СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ШИРОКАЯ СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ<.>)

Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 00.08-04Б4.136

X-ray analysis of the NMC-A 'бета'-lactamase at 1.64-A resolution, a class A carbapenemase with broad substrate specificity [Text] / Peter Swaren [et al.] // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273, N 41. - P26714-26721 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Рентгеноструктурный анализ с разрешением 1,64 A 'бета'-лактамазы NMC-A - карбапенемазы класса A с широкой субстратной специфичностью
Аннотация: Недавно описана новая 'бета'-лактамаза, NMC-A, способная эффективно гидролизовать все известные 'бета'-лактамные антибиотики, включая карбапенемы и цефамицины. С разрешением 1,64 A определена кристаллическая структура NMC-A, к-рая выявила изменения в топологии центра связывания субстрата по сравнению с др. 'бета'-лактамазами. При сохранении геометрии каталитических остатков в активный центр включена S-S-связь C49-C238 и ряд др. структурных изменений. Эти необычные для 'бета'-лактамаз класса A особенности касаются остатков, участвующих во взаимодействии с субстратами, что, видимо, и определяет очень широкую субстратную специфичность NMC-A. Сравнение структуры NMC-A со структурами др. ферментов класса A и их комплексов с лигандами показало, что положение Asn132 в NMC-A обеспечивает существование пространства, критически необходимого для связывания таких "плохих" субстратов ферментов класса A, как карбопенемы и цефамицины, что обеспечивает приспособление микроорганизма к этим антибиотикам. Франция, Inst. Pharmac. & Biol. Struct., UPR 9062 CNRS, 31077 Toulouse Cedex. Библ. 44

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.25.07
Рубрики: 'БЕТА'-ЛАКТАМАЗА NMC-A
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
ЦЕНТР СВЯЗЫВАНИЯ СУБСТРАТА
ШИРОКАЯ СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Swaren, Peter; Maveyraud, Laurent; Raquet, Xavier; Cabantous, Stephanie; Duez, Colette; Pedelacq, Jean-Denis; Mariotte-Boyer, Sophie; Mourey, Lionel; Labia, Roger; Nicolas-Chanoine, Marie-Helene; Nordmann, Patrice; Frere, Jean-Marie; Samama, Jean-Pierre

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.09-04Б2.120

Baldwin, B. R.
Broad substrate specificity of naphthalene- and biphenyl-utilizing bacteria [Text] / B. R. Baldwin, M. B. Mesarch, L. Nies // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 2000. - Vol. 53, N 6. - P748-753 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Широкая субстратная специфичность нафталин- и бифенилутилизирующих бактерий
Аннотация: Бактериальные штаммы были выделены из окружающей среды на основе их способности утилизировать бифенил или нафталин в качестве единственного источника углерода. Анализ роста и трансформации был проведен для каждого выделенного изолята для определения круга деградируемых субстратов. Один изолят, Pseudomonas putida BP18, тестировали на способность деградировать изомеры бензола, толуола, этилбензола и ксилола (BTEX) индивидуально и в качестве компонентов смеси. Показано, что биодеградация BTEX и бифенила штаммом P. putida BP18 связана с путами катаболизма с частично перекрывающейся специфичностью. Широкая субстратная специфичность этих природных изолятов имеет важное значение для биоремедиации и охраны окружающей среды. США, Environ. and Hydraulic Eng. Area, Sch. Civil Eng., Purdue Univ., West Lafayette, IN 47907-1284. Библ. 25

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23.15
Рубрики: ОХРАНА ОКРУЖАЮЩЕЙ СРЕДЫ
PSEUDOMONAS PUTIDA (BACT.)
ШТАММ BP18
УТИЛИЗАЦИЯ НАФТАЛИНА
УТИЛИЗАЦИЯ БИФЕНИЛА
ШИРОКАЯ СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
БИОДЕГРАДАЦИЯ
БЕНЗОЛ
ТОЛУОЛ
ЭТИЛБЕНЗОЛ
КСИЛОЛ

Доп.точки доступа:
Mesarch, M.B.; Nies, L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.11-04Б3.182

Baldwin, B. R.
Broad substrate specificity of naphthalene- and biphenyl-utilizing bacteria [Text] / B. R. Baldwin, M. B. Mesarch, L. Nies // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 2000. - Vol. 53, N 6. - P748-753 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Широкая субстратная специфичность нафталин- и бифенилутилизирующих бактерий
Аннотация: Бактериальные штаммы были выделены из окружающей среды на основе их способности утилизировать бифенил или нафталин в качестве единственного источника углерода. Анализ роста и трансформации был проведен для каждого выделенного изолята для определения круга деградируемых субстратов. Один изолят, Pseudomonas putida BP18, тестировали на способность деградировать изомеры бензола, толуола, этилбензола и ксилола (BTEX) индивидуально и в качестве компонентов смеси. Показано, что биодеградация BTEX и бифенила штаммом P. putida BP18 связана с путами катаболизма с частично перекрывающейся специфичностью. Широкая субстратная специфичность этих природных изолятов имеет важное значение для биоремедиации и охраны окружающей среды. США, Environ. and Hydraulic Eng. Area, Sch. Civil Eng., Purdue Univ., West Lafayette, IN 47907-1284. Библ. 25

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.17.21
Рубрики: ОХРАНА ОКРУЖАЮЩЕЙ СРЕДЫ
PSEUDOMONAS PUTIDA (BACT.)
ШТАММ BP18
УТИЛИЗАЦИЯ НАФТАЛИНА
УТИЛИЗАЦИЯ БИФЕНИЛА
ШИРОКАЯ СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
БИОДЕГРАДАЦИЯ
БЕНЗОЛ
ТОЛУОЛ
ЭТИЛБЕНЗОЛ
КСИЛОЛ

Доп.точки доступа:
Mesarch, M.B.; Nies, L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 02.11-04В3.260

Molecular cloning and heterologous expression of novel glucosyltransferases from tobacco cultured cells that have broad substrate specificity and are induced by salicylic acid and auxin [Text] / Goro Taguchi [et al.] // Eur. J. Biochem. - 2001. - Vol. 268, N 14. - P4086-4094 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Молекулярное клонирование и гетерологичная экспрессия новых глюкозилтрансфераз из культур клеток табака, имеющих широкий круг субстратов и индуцируемых салициловой кислотой и ауксином
Аннотация: Сообщается о молекулярном клонировании глюкозилтрансфераз, катализирующих глюкозилирование различных метаболитов клеток табака, включая скополетин. Из кДНК-библиотеки клеток T-13 табака выделили кДНК, кодирующие глюкозилтрансферазы (NtGT1a и NtGT1b). Вычисленные аминокислотные последовательности NtGT1a и NtFT1b были идентичны между собой на 92% и на 20-50% с другими известными глюкозилтрансферазами. При экспрессии этих генов в клетках Escherichia coli полученные рекомбинантные ферменты были активны в отношении к флавоноидам и кумаринам. Они также реагировали с 2-нафтолом как субстратом, использовали УДФ-глюкозу как донора глюкозы и слабо УДФ-ксилозу. РНК-блотинг показал, что эти гены индуцируются салициловой кислотой и ауксином, но течение во времени их экспрессии различно. Известно, что глюкозилирование скополетина в клетках табака возрастает при внесении этих регуляторов роста. Таким образом, одна из функций продуктов данных генов - глюкозилирование скополетина в ответ на салициловую кислоту и ауксин. Япония, Gene Res. Ctr., Shinohu Univ., Veda. Библ. 32

ГРНТИ	34.31.33

ВИНИТИ 341.31.33.19
Рубрики: КУЛЬТУРЫ КЛЕТОК РАСТЕНИЙ
ТАБАК
ГЛЮКОЗИЛТРАНСФЕРАЗЫ
ГЕНЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ В E. COLI
ШИРОКАЯ СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ИНДУКЦИЯ РЕГУЛЯТОРАМИ РОСТА РАСТЕНИЙ
ГЛЮКОЗИЛИРОВАНИЕ СКОПОЛЕТИНА

Доп.точки доступа:
Taguchi, Goro; Yazawa, Teruyoshi; Hayashida, Nobuaki; Okazaki, Mitsuo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI21) 04.08-04И2.69

A single malaria merozoite serine protease mediates shedding of multiple surface proteins by juxtamembrane cleavage [Text] / Steven A. Howell [et al.] // J. Biol. Chem. - 2003. - Vol. 278, N 26. - P23890-23898 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Единственная сериновая протеаза малярийного мерозоита осуществляет слущивание многих белков с поверхности путем расщепления в примембранной области
Аннотация: Обнаружено, что эктодомен антигена 1 апикальной мембраны Plasmodium falciparum слущивается с поверхности в результате расщепления одной пептидной связи, отстоящей на 29 остатков от трансмембранного домена. Это расщепление происходит под действием той же мембраносвязанной сериновой протеазы, которая вызывает слущивание белков мультиферментного комплекса 1 с поверхности мерозоита. Этот процесс необходим для инвазии паразита в клетки хозяина. Считают, что на поверхности мерозоита присутствует полифункциональная сериновая протеаза - шеддаза, обладающая широкой субстратной специфичностью. Великобритания, Div. Parasitol. Nat. Inst. Med. Res., London. Библ. 45

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.15.15.07.17
Рубрики: ПРОТЕАЗЫ
ШЕДДАЗА
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
МЕМБРАНОСВЯЗАННАЯ ПОЛИФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ФОРМА
ШИРОКАЯ СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ФУНКЦИЯ
МАЛЯРИЙНЫЙ МЕРОЗОИТ

Доп.точки доступа:
Howell, Steven A.; Wells, Isabelle; Fleck, Suzanne L.; Kettleborough, Catherine; Collins, Christine R.; Blackman, Michael J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI21) 05.05-04И2.35

Vernal, J.
Cloning and heterologous expression of a broad specificity aminotransferase of Leishmania mexicana promastigotes [Text] / J. Vernal, J.Jose Cazzulo, C. Nowicki // FEMS Microbiol. Lett. - 2003. - Vol. 229, N 2. - P217-222 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Клонирование и гетерологичная экспрессия гена аминотрансферазы с широкой субстратной специфичностью из промастигот Leishmania mexicana
Аннотация: Ранее сообщалось, что промастиготы Leishmania mexicana имеют аминотрансферазу с широким спектром субстратной специфичности (BSAT), способной к трансаминированию аспартата, ароматических аминокислот, метионина и лейцина. Эта необычная субстратная специфичность подтверждена путем клонирования гена фермента и его экспрессии в клетках E. coli с получением активного рекомбинантного белка. Аминокислотная последовательность (АП) BSAT имеет 40% гомологии с АП других эукариотических и прокариотических аспартатаминотрансфераз, что свидетельствует о ее принадлежности подсемейству Ia аминотрансферза, и имеет только 6% гомологии с тирозинаминотрансферазой Trypanosoma cruzi с аналогичной субстратной специфичностью. Получение значительного количества активного рекомбинантного белка дает возможность провести его структурного функциональный анализ - изучить структурные основы широкой субстратной специфичности

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.15.13.07.11.17
Рубрики: LEISHMANIA MEXICANA (PROT.)
ПРОМАСТИГОТЫ
АМИНОТРАНСФЕРАЗА
ШИРОКАЯ СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ГЕНЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ В E. COLI
АНАЛИЗ АМИНОКИСЛОТНОЙ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
ПОИСК ГОМОЛОГИИ
СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНЫЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Cazzulo, J.Jose; Nowicki, C.

Патент 2333958 Российская Федерация, МКИ C12N 9/18.

Бутинол I эстераза [Текст] / Бернхард Хауэр [и др.] ; БАСФ АГ. - № 2003108867/13 ; Заявл. 30.08.2001 ; Опубл. 20.09.2008
Аннотация: Патентуется бутинол-I-эстераза, получаемая из Pseudomonas glumae, а также кодирующая ее полинуклеотидная последовательность. Изобретение позволяет получить новую бутинол-I-эстеразу, обладающую широкой субстратной специфичностью, высокой энантиоселективностью и катализирующую энантиоселективный гидролиз оптически активных эфиров и энантиоселективную переэтерификацию эфиров

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: PSEUDOMONAS GLUMAE (BACT.)
БУТИНОЛ-I ЭСТЕРАЗА
ГЕНЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
МУТАГЕНЕЗ
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
БИОКАТАЛИЗАТОРЫ
ЭНАНТИОСЕЛЕКТИВНОСТЬ
ШИРОКАЯ СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ПАТЕНТЫ
РОССИЯ

Доп.точки доступа:
Хауэр, Бернхард; Фридрих, Томас; Нюблинг, Кристоф; Штюрмер, Райнер; Ладнер, Вольфганг; БАСФ АГ
Свободных экз. нет

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска