Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА II<.>)
Общее количество найденных документов : 12
Показаны документы с 1 по 12
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.06-04Б3.65

   
    Low-level endoglucanase contamination in a Trichoderma reesei cellobiohydrolase II preparation affects its enzymatic activity on 'бета'-glucan [Text] / Tapani Reinikainen [et al.] // Enzyme and Microb. Technol. - 1995. - Vol. 17, N 10. - P888-892 . - ISSN 0141-0229
Перевод заглавия: Малое загрязнение эндоглюканазой препарата целлобиогидролазы II влияет на его ферментативную активность в отношении 'бета'-глюканов
Аннотация: Тщательный анализ с использованием хромогенных олигосахаридных субстратов показал, что на гидролиз 'бета'-глюкана целлобиогидролазой II сильно влияет слабое (0,4% общего белка) загрязнение этого фермента минорной эндоглюканазой. Поэтому нужно интерпретировать результаты гидролиза полимерных субстратов с учетом этого факта. Финляндия, VIT Biotechno. and Food Res., Espoo. Библ. 29
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА II
ПРЕПАРАТЫ
ЗАГРЯЗНЕНИЕ
ВЛИЯНИЕ НА АКТИВНОСТЬ
ЭНДОГЛЮКАНАЗА
TRICHODERMA REESEI (FUNGI)
'БЕТА'-ГЛЮКАНЫ
ГИДРОЛИЗ

Доп.точки доступа:
Reinikainen, Tapani; Henriksson, Kirsti; Siika-aho, Matti; Teleman, Olle; Poutanen, Kaisa
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.08-04Б3.159

   
    The cellulases endoglucanase I and cellobiohydrolase II of Trichoderma reesei act synergitically to solubilize nativa cotton cellulose but not to decrease its molecular size [Text] / Karen M. Kleman-Leyer [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1996. - Vol. 62, N 8. - P2883-2887 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Целлюлазы эндоглюканаза I и целлобиогидролаза II из Trichoderma reesei проявляют синергизм при солюбилизации нативной целлюлозы хлопка, но не уменьшают размер ее молекул
Аннотация: Изучение продуктов расщепления целлюлозы хлопка эндоглюканазой I (I) и целлобиогидролазой II (II) показало, что размер образующихся продуктов зависит от того действуют они совместно или по-отдельности. Так, за 8 дн. под действием I главными продуктами оказались полимер и олигомер со степенью полимеризации 200-300 и 'ЭКВИВ'15 соотв. Фермент II практически ее гидролизует нативную аморфную целлюлозу (только микрокристаллическую). При совместном действии I и II картина распределения продуктов по мол. массе такая же, как и при действии I, но заметно увеличивается кол-во восстанавливающих сахаров. Предполагается, что I деградирует микрофибриллы аморфной целлюлозы, а II - гидролизует продукты действия I до восстанавливающих сахаров. США, Dep. Bacteriol., Univ. Wisconsin-Madison, Madison, WI. Библ. 39
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: TRICHODERMA REESEI (FUNGI)
ЭНДОГЛЮКАНАЗА I
ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА II
СОВМЕСТНОЕ ДЕЙСТВИЕ
ЦЕЛЛЮЛОЗА ХЛОПКА

Доп.точки доступа:
Kleman-Leyer, Karen M.; Siika-Aho, Mattis; Teeri, Tuula T.; Kirk, T.Kent
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.10-04Б2.120

   
    The active site of Trichoderma reesei cellobiohydrolase II: The role of tyrosine 169 [Text] / Anu Koivula [et al.] // Protein Eng. - 1996. - Vol. 9, N 8. - P691-699 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Активный центр целлобиогидролазы II из Trichoderma reesei: роль тирозина-169
Аннотация: Отщепление целлобиогидролазой II дисахаридного целлобиозного звена от полисахаридной цепи происходит с участием остатков Asp221 и Asp175. Методом РСА установлена важная роль в каталитическом акте основания Tyr169, находящегося вблизи расщепляемой связи. Получен мутантный фермент (Y169F), у к-рого константа ассоциации по отношению к целлобиозе увеличивается в 3 раза, а по отношению к 4-метилумбеллиферил-целлобиозиду даже в 50 раз. В то же время каталитическая константа по отношению к целлотриозе и целлотетраозе снижается в 4 раза. Предполагается, что взаимодействие Tyr169 с субстратом искажает цикл Glc, приводя к более реакционноспособной конформации. Кроме того, Tyr169 влияет на протонирование остатков D175 и D221 в активном центре. Финляндия, VTT Biotechnol. Food Res., POB 1500, FIN-02044 VTT, Espoo. Библ. 57
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА II
МУТАНТНАЯ ФОРМА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
РЕНТГЕНОСТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ
TRICHODERMA REESEI

Доп.точки доступа:
Koivula, Anu; Reinikainen, Tapani; Ruohonen, Laura; Valkeaj'ЭКВИВ='arvi, Anne; Claeyssens, Marc; Teleman, Olle; Kleywegt, Gerard J.; Szardenings, Michael; Rouvinen, Juha; Jones, T.Alwyn; Teeri, Tuula T.
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.10-04Б2.143

   
    Cello-oligosaccharide hydrolysis by cellobiohydrolase II from Trichoderma reesei: Association and rate constants derived from an analysis of progress curves [Text] / Vesa Harjunpaa [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1996. - Vol. 240, N 3. - P584-591 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Гидролиз целлоолигосахаридов целлобиогидролазой II из Trichoderma reesei: определение констант ассоциации и скорости из анализа кривых динамики процесса
Аннотация: Методами {1}H-ЯМР и ВЭЖХ изучали гидролиз растворимых целлоолигосахаридов со степенью полимеризации 4-6 целлобиогидролазой II из T. reesei. Определены кинетические параметры р-ции. Показано, что в начале р-ции разрываются гликозидные связи внутри цепи (в тетрасахариде - только центральная связь). Гидролиз целлопентаозы и целлогексаозы происходит со скоростью в 10-100 раз большей, чем целлотриозы. В результате гидролиза образуются ди- и трисахаридные (но не больше) фрагменты. Целлогексаоза (при высокой конц-ии) обратимо инактивирует фермент. Финляндия, VTT Chem. Technol., POB 1401, FIN-02044 VTT (Espoo). Библ. 26
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА II
ЦЕЛЛООЛИГОСАХАРИДЫ
ИЗБИРАТЕЛЬНЫЙ ГИДРОЛИЗ
КИНЕТИЧЕСКИЕ ПАРАМЕТРЫ
TRICHODERMA REESEI

Доп.точки доступа:
Harjunpaa, Vesa; Teleman, Anita; Koivula, Anu; Ruohonen, Laura; Teeri, Tuula T.; Teleman, Olie; Drakenberg, Torbjorm
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.11-04Б3.95

   
    The active site of Trichoderma reesei cellobiohydrolase II: The role of tyrosine 169 [Text] / Anu Koivula [et al.] // Protein Eng. - 1996. - Vol. 9, N 8. - P691-699 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Активный центр целлобиогидролазы II из Trichoderma reesei: роль тирозина-169
Аннотация: Отщепление целлобиогидролазой II дисахаридного целлобиозного звена от полисахаридной цепи происходит с участием остатков Asp221 и Asp175. Методом РСА установлена важная роль в каталитическом акте основания Tyr169, находящегося вблизи расщепляемой связи. Получен мутантный фермент (Y169F), у к-рого константа ассоциации по отношению к целлобиозе увеличивается в 3 раза, а по отношению к 4-метилумбеллиферил-целлобиозиду даже в 50 раз. В то же время каталитическая константа по отношению к целлотриозе и целлотетраозе снижается в 4 раза. Предполагается, что взаимодействие Tyr169 с субстратом искажает цикл Glc, приводя к более реакционноспособной конформации. Кроме того, Tyr169 влияет на протонирование остатков D175 и D221 в активном центре. Финляндия, VTT Biotechnol. Food Res., POB 1500, FIN-02044 VTT, Espoo. Библ. 57
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА II
МУТАНТНАЯ ФОРМА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
РЕНТГЕНОСТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ
TRICHODERMA REESEI

Доп.точки доступа:
Koivula, Anu; Reinikainen, Tapani; Ruohonen, Laura; Valkeaj'ЭКВИВ='arvi, Anne; Claeyssens, Marc; Teleman, Olle; Kleywegt, Gerard J.; Szardenings, Michael; Rouvinen, Juha; Jones, T.Alwyn; Teeri, Tuula T.
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.11-04Б3.134

   
    Cello-oligosaccharide hydrolysis by cellobiohydrolase II from Trichoderma reesei: Association and rate constants derived from an analysis of progress curves [Text] / Vesa Harjunpaa [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1996. - Vol. 240, N 3. - P584-591 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Гидролиз целлоолигосахаридов целлобиогидролазой II из Trichoderma reesei: определение констант ассоциации и скорости из анализа кривых динамики процесса
Аннотация: Методами {1}H-ЯМР и ВЭЖХ изучали гидролиз растворимых целлоолигосахаридов со степенью полимеризации 4-6 целлобиогидролазой II из T. reesei. Определены кинетические параметры р-ции. Показано, что в начале р-ции разрываются гликозидные связи внутри цепи (в тетрасахариде - только центральная связь). Гидролиз целлопентаозы и целлогексаозы происходит со скоростью в 10-100 раз большей, чем целлотриозы. В результате гидролиза образуются ди- и трисахаридные (но не больше) фрагменты. Целлогексаоза (при высокой конц-ии) обратимо инактивирует фермент. Финляндия, VTT Chem. Technol., POB 1401, FIN-02044 VTT (Espoo). Библ. 26
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА II
ЦЕЛЛООЛИГОСАХАРИДЫ
ИЗБИРАТЕЛЬНЫЙ ГИДРОЛИЗ
КИНЕТИЧЕСКИЕ ПАРАМЕТРЫ
TRICHODERMA REESEI

Доп.точки доступа:
Harjunpaa, Vesa; Teleman, Anita; Koivula, Anu; Ruohonen, Laura; Teeri, Tuula T.; Teleman, Olie; Drakenberg, Torbjorm
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.12-04Б2.110

   
    The cellulases endoglucanase I and cellobiohydrolase II of Trichoderma reesei act synergitically to solubilize nativa cotton cellulose but not to decrease its molecular size [Text] / Karen M. Kleman-Leyer [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1996. - Vol. 62, N 8. - P2883-2887 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Целлюлазы эндоглюканаза I и целлобиогидролаза II из Trichoderma reesei проявляют синергизм при солюбилизации нативной целлюлозы хлопка, но не уменьшают размер ее молекул
Аннотация: Изучение продуктов расщепления целлюлозы хлопка эндоглюканазой I (I) и целлобиогидролазой II (II) показало, что размер образующихся продуктов зависит от того действуют они совместно или по-отдельности. Так, за 8 дн. под действием I главными продуктами оказались полимер и олигомер со степенью полимеризации 200-300 и 'ЭКВИВ'15 соотв. Фермент II практически ее гидролизует нативную аморфную целлюлозу (только микрокристаллическую). При совместном действии I и II картина распределения продуктов по мол. массе такая же, как и при действии I, но заметно увеличивается кол-во восстанавливающих сахаров. Предполагается, что I деградирует микрофибриллы аморфной целлюлозы, а II - гидролизует продукты действия I до восстанавливающих сахаров. США, Dep. Bacteriol., Univ. Wisconsin-Madison, Madison, WI. Библ. 39
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: TRICHODERMA REESEI (FUNGI)
ЭНДОГЛЮКАНАЗА I
ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА II
СОВМЕСТНОЕ ДЕЙСТВИЕ
ЦЕЛЛЮЛОЗА ХЛОПКА

Доп.точки доступа:
Kleman-Leyer, Karen M.; Siika-Aho, Mattis; Teeri, Tuula T.; Kirk, T.Kent
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.12-04Б3.142

   
    Cello-oligosaccharide hydrolysis by cellobiohydrolase II from Trichoderma reesei: Association and rate constants derived from an analysis of progress curves [Text] / Vesa Harjunpaa [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1996. - Vol. 240, N 3. - P584-591 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Гидролиз целлоолигосахаридов целлобиогидролазой II из Trichoderma reesei: определение констант ассоциации и скорости из анализа кривых динамики процесса
Аннотация: Методами {1}H-ЯМР и ВЭЖХ изучали гидролиз растворимых целлоолигосахаридов со степенью полимеризации 4-6 целлобиогидролазой II из T. reesei. Определены кинетические параметры р-ции. Показано, что в начале р-ции разрываются гликозидные связи внутри цепи (в тетрасахариде - только центральная связь). Гидролиз целлопентаозы и целлогексаозы происходит со скоростью в 10-100 раз большей, чем целлотриозы. В результате гидролиза образуются ди- и трисахаридные (но не больше) фрагменты. Целлогексаоза (при высокой конц-ии) обратимо инактивирует фермент. Финляндия, VTT Chem. Technol., POB 1401, FIN-02044 VTT (Espoo). Библ. 26
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА II
ЦЕЛЛООЛИГОСАХАРИДЫ
ИЗБИРАТЕЛЬНЫЙ ГИДРОЛИЗ
КИНЕТИЧЕСКИЕ ПАРАМЕТРЫ
TRICHODERMA REESEI

Доп.точки доступа:
Harjunpaa, Vesa; Teleman, Anita; Koivula, Anu; Ruohonen, Laura; Teeri, Tuula T.; Teleman, Olie; Drakenberg, Torbjorm
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 09.07-04Б3.34

    Gundllapalli, Sarath B.
    Development of a screening method for the identification of a novel Saccharomyces cerevisiae mutant over-expressing Trichoderma reesei cellobiohydrolase II [Text] / Sarath B. Gundllapalli, Otero Ricardo R. Cordero, Isak S. Pretorious // Ann. Microbiol. - 2006. - Vol. 56, N 2. - P143-150 . - ISSN 1590-4261
Перевод заглавия: Разработка метода скрининга для идентификации нового мутанта Saccharomyces recevisiae - суперпродуцента целлобиогидролазы II Trichoderma reesei
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
МУТАНТНЫЙ ШТАММ
СУПЕРПРОДУЦЕНТ ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗЫ II TRICHODERMA REESEI
ПОЛУЧЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА II

Доп.точки доступа:
Cordero, Otero Ricardo R.; Pretorious, Isak S.
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.257

   
    Monoclonal antibodies against different domains of cellobiohydrolase I and II from Trichoderma reesei [Text] / Harald Mischak [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Yen. Subl. - 1989. - Vol. 990, N 1. - P1-7 . - ISSN 0304-4165
Перевод заглавия: Моноклональные антитела против различных доменов целлобиогидролазы I и II из Trichoderma reesei
Аннотация: Получены моноклональные антитела (АТ) против двух функционально различных доменов, имеющихся у двух целлобиогидролаз (ЦБГI и ЦБГII) T. reesei. Эти АТ делились на четыре группы, к-рые специфически узнают (методом вестерн-блота и иммуноферментного анализа): центральный белок внутри ЦБГI, центральный белок внутри ЦБГII, р-н ВА в ЦБГI и р-н АВВ' в ЦБГII. Не наблюдалось перекрестных р-ций внутри этих четырех групп АТ. АТ также специфически реагировали с белками, близкими по размеру ЦБГI и ЦБГII, из др. штаммов Trichoderma, но не с целлюлазами из др. грибов. Анализ фильтратов культур T. reesei QM 9414, полученных на различных стадиях роста в присутствии целлюлозы на забуференной среде (рН 5-6), показал присутствие только единичных полос ЦБГI и ЦБГII даже после продолжительного культивирования (160 ч). Однако, после культивирования штамма на незабуференных средах появлялись дополнительные белки с низким М[r], к-рые реагировали с АТ против центральных белков ЦБГI и ЦБГII, но не с АТ против соотв. р-ной ВА и АВВ'. Кол-во этих белков с низкими М[r] возрастало на незабуференных средах, дополненных 3-кратных кол-вом орг. источника азота (пептоном). Анализ некоторых продажных препаратов целлюлаз из T. harzianum выявил такой же набор белков с пониженными М[r], в отличие от образцов целлюлаз из др. грибов. В тех препаратах, где наблюдалась множественность ЦБГI и ЦБГII, найдена повышенная активность кислой протеиназы. Эти результаты означают, что использование незабуференных сред с высоким содержанием азота для производства целлюлаз может приводить к существенной протеолитической модификации секретируемых ЦБГ. Библ. 32. Австрия, C. P. Kubicek, Abt. Mikrob. Biochem., Inst. 172, TU Wien, A-1060 Wien.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.17.11
Рубрики: ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗЫ
ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА I
ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА II
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
ПОЛУЧЕНИЕ
ИММУНОБЛОТИНГ
ИММУНОФЕРМЕНТНЫЙ АНАЛИЗ
TRICHODERMA REESCI (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Mischak, Harald; Hofer, Franz; Messner, Robert; Weissinger, Eva; Hayn, Marianne; Tomme, Peter; Esterbauer, Hermann; Kuchler, Ernst; Claeyssens, Marc; Kubicek, Christian P.
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.01-04Б2.138

   
    Cellobiohydrolase II is the main conidial-bound cullulase in Trichoderma reesei and other Trichoderma strains [Text] / Robert Messner [et al.] // Arch. Microbiol. - 1991. - Vol. 155, N 6. - P601-606 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Целлобиогидролаза II является главной, связанной с конидиями, целлюлазой у Trichoderma reesei и других штаммов Trichoderma
Аннотация: С помощью моноклональных антител определяли присутствие целлобиогидролаз I и II (ЦБГ I и II) и эндоглюканазы I (ЭГ I) на поверхности конидий Trichoderma reesei штаммов QM 9414 и RUT C-30 и у восьми др. видов р. Trichoderma. Белки выделяли с поверхности неионными детергентами. Обнаружены как ЦБГ I, так и ЦБГ II, но в отличие от внеклеточной культуральной жидкости, доминирующей целлюлазой на конидиях была ЦБГ II, а ЭГ I отсутствовала. Штамм RUT C-30 содержал больше ЦБГ II, чем штамм QM 9414. Несколько копий гена chb2 были введены в хромосому T. reesei методом трансформации. Стабильные многокопийные трансформанты секретировали в 2-4 раза больше ЦБГ II при росте на лактозе, но секреция ЦБГ I не была изменена. В результате роста на целлюлозе повышалась секреция как ЦБГ I, так и ЦБГ II. Те штаммы T. reesei, к-рые имели наивысшую целлюлазную активность на целлюлозе, содержали наивысшие уровни связанной с конидиями ЦБГ II. У различных видов р. Trichoderma доминирующей конидиальной целлюлазой также была ЦБГ II. Ил. 5. Библ. 31. Австрия, Abteilung fur Mikrobielle Biochem., Inst. fur Biochemische Technologie und Mikrobiol., TU Wien, A-1060 Wien.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗЫ
ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА I
ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА II
ЭНДОГЛЮКАНАЗЫ
ЭНДОГЛЮКАНАЗА I
КОНИДИАЛЬНЫЕ ЦЕЛЛЮЛАЗЫ
TRICHODERMA REESEI (FUNGI)
ШТАММ QM9414
ШТАММ RUT C-30
TRICHODERMA (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Messner, Robert; Kubicek-Pranz, Eva M.; Gsur, Andrea; Kubicek, Christian P.
12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 94.02-04В2.156

    Messner, R.
    Cellobiohydrolase II is the main conidial-bound cellulase in Trichoderma reesei and other Trichoderma strains [Text] / R. Messner, E. Kubicek-Pranz // Arch. Microbiol. - 1991. - Vol. 155, N 6. - P601-606
Перевод заглавия: Целлобиогидролаза II является главной, связанной с конидиями, целлюлазой у Trichoderma reesei и других штаммов Trichoderma
Аннотация: С помощью моноклональных антител определяли присутствие целлобиогидролаз I и II (ЦБГ-I и -II) и эндоглюканазы-I (ЭГ-I) на поверхности конидий Trichoderma reesei штаммов QM 9414 и RUT C-30 и у восьми др. видов p. Trichoderma. Белки выделяли с поверхности неионными детергентами. Обнаружены как ЦБГ-I, так и ЦБГ-II, но в отличие от внеклеточной культуральной жидкости, доминирующей целлюлазой на конидиях была ЦБГ-II, а ЭГ-I отсутствовала. Штамм RUT C-30 содержал больше ЦБГ-II, чем штамм QM 9414. Несколько копий гена chb2 были введены в хромосому T. reesei методом трансформации. Стабильные многокопийные трансформанты секретировали в 2-4 раза больше ЦБГ-II при росте на лактозе, но секреция ЦБГ-1 не была изменена. Австрия, Abteilung fur Mikrobielle Biochem., Inst. fur Biochemische Technologie und Mikrobiol., TU Wien, Getreidemarkt 9, А-1060 Wien. Библ. 31.
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: TRICHODERMA SPP. (FUNGI)
ФЕРМЕНТЫ
ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА II
РЕГУЛЯЦИЯ
СВЯЗЬ С КОНИДИЯМИ

Доп.точки доступа:
Kubicek-Pranz, E.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)