Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 47
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-47 
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 95.05-04М4.001

    Hanau, S.

    Glyoxylate for affinity labelling of 6-phosphogluconate dehydrogenase [Text] / S. Hanau, M. Bertelli // Boll. Soc. ital. biol. sper. - 1994. - Vol. 70, N 5-6. - P135-141 . - ISSN 0037-8771
Перевод заглавия: Глиоксилат в качестве аффинной метки 6-фосфоглюконатдегидрогеназы
Аннотация: 6-фосфатглюконатдегидрогеназу (I) выделяли из печени ягнят и инкубировали с 1 мМ глиоксилата (II) и 1 мМ цианоборогидрида. Инкубацию проводили при рН 7,5 и 20'ГРАДУС' С в буфере Трис-HCl. При этом наблюдали времязависимую инактивацию I. Скорость р-ции зависела от конц-ии II и обнаруживала насыщающуюся кинетику. В отсутствии цианоборгидрида скорость инактивации I при действии II была очень низкой, даже при его высокой конц-ии (20 мМ). От инактивации II фермент защищали 6-фосфоглюконат и НАДФ. Инактивация I была связана с присоединением II к остатку лизина в активном сайте I. Италия, Univ. degli Studi di Ferrara. Библ. 7.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
6-ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА

ГЛИОКСИЛАТ

ОВЦЫ


Доп.точки доступа:
Bertelli, M.


2.

Деп. 979-Ук95


    Пивненко, В. Г.

    Влияние вольтарена и нового производного дикарбоновых кислот на активность глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы и 6-фосфоглюканатдегидрогеназы при токсикоаллергическом увеите (гистохимическое исследование) [Текст] : деп. Укр. фармац. акад. 19950505, N 979-Ук95 / В. Г. Пивненко ; депонент Укр. фармац. акад. (Харьков). - Введ. с 19950505. - [Б. м. : б. и.], 1995. - 7 с. - 7 назв. назв
Аннотация: Провели гистохимическое исследование активности глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы /Г-6-ФДГ/ и 6-фосфоглюканатдегидрогеназы /6-ФГДГ/ в тканях сосудистого тракта глаза у здоровых кроликов и животных, больных токсикоаллергическим увеитом. Установили, что при экспериментальном токсикоаллергическом увеите без лечения наблюдается снижение активности Г-6-ФДГ и 6-ФГДГ в сосудистом тракте и нормализация показателей при лечении вольтареном и комплексом "AB". Библ. 7
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.45.21.77
Рубрики: ДИКЛОФЕНАК-НАТРИЙ (ВОЛЬТАРЕН)
КИСЛОТЫ ДИКАРБОНОВЫЕ

ПРОИЗВОДНОЕ

ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА

ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА X6-

АКТИВНОСТЬ

УВЕИТ ТОКСИКОАЛЛЕРГИЧЕСКИЙ

КРОЛИКИ


Доп.точки доступа:
Укр. фармац. акад. (Харьков)
Свободных экз. нет

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.12-04Т4.155

    Boll, Meinrad.

    The effect of 'гамма'-hexachlorocyclohexane (lindane) on the activities of liver lipogenic enzymes and on serum lipids in rats [Text] / Meinrad Boll, Lutz W. D. Weber, Andreas Stampft // Z. Naturforsch. C. - 1995. - Vol. 50, N 1-2. - P135-142 . - ISSN 0939-5075
Перевод заглавия: Влияние 'гамма'-гексахлорциклогексана (линдан) на активности липогенных ферментов печени и липиды сыворотки крови крыс
Аннотация: Установлено, что у крыс Wistar 'MARS''MARS', к-рым в течение 12 дней скармливали рацион, содержащий линдан (I) в дозе 150 ч. на млн, в течение первых 24 ч активность печеночных липоксигеназных ферментов: синтазы жирных к-т, цитрат-разрушающего фермента, малатдегидрогеназы, глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы и 6-фосфоглюконатдегидрогеназы, значительно снижается. Затем начинается ее повышение для всех указанных ферментов на фоне продолжающегося введения I. Ко времени окончания курса его введения активность 3 последних ферментов достигает контрольных значений, а уровень активности 2 первых ферментов остается на 40-50% ниже контрольных значений. Содержание в сыворотке крови холестерина и фосфолипидов на протяжении введения I существенно не изменялись, а содержание триглицеридов резко возрастало на 2-е сутки, затем снижалось, но до конца курса оставалось выше контрольных значений. Полихлорированные бифенилы, к-рые при введении внутрь оказывают противоположное, чем у I, влияние на липогенные ферменты, при одновременном с I присутствии в рационе, вызывали нивелирование эффектов I на липогенные ферменты. Германия, Abt Zellchemie, GSF-Forschungszentrum Munchen. Ил. 5. Библ. 21
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.47.21.25.13 + 341.47.21.17.15
Рубрики: ПЕСТИЦИДЫ ХЛОРОРГАНИЧЕСКИЕ
ЛИНДАН

ПОЛИХЛОРИРОВАННЫЕ БИФЕНИЛЫ

ЛИПИДНЫЙ ОБМЕН

ФЕРМЕНТЫ

СИНТАЗА ЖИРНЫХ КИСЛОТ

МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА

ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА

ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА


Доп.точки доступа:
Weber, Lutz W.D.; Stampft, Andreas


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.02-04М4.147

    Boll, Meinrad.

    The effect of 'гамма'-hexachlorocyclohexane (lindane) on the activities of liver lipogenic enzymes and on serum lipids in rats [Text] / Meinrad Boll, Lutz W. D. Weber, Andreas Stampft // Z. Naturforsch. C. - 1995. - Vol. 50, N 1-2. - P135-142 . - ISSN 0939-5075
Перевод заглавия: Влияние 'гамма'-гексахлорциклогексана (линдан) на активности липогенных ферментов печени и липиды сыворотки крови крыс
Аннотация: Установлено, что у крыс Wistar 'MARS''MARS', к-рым в течение 12 дней скармливали рацион, содержащий линдан (I) в дозе 150 ч. на млн, в течение первых 24 ч активность печеночных липоксигеназных ферментов: синтазы жирных к-т, цитрат-разрушающего фермента, малатдегидрогеназы, глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы и 6-фосфоглюконатдегидрогеназы, значительно снижается. Затем начинается ее повышение для всех указанных ферментов на фоне продолжающегося введения I. Ко времени окончания курса его введения активность 3 последних ферментов достигает контрольных значений, а уровень активности 2 первых ферментов остается на 40-50% ниже контрольных значений. Содержание в сыворотке крови холестерина и фосфолипидов на протяжении введения I существенно не изменялись, а содержание триглицеридов резко возрастало на 2-е сутки, затем снижалось, но до конца курса оставалось выше контрольных значений. Полихлорированные бифенилы, к-рые при введении внутрь оказывают противоположное, чем у I, влияние на липогенные ферменты, при одновременном с I присутствии в рационе, вызывали нивелирование эффектов I на липогенные ферменты. Германия, Abt Zellchemie, GSF-Forschungszentrum Munchen. Ил. 5. Библ. 21
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.41.07.29.15
Рубрики: ПЕСТИЦИДЫ ХЛОРОРГАНИЧЕСКИЕ
ЛИНДАН

ПОЛИХЛОРИРОВАННЫЕ БИФЕНИЛЫ

ЛИПИДНЫЙ ОБМЕН

ФЕРМЕНТЫ

СИНТАЗА ЖИРНЫХ КИСЛОТ

МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА

ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА

ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА


Доп.точки доступа:
Weber, Lutz W.D.; Stampft, Andreas


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.06-04М4.14

   

    Inactivation and cleavage of liver 6-P-gluconate dehydrogenase during irradiation in the presence of vanadate [Text] / Carlo M. Bergamini [et al.] // Arch. Biochem. and Biophys. - 1995. - Vol. 321, N 1. - P1-5 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Инактивация и расщепление 6-P-глюконатдегидрогеназы печени в процессе облучения в присутствии ванадата
Аннотация: Показано, что скорость инактивации 6-фосфоглюконатдегидрогеназы (ФГД) из печени ягненка при облучении зависит от вида ванадата (IV или V). Наиболее эффективным агентом оказался тетраванадат. ФГД инактивировалась быстро в кислой среде, причем кофермент НАДФ, а не субстрат частично защищал фермент. Полная инактивация ФГД достигается при расщеплении половины белка на мелкие пептиды (47 кД, 31 кД и 25 кД). Италия, Inst. Agricultural Chemistry, Univ. Bologna. Библ. 28
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ИНАКТИВАЦИЯ

РАСЩЕПЛЕНИЕ

ОБЛУЧЕНИЕ

ВАНАДАТ

ВЛИЯНИЕ

ПЕЧЕНЬ

ЯГНЯТА


Доп.точки доступа:
Bergamini, Carlo M.; Signorini, Marco; Hanau, Stefania; Rippa, Mario; Polverino, de Laureto Patrizia; Cremonini, Mauro Andrea


6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.05-04Б3.87

   

    NAD-specific 6-phosphogluconate dehydrogenase in lactic acid bacteria [Text] / Hitomi Ohara [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1996. - Vol. 60, N 4. - P692-693 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: НАД-специфичная 6-фосфоглюконатдегидрогеназа в молочнокислых бактериях
Аннотация: Присутствие активности 6-фосфоглюконатдегидрогеназы было исследовано в бесклеточных экстрактах 17 штаммов молочнокислых бактерий. Классифицировали 3 типа ферментов в соответствии с их коферментной специфичностью: НАД-специфичный, НАДФ-специфичный и неспецифичные типы. Два штамма с гетероферментативным путем обладали активностью НАД-специфичной 6-фосфоглюконатдегидрогеназы. Этот фермент обладал высокой уд. активностью в бесклеточных экстрактах и был наиболее специфичен к НАД по сравнению с другими ферментами молочнокислых бактерий. Обсуждают функции 6-фосфоглюконатдегидрогеназы в клеточном метаболизме бактерий. Япония, New Business Develop. Dep., Shimadzu Co., 1 Nishinokyo-kuwabaracho, Nakagyo-ku, Kyoto 604. Библ. 8
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА
НАД-СПЕЦИФИЧНАЯ

ПРИСУТСТВИЕ

МОЛОЧНОКИСЛЫЕ БАКТЕРИИ


Доп.точки доступа:
Ohara, Hitomi; Uchida, Kazuyuki; Yahata, Masahito; Kondo, Hitoshi


7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 97.06-04М2.151

   

    Congenital 6-phosphogluconate dehydrogenase (6PGD) deficiency associated with chronic hemolytic anemia in a Spanish family [Text] / Corrons J. Ll. Vives [et al.] // Amer. J. Hematol. - 1996. - Vol. 53, N 4. - P221-227 . - ISSN 0361-8609
Перевод заглавия: Сочетание врожденной недостаточности 6-фосфоглюконатдегидрогеназы с хронической гемолитической анемией в семье испанцев
Аннотация: У двух женщин испанской семьи с частичной гетерозиготной недостаточностью 6-фосфоглюконатдегидрогеназы обнаружили компенсированную хроническую несфероцитарную гемолитическую анемию с пониженной устойчивостью эритроцитарного глутатиона к воздействию окислителей. В эритроцитах было повышенным содержание фруктозо-1,6-дифосфата, дигидроксиацетонфосфата и глицеральдегид-3-фосфата. Активность 6-фосфоглюконолактоназы и глутатионредуктазы у членов этой семьи была в пределах нормы. Испания, Postgraduate School of Hematology "Farreras Valenti", Hospital Clinic i Provincial, Univ. of Barcelona, Barcelona. Библ. 34
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.27.07.43.15
Рубрики: АНЕМИИ
ХРОНИЧЕСКАЯ ГЕМОЛИТИЧЕСКАЯ АНЕМИЯ

ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА * 6-

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Vives, Corrons J.Ll.; Colomer, D.; Pujades, A.; Rovira, A.; Aymerich, M.; Merino, A.; Aguilar, i Bascompte J.Ll.


8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 97.08-04М4.63

    Ganea, Elena.

    Inhibition of 6-phosphogluconate dehydrogenase by carbamylation and protection by 'альфа'-crystallin, a chaperone-like protein [Text] / Elena Ganea, John J. Harding // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1996. - Vol. 222, N 2. - P626-631 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Ингибирование 6-фосфоглюконатдегидрогеназы карбамоилированием и защита 'альфа'-кристаллином, шапероподобным белком
Аннотация: В опытах in vitro исследована инактивация 6-фосфоглюконатдегидрогеназы (ФГД) карбамоилированием. При инкубировании ФГД в присутствии различных конц-ий К-цианата (10, 20, 50 и 100 мМ) связывания цианата с белком приводило к подавлению ферментативной активности в результате карбамоилирования. Аспирин, как и парацетамол, в конц-ии 20 мМ не предотвращал инактивирующего действия карбамоилирования. Значительную защиту от инактивации фермента оказывал 'альфа'-кристаллин, эффект которого был значительно выше аналогичного воздействия таких белков как бычий сывороточный альбумин и лизоцим, использованных в тех же дозах (50 мкг/мл). Великобритания, Nuff. Lab. Ophthal., Univ. Oxford. Библ. 17
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: 6-ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА
КАРБАМОИЛИРОВАНИЕ

'АЛЬФА'-КРИСТАЛЛИН


Доп.точки доступа:
Harding, John J.


9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 97.09-04В3.281

   

    A spatial analysis of physiological changes associated with infection of marrow cotyledons with cucumber mosaic virus [Text] : abstr. Pap. and Posters Annu.: Meet. Soc. Exp. Biol. "Top. Relevant to Plant Biol.", Lancaster, 24-29 March, 1996 / L. I. Tecsi [et al.] // J. Exp. Bot. - 1996. - Vol. 47, Suppl. - P77 . - ISSN 0022-0957
Перевод заглавия: Пространственный анализ физиологических изменений, связанных с поражением вирусом мозаики огурца семядолей Cucurbita pepo
Аннотация: Изучали пространственное размещение ключевых ферментов (Ф) C метаболизма, интенсивности фотосинтеза и состояния поражения вирусом мозаики огурца у семядольных листьев C. pepo. Для исследований брали диски. В местах поражения отмечалась повышенная активность Ф, связанных с гликолизом и дыханием, а также гидролазы крахмала. Эти Ф были особенно активны в хлоротичной центральной зоне. Повышенная активность проявлялась также глюкозо-6-Р- дегидрогеназой и 6-фосфоглюконат-дегидрогеназой и НАД*Ф-зависимым малик-Ф, но преимущественно на периферии поражения. Некоторые Ф ослабляли активность (АДФ-глюкозопирофосфорилаза, НАД*Ф-зависимая глицеральдегид-3-Р-дегидрогеназа). Флуоресценция хлорофилла была слабее на краях поражения. Великобритания, Univ. of Sheffield
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.35.15.15
Рубрики: ВИРУСНЫЕ БОЛЕЗНИ
CUCURBITA PEPO

ВИРУС МОЗАИКИ ОГУРЦА

ФОТОСИНТЕЗ

ГЛИКОЛИЗ

КРАХМАЛ

ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА

ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА

АДФ-ГЛЮКОЗОПИРОФОСФОРИЛАЗА

НАДФ-ЗАВИСИМАЯ ГЛИЦЕРАЛЬДЕГИДДЕГИДРОГЕНАЗА


Доп.точки доступа:
Tecsi, L.I.; Rolfe, S.A.; Scholes, J.D.; Leegood, R.C.


10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.10-04Б2.220

    Niehaus, Walter G.

    Slow-binding inhibition of 6-phosphogluconate dehydrogenase by zinc ion [Text] / Walter G. Niehaus, Sean B. Richardson, Russell L. Wolz // Arch. Biochem. and Biophys. - 1996. - Vol. 333, N 2. - P333-337 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Подавление при медленном связывании 6-фосфоглюконатдегидрогеназы ионами цинка
Аннотация: Из Cryptococcus neoformans, условно патогенных при ВИЧ, изолировали 6-фосфоглюконатдегидрогеназу с уд. активностью 50 ед/мг (k[M] в отношении 6-фосфоглюконата и NADP 13 и 0,89 мкМ). Фермент представлен димером с субъединицами 50 кД, угнетается под действием Zn{2+} по конкурентному механизму в отношении не-нуклеотидного субстрата. В присутствии Zn{2+} реакция двухфазна; ее течение характеризуется полупериодом 300 с с k[i]{*}=21 нМ для диссоциации E{*}Zn{2+} на E+Zn{2+}. США, Dep. Bioch., Virginia Polytechn. Inst. a. State Univ., Blacksburg, VA 24061-0308. Библ. 19
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.19.13.07
Рубрики: 6-ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ОЧИСТКА

ХАРАКТЕРИСТИКА

CRYPTOCOCCUS NEOFORMANS


Доп.точки доступа:
Richardson, Sean B.; Wolz, Russell L.


11.
РЖ ВИНИТИ 68 (BI04) 97.11-04В5.90

   

    A spatial analysis of physiological changes associated with infection of marrow cotyledons with cucumber mosaic virus [Text] : abstr. Pap. and Posters Annu.: Meet. Soc. Exp. Biol. "Top. Relevant to Plant Biol.", Lancaster, 24-29 March, 1996 / L. I. Tecsi [et al.] // J. Exp. Bot. - 1996. - Vol. 47, Suppl. - P77 . - ISSN 0022-0957
Перевод заглавия: Пространственный анализ физиологических изменений, связанных с поражением вирусом мозаики огурца семядолей Cucurbita pepo
Аннотация: Изучали пространственное размещение ключевых ферментов (Ф) C метаболизма, интенсивности фотосинтеза и состояния поражения вирусом мозаики огурца у семядольных листьев C. pepo. Для исследований брали диски. В местах поражения отмечалась повышенная активность Ф, связанных с гликолизом и дыханием, а также гидролазы крахмала. Эти Ф были особенно активны в хлоротичной центральной зоне. Повышенная активность проявлялась также глюкозо-6-Р- дегидрогеназой и 6-фосфоглюконат-дегидрогеназой и НАД*Ф-зависимым малик-Ф, но преимущественно на периферии поражения. Некоторые Ф ослабляли активность (АДФ-глюкозопирофосфорилаза, НАД*Ф-зависимая глицеральдегид-3-Р-дегидрогеназа). Флуоресценция хлорофилла была слабее на краях поражения. Великобритания, Univ. of Sheffield
ГРНТИ  
ВИНИТИ 681.37.31.15.07.31
Рубрики: ВИРУСНЫЕ БОЛЕЗНИ
CUCURBITA PEPO

ВИРУС МОЗАИКИ ОГУРЦА

ФОТОСИНТЕЗ

ГЛИКОЛИЗ

КРАХМАЛ

ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА

ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА

АДФ-ГЛЮКОЗОПИРОФОСФОРИЛАЗА

НАДФ-ЗАВИСИМАЯ ГЛИЦЕРАЛЬДЕГИДДЕГИДРОГЕНАЗА


Доп.точки доступа:
Tecsi, L.I.; Rolfe, S.A.; Scholes, J.D.; Leegood, R.C.


12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 97.12-04И8.85

    Price, Nancy E.

    Kinetic and chemical mechanisms of the sheep liver 6-phosphogluconate dehydrogenase [Text] / Nancy E. Price, Paul F. Cook // Arch. Biochem. and Biophys. - 1996. - Vol. 336, N 2. - P215-223 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Кинетический и химический механизмы 6-фосфоглюконатдегидрогеназы печени барана
Аннотация: Изучали каталитический механизм функционирования 6-фосфоглюконатдегидрогеназы (6-ФГД) печени барана. Рибулозо-5-фосфат и 6-сульфоглюконат являются конкурентными к 6-фосфоглюконату и неконкурентными к НАДФ ингибиторами 6-ФГД. НАДФH и АТФ-рибоза ингибируют 6-ФГД конкурентно к НАДФ и неконкурентно к 6-фосфоглюконату. Первичные дейтериевые изотопные эффекты по {D}V[m], {D}V[m]/К[НАДФ] и {D}V[m]/К[6-ФГ] лежат в интервале 1,5-2,0. Это свидетельствует о том, что 6-ФГД действует по механизму неупорядоченного связывания субстратов с быстрым установлением равновесия, причем стадия гидридного переноса, по крайней мере частично, является лимитирующей для общей р-ции. США, Dep. Biochem. Mol. Biol., Univ. North Texas Health Sci. Ctr. Forth Worth, Forth Worth, TX 76107-2699. Библ. 21
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.57.25.87.11
Рубрики: 6-ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ

КИНЕТИКА

ПЕЧЕНЬ

ОВЦЫ


Доп.точки доступа:
Cook, Paul F.


13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 98.01-04М4.21

    Price, Nancy E.

    Kinetic and chemical mechanisms of the sheep liver 6-phosphogluconate dehydrogenase [Text] / Nancy E. Price, Paul F. Cook // Arch. Biochem. and Biophys. - 1996. - Vol. 336, N 2. - P215-223 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Кинетический и химический механизмы 6-фосфоглюконатдегидрогеназы печени барана
Аннотация: Изучали каталитический механизм функционирования 6-фосфоглюконатдегидрогеназы (6-ФГД) печени барана. Рибулозо-5-фосфат и 6-сульфоглюконат являются конкурентными к 6-фосфоглюконату и неконкурентными к НАДФ ингибиторами 6-ФГД. НАДФH и АТФ-рибоза ингибируют 6-ФГД конкурентно к НАДФ и неконкурентно к 6-фосфоглюконату. Первичные дейтериевые изотопные эффекты по {D}V[m], {D}V[m]/К[НАДФ] и {D}V[m]/К[6-ФГ] лежат в интервале 1,5-2,0. Это свидетельствует о том, что 6-ФГД действует по механизму неупорядоченного связывания субстратов с быстрым установлением равновесия, причем стадия гидридного переноса, по крайней мере частично, является лимитирующей для общей р-ции. США, Dep. Biochem. Mol. Biol., Univ. North Texas Health Sci. Ctr. Forth Worth, Forth Worth, TX 76107-2699. Библ. 21
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.41.07.21
Рубрики: 6-ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ

КИНЕТИКА

ПЕЧЕНЬ

ОВЦЫ


Доп.точки доступа:
Cook, Paul F.


14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 98.07-04И8.91

   

    Cellularity and enzymatic activity of adipose tussue in the Karagouniko dairy breed of sheep from birth to maturity [Text] / E. Rogdakis [et al.] // J. Anim. Breed. and Genet. - 1997. - Vol. 114, N 5. - P385-396 . - ISSN 0931-2668
Перевод заглавия: Клеточная и ферментная активность в жировой ткани молочных овец породы Karagouniko от рождения до полового созревания
Аннотация: В п/к жировой ткани отмечали гипертрофию и гиперплазию жировых клеток в период фазы ускоренного роста, затем преимущественно гиперплазию. Масса околопочечной жировой ткани увеличивалась в период фазы ускоренного роста вследствие гипертрофии жировых клеток и в последующий период вследствие сочетания гипертрофии и гиперплазии. Активность NADP-изоцитратдегидрогеназы и 6-фосфоглюконатдегидрогеназы была выше в п/к жировой ткани, чем в околопочечной, причем в обоих областях активность NADP-изоцитратдегидрогеназы была выше. Изменение активности ферментов в п/к жировой ткани происходило параллельно изменению массы жировой ткани в период роста. Библ. 22
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.57.25.33.25
Рубрики: ЖИРОВАЯ ТКАНЬ
ЖИРОВЫЕ КЛЕТКИ

РОСТ И РАЗВИТИЕ

ФЕРМЕНТЫ

NADP-ИЗОЦИТРАТДЕГИДРОГЕНАЗА

6-ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА

ОВЦЫ

ПОРОДЫ

KARAGOUNIKO


Доп.точки доступа:
Rogdakis, E.; CHarismiadou, M.; Orphanos, S.; Panopoulou, E.; Bizelis, I.


15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 98.07-04И4.260

    Van, Noorden Cornelis J. F.

    Adaptational changes in kinetic parameters of G6PDH but not of PGDH during contamination-induced carcinogenesis in livers of North Sea flatfish [Text] / Noorden Cornelis J. F. Van, Sieglinde Bahns, Angela Kohler // Biochim. et biophys. acta. Protein Struct. and Mol. Enzymol. - 1997. - Vol. 1342, N 2. - P141-148 . - ISSN 0167-4838
Перевод заглавия: Адаптационные изменения кинетических параметров глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы (но не фосфоглюконатдегидрогеназы) в ходе индуцированного загрязнениями Северного моря гепатоканцерогенеза у камбалы
Аннотация: Методом гистохимического изучения срезов печени с компьютерным анализом изображений исследовали камбалу, выловленную в незагрязненных районах моря и в сильно загрязненной реке Эльбе. В случаях гепатоцеллюлярного рака обнаружено снижение К[M] глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы при увеличении B[max]; в непораженной печени снижены К[M] и V[max]. По-видимому, длительное действие на печень загрязнений подавляет или инактивирует глюкозо-6-фосфатдегидрогеназу; этот процесс компенсируется снижением К[M]. В раке при низких К[M] усилена способность образовывать НАДФН, что указывает на посттрансляционную регуляцию. Для фосфоглюконатдегидрогеназы сходных изменений не выявлено. Нидерланды, Dep. Cell Biol. a. Histol., Acad. Med. Ctr, Amsterdam. Библ. 44
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.33.29.99
Рубрики: ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА

ИЗМЕНЕНИЯ

АДАПТАЦИОННЫЕ

ГЕПАТОКАНЦЕРОГЕНЕЗ

КАМБАЛЫ


Доп.точки доступа:
Bahns, Sieglinde; Kohler, Angela


16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 98.12-04В3.25

    Мальдонадо, К.

    Стабильность и авторегуляторные свойства цитоплазматической окислительно-восстановительной системы GSH/GSSG у растений пшеницы при воздействии умеренного водного дефицита [Текст] / К. Мальдонадо, Е. Палич // Физиол. раст. - 1997. - Т. 44, N 4. - С. 517-522 . - ISSN 0015-3303
Аннотация: Глутатионредуктаза (ГР) соединяет пентозофосфатный путь (ПФП), генерирующий НАДФ*Н[2], с образованием восстановленного глутатиона (GSH), к-рый является основным носителем восстановительных эквивалентов в цитоплазме. Исследованы изменения скоростей взаимозависимых потоков через ПФП и ГР при воздействии умеренного водного дефицита. Показано, что водный дефицит вызывает окислительный стресс в корнях пшеницы, увеличивая молярную долю (мд) окисленного глутатиона GSSG. Этот эффект был отчасти сбалансирован изменением потоков в системе реакций ПФП-ГР, направленном на уменьшение мд GSSG. Хотя антиоксидантный потенциал окислительно-восстановительной системы GSH/GSSG сохранялся при усилении стрессового воздействия, скорость в системе снижалась из-за уменьшения поступления глюкозо-6-фосфата (Г6Ф). Этот вывод получен при описании сети реакций с помощью количественной модели. Библ. 14
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.19.19
Рубрики: ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЙ РЕЖИМ
ПЕНТОЗОФОСФАТНЫЙ ПУТЬ

ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА

ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА * 6-

ГЛУТАТИОНРЕДУКТАЗА

ВОДНЫЙ ДЕФИЦИТ

ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ СТРЕСС

ПШЕНИЦА

ГЛУТАТИОН


Доп.точки доступа:
Палич, Е.


17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 99.09-04М4.8

    Karsten, William E.

    Glutamate 190 is a general acid catalyst in the 6-phosphogluconate-dehydrogenase-catalyzed reaction [Text] / William E. Karsten, Lilian Chooback, Paul F. Cook // Biochemistry. - 1998. - Vol. 37, N 45. - P15691-15697 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Остаток Glu190 функционирует как общекислотный катализатор в катализируемой 6-фосфоглюконатдегидрогеназой реакции
Аннотация: Методом направленного мутагенеза изучали каталитическую роль Glu190 в 6-фосфоглюконатдегидрогеназе. Получены 6 мутантных форм фермента, в к-рых Glu190 заменен на Ala, Asp, His, Lys, Gln или Arg. Значения k[кат]/K[М] для 6-фосфоглюконата снижаются у указанных мутантов в 310, 555, 120, 60, 12 и 5,4*10{4} раз соотв. Обсуждается каталитический механизм 6-фосфоглюконатдегидрогеназы. США, Dep. Chem. Biochem., Univ. Oklahoma, Norman, OK 73019. Библ. 35
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: 6-ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ

КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ

ГЛУТАМАТ-190

РОЛЬ

ПЕЧЕНЬ

ОВЦЫ


Доп.точки доступа:
Chooback, Lilian; Cook, Paul F.


18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 00.03-04М4.18

    Zhang, Lei.

    Lysine 183 is the general base in the 6-phosphogluconate dehydrogenase-catalyzed reaction [Text] / Lei Zhang, Lilian Chooback, Paul F. Cook // Biochemistry. - 1999. - Vol. 38, N 35. - P11231-11238 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: В катализируемых 6-фосфоглюконатдегидрогеназой реакциях лизин 183 функционирует как общий основной катализатор
Аннотация: Для выяснения роли Lys183 в катализе, осуществляемом 6-фосфоглюконатдегидрогеназой (ФГДГ), с помощью сайт-специфического мутагенеза получено 7 мутантных форм фермента. Из них только мутант ФГДГ, где Lys183 замещен на Arg (K183R) обладал заметной каталитической активностью. При этом эффективность катализа по сравнению с ферментом дикого типа была снижена 'ЭКВИВ' на 3 порядка. Исследование зависимости кинетических параметров от pH показало, что у K183R в качестве общего основного катализатора функционирует группа, pK к-рой 9, в то время как у фермента дикого типа pK 'ЭКВИВ'8. Обсуждается механизм действия ФГДГ, где Lys183 выступает как общий основной катализатор. США, Dep. Chem. Biochem. Univ. Oklahoma, OK. Библ. 35
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: 6-ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ

РОЛЬ ЛИЗИНА 183


Доп.точки доступа:
Chooback, Lilian; Cook, Paul F.


19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 00.04-04В3.41

    Nowotny, I.

    Influence of soil acidification and liming on selected enzymes of the carbohydrate metabolism and the contents of two major organic acids of mycorrhizal roots of Norway spruce (Picea abies [L.] Karst.) [Text] / I. Nowotny, J. Schwanz, G. M. Rothe // Plant and Soil. - 1998. - Vol. 199, N 1. - P41-51 . - ISSN 0032-079X
Перевод заглавия: Влияние подкисления почвы и известкования на избранные ферменты углеводного метаболизма и содержание двух основных органических кислот в микоризных корнях ели европейской (Picea abies (L.) Karst.)
Аннотация: Опыты проводились в лесу Хегльвальд на юге Германии. Изучались ферменты глюкозофосфатизомераза (ГФИ), пируваткиназа (ПК) и 6-фосфоглюконатдегидрогеназа (6ФГД) и органические к-ты лимонная и яблочная. Среднегодовая активность этих 3 ферментов в микоризных корнях ели европейской была одинаковой в гумусном и верхнем минеральном слое почвы, но осенняя и зимняя активность каждого из 3 ферментов была выше летней. Из различных обработок почвы лишь подкисление влияло на активность 3 ферментов, увеличивая ее в 1,5 раза в микоризных корнях гумусового слоя и оставляя неизменной в верхнем слое минеральной почвы. Микоризные корни в гумусе содержали в 'ЭКВИВ'10 раз больше лимонной и в 2 раза больше яблочной к-т, чем микоризные корни верхнего (0-5 см) слоя минеральной почвы. В микоризных корнях гумуса цитрат и малат были в сходных конц-иях, а в микоризных корнях верхнего слоя минеральной почвы конц-ия малата была в 'ЭКВИВ'4 раза выше, чем цитрата. При подкислении почвы конц-ия цитрата в гумусных микоризных корнях снижалась в 1,4 раза, а при известковании и компенсаторном известковании, включающем кислый полив после известкования, - в 1,5 раза повышалась. Конц-ии яблочной к-ты повышались исключительно при известковании в микоризных корнях в гумусовом слое в 1,3 раза. Германия, Inst. of General Botany, Johannes Gutenberg-Univ., 55099 Mainz. Библ. 42
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.19.27.25.02
Рубрики: ГЛЮКОЗОФОСФАТИЗОМЕРАЗА
ПИРУВАТКИНАЗА

ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА

ЛИМОННАЯ КИСЛОТА

ЯБЛОЧНАЯ КИСЛОТА

PICEA ABIES

МИКОРИЗА

ПОЧВА

PH

ИЗВЕСТКОВАНИЕ


Доп.точки доступа:
Schwanz, J.; Rothe, G.M.


20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.07-04Б2.28

    Золотухина, Л. М.

    Деградация мальтозы растущими клетками Desulfovibrio desulfuricans 2198 [Текст] / Л. М. Золотухина, М. Н. Давыдова, Е. Н. Красильникова // Биохимия. - 1999. - Т. 64, N 8. - С. 1132-1137 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Бактерия D. desulfuricans 2198 может использовать мальтозу в качестве субстрата роста только при наличии дрожжевого экстракта в среде. Изучение кинетики поглощения мальтозы клеткой показало, что нет резкого различия в величинах K[m] и V[max] у изучаемых бактерий и других углеводутилизирующих микроорганизмов. Определение у D. desulfuricans 2198 некоторых ферментов катаболизма гексоз дает основание предполагать, что расщепление мальтозы происходит по пути Эмбдена-Мейергофа. Клеточные экстракты содержат также глюкозо-6-фосфатдегидрогеназу и 6-фосфоглюконатдегидрогеназу. Ключевой фермент пути Энтнера-Дудорова, 2-кето-3-дезокси-6-фосфоглюконат альдолаза, у D. desulfuricans 2198 не обнаружен. При росте бактерий на среде с [U-{14}C]мальтозой часть меченого углерода включается в биомассу. В качестве продуктов распада регистрируются радиоактивные ацетат и углекислый газ. Россия, Казанский ин-т биохимии и биофизики Казанского научного центра РАН, 420503 Казань. Библ. 30
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.13
Рубрики: МАЛЬТОЗА
РАСЩЕПЛЕНИЕ

ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА

ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА

DESULFOVIBRIO DESULFURICANS


Доп.точки доступа:
Давыдова, М.Н.; Красильникова, Е.Н.


 1-20    21-40   41-47 
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)