marcescens отсутствует пероксидаза AhpC, но присутствует пероксидаза TsaA, гомологичная соответствующей пероксидазе S.Typhimurium. Проведен анализ устойчивости разных штаммов S.marcescens к перекиси водорода и показано, что инактивация генов внеклеточной нуклеазы и системы рестрикции приводит к повышению чувствительности бактерий к активным формам кислорода

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕНЫ КАТАЛАЗ
ГЕНЫ ПЕРОКСИДАЗ
ПОИСК
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
SERRATIA MARCESCENS (BACT.)
ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
ПЕРЕКИСЬ ВОДОРОДА

Доп.точки доступа:
Марданова, А.М.; Низамутдинова, Э.Х.; Ширшикова, Т.В.; Камалетдинова, Л.Х.; Михайлова, Е.О.; Шарипова, М.Р.; Богомольная, Л.М.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 14.02-04Б3.24

ПРОТЕОЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ БАКТЕРИЙ ТРИБЫ PROTEEAE [Текст] / Н. М. Замалютдинова [и др.] // Вестн. Казан. технол. ун-та. - 2013. - Т. 16, N 10. - С. 191-194 . - ISSN 1998-7072
Аннотация: Микробиологическими и молекулярно-биологическими методами идентифицированы бактерии трех родов энтеробактерий - Proteus, Morganella, Providencia. С использованием различных белковых субстратов исследована вне- и внутриклеточная протеолитическая активность этих штаммов. Proteus mirabilis обладает высокой внеклеточной протеолитической активностью. В клеточных экстрактах Morgannella и Providencia обнаружены внутриклеточные протеиназы расщепляющие желатин

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: БЕЛКИ
БЕЛКИ-СУБСТРАТЫ
ЭНТЕРОБАКТЕРИИ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ВНЕКЛЕТОЧНАЯ И ВНУТРИКЛЕТОЧНАЯ АКТИВНОСТЬ
PROTEUS
MORGANELLA

Доп.точки доступа:
Замалютдинова, Н.М.; Галиева, И.Р.; Арапова, А.О.; Михайлова, Е.О.; Шарипова, М.Р.; Марданова, А.М.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 14.02-04Б4.181

ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ ШТАММОВ SERRATIA MARCESCENS К ПЕРЕКИСИ ВОДОРОДА [Текст] / А. М. Марданова [и др.] // Вестн. Казан. технол. ун-та. - 2013. - Т. 16, N 19. - С. 215-218 . - ISSN 1998-7072
Аннотация: Проведен биоинформационный анализ генома Serratia marcescens с целью поиска и идентификации гомологов генов каталаз и пероксидаз Escherichia coli и Salmonella Typhimurium. Было показано, что в геноме S.marcescens, аналогично геному E.coli, присутствуют каталазы KatE и KatG, но не KatN. Однако, в отличие от E.coli у S.marcescens отсутствует пероксидаза AhpC, но присутствует пероксидаза TsaA, гомологичная соответствующей пероксидазе S.Typhimurium. Проведен анализ устойчивости разных штаммов S.marcescens к перекиси водорода и показано, что инактивация генов внеклеточной нуклеазы и системы рестрикции приводит к повышению чувствительности бактерий к активным формам кислорода

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.25.07
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕНЫ КАТАЛАЗ
ГЕНЫ ПЕРОКСИДАЗ
ПОИСК
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
SERRATIA MARCESCENS (BACT.)
ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
ПЕРЕКИСЬ ВОДОРОДА

Доп.точки доступа:
Марданова, А.М.; Низамутдинова, Э.Х.; Ширшикова, Т.В.; Камалетдинова, Л.Х.; Михайлова, Е.О.; Шарипова, М.Р.; Богомольная, Л.М.

1-20 21-29

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска