СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ ФРАКЦИЯ<.>)

Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7

РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 01.08-04А4.19

DNA fragmentation induced by a cytoplasmic extract from irradiated cells [Text] / Hiroaki Kurihara [et al.] // Radiat. Res. - 1998. - Vol. 150, N 3. - P269-274 . - ISSN 0033-7587
Перевод заглавия: Фрагментация ДНК, индуцированная цитоплазматическим экстрактом облученных клеток
Аннотация: Культивируемые клетки HL60 подвергали 'гамма'-облучению {137}Cs в дозе 30 Гр. Цитоплазматическую фракцию облученных клеток инкубировали с изолированными ядрами клеток HeLa. Показали, что такая инкубация индуцировала в хроматине ядер появление типичных апоптозных межнуклеосомных разрывов ДНК, и эта фрагментация отменялась ингибитором каспазы 3, но не ингибитором интерлейкин-1'бета'-превращающего фермента. Обсуждают природу начального сигнала запуска апоптоза в 'гамма'-облученных клетках. Япония, Dep. Radiol., Yokohama City Univ. Sch. Med., Yokohama 236. Библ. 31

ГРНТИ	34.49.19

ВИНИТИ 341.49.19.13.19
Рубрики: ДНК
ФРАГМЕНТАЦИЯ
ИНДУКЦИЯ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ ФРАКЦИЯ
ОБЛУЧЕННЫЕ КЛЕТКИ
АПОПТОЗ
МЕХАНИЗМ ЗАПУСКА
ГАММА-ИЗЛУЧЕНИЕ
КЛЕТКИ HL60

Доп.точки доступа:
Kurihara, Hiroaki; Torigoe, Soichiro; Omura, Motoko; Saito, Kimihiko; Kurihara, Miki; Matsubara, Sho

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 14.10-04М3.251

Цывкин, В. Н.
Стабилизирующее действие тетрагидробиоптерина на активность нейронной синтазы оксида азота [Текст] / В. Н. Цывкин // Нейрофизиология. - 2012. - Т. 44, N 5. - С. 403-408, 489 . - ISSN 0028-2561
Аннотация: Исследовали влияние тетрагидробиоптерина (ВН[4]) - одного из кофакторов NO-синтазы (NOS) - на процесс инактивации этого фермента в цитоплазматической фракции, полученной из ткани мозжечка крысы. BH[4] дозозависимым образом стимулировал активность NOS, которую определяли по накоплению [{3}H]-цитруллина. В ходе реакции при 37'ГРАДУС'С без добавления BH[4] активность фермента со временем быстро снижалась; в присутствии 10 мкМ BH[4] скорость инактивации NOS заметно уменьшалась. Преинкубация длительностью 40 мин в тех же условиях, но в отсутствие субстратов (аргинин, НАДФ-Н) и BH[4] также приводила к уменьшению активности фермента. Преинкубация с 1 мМ BH[4] не только предотвращала инактивацию NOS, но и обусловливала заметное увеличение ее активности по сравнению с вариантом без преинкубации. Данный факт указывает на присутствие в цитоплазматической фракции свободной от BH[4] неактивной формы упомянутого фермента, которая может быть дополнительно активирована. Украина, Ин-т физиол., Киев. Библ. 17

ГРНТИ	34.39.17

ВИНИТИ 341.39.17.13
Рубрики: СИНТАЗА ОКСИДА АЗОТА
ТЕТРАГИДРОБИОПТЕРИН
МОЗЖЕЧОК
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ ФРАКЦИЯ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 91.01-04М6.330

Hoglund, Lars.
Cytoplasmic 5'(3')-Nucleotidase from Human Placenta [Text] / Lars Hoglund, Peter Reichard // J. Biol. Chem. - 1990. - Vol. 265, N 12. - P6589-6595 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Цитоплазматическая 5'(3')-нуклеотидаза из плаценты человека

ГРНТИ	34.39.37

ВИНИТИ 341.39.37.27.29.43.11
Рубрики: 5'(3')-НУКЛЕОТИДАЗА
АКТИВНОСТЬ
ПЛАЦЕНТА
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ ФРАКЦИЯ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Reichard, Peter

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.10-04Б2.196

Localisation of the aminoglycoside-(3)-N-acetyltransferase isoenzyme II in Escherichia coli [Text] / John S. Vliegenthart [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1991. - Vol. 81, N 1. - P101-106 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Локализация изофермента II аминогликозид-(3)-N-ацетилтрансферазы в клетках Escherichia coli
Аннотация: Бактериальная устойчивость к аминогликозидным антибиотикам обусловлена гл. обр. существованием аминогликозидмодифицирующих ферментов, одним из к-рых является изофермент II аминогликозид-(3)-N-ацетилтрансфераза (ААТ-II). Для исследования субклеточной локализации ААТ-II сравнивали два штамма E. coli НВ101, один из к-рых содержал плазмиду рIV03 с геном аасС2, кодирующим ААТ-II, а др. служил контролем. Из каждого штамма получено 5 фракций: супернатант культуральной жидкости, периплазматические белки, цитоплазматические белки, внутренняя мембрана и наружная мембрана. Активность AAT-II почти полностью (на 97%) обнаруживалась в цитоплазматической фракции вместе со специфическими ферментными маркерами - лактатдегидрогеназой и 'бета'-галактозидазой. В периплазматической фракции найдено не более 3% активности ААТ-II и 92% активности щелочной фосфатазы. Библ. 16. Нидерланды, (J. A. M. van de Klundert), Dep. of Med. Microbiology, Univ. Hospital, Building 1, L4-Р, C. O. Box 9600, 2300 RC Leiden.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ НВ 101
ПЛАЗМИДА PJV03
АМИНОГЛИКОЗИД-(3)-NАЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА II
СУБКЛЕТОЧНАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ ФРАКЦИЯ
ГЕН AACС2

Доп.точки доступа:
Vliegenthart, John S.; Ketelaar-van, Gaalen Petra A.G.; Eelhart, Jessica; Klundert, Jos A.M.van de

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.11-04Б3.88

Localisation of the aminoglycoside-(3)-N-acetyltransferase isoenzyme II in Escherichia coli [Text] / John S. Vliegenthart [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1991. - Vol. 81, N 1. - P101-106 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Локализация изофермента II аминогликозид-(3)-N-ацетилтрансферазы в Escherichia coli
Аннотация: Бактериальная устойчивость к аминогликозидным антибиотикам обусловлена гл. обр. существованием аминогликозидмодифицирующих ферментов, одним из к-рых является изофермент II аминогликозид-(3)-N-ацетилтрансферазы (ААТ-II). Для исследования субклеточной локализации ААТ-II сравнивали два штамма E. coli HB101, один из к-рых содержал плазмиду pJV03 с геном aacC2, кодирующим ААТ-II, а др. служил контролем. Из каждого штамма получено 5 фракций: супернатант культуральной жидкости, периплазматические белки, цитоплазматические белки, внутренняя мембрана и наружная мембрана. Активность ААТ-II почти полностью (на 97%) обнаруживалась в цитоплазматической фракции вместе со специфическими ферментными маркерами - лактатдегидрогеназой и 'бета'-галактозидазой. В периплазматической фракции найдено не более 3% активности АТТ-II и 92% активности щелочной фосфатазы. Библ. 16. Нидерланды, J. A. M. van de Klundert), Dept. of Med. Microbiol., Univ. Hospital, Building 1, L4-Р, P. O. Box 9600 RC Leiden.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ НВ101
ПЛАЗМИДА PJV03
АМИНОГЛИКОЗИД-(3)-NАЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА II
СУБКЛЕТОЧНАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ ФРАКЦИЯ
ГЕН AAC C2

Доп.точки доступа:
Vliegenthart, John S.; Ketelaar-van, Gaalen Petra A.G.; Eelhart, Jessica; Klundert, Jos A.M.van de

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.11-04Б2.195

Becher, Burkhard.
N{5}-Methyl-tetrahydromethanopterin: Coenzyme M methyltransferase of Methanosarcina strain Gol is an Na{+}-translocating membrane protein [Text] / Burkhard Becher, Volker Muller, Gerhard Gottschalk // J. Bacteriol. - 1992. - Vol. 174, N 23. - P7656-7660 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: N{5}-Метил-тетрагидрометаноптерин: кофермент М-метилтрансфераза из Methanosarcina штамм Gol является Na{+}-транслоцирующим мембранным белком
Аннотация: Для определения субклеточной локализации компонентов металтрансферазной системы бесклеточные экстракты Methanosarcina шт. Gol были разделены на цитоплазматич. фракцию и фракцию инвертированных мембранных везикул. Измерения показали, что 83% метилен-тетрагидрометаноптерин (ТГМП)-редуктазной активности оставалось в цитоплазме, тогда как 88% метил-ТГМП: кофермент М-метилтрансферазной (МТ) активности было ассоциировано с везикулами. Активность МТ стимулировалась АТФ в 4,6 раза, а АТФ плюс восстанавливающим агентом (трехвалентным Ti) - в 10 раз. Кроме того, активность МТ зависела от присутствия Na{+} (К 0,7 мМ), и Na{+} нагнетался внутрь везикул в ходе переноса метильной группы не только на КоМ, но также на гидроксикобаламин. Обе эти р-ции МТ ингибировались 1-йодпропаном и восстанавливались освещением. Предполагается, что р-ция переноса метила от метил-ТГМП на мембраносвязанной корриноид является экзергонич. стадией, промотирующей выброс Na{+} из клеток и создание трансмембранного электрохимич. градиента Na{+}. Ил. 5. Табл. 2. Библ. 27. ФРГ (Gottschalk G.), Inst. fur Mikrobiol. der Georg-August-Univ. W-3400 Gottingen.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15 + 341.27.17.09.11
Рубрики: METHANOSARCINA (BACT.)
ШТАММ GOL
МЕТИЛ-ТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИН: КОФЕРМЕНТ ММЕТИЛТРАНСФЕРАЗА N5-
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ ФРАКЦИЯ
МЕМБРАННАЯ ФРАКЦИЯ

Доп.точки доступа:
Muller, Volker; Gottschalk, Gerhard

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 94.03-04Я6.346

Evans, W. G.
Multiple pathways to apoptosis [Text] / W. G. Evans, J. D. Bowen // Cell Proliferat. - 1993. - Vol. 26, N 5. - P474 . - ISSN 0960-7722
Перевод заглавия: Множество путей апоптоза
Аннотация: Приведены эксп. рез-ты, подтверждающие концепцию существования множества путей апоптоза. Показано, что белки цитоплазматич. фракции тимоцитов, подвергаемых 15-минут. воздействию дексаметазона, при внесении ее в интактные тимоциты, вызывают апоптоз. Преинкубация с глюкокортикоидным антагонистом RU 486 вызывала ингибирование стимулированных дексаметазоном эффектов. Доля Кл с апоптозом в этом случае сравнима с таковой при классич. дексаметазоновой индукции. При внесении цитоплазматич. фракции Кл, подвергаемых 30-минут. воздействию дексаметазона, в интактные тимоциты, преобработанные RU 486, доля апоптотических Кл меньше, чем в модели классической индукции или при внесении 15минут. экстрактов; при этом, однако, она достоверно превышала фоновый уровень, что указывает на присутствие в 30-минут. цитозольном экстракте субстанции, вызывающей апоптоз.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.23
Рубрики: АПОПТОЗ
ТИМОЦИТЫ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ ФРАКЦИЯ
ДЕКСАМЕТАЗОН
ГЛЮКОКОРТИКОИДНЫЙ АНТАГОНИСТ RU486

Доп.точки доступа:
Bowen, J.D.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска