Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ЩЕЛОЧНАЯ СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 11
Показаны документы с 1 по 11
1.
Заявка 623672 ЕПВ, МКИ C12N 9/58.

   
    New alkaline serine protease of Paecilomyces lilacinus [Текст] / Belder E. Den [и др.] ; Research institute for plant protection. - № 93107233.4 ; Заявл. 04.05.1993 ; Опубл. 09.11.1994
Перевод заглавия: Новая щелочная сериновая протеаза Paecilomyces lilacinus
Аннотация: Разработан способ получения новой щелочной сериновой протеазы при выращивании грибов Paecilomyces litacinus в течение 3-4 сут при т-ре 25'ГРАДУС'C на среде CFM с добавлением яичного белка, или минимальной солевой среде с добавлением глюкозы и яичного белка. Фермент очищали из фильтрата культуральной жидкости с помощью ионообменной хроматографии на Бензаминидин-Сефарозе и аффинной хроматографии на смоле для сериновых протеаз класса 1. Очищенный фермент имел мол.м. 33,5 кД, оптимум действия при pH 10,3 и т-ре 60'ГРАДУС'C, полностью ингибировался PMSF (ингибитор сериновых протеаз) и активировался ЭДТА. Выделен ген, кодирующий биосинтез новой сериновой протеазы
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПРОТЕАЗЫ
ЩЕЛОЧНАЯ СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
ХАРАКТЕРИСТИКА
PAECILOMYCES LILACINUS

Доп.точки доступа:
Den, Belder E.; Bonants, P.J.M.; Fitters, P.F.L.; Waalwijk, C.; Research institute for plant protection
Свободных экз. нет
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 96.04-04А3.337

    Aehle, Wolfgang.
    Evaluation of protein 3-D structure prediction: Comparison of modelled and X-ray structure of an alkaline serine protease [Text] / Wolfgang Aehle, Harald Sobek, Dietmar Schomburg // J. Biotechnol. - 1995. - Vol. 41, N 2-3. - P211-219 . - ISSN 0168-1656
Перевод заглавия: Оценка предсказания трехмерной структуры белков: сравнение смоделированной и определенной с помощью рентгеноструктурного анализа структуры щелочной сериновой протеазы
Аннотация: Описывается моделирование по гомологии структуры щелочной протеазы OPTICLEAN из Bacillus alcalophilus. Замены аминокислот и делеции осуществлялись с помощью графической программы дизайна белков. Сравнение модельной и реальной, полученный с помощью рентгеноструктурного анализа, трехмерной структуры белка показало как большое сходство, так и ряд различий, связанных в основном с трудностью предсказания образования петель в участках делеций и вставок. Германия Cesellschaft Biotechnol. Foschung, Mascheroder Weg 1, 38124 Braunschweig. Библ. 27
ГРНТИ  
34.05.25
ВИНИТИ 341.05.25.15.09.99
Рубрики: БЕЛКОВАЯ ИНЖЕНЕРИЯ
ЩЕЛОЧНАЯ СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
ПРЕДСКАЗАНИЕ
ОЦЕНКА ТОЧНОСТИ

Доп.точки доступа:
Sobek, Harald; Schomburg, Dietmar
3.
Заявка 623672 ЕПВ, МКИ C12N 9/58.

   
    New alkaline serine protease of Paecilomyces lilacinus [Текст] / Belder E. Den [и др.] ; Research institute for plant protection. - № 93107233.4 ; Заявл. 04.05.1993 ; Опубл. 09.11.1994
Перевод заглавия: Новая щелочная сериновая протеаза Paecilomyces lilacinus
Аннотация: Разработан способ получения новой щелочной сериновой протеазы при выращивании грибов Paecilomyces litacinus в течение 3-4 сут при т-ре 25'ГРАДУС'C на среде CFM с добавлением яичного белка, или минимальной солевой среде с добавлением глюкозы и яичного белка. Фермент очищали из фильтрата культуральной жидкости с помощью ионообменной хроматографии на Бензаминидин-Сефарозе и аффинной хроматографии на смоле для сериновых протеаз класса 1. Очищенный фермент имел мол.м. 33,5 кД, оптимум действия при pH 10,3 и т-ре 60'ГРАДУС'C, полностью ингибировался PMSF (ингибитор сериновых протеаз) и активировался ЭДТА. Выделен ген, кодирующий биосинтез новой сериновой протеазы
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПРОТЕАЗЫ
ЩЕЛОЧНАЯ СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
ХАРАКТЕРИСТИКА
PAECILOMYCES LITACINUS

Доп.точки доступа:
Den, Belder E.; Bonants, P.J.M.; Fitters, P.F.L.; Waalwijk, C.; Research institute for plant protection
Свободных экз. нет
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.08-04Б2.63

   
    A novel salt-independent serine protease from the membranes of Natronobacterium pharaonis [Text] / Helga Stan-Lotter [et al.] // Beijerinck Centenn. "Microb. Physiol. and Gene Regul.: Emerg. Princ. and Appl.", The Hague, 10-14 Dec., 1995. - Delft, 1995. - P360-361 . - ISBN 90-407-1213-1
Перевод заглавия: Новая соленезависимая протеаза из мембран Natronobacterium pharaonis
Аннотация: Экстремально галофильная и алкалофильная архея, N. pharaonis, образует щелочную сериновую протеазу, к-рая не выделяется в окружающую среду, но остается связанной с цитоплазматической мембраной. Фермент сохраняет стабильность и активность независимо от наличия NaCl (0-4 М). Мол. масса 30812 Д, оптимальное значение pH 10, активность наблюдается и при pH 12. По данным частичного секвенирования исследованная протеаза не похожа на известные протеазы бактерий. Германия, Inst. of Genetics and Gen. Biol., Univ. of Salzburg, A-5020 Salzburg. Библ. 4
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: NATRONOBACTERIUM PHARAONIS (BACT.)
АЛКАЛОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
ПРОТЕАЗЫ
ЩЕЛОЧНАЯ СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
МЕМБРАНЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Stan-Lotter, Helga; Jarosch, Marina; Radax, Christian; Gruber, Claudia; Inatomi, Ken-Ichi
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.08-04Б3.80

   
    A novel salt-independent serine protease from the membranes of Natronobacterium pharaonis [Text] / Helga Stan-Lotter [et al.] // Beijerinck Centenn. "Microb. Physiol. and Gene Regul.: Emerg. Princ. and Appl.", The Hague, 10-14 Dec., 1995. - Delft, 1995. - P360-361 . - ISBN 90-407-1213-1
Перевод заглавия: Новая соленезависимая протеаза из мембран Natronobacterium pharaonis
Аннотация: Экстремально галофильная и алкалофильная архея, N. pharaonis, образует щелочную сериновую протеазу, к-рая не выделяется в окружающую среду, но остается связанной с цитоплазматической мембраной. Фермент сохраняет стабильность и активность независимо от наличия NaCl (0-4 М). Мол. масса 30812 Д, оптимальное значение pH 10, активность наблюдается и при pH 12. По данным частичного секвенирования исследованная протеаза не похожа на известные протеазы бактерий. Германия, Inst. of Genetics and Gen. Biol., Univ. of Salzburg, A-5020 Salzburg. Библ. 4
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: NATRONOBACTERIUM PHARAONIS (BACT.)
АЛКАЛОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
ПРОТЕАЗЫ
ЩЕЛОЧНАЯ СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
МЕМБРАНЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Stan-Lotter, Helga; Jarosch, Marina; Radax, Christian; Gruber, Claudia; Inatomi, Ken-Ichi
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 10.04-04Б4.131

   
    Alkaline serine protease from halotolerant Bacillus licheniformis BA17 [Text] / Selcuk Ozturk [et al.] // Ann. Microbiol. - 2009. - Vol. 59, N 1. - P83-90 . - ISSN 1590-4261
Перевод заглавия: Щелочная сериновая протеаза из солеустойчивых бактерий Bacillus licheniformis BA17
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.07.21
Рубрики: BACILLUS LICHENIFORMIS (BACT.)
ШТАММ BA17
СОЛЕУСТОЙЧИВЫЕ БАКТЕРИИ
ПРОТЕАЗЫ
ЩЕЛОЧНАЯ СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Ozturk, Selcuk; Ozeren-Morgan, Muserref; Dilgimen, Aydan Salman; Denizci, Aziz Akin; Arikan, Burhan; Kazan, Dilek
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 11.12-04Б3.43

   
    A novel nonionic surfactant- and solvent-stable alkaline serine protease from Serratia sp. SYBC H with duckweed as nitrogen source: production, purification, characteristics and application [Text] / G. Y. Li [et al.] // J. Ind. Microbiol. and Biotechnol. - 2011. - Vol. 38, N 7. - P845-853 . - ISSN 1367-5435
Перевод заглавия: Новая устойчивая к [действию] нейонных ПАВ и растворителей щелочная сериновая протеаза из Serratia sp. SYBCH c ряской как источником азота: продукция, очистка, характеристика и использование
Аннотация: Из культуральной жидкости штамма Serratia sp. SYBC H, использующего ряску как источник азота, была выделена устойчивая к неионным ПАВ и растворителям щелочная сериновая протеаза (ASP). Мол. масса ASP - 59 kD фермент был активен в интервале рН 5.0-11.0 и 30-80'ГРАДУС'С с максимальной активностью при рН 8.0 и 40'ГРАДУС'С. Активность ASP стимулировалась Mn{2+} и Na{+} (5 мм) до 837,9 и 134,5% при 40'ГРАДУС'С, соотв. Добавление Mn{2+} существенно повышает термостабильность ASP при 60'ГРАДУС'С. Более 90% исходной активности сохраняется после 60-минутного при 40'ГРАДУС'С выдерживания в 50% (v/v) гидрофильных органических растворителях (DMF, DMSO, ацетон, MeOH). ASP сохраняла 81,7, 83,6 и 76,2% исходной активности в присутствии неионных ПАВ, 20% (v
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: SERRATIA SP. (BACT.)
ШТАММ SYBC H
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ИСТОЧНИКИ АЗОТА
РЯСКА
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
ЩЕЛОЧНАЯ СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Li, G.Y.; Cai, Y.J.; Liao, X.R.; Yin, J.
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 12.04-04Б2.25

   
    A novel nonionic surfactant- and solvent-stable alkaline serine protease from Serratia sp. SYBC H with duckweed as nitrogen source: production, purification, characteristics and application [Text] / G. Y. Li [et al.] // J. Ind. Microbiol. and Biotechnol. - 2011. - Vol. 38, N 7. - P845-853 . - ISSN 1367-5435
Перевод заглавия: Новая устойчивая к [действию] нейонных ПАВ и растворителей щелочная сериновая протеаза из Serratia sp. SYBCH c ряской как источником азота: продукция, очистка, характеристика и использование
Аннотация: Из культуральной жидкости штамма Serratia sp. SYBC H, использующего ряску как источник азота, была выделена устойчивая к неионным ПАВ и растворителям щелочная сериновая протеаза (ASP). Мол. масса ASP - 59 kD фермент был активен в интервале рН 5.0-11.0 и 30-80'ГРАДУС'С с максимальной активностью при рН 8.0 и 40'ГРАДУС'С. Активность ASP стимулировалась Mn{2+} и Na{+} (5 мм) до 837,9 и 134,5% при 40'ГРАДУС'С, соотв. Добавление Mn{2+} существенно повышает термостабильность ASP при 60'ГРАДУС'С. Более 90% исходной активности сохраняется после 60-минутного при 40'ГРАДУС'С выдерживания в 50% (v/v) гидрофильных органических растворителях (DMF, DMSO, ацетон, MeOH). ASP сохраняла 81,7, 83,6 и 76,2% исходной активности в присутствии неионных ПАВ, 20% (v
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.09.07
Рубрики: SERRATIA SP. (BACT.)
ШТАММ SYBC H
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ИСТОЧНИКИ АЗОТА
РЯСКА
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
ЩЕЛОЧНАЯ СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Li, G.Y.; Cai, Y.J.; Liao, X.R.; Yin, J.
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 12.12-04Б3.126

    Rajkumar, R.
    Purification and characterization of a protease produced by Bacillus megaterium RRM2: Application in detergent and dehairing industries [Text] / R. Rajkumar, K. R. Jayappriyan, R. Rengasamy // J. Basic Microbiol. - 2011. - Vol. 51, N 6. - P614-624 . - ISSN 0233-111X
Перевод заглавия: Очистка и характеристика протеазы продуцируемой Bacillus megaterium RRM2: использование в производстве моющих средств и при обезволошивании
Аннотация: Выделенная из Bacillus megaterium RRM2 внеклеточная протеаза была очищена в 30,6 раза. Очищенный фермент имел мол. массу 27 кD и удельную активность 3591,5 Еg/мг белка. Ионы Ca{2+}, Mg{2+} и Na{+} способствуют повышению активности очищенного фермента, тогда как ионы Hg{2+}, Cu{2+}, Fe{2+}, Co{2+} и Zn{2+} способствуют снижению его активности. Фермент был активен при рН в интервале 9,0-10,0, и сохранял активность до 60'ГРАДУС'С. Показано, что фермент является щелочной сериновой протеазой. Фермент был высоко устойчив к додецилсульфату натрия. Частично очищенная протеаза используется как добавка к продажным моющим средствам. Фермент демонстрировал выраженную способность к обезволошиванию при обработке козьих шкур. Индия, Cent. Adv. Stud. Botany, Univ. Madras, Chennai
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: BACILLUS MEGATERIUM (BACT.)
ШТАММ RRM2
ПРОТЕАЗА
ЩЕЛОЧНАЯ СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Jayappriyan, K.R.; Rengasamy, R.
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 13.05-04Б2.62

    Rajkumar, R.
    Purification and characterization of a protease produced by Bacillus megaterium RRM2: Application in detergent and dehairing industries [Text] / R. Rajkumar, K. R. Jayappriyan, R. Rengasamy // J. Basic Microbiol. - 2011. - Vol. 51, N 6. - P614-624 . - ISSN 0233-111X
Перевод заглавия: Очистка и характеристика протеазы продуцируемой Bacillus megaterium RRM2: использование в производстве моющих средств и при обезволошивании
Аннотация: Выделенная из Bacillus megaterium RRM2 внеклеточная протеаза была очищена в 30,6 раза. Очищенный фермент имел мол. массу 27 кD и удельную активность 3591,5 Еg/мг белка. Ионы Ca{2+}, Mg{2+} и Na{+} способствуют повышению активности очищенного фермента, тогда как ионы Hg{2+}, Cu{2+}, Fe{2+}, Co{2+} и Zn{2+} способствуют снижению его активности. Фермент был активен при рН в интервале 9,0-10,0, и сохранял активность до 60'ГРАДУС'С. Показано, что фермент является щелочной сериновой протеазой. Фермент был высоко устойчив к додецилсульфату натрия. Частично очищенная протеаза используется как добавка к продажным моющим средствам. Фермент демонстрировал выраженную способность к обезволошиванию при обработке козьих шкур. Индия, Cent. Adv. Stud. Botany, Univ. Madras, Chennai
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: BACILLUS MEGATERIUM (BACT.)
ШТАММ RRM2
ПРОТЕАЗА
ЩЕЛОЧНАЯ СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Jayappriyan, K.R.; Rengasamy, R.
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 14.02-04Б3.124

   
    Alkaline serine protease AprE plays an essential role in poly-'гамма'-glutamate production during natto fermentation [Text] / Shigeki Kada [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 2013. - Vol. 77, N 4. - P802-809 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Щелочная сериновая протеаза AprE играет незаменимую роль в продукции поли-'гамма'-глутамата во время natto ферментации
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.11
Рубрики: ПИЩЕВЫЕ ПРОДУКТЫ
ФЕРМЕНТИРОВАННЫЕ СОЕВЫЕ ПРОДУКТЫ
NATTO
ФЕРМЕНТАЦИЯ
ПОЛИ-'ГАММА'-ГЛУТАМАТ
ПРОДУКЦИЯ
ЩЕЛОЧНАЯ СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
APRE
УЧАСТИЕ

Доп.точки доступа:
Kada, Shigeki; Ishikawa, Atsushi; Ohshima, Yoshifumi; Yoshida, Ken-ichi
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)