СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=CELD<.>)

Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 05.10-04В2.166

The Neocallimastix patriciarum cellulase, CeID, contains three almost identical catalytic domains with high specific activities on Avicel [Text] / James H. Aylward [et al.] // Enzyme and Microb. Technol. - 1999. - Vol. 24, N 8-9. - P609-614 . - ISSN 0141-0229
Перевод заглавия: Целлюлаза CelD Neocallimastix patriciarum содержит три почти идентичных каталитических домена с высокой удельной активностью на Avicel
Аннотация: Определена полная последовательность кДНК, кодирующей три каталитических домена целлюлазы CelD из Neocallimastix patriciarum. Эти три домена отличаются высокой степенью идентичности аминокислотного состава и разделены двумя линкерными последовательностями, богатыми пролином, треонином и глутаминовой кислотой. За третьим линкером следует домен для взаимодействия с целлюлосомоподобной структурой N. patriciarum. Три каталитических домена были экспрессированы по отдельности в виде слитых белков в клетках Escherichia coli и все они демонстрировали активности целлюлазы, эндоглюканазы и ксиланазы подобно ферменту, экспрессируемому с исходного клона кДНК. Для очистки одного каталитического домена участок CelD, кодирующий домен 2, был слит с сегментом ДНК, кодирующим бактериальную сигнальную последовательность и пептид Flag. Химерный ген был помещен под контроль промотора tac. Очищенный домен 2 CelD обладал более высокой удельной активностью гидролиза Avicel, чем две целлобиогидролазы Trichoderma reesei и эндоглюканаза T. reesei. Австралия, CSIRO Tropical Agricult., St. Lucia. Библ. 25

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: NEOCALLIMASTIX PATRICIARUM (BACT.)
ЦЕЛЛЮЛАЗЫ
CELD
ТРИ КАТАЛИТИЧЕСКИХ ДОМЕНА
ЭКСПРЕССИЯ ПО ОТДЕЛЬНОСТИ В E. COLI
АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Aylward, James H.; Gobius, Kari S.; Xue, Gang-Ping; Simpson, Graham D.; Dalrymple, Brian P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 13.10-04Б2.182

УГЛЕВОД-СВЯЗЫВАЮЩИЙ МОДУЛЬ 28 СЕМЕЙСТВА ТЕРМОСТАБИЛЬНОЙ ЭНДО-'бета'-ГЛЮКАНАЗЫ СelD ИЗ АНАЭРОБНОГО МИКРООРГАНИЗМА Сaldicellulosiruptor bescii НЕОБХОДИМ ДЛЯ МАКСИМАЛЬНОЙ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТА И НЕОБРАТИМО СВЯЗЫВАЕТСЯ С АМОРФНОЙ ЦЕЛЛЮЛОЗОЙ [Текст] / Г. А. Великодворская [и др.] // Молекул. биол. - 2013. - Т. 47, N 4. - С. 667 . - ISSN 0026-8984
Аннотация: Определена нуклеотидная последовательность фрагмента хромосомы термофильной анаэробной бактерии Caldicellulosiruptor bescii (syn. Anaerocellum thermophilum), который содержит четыре открытые рамки считывания. Вторая рамка кодирует мультимодульную эндоглюканазу CelD (749 а.о., 85019 Да). N-концевая часть этого белка содержит сигнальный пептид и каталитический модуль 5-го семейства гликозидгидролаз (GH5), далее расположены субстрат-связывающий модуль cемейства 28 (СВМ28) и три SLH-модуля. Рекомбинантная эндоглюканаза и два ее отдельных модуля - каталитический и модуль СВМ28 - получены в E. coli и очищены до гомогенности. По своим каталитическим свойствам СelD является эндо-'бета'-глюканазой (КФ 3.2.1.4), максимальная активность которой проявляется на растворимом 'бета'-глюкане ячменя при рН 6.2 и температуре 70'ГРАДУС'С. Фермент стабилен при 50'ГРАДУС'С в течение 30 дней. При удалении модуля СВМ28 активность GH5 на целлюлозных субстратах уменьшается, так же как и его термостабильность. Модуль CBM28 практически необратимо связывается с аморфной целлюлозой в дапазоне pH от 4 до 11, при температурах от 0 до 75'ГРАДУС'C и при концентрации соли от 0 до 5M NaCl. Его удается снять с целлюлозы только 100%-ным формамидом или 1%-ным раствором SDS

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ЭНДО-'БЕТА'-ГЛЮКОНАЗА
CELD
УГЛЕВОД-СВЯЗЫВАЮЩИЙ МОДУЛЬ 28
ФУНКЦИИ
ПОЛУЧЕНИЕ
СВЯЗЬ С
АМОРФНАЯ ЦЕЛЛЮЛОЗА
CALDICELLULOSIRUPTOR BESCII (BACT.)

Доп.точки доступа:
Великодворская, Г.А.; Чекановская, Л.А.; Лунина, Н.А.; Сергиенко, О.В.; Лунин, В.Г.; Дворцов, И.А.; Зверлов, В.В.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.11-04Б2.469

Mishra, Saroj.
Transcription of Clostridium thermocellum endoglucanase genes celF and celD [Text] / Saroj Mishra, Pierre Beguin, Jean-Paul Aubert // J. Bacteriol. - 1991. - Vol. 173, N 1. - P80-85 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Транскрипция генов эндоглюканазы cel F и cel B Clostridium thermocellum
Аннотация: Грамположительная термофильная бактерия Clostridium thermocellum продуцирует высокоэффективный термостабильный целлюлазный комплекс, организованный в целлюлосому, к-рая содержит около 14 разл. полипептидов. Исследовали механизм транскрипции генов эндоглюканазы cel F и cel D. Размер мРНК, кодируемой геном cel F составляет 'ЭКВИВ'2,35 т. п. н., а гена cepD - 2,1 т. п. н., что говорит о моноцистронной транскрипции обоих генов. Определили нуклеотидную последовательность регулонной области обоих генов. У гена cel F она является уникальной. У гена cel D имеется 2 регуляторные последовательности: одна гомологична -10 и -35 последовательности, узнаваемой РНК-полимеразой, с 'сигма'{4}{3}, а другая - последовательности, узнаваемой РНК-полимеразой с 'сигма'{2}{8} Bacillus subtilis. Транскрипты генов cel F и cel D были идентифицированы на поздней экспоненциальной и ранней стационарной фазах роста данной бактерии. Библ. 41. Франция, Unite de Physiologie Cellulaire and URA 1300 CNRS, Dep. des Biotechnologies, Ins. Pasteur, 25, rue du Dr Roux, 75724 Paris Cedex 15.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: CLOSTRIDIUM THERMOCELLUM (BACT.)
ШТАММ NCIB10682
ФЕРМЕНТЫ
ЭНДОГЛЮКОНАЗА F
ЭНДОГЛЮКОНАЗА D
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
РЕГУЛЯЦИЯ
ГЕНЫ
ГЕН ЭНДОГЛЮКОНАЗЫ CELF
ГЕН ЭНДОГЛЮКАНАЗЫ CELD
СТРУКТУРА
ТРАНСКРИПЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
МРНК
РАЗМЕР
СЕКВЕНИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Beguin, Pierre; Aubert, Jean-Paul

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.10-04Б2.081

Three-dimensional structure of a thermostable bacterial cellulase [Text] / Michel Juy [et al.] // Nature. - 1992. - Vol. 357, N 6373. - P13 . - ISSN 0028-0836
Перевод заглавия: Трехмерная структура термостабильной бактериальной целлюлазы
Аннотация: Эндоглюканаза CelD из Clostridium thermocellum является представителем семейства целлюлозорасщепляющих ферментов, включающего, по крайней мере, 11 бактериальных, грибных и растительных эндоглюканаз. Трехмерная структура CelD определена рентгеноструктурным анализом с разрешением 2,3 A. CelD имеет почти глобулярную (50*50*70 A) форму, а ее N-концевой иммуноглобулиноподобный домен (остатки 52-135) содержит 7 антипараллельных цепей, образующих два 'бета'-листка, и расположен напротив более крупного каталитич. домена. Последний (остатки 136-574) является примером нового способа сворачивания белка. Он содержит 12 главных спиралей, соединенных петлями и образующих "скрученный 'альфа'-цилиндр" с шестью внутренними спиралями, ориентированными в одном направлении, и шестью наружными спиралями, ориентированными в противоположном направлении. На одной стороне цилиндра петли, соединяющие спирали, образуют активный центр. Структура комплекса CelD с субстратным аналогом о-йодбензил-1-тио-'бета'-целлобиозидом позволила сделать предположения о механизме гидролиза субстрата. Библ. 29. Франция, (Alzari P.M.) Unite d'Immunologie Structurale (URA 359 CNRS), Dep. d'Immunologie, Inst. Pasteur, 75724 Paris Cedex 15.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦЕЛЛЮЛАЗА
CELD
ТЕРМОСТАБИЛЬНАЯ ЦЕЛЛЮЛОЗА
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
CLOSTRIDIUM THERMOCELLUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Juy, Michel; Amit, Adolfo G.; Alzari, Pedro M.; Poljak, Roberto J.; Claeyssens, Marc; Beguin, Pierre; Aubert, Jean-Paul

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска