СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ХЛОРОПЕРОКСИДАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 97.02-04В2.141

Zong, Qin.
High-pressure-assisted reconstitution of recombinant chloroperoxidase [Text] / Qin Zong, Pawel A. Osmulski, Lowell P. Hager // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 38. - P12420-12425 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Сопровождаемая высоким давлением [сборка] рекомбинантной хлоропероксидазы
Аннотация: Ген хлоропероксидазы (ХП) гриба Caldariomyces fumago экспрессировали в Escherichia coli с использованием вектора, содержащего промотор фага Т7 и последовательность, кодирующую сигнальный пептид OmpA. В условиях индукции изопропилтиогалактозидом негликозилированный рекомбинантный апофермент секретировался в периплазму и накапливался на уровне 2% от общего белка клетки. Перед превращением в холофермент апоХП денатурировали в 8 М растворе мочевины и частично очищали хроматографией на ДЭАЭ-целлюлозе. Макс. выход холофермента получили после растворения апофермента в буфере, содержащем протопорфирин IX железа, ионы кальция и окисленный глутатион, и обработки при высоком давлении (207 МРа) и т-ре -12'ГРАДУС'С и последующего рефолдинга при атмосферном давлении и комнатной т-ре. Выход активной ХП составил 5%. В отсутствие обработки при высоком давлении выход не превышал 1%. Полученные результаты подтверждают, что гликозилирование не является обязательным для рефолдинга ХП. США, Dep. Biochem., Roger Adams Lab., Univ. Illinois, Urbana, IL 61801. Библ. 39

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ХЛОРОПЕРОКСИДАЗА
РЕКОМБИНАНТНАЯ
КОНСТРУИРОВАНИЕ
СБОРКА
ВЫСОКОЕ ДАВЛЕНИЕ
ГЕНЫ
ХЛОРПЕРОКСИДАЗА
ЭКСПРЕССИЯ ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ
ESCHERICHIA COLI
CALDARIOMYCES FUMAGO

Доп.точки доступа:
Osmulski, Pawel A.; Hager, Lowell P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 12.07-04Б3.57

Biocatalysed halogenation of nucleobase analogues [Text] / Rosario Medici [et al.] // Biotechnol. Lett. - 2011. - Vol. 33, N 10. - P1999-2003 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Биокаталитическое галогенирование аналогов азотистых оснований
Аннотация: Галогенированные нуклеозиды и азотистые основания применяются в химии и фармакологии. Изучена возможность ферментативного галогенирования азотистых оснований и их аналогов, катализируемое микроорганизмами и хлоропероксидазой из Cakdariomyces fumago хлоропероксидаза катализирует хлорирование и б ромирование инолина и урацила. Pseudomonas, Citrobacter, Aeromonas, Streptomees, Xanthomonas и Ифсшддгы катализируют хлорирование и/или бромирование индола и индолина. В зависимости от субстрата, биокатализатора и г алида получаются различные продукты. С помощью Streptomeces cetonii дотсигнута 65%-ая конверсия индола в 5-броминадол

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: НУКЛЕОЗИДЫ
АЗОТИСТЫЕ ОСНОВАНИЯ
ФЕРМЕНТАТИВНОЕ ГАЛОГЕНИРОВАНИЕ
БИОКАТАЛИЗАТОРЫ
ХЛОРОПЕРОКСИДАЗА
STREPTOMYTES SP. (BACT.)
CITROBACTER SP. (BACT.)
XANTHOMONAS SP. (BAST.)
BACILLUS SP. (BACT.)

Доп.точки доступа:
Medici, Rosario; Garaycoechea, Juan Ignacio; Dettorre, Lucas Andres; Iribarren, Adolfo Marcelo; Lewkowicz, Elizabeth Sandra

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 89.05-04В2.2153

Pickard, Michael A.
Stability and carbohydrate composition of chloroperoxidase from Caldariomyces fumago grown in a fructose-salts medium [Text] / Michael A. Pickard, Atsumi Hashimoto // Can. J. Microbiol. - 1988. - Vol. 34, N 8. - P998-1002 . - ISSN 0008-4166
Перевод заглавия: Стабильность и состав углеводов в хлоропероксидазе Caldariomyces fumago, растущего на солевой среде с фруктозой
Аннотация: Хлоропероксидаза (ХПО) относится к внеклеточным грибным гликопротеинам, обладающим 3 типами ферментной активности: галогенирующей, пероксидазной и каталазной. ХПО изолирована из мицелия C. fumago, выращенного на среде с фруктозой, NaNO[3], KCl, KH[2]PO[4], MgSO[4]* 7H[2]O, FeSO[4]*7 H[2]O. При 22'ГРАДУС' С 50% активности сохранялось в течение 15 дн, если фермент хранился при pH 3,5 и 5,5. При pH 6 и 7 через 4 дн активность снижалась до 25%. При 40'ГРАДУС' и pH 5,5 активность ХПО сохранялась стабильной в течение 7 дн. С помощью Сефадекса G-75 в ХПО выявлено 6 изоферментов. Основными углеводными компонентами оказались глюкоза и манноза. Ксилоза, галактоза и глюкозамин составляли 10% от общего содержания углеводов. Канада, Dep. of Microbiol., M 330 Biol. Sci. Building Univ. of Alberta, Edmonton, Alta, T6G2Е9. Ил. 4. Табл. 1. Библ. 19.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: CALDARIOMYCES FUMAGO (BASIDIOMYCETES)
ФЕРМЕНТЫ
ХЛОРОПЕРОКСИДАЗА
УГЛЕВОДЫ
СОДЕРЖАНИЕ
СОСТАВ
СТАБИЛЬНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Hashimoto, Atsumi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 91.03-04В2.2242

Chloroperoxidase-mediated chlorination of fulvic acid [Text] / G. Asplund [et al.] // 5th Int. Symp. Microb. Ecol. (ISME 5), Kyoto, Aug. 27 - Sept. 1. - S. l., 1990. - P210
Перевод заглавия: Осуществляемое при посредничестве хлоропероксидазы хлорирование фульвокислоты
Аннотация: Хлоропероксидаза (ХП; ЕС 1.11.1.10), полученная из Caldariomycs fumago, способна присоединять ион хлора к фульвокислоте (ФК), выделенной из поверхностных почвенных вод. Установлено, что ХП может хлорировать большое число природных и антропогенных субстратов, однако, данное сообщение является первым о хлорировании таких сложных соединений как ФК. Реакция ХП осуществлялась в 100 мл фосфатного буфера 0,3 М при рН 2,75 в присутствии неорганических соединений хлора. Показано, что перекись водорода является лимитирующим фактором для ХП, поэтому Н[2]O[2] вносили в реакционную смесь небольшими порциями через каждые 10 мин. ХП осуществляет промежуточную реакцию по присоединению хлора к ФК. Под действием ХП кол-во хлора, присоединенного к ФК увеличивалось с 2 до 50 мг на 1 г фермента (в контроле не более 1 мг на 1 г ФК). Соотношение хлорируемой массы ФК и общей массы ФК составляло 0,1 г/г. Швеция, Dep. of Water and Environmental Studies, Linkoping Univ.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: CALDARIOMYCES FUMAGO (FUNGI)
ФЕРМЕНТЫ
ХЛОРОПЕРОКСИДАЗА
ФУЛЬВОКИСЛОТА
ХЛОРИРОВАНИЕ
РЕАКЦИЯ

Доп.точки доступа:
Asplund, G.; Boren, H.; Carlsson, U.; Grimvall, A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 91.09-04В2.2162

Kadima, Tenshuk A.
Immnobilization of chloroperoxidase on aminopropyl-glass [Text] / Tenshuk A. Kadima, Michael A. Pickard // Appl. and Environ. Microbiol. - 1990. - Vol. 56, N 1. - P3473-3477 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Иммобилизация хлорпероксидазы на стеклах, покрытых аминопропилом
Аннотация: Описаны особенности иммобилизации и образования ковалентных связей хлорпероксидазы (ХПО) с пористыми стеклянными шариками и исследованы характеристики иммобилизованного фермента. ХПО получен из Caldariomyces fumago. Стеклянные шарики вначале обрабатывали производным фминопропила - аминопропилтриэтоксиланом, затем глутаральдегидом и, наконец, ферментом. При этом ХПО образовывал ковалентные связи, присоединяясь через свободные аминокислоты к глутаральдегиду. Адсорбция белка фермента достигала 100 мг ХПО/г. Установлена высокая степень специфической активности фермента, равная 36% от теоретической. Исследованы активность и стабильность ХПО в зависимости от уровня рН, а также термостабильные характеристики фермента, иммобилизованного на стекле. Канада, Dep. of Microbiol., M 330 Biol. Sci. Building, Univ. of Alberta, Edmonton, Alberta T6G 2Е9. Табл. 2. Библ. 32.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.13
Рубрики: CALDARIOMYCES FUMAGO (FUNGI)
ФЕРМЕНТЫ
ХЛОРОПЕРОКСИДАЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
СТЕКЛА
ПОКРЫТИЯ
АМИНОПРОПИЛ

Доп.точки доступа:
Pickard, Michael A.

Патент 4937192 Соединенные Штаты Америки, МКИ C 12 P 9/00.

Fungal chloroperoxidase method [Текст] / Jennie C. Hunter [и др.] ; Cetus Corp. - № 120320 ; Заявл. 12.11.1987 ; Опубл. 26.06.1990
Перевод заглавия: Метод получения хлоропероксизады из грибов
Аннотация: Настоящее изобретение связано с получением хлоропероксидазы грибного происхождения. Фермент получают из гриба Caldariomyces fumago (сем. Dematiaceae). Оптимальное значение рН фермента составляет более 5,0. Хлоропероксидаза способна окислять ионы хлоридов, бромидов и йодидов. Фермент используется для галогенирования соединений, включающих алкены, алкины, циклопропаны, бета-кето к-ты, циклические бета-кето к-ты, соединения содержащие ароматическое кольцо, а также этилен, пропилен, моногалогенизированные аналоги этих алкенов или аллиловый спирт. Дано описание способа получения фермента. Табл. 3.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.05
Рубрики: CALDARIOMYCES FUMAGO (FUNGI)
ФЕРМЕНТЫ
ХЛОРОПЕРОКСИДАЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
МЕТОДЫ
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Hunter, Jennie C.; Belt, Angela; Sotos, Lynn S.; Fonda, Michelle E.; Cetus Corp.
Свободных экз. нет

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска