СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=CONUS<.>)

Общее количество найденных документов : 148
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 95.11-04И1.189

Spengler, H. A.
Comparative external morphology of the Conus osphradium (Mollusca: Gastropoda) [Text] / H. A. Spengler, A. J. Kohn // J. Zool. - 1995. - Vol. 235, N 3. - P439-453 . - ISSN 0952-8369
Перевод заглавия: Сравнительная внешняя морфология осфрадия [видов рода] Conus
Аннотация: У видов р. Conus осфрадий больше и более сложного строения, чем у др. переднежаберных. Исследовали осфрадии 22 видов. Оценивали 6 количественных х-к: площадь органа; отношение ширины к длине; степень изогнутости; ориентация относительно передне-задней оси животного; плотность сенсорных листков; число пальцевидных гребней на сенсорных листках. В 85% из сравненных пар видов они различаются по меньшей мере по 1 х-ке. Др. виды существенно дифференцированы с помощью многофакторного дискриминантного анализа. Размер осфрадия по отношению к размерам тела значительно варьирует в зависимости от типа биотопа, а число пальцевидных гребней варьирует в зависимости от типа пищи. Прочие х-ки не зависят от экологических условий и могут быть использованы при филогенетических реконструкциях. США, Dep. of Zool., Univ. of Washington, Seattle. Библ. 30.

ГРНТИ	34.33.15

ВИНИТИ 341.33.15.35.09.09.09
Рубрики: ПЕРЕДНЕЖАБЕРНЫЕ
CONUS (PROS.)
ОСФРАДИЙ
МОРФОЛОГИЯ

Доп.точки доступа:
Kohn, A.J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.12-04Т4.176

Conodipine-M, a novel phospholipase A[2] isolated from the venom of the marine snail Conus magus [Text] / J.Michael McIntosh [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 8. - P3518-3526 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Новая фосфолипаза A2, изолированная из яда морской улитки Conus magnus, - конодипин-M
Аннотация: Из яда C. magnus выделен конодипин-M (13,6 кД), образованный двумя полипептидными цепями, соединенными S-S-связями. Гомология аминокислотной последовательности конодипина-M и др. фосфолипаз A2 отсутствует или слабо выражена, несмотря на сходство конодипина с фосфолипазой A2 14 кД из яда змеи и из поджелудочной железы; новая фосфолипаза лишена выраженной активности фосфолипазы A1, диацилглицерол-липазы, триацилглицерол-липазы или лизофосфолипазы. Конодипин-M прочно связывается с везикулами из 1,2-димиристоил-sn-глицеро-3-фосфометанола и гидролизует последний. Конодипин-M одинаково взаимодействует с фосфолипидами, содержащими насыщенные и ненасыщенные жирные кислоты в положении sn=2; эффективными ингибиторами конодипина-M служат линолеил-амид и фосфолипидный аналог с sn-2-алкилфосфоновой группой. США, Dep. Biol., Univ. Utah, Salf Lake City, UT, 84112. Библ. 67

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.21
Рубрики: ФОСФОЛИПАЗА A[2]
КОНОДИПИН-M
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВО
ЯД МОРСКОЙ УЛИТКИ
CONUS MAGNUS

Доп.точки доступа:
McIntosh, J.Michael; Ghomashchi, Farideh; Gelb, Michael H.; Dooley, David J.; Stoehr, Sally J.; Giordani, Anne B.; Naisbitt, Scott R.; Olivera, Baldomero M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.04-04Т4.122

Solution structure of 'омега'-conotoxin MVIIC, a high affinity ligand of P-type calcium channels, using {1}H NMR spectroscopy and complete relaxation matrix analysis [Text] / Shauna Farr-Jones [et al.] // J. Mol. Biol. - 1995. - Vol. 248, N 1. - P106-124 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Определение структуры 'омега'-конотоксина MVIIC, лиганда кальциевых каналов P-типа с высокой константой связывания, методом {1}H-ЯМР и на основе анализа полной релаксационной матрицы
Аннотация: We have determined the solution structure of the 'омега'-conotoxin MVIIC from Conus magus by {1}H NMR. This conopeptide preferentially blocks P and Q type Ca{2+} currents by binding with high affinity to voltage-sensitive Ca{2+} channels in neurons. This 26 residue peptide with three disulfide bonds was chemically synthesized and refolded for NMR structural studies. The {1}H NMR NOESY spectrum of this peptide was completely assigned, with stereospecific assignments made for 12 of the 'бета' prochiral centers. Complete relaxation matrix analysis using MARDIGRAS was used to obtain initial interproton distances from peak intensities. The correlation time necessary for these calculations was determined by measuring {13}C relaxation times using inversely detected natural abundance spectra. Distances were input to DG, which provided 15 starting structures which were then subjected to restrained molecular dynamics calculations using SANDER with the AMBER 91 force field in vacuo. {1}H-{1}H vicinal coupling constants were obtained using a combination of line fitting of both E. COSY and NOESY spectra and used to generate angle restraints that were included explicitly in the restrained molecular dynamics calculations. The final set of the 15 best structures had a backbone rmsd of 0.84 A. The ensemble O{1/6} factor calculated by CORMA for the final 15 structures was 11%. The final structure consists of an anti-parallel, triple-stranded 'бета'-sheet, with four turns. In spite of significant differences in amino acid sequence and affinities for calcium channel subtypes, the backbone structure of 'омега'-conotoxin MVIIC is very similar to the previously reported structure of 'омега'-conotoxin GVIA. США, Dep. Pharm. Chem., Univ. Calif., San Francisco, CA 94143-0446. Библ. 93

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.21
Рубрики: КОНОТОКСИН ОМЕГА MVIIC
СТРУКТУРА
ЯМР-{1}H
CONUS MAGNUS

Доп.точки доступа:
Farr-Jones, Shauna; Miljanich, George P.; Nadasdi, Laszlo; Ramachandran, J.; Basus, Vladimir J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.05-04Т4.212

'альфа'-Conotoxin Ei, a new nicotinic acetylcholine receptor antagonist with novel selectivity [Text] / Jennifer S. Martinez [et al.] // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 44. - P14519-14526 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: 'альфа'-Конотоксин E1, новый антагонист никотиновых холинорецепторов с новой селективностью
Аннотация: Из яда Conus ermineus выделили новый 18-членный 'альфа'-конотоксин, отличающийся по последовательности (Arg-Asp-Hyp-Cys-Cys-Tyr-His-Pro-Thr-Cys-Asn-Met-Ser-Asn-Pro-Gln- Ile-Cys-NH[2] с дисульфидными мостиками между Cys4-Cys10 и Cys5-Cys18) от ранее известных 'альфа'-конотоксинов и получивший название 'альфа'-конотоксин E1. При взаимодействии с никотиновыми холинорецепторами (НХР) электрического органа Torpedo 'альфа'-конотоксин E1, в отличие от других 'альфа'-конотоксинов, селективно связывается с участком на границе 'альфа'/'дельта'-субъединиц. При действии на НХР млекопитающих 'альфа'-конотоксин E1 взаимодействует с участками границы субъединиц 'альфа'/'дельта' и 'альфа'/'гамма' с нек-рым предпочтением к первому, что также отличает его от известных ранее 'альфа'-конотоксинов. США, Dep. Biol., Univ. Utah, Salt Lace City, UT 84112. Библ. 32

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.21
Рубрики: 'АЛЬФА'-КОНОТОКСИН E1
АНТАГОНИСТ
ХОЛИНОРЕЦЕПТОР
НИКОТИНОВЫЙ
ЯДЫ
CONUS

Доп.точки доступа:
Martinez, Jennifer S.; Olivera, Baldomero M.; Gray, William R.; Craig, A.Grey; Groebe, Duncan R.; Abramson, Stewart N.; McIntosh, J.Michael

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.08-04Т4.96

Alterations of voltage-activated sodium current by a novel conotoxin from the venom of Conus gloriamaris [Text] / Arik Hasson [et al.] // J. Neurophysiol. - 1995. - Vol. 73, N 3. - P1295 . - ISSN 0022-3077
Перевод заглавия: Нарушение потенциалоактивируемого натриевого тока новым конотоксином из яда Conus gloriamaris
Аннотация: Добавление 'дельта'-конотоксина-GmVIA(I), изолированного из Conus gloriamaris, к культуре нейронов Aplysia в конц-ии 0,5-0,75 мкМ вызывало повышение их возбудимости и уширение потенциала действия. Влияния I на K{+}- и Ca{2+}-токи не обнаружено. Показано, что в присутствии I инактивация тока Na{+}-канала замедлялась, и величина 'тау' возрастала с 0,47 до 0,86 мс. Сделан вывод об избирательности воздействия I на Na{+}-каналы нейронов моллюсков. Израиль, Hebreu Univ. of Jerusalem, Eilat. Библ. 19

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.21
Рубрики: ЯДЫ МОЛЛЮСКОВ
КОНОТОКСИН
CONUS GLORIAMARIS
НЕЙРОНЫ
ВОЗБУДИМОСТЬ
ПОТЕНЦИАЛ ДЕЙСТВИЯ

Доп.точки доступа:
Hasson, Arik; Shon, Ki-Joon; Olivera, Baldomero M.; Spira, Micha E.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 96.10-04И1.200

Rockel, Dieter.
Deep-water Cones (Gastropoda: Conidae) from the New Caledonia region [Text] / Dieter Rockel, Georges Richard // Mem. Mus. nat. hist. natur. Zool. - 1995. - Vol. 167. - P557-594 . - ISSN 1243-4442
Перевод заглавия: Глубоководные виды рода Conus из района Новой Каледонии
Аннотация: Обзор видов, встречающихся на глубинах 100 м. Фауна состоит из 39 видов, 5 из к-рых - новые для науки, а 18 - новые для региона. Кроме того, 8 видов (представленных единичными особями), не идентифицированы. 10 видов являются эндемиками вод Новой Каледонии. Описания, фотоснимки раковин, координаты точек сбора, синонимика, сведения о распространении. Франция, Dep. Biologie, Univ. de La Rochelle. Библ. 50

ГРНТИ	34.33.15

ВИНИТИ 341.33.15.35.09.09.11
Рубрики: ПЕРЕДНЕЖАБЕРНЫЕ
CONUS (PROS.)
ФАУНА
СИСТЕМАТИКА
НОВЫЕ ТАКСОНЫ
НОВЫЕ НАХОДКИ
НОВАЯ КАЛЕДОНИЯ

Доп.точки доступа:
Richard, Georges

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.12-04Т4.205

A new family of conotoxins that blocks voltage-gated sodium channels [Text] / J.Michael McIntosh [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 28. - P16796-16802 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Новое семейство конотоксинов, блокирующих потенциал-открываемые натриевые каналы
Аннотация: Из Conus marmoreus выделили 2 конотоксина, названные 'омега'O-конотоксинами. Эти 2 пептида (MrVIA и MrVIB) эффективно подавляли натриевую проводимость в нейронах Aplysia. Определили аминокислотную последовательность этих пептидов и провели химический синтез пептида MrVIA. Показали, что функциональная активность синтетического пептида неотличима от активности природного MrVIA. Отмечают отсутствие сходства между аминокислотными последовательностями 'омега'O- и 'омега'-конотоксинами, хотя в последовательностях кДНК, кодирующих предшественников 'омега'O-, 'омега'- и 'дельта'-конотоксинов отмечается значительное сходство. США, Dep. Biol., Univ. Utah, Salt Lake City, UT 84112. Библ. 29

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.21
Рубрики: КОНОТОКСИНЫ
БЛОКИРОВАНИЕ
НАТРИЕВЫЕ КАНАЛЫ
ПОТЕНЦИАЛ-ОТКРЫВАЕМЫЕ
CONUS MARMOREUS

Доп.точки доступа:
McIntosh, J.Michael; Hasson, Arik; Spira, Micha E.; Gray, William R.; Li, Wenqin; Marsh, Maren; Hillyard, David R.; Olivera, Baldomero M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.01-04Я6.403

A new family of conotoxins that blocks voltage-gated sodium channels [Text] / J.Michael McIntosh [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 28. - P16796-16802 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Новое семейство конотоксинов, блокирующих потенциал-открываемые натриевые каналы
Аннотация: Из Conus marmoreus выделили 2 конотоксина, названные 'омега'O-конотоксинами. Эти 2 пептида (MrVIA и MrVIB) эффективно подавляли натриевую проводимость в нейронах Aplysia. Определили аминокислотную последовательность этих пептидов и провели химический синтез пептида MrVIA. Показали, что функциональная активность синтетического пептида неотличима от активности природного MrVIA. Отмечают отсутствие сходства между аминокислотными последовательностями 'омега'O- и 'омега'-конотоксинами, хотя в последовательностях кДНК, кодирующих предшественников 'омега'O-, 'омега'- и 'дельта'-конотоксинов отмечается значительное сходство. США, Dep. Biol., Univ. Utah, Salt Lake City, UT 84112. Библ. 29

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.19
Рубрики: КОНОТОКСИНЫ
БЛОКИРОВАНИЕ
НАТРИЕВЫЕ КАНАЛЫ
ПОТЕНЦИАЛ-ОТКРЫВАЕМЫЕ
CONUS MARMOREUS

Доп.точки доступа:
McIntosh, J.Michael; Hasson, Arik; Spira, Micha E.; Gray, William R.; Li, Wenqin; Marsh, Maren; Hillyard, David R.; Olivera, Baldomero M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 97.10-04Т4.174

Mass spectrometric-based revision of the structure of a cysteinerich peptide toxin the 'гамма'-carboxyglutamic acid, TxVIIA, from the sea snail, Conus textile [Text] / Takemichi Nakamura [et al.] // Sankyo kenkyujo nenpo = Annu. Rept Sankyo Res. Lab. - 1996. - Vol. 48. - P215-216 . - ISSN 1341-741X
Перевод заглавия: Ревизия с помощью масс-спектрометрии обогащенного цистеином пептидного токсина, содержащего 'гамма'-карбоксиглутаминовую кислоту (TxVIIA), из морского моллюска Conus textile
Аннотация: Пересмотрена первичная структура токсина TxVIIA, выделенного ранее из моллюска C. textile. Методами деградации по Эдману и MALDI масс-спектрометрии установлено, что пептид имеет последовательность CGGYSTYC'гамма'VDS'гамма'CCSDNCVRSYCTLF-NH[2] ('гамма'='гамма'-карбокси-Glu). Т. обр. TxVIIA не имеет "необычной" последовательности, а принадлежит к 'омега'- и 'дельта'-конотоксинам. США, Dep. Pharm. Chem., Univ. California, San Francisco

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.21
Рубрики: ТОКСИН МОЛЛЮСКА
ПЕПТИДНЫЙ
ОБОГАЩЕННЫЙ ЦИСТЕИНОМ
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА
РЕВИЗИЯ
МАСС-СПЕКТРОМЕТРИЯ
CONUS TEXTILE

Доп.точки доступа:
Nakamura, Takemichi; Yu, Zhonghua; Fainzilber, Michael; Burlingame, Alma L.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 98.06-04Т4.66

Conantokin-T selectively antagonizes N-methyl-D-aspartate-evoked responses in rat hippocampal slice [Text] / Chiung-Chun Huang [et al.] // Toxicon. - 1997. - Vol. 35, N 3. - P355-363 . - ISSN 0041-0101
Перевод заглавия: Конантокин-Т избирательно антагонизирует с вызываемыми N-метил-D-аспартатом реакциями в срезах гиппокампа крысы
Аннотация: Конантокин-Т (I) - пептидный токсин, выделенный из улитки Conus tulipa. В опытах на срезах гиппокампа крыс Sprague-Dawley показано, что I в конц-ии 1-500 нМ не влиял на характер возбуждающих постсинаптических потенциалов. В конц-ии 10-300 нМ I необратимо снижал амплитуду потенциалов, вызываемых NMDA, на 30-90%. Дальнейшее повышение конц-ии I до 500 нМ не вызывало дополнительного снижения амплитуды потенциала. Преинкубация срезов с DL-2-амино-5-фосфоновалератом (10 мкМ) или с ифенпродилом (20 мкМ) снижала ингибиторный эффект I. Влияния 7-хлоркинуреновой к-ты в конц-ии 1 мкМ на действие I не обнаружено. Считают, что ингибиторное действие I обусловлено его взаимодействием с участками связывания глутамата рецептора NMDA и с участками узнавания полиаминов. КНР, National Cheng-Kung Univ., Tainan, 701 Taiwan. Ил. 4. Библ. 13

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.11.13.13.21
Рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
CONUS TULIPA
КОНАНТОКСИН-Т
ГИППОКАМП
ВОЗБУЖДАЮЩИЕ ПОСТСИНАПТИЧЕСКИЕ ПОТЕНЦИАЛЫ
NMDA

Доп.точки доступа:
Huang, Chiung-Chun; Lyu, Ping-Chiang; Lin, Chao-Hsein; Hsu, Kuei-Sen

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 98.06-04Т4.134

Ackerman, Sandra J.
Reform of the killer snails [Text] / Sandra J. Ackerman ; Trans. Res. Board // Res. Results Dig. - 1996. - N 215. - P5-7
Перевод заглавия: Преобразование моллюсков-убийц
Аннотация: Обзор. Обобщены данные различных исследовательских центров в отношении конотоксинов (КТ), продуцируемых моллюсками Conus. КТ являются одними из самых мелких кодируемых генами пептидов и они доступны лишь в очень небольших кол-вах. Специальная техника для наработки КТ, называемая "доение", разрабатывается в Университете шт. Юта (Солт-Лейк-Сити, США). Поскольку каждая порция яда, получаемая в результате "доения" (0,5 мкл), может содержать 100 различных токсинов, то идентификация столь небольших кол-в каждого токсина обычными химическими методами невозможна. В Ин-те биологических исследований Солка (Сан Диего, США) изучается структура КТ с использованием лазерного десорбционного масс-спектрометра (MALDI). Осуществлен химический синтез молекулы КТ. Молекулы КТ состоят всего из 10-30 аминокислотных остатков. Для получения биологической активности молекул КТ необходимо воспроизведение их вторичной структуры, что достигается введением дисульфидных мостиков. В настоящее время один из КТ, SNK-111, выделенный из Conus magus, проходит фазу 3 клинических испытаний в 50 медицинских центрах, показан значительный аналгезирующий эффект даже у больных, к-рым не помогают большие дозы морфина. Обнаружен терапевтический эффект пептида из C. radiatus в лечении эпилепсии в опытах на животных

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.21
Рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
ЯДЫ МОЛЛЮСКОВ
CONUS
КОНОТОКСИН
СТРУКТУРА
ФИЗИОЛОГИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
АНАЛГЕЗИРУЮЩЕЕ ДЕЙСТВИЕ

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 98.06-04Т4.135

A novel post-translational modification involving bromination of tryptophan. Identification of the residue, L-6-bromotryptophan , in peptides from Conus imperialis and Conus radiatus venom [Text] / A.Grey Craig [et al.] // J. Biol. Chem. - 1997. - Vol. 272, N 8. - P4689-4698 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Новая посттрансляционная модификация с участием бромирования триптофана. Идентификация остатка L-6-бромтриптофана в пептидах из ядов Conus imperialis и Conus radiatus
Аннотация: Описана ранее неизвестная посттрансляционная модификация остатков триптофана путем их галогенирования. Бромтриптофановые остатки обнаружены в пептидах из яда хищных моллюсков рода Conus - гептапептиде из яда C. imperialis (слабо влияет на поведение мыши) и в пептиде из 33 остатков из яда C. radiatus (вызывает сонное состояние у мыши). Определены последовательности этих пептидов и положение в них бромированных остатков. Показано, что бромированные остатки являются L-6-бромтриптофаном. США, 201 South Biol., Univ. Utah, Salt Lake City, UT 84112. Библ. 76

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.21
Рубрики: ПЕПТИДЫ
БРОМТРИПТОФАНОВЫЕ ОСТАТКИ
ЯДЫ МОЛЛЮСКОВ
CONUS IMPERIALIS
CONUS RADIATUS

Доп.точки доступа:
Craig, A.Grey; Jimenez, Elsie C.; Dykert, John; Nielsen, David B.; Gulyas, Joseph; Abogadie, Fe C.; Porter, John; Rivier, Jean E.; Cruz, Lourdes J.; Olivera, Baldomero M.; McIntosh, J.Michael

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 98.07-04И1.225

A novel post-translational modification involving bromination of tryptophan. Identification of the residue, L-6-bromotryptophan , in peptides from Conus imperialis and Conus radiatus venom [Text] / A.Grey Craig [et al.] // J. Biol. Chem. - 1997. - Vol. 272, N 8. - P4689-4698 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Новая посттрансляционная модификация с участием бромирования триптофана. Идентификация остатка L-6-бромтриптофана в пептидах из ядов Conus imperialis и Conus radiatus
Аннотация: Описана ранее неизвестная посттрансляционная модификация остатков триптофана путем их галогенирования. Бромтриптофановые остатки обнаружены в пептидах из яда хищных моллюсков рода Conus - гептапептиде из яда C. imperialis (слабо влияет на поведение мыши) и в пептиде из 33 остатков из яда C. radiatus (вызывает сонное состояние у мыши). Определены последовательности этих пептидов и положение в них бромированных остатков. Показано, что бромированные остатки являются L-6-бромтриптофаном. США, 201 South Biol., Univ. Utah, Salt Lake City, UT 84112. Библ. 76

ГРНТИ	34.33.15

ВИНИТИ 341.33.15.35.09.09.99
Рубрики: ПЕПТИДЫ
БРОМТРИПТОФАНОВЫЕ ОСТАТКИ
ЯДЫ МОЛЛЮСКОВ
CONUS IMPERIALIS
CONUS RADIATUS

Доп.точки доступа:
Craig, A.Grey; Jimenez, Elsie C.; Dykert, John; Nielsen, David B.; Gulyas, Joseph; Abogadie, Fe C.; Porter, John; Rivier, Jean E.; Cruz, Lourdes J.; Olivera, Baldomero M.; McIntosh, J.Michael

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 98.07-04Т4.162

Solution structure of 'омега'-conotoxin MVIIA using 2D NMR spectroscopy [Text] / Vladimir J. Basus [et al.] // FEBS Lett. - 1995. - Vol. 370, N 3. - P163-169 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Определение структуры в растворе 'омега'-конотоксина MVIIA с использованием 2D ЯМР-спектроскопии
Аннотация: Методами двумерной (2D) {1}H-ЯМР спектроскопии DQF COSY, HOHAHA и NOESY при 500 МГц достигнуто полное отнесение сигналов 'омега'-конотоксина MVIIA Conus magus (25 аминокислотных остатков). Анализ пространственной структуры проводили на основе полученных спектральных характеристик методами дистанционной геометрии и ограниченной молекулярной динамики по программам VEMBED и GROMOS-87. Установлено, что молекула содержит короткую 'бета'-листовую структуру (остатки 6-8, 20-21 и 24-25). Предложена молекулярная модель 'омега'-конотоксина MVIIA, которая имеет высокое подобие с ранее установленной для родственного 'омега'-конотоксина GVIA. США, Dep. Pharm. Chem., Univ. California, San Francisco, CA 94143. Библ. 46

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.99
Рубрики: 'ОМЕГА'-КОНОТОКСИН MVIIA
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
МОЛЕКУЛЯРНАЯ МОДЕЛЬ
ЯМР СПЕКТРОСКОПИЯ
CONUS MAGUS

Доп.точки доступа:
Basus, Vladimir J.; Nadasdi, Laszlo; Ramachandran, J.; Miljanich, George P.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 98.09-04Т4.205

New conotoxins which affect neuronal sodium channels in mammals [Text] / Heinrich Terlau [et al.] // Gottingen Neurobiol. Rept, 1996. - Stuttgart, New York, 1996. - Vol. 2. - P635
Перевод заглавия: Новые конотоксины, воздействующие на нейрональные натриевые каналы млекопитающих
Аннотация: Установлено, что 'мю'0-конотоксин MRVIa, 31 аминокислотный пептид, выделенный из Conus marmoreus, блокирует тип II натриевых каналов крысиного мозга, экспрессия к-рых получена в Xenopus oocytes (IC[50] - 200 нМ). Токсин не вызывал изменений кинетики натриевых потоков и взаимосвязи потоков и напряжения. MRVIa ингибировал также проводимость натриевых каналов в культуре клеток гиппокампа крыс. MRVIa не препятствовал специфическому связыванию [{3}H] сакситоксина, показывая, что действие MRVIa медиируется через участки связывания, отличающиеся от участков связывания тетродотоксина и сакситоксина. Изучение недавно выделенного из яда C. purpurascens сигма-конотоксина PVIa, вызывающего симптомы возбуждения у мышей и рыб, но неактивного в отношении моллюсков (в 100 раз более высоких дозах), показало, что этот пептид ингибирует инактивацию натриевых каналов в опытах на натриевых каналах, экспрессированных в Xenopus oocytes и в культуре нейронов млекопитающих. Оба исследуемых токсина MRVIa и 'омега'-конотоксин PVIa потенциально являются полезными для выявления функциональной роли различных молекулярных форм потенциал-чувствительных натриевых каналов. Библ. 2

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.21
Рубрики: ЯДЫ МОЛЛЮСКОВ
CONUS MARMOREUS
МОЗГ
НАТРИЕВЫЕ КАНАЛЫ
БЛОКИРОВАНИЕ
НЕЙРОНЫ
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
КУЛЬТУРЫ КЛЕТОК

Доп.точки доступа:
Terlau, Heinrich; Shon, Ki-Joon; McIntosh, J.Michael; Stocker, Martin; Olivera, Baldomero

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 98.10-04И1.320

Crystal structure at 1.1 'омикрон'A resolution of 'альфа'-conotoxin PnIB: Comparison with 'альфа'-conotoxins PnIA and GI [Text] / Shu-Hong Hu [et al.] // Biochemistry. - 1997. - Vol. 36, N 38. - P11323-11330 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Кристаллическая структура с разрешением 1,1 A 'альфа'-конотоксина PnIB: сравнение с 'альфа'-конотоксинами PnIA и GI
Аннотация: Конотоксины хищных морских улиток являются богатыми Cys пептидами (10-30 остатков), к-рые связываются с рецепторами клеток-мишеней и нарушают функции нейромышечной системы жертвы (напр. 'альфа'-конотоксины PnIA и PnIB блокируют никотин-ацетилхолиновые рецепторы нейронов). Проведен РСА орторомбических кристаллов PnIB (разрешение 1,1 A, R=14,7), имеющих параметры: a=14,6, b=26,1, c=29,2 A. Определены положения атомов всех 16 остатков аминок-т и 23 м-л растворителя. Сравнение кристаллических структур PnIB и PnIA (из Conus pennaceus) показало их сходство и уникальную конформацию пептидного скелета и расположения S-S-связей. Структура токсинов в кристаллическом виде и в р-ре мало отличается, в то же время по форме и распределению зарядов эти токсины отличаются от 'альфа'-конотоксина GI из Conus geographus. Австралия, Ctr. Drug Design & Develop., Univ. Queesland, Brisbane, QLD 4072. Библ. 43

ГРНТИ	34.33.15

ВИНИТИ 341.33.15.35.09.09.29
Рубрики: 'АЛЬФА'-КОНОТОКСИН PNIB
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
'АЛЬФА'-КОНОТОКСИНЫ PNIA И GI
СРАВНЕНИЕ
ЯД
CONUS PENNACEUS

Доп.точки доступа:
Hu, Shu-Hong; Gehrmann, John; Alewood, Paul F.; Craik, David J.; Martin, Jennifer L.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 99.06-04Т4.187

Two distinct structures of 'альфа'-conotoxin GI in aqueous solution [Text] / Innokenty V. Maslennikov [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1998. - Vol. 254, N 2. - P238-247 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Различные структуры 'альфа'-конотоксина GI в водном растворе
Аннотация: С помощью ЯМР с использованием мультиконформационного подхода определены структуры 'альфа'-конотоксина GI в р-ре. Обнаружены два топологически различных взаимопревращающихся набора структур с населенностями 78 и 22%. Обоим наборам присущ 'бета'-поворот Asn4-Cys7. Участок Gly8-Tyr11 образует правосторонний спиральный поворот в главном наборе структур и два последовательных изгиба - в минорном наборе. N- и С-концевые участки имеют антипараллельную ориентацию в главном и параллельную - в минорном наборе. В пределах главного набора среднеквадратичное отклонение скелетных атомов равно 0,56 А, в минорном наборе - 0,23 A, а в совокупности обоих наборов - 1,85 A. В кристаллической структуре [Guddat L. W. et al. "Biochemistry" 1996, 35, 11329-11335] конотоксин GI имеет укладку главного набора. Россия, 117871 Москва, Ин-т биоорг. химии РАН. Библ. 34

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.21
Рубрики: 'АЛЬФА'-КОНОТОКСИН GI
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
ДВА ВЗАИМОПРЕВРАЩАЮЩИХСЯ НАБОРА СТРУКТУР
ЯМР СПЕКТРОСКОПИЯ
CONUS GEOGRAPHUS

Доп.точки доступа:
Maslennikov, Innokenty V.; Sobol, Alexander G.; Gladky, Konstantin V.; Lugovskoy, Alexey A.; Ostrovsky, Andrey G.; Tsetlin, Victor I.; Ivanov, Vadim T.; Arseniev, Alexander S.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 99.06-04Т4.189

Hill, Justine M.
Three-dimensional solution structure of 'мю'-conotoxin GIIIB, a specific blocker of skeletal muscle sodium channels [Text] / Justine M. Hill, Paul F. Alewood, David J. Craik // Biochemistry. - 1996. - Vol. 35, N 27. - P8824-8835 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Трехмерная структура в растворе 'мю'-конотоксина GIIIB, специфического блокатора натриевых каналов скелетных мышц
Аннотация: Методами двумерной гомо- и гетероядерной ЯМР спектроскопии исследовали пространственную структуру 'мю'-конотоксина GIIIB Conus geographus (22 аминокислотных остатка). На основе почти полного отнесения сигналов {1}H и {13}C установлено существование цис-пептидной связи Hyp6-Hyp7, искаженной 3[10]-спирали Arg13-Ala22, короткой 'бета'-листовой структуры Cys3-Cys4 и Arg8-Lys9 и 'бета'-изгибов типа I (остатки Asp2-Thr5 и Lys9-Asp12). Пространственную структуру устанавливали методами дистанционной геометрии, имитационной обработки и минимизации энергии по программе X-PLOR. Предложена молекулярная модель данного токсина, в рамках к-рой идентифицированы дисульфидные связи 3-15, 4-20, 10-21 и показано высокое структурное сходство 'мю'-конотоксина GIIIB с ранее изученным аналогом GIIIA. Австралия, Ctr. Drug Design, Dev., Univ. Queensland, Brisbane, Qd 4072. Библ. 82

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.21
Рубрики: 'МЮ'-КОНОТОКСИН GIIIB
ПЕПТИДНЫЙ БЛОКАТОР НАТРИЕВЫХ КАНАЛОВ
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
МОЛЕКУЛЯРНАЯ МОДЕЛЬ
ЯМР СПЕКТРОСКОПИЯ
CONUS GEOGRAPHUS

Доп.точки доступа:
Alewood, Paul F.; Craik, David J.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 99.07-04И1.265

Deligeorges, Stephane.
Tueurs sublimes dans le pacifique [Text] / Stephane Deligeorges // Recherche. - 1998. - N 314. - P42-43 . - ISSN 0029-5671
Перевод заглавия: Прекрасные убийцы из Тихого океана. Хищные конусы могут быть столь же опасными, сколь красивыми
Аннотация: Популярная статья об опасных для человека при укусе конусах Conus textile и C. geographus. Описание раковины и ядовитого аппарата радулы. Структура конотоксина. В 1993 г. в США синтезировано противоядие к конотоксину - SNX-111, на 2-3 порядка более мощное обезболивающее средство, чем морфин. Ил. 2. Библ. 7

ГРНТИ	34.33.15

ВИНИТИ 341.33.15.35.09.09.99
Рубрики: ПЕРЕДНЕЖАБЕРНЫЕ
CONUS (PROS.)
РАКОВИНА
ЯДОВИТЫЙ АППАРАТ РАДУЛЫ
СТРОЕНИЕ
СТРУКТУРА КОНОТОКСИНА
ТИХИЙ ОКЕАН

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 99.08-04Т1.290

Concar, David.
Doctor snail [Text] / David Concar // New Sci. - 1996. - Vol. 152, N 2052. - P26-28 . - ISSN 0262-4079
Перевод заглавия: Моллюск - доктор
Аннотация: Обзор посвящен исследованиям токсинов моллюсков конусов, проводимых в лаборатории B. Olivera при университете шт. Юта в г. Солт Лейк Сити и возможностям их использования в медицинских целях. Установлено, что токсины этих моллюсков активны не только по отношению к рыбам. Токсины способны связываться с протеинами и рецепторами, расположенными на нервных окончаниях и мышцах млекопитающих, включая человека. Как правило, это связывание осуществляется с высокой точностью. Медицина вскоре может получить один из этих токсинов моллюсков в качестве лекарственного препарата для лечения людей, страдающих от сильной боли или для защиты мозга при травме. Др. токсины моллюсков могут быть потенциальными лекарственными препаратами против эпилепсии, депрессии и шизофрении. Ил. 3

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.15.02
Рубрики: ТОКСИНЫ МОЛЛЮСКОВ
CONUS
РЕЦЕПТОРЫ
ПРОТЕИНЫ
СВЯЗЫВАНИЕ
ПРИМЕНЕНИЕ В МЕДИЦИНЕ
НЕРВНАЯ СИСТЕМА
ОБЕЗБОЛИВАНИЕ
ОБЗОРЫ

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска