СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ФИКОБИЛИПРОТЕИНЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 61
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-61 61-61

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.01-04В2.026

Garnier, Florence.
Light regulation of phycobiliproteins in Spirulina maxima [Text] / Florence Garnier, Jean-Claude Thomas // Bull. Inst. oceanogr., Monaco. - 1993. - N Num. spec. 12. - P41-48 . - ISSN 0304-5722
Перевод заглавия: Световая регуляция фикобилипротеинов у Spirulina maxima
Аннотация: Спирулина является единственной из цианобактерий, широко выращиваемой для получения белкового материала, используемого в питании или промышленности (для получения пигментов). Эти синеокрашенные белки состоят из 'альфа'- и 'бета'-апопротеиновых субъединиц с хромофорами билинового типа. Они составляют 'ЭКВИВ'30% сухой биомассы. Эти белки образуют макромолекулярные структуры - фикобилисомы, являющиеся фотосинтетическими антеннами, собирающими световую энергию для последующей фиксации СО[2]. Фикобилисомы соседствуют с фотосинтетическими мембранами клеточных тилакоидов. Антенна спирулины содержит фикоцианин (ФЦ) и аллофикоцианин (АФЦ) в качестве главных фикобилипротеинов. Спирулина способна адаптировать свой фотосинтетический аппарат к значительным изменениям освещения. При интенсивном освещении спирулина формирует фикобилисомы с пониженным кол-вом фикоцианина, и повышенным - 2 других белков, L 29 и L 30, происхождение и роль к-рых неизвестны. Предпринято клонирование фрагмента ДНК, кодирующего ФЦ апопротеинов. Проведена очистка 'альфа'и 'бета'-ФЦ и анализ последовательности чередования их аминокислотных окончаний в белковых структурах. Синтезированы олигонуклеотиды, соответствующие геномным фрагментам в ходе полимеразной цепной реакции. Установлено, что гены, кодирующие 'альфа'- и 'бета'-ФЦ, структурированы в опероне, как это предварительно показано для ряда других цианобактерий. Франция, Lab. des Biomembranes et des Surfaces Cellulaires Vegetales, Ecole Normale Superieure, CNRS URA 0311 & GDR 1002, 46 rue d'Ulm, 75230 Paris, Cedex 05. Ил. 7. Библ. 16.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
SPIRULINA MAXIMA (ALGAE)
ФИКОБИЛИПРОТЕИНЫ
СВЕТ
РЕГУЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Thomas, Jean-Claude

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.09-04В2.013

Du, Linfang.
Очистка и свойства фикобилипротеинов из Spirulina platensis [Text] / Linfang Du, Hualong Fu // Sichuan daxue xuebao. Ziran kexue ban = J. Sichuan Univ. Natur. Sci. Ed. - 1994. - Vol. 31, N 4. - С. 576-578 . - ISSN 0490-6756

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
SPIRULINA PLATENSIS (ALGAE)
ФИКОБИЛИПРОТЕИНЫ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Fu, Hualong

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.01-04В2.28

Лось, С. I.
Фiкобiлiпроте'ИНТЕГ'ни представникiв синьозелених водоростей в залежностi вiд поживного середовища [Текст] / С. I. Лось // Укр. ботан. ж. - 1995. - Vol. 52, N 1. - С. 87-93 . - ISSN 0372-4123
Перевод заглавия: Фикобилипротеины у представителей синезеленых водорослей в зависимости от питательной среды
Аннотация: Исследованы изменения состава и содержания фикобилипротеинов при выращивании водорослей на питательной среде с добавлением различных источников азота и углерода. Объектами исследования были Anabaena cylindrica Lemm. и Nostoc punctiforme (Kuetz.) Hariot, 48. Внесение органических соединений углерода и минерального азота стимулирует развитие водорослей и накопление биомассы. Наибольший прирост водорослей наблюдался на среде с глюкозой. Глюкоза поддерживает культуру анабены в стационарной фазе ее развития. Стимулирование глюкозой развития ностока приводит к сокращению ее цикла и резкому старению культуры. Показано репрессивное влияние углерода на биосинтез фикобилипротеинов у обеих водорослей, что выражается в уменьшении кол-ва электрофоретических фракций пигментов за счет высокомолекулярных форм, а также в уменьшении содержания фикобилипротеинов в целом. Соединения азота, наоборот, способствовали увеличению фракционного состава, т. е. гетерогенности фикобилинового комплекса. При этом абсолютное и относительное содержание фикобилипротеинов в целом уменьшалось у обеих культур, за исключением логарифмической фазы при добавлении азота в окисленной форме. При старении культур синезеленых водорослей синтез фикобилипротеинов лучше поддерживали восстановленные формы азота. Исследованные виды отличаются между собой по их отношению к различным источникам питания. Украина, Iн-т ботанiки iм. М. Г. Холодного НАН Украiни 252501 Киiв, МСП-1, вул. Терещенкiвська, 2. Табл. 3. Библ. 17

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
ANABAENA CYLINDRICA (ALGAE)
NOSTOC PUNCTIFORME (ALGAE)
ФИКОБИЛИПРОТЕИНЫ
СОСТАВ
СОДЕРЖАНИЕ
СРЕДЫ
АЗОТ
УГЛЕРОД
ИСТОЧНИКИ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.01-04В2.32

Spectroscopic and biochemical analyses of UV effects on phycobiliproteins of Anabaena sp. and Nostoc carmium [Text] / R. P. Sinha [et al.] // Bot. acta. - 1995. - Vol. 108, N 2. - P87-92 . - ISSN 0932-8629
Перевод заглавия: Спектроскопический и биохимический анализы влияния УФ-света на фикобилипротеины Anabaena sp. и Nostoc carmium
Аннотация: Изучали влияние УФ-света (280-400 нм) на состав фикобилипротеинов у 2 азотфиксирующих цианобактерий (Anabaena sp. и Nostoc carmium), выделенных на рисовых полях в Индии. Белки разделялись при центрифугировании в сахарозном градиенте плотности. После УФ-экспозиции верхняя фракция содержала гл. обр. каротиноиды (максимум поглощения при 485 нм). У Anabaena sp. с ростом УФ-экспозиции интенсивность поглощения в этой фракции сначала возрастала, а затем постепенно снижалась, тогда как у N. carmium - постоянно возрастала на всем протяжении экспозиции. Нижняя фракция у обоих видов содержала, гл. обр., фикоцианин (пик поглощения при 620 нм). Возбуждение флуоресценции при 620 нм вызывало эмиссию при 650 нм, проявлявшую тенденцию к смещению в сторону более коротковолновой радиации по мере возрастания времени УФ-экспозиции. Это свидетельствует о разрушении фикобилисомального комплекса и ослаблении передачи энергии от пигментов к реакционным центрам. Электрофорез в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата Na показал утрату высокомолекулярных белков и низкомолекулярных (ab-мономеров, свидетельствуя о том, что фикобилипротеины, функционирующие как вспомогательные пигменты фотосистемы II, разрушаются во время облучения УФ-светом. Германия, Inst. fur Botanik und Pharmazeutische Biologie, Friedrich-Alexander Univ., Erlangen. Ил. 6. Библ. 24

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
ANABAENA (ALGAE)
NOSTOC CARMIUM (ALGAE)
ФОТОСИНТЕЗ
ФИКОБИЛИПРОТЕИНЫ
УФ
ВЛИЯНИЕ
СПЕКТРОСКОПИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
БИОХИМИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Sinha, R.P.; Lebert, M.; Kumar, A.; Kumar, H.D.; Hader, D.-P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.11-04Б2.203

Effect of the nitrogen source on phycobiliprotein synthesis and cell reserves in a chromatically adapting filamentous cyanobacterium [Text] / Syliane Liotenberg [et al.] // Microbiology. - 1996. - Vol. 142, N 3. - P611-622 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Влияние источника азота на синтез фикобилипротеинов и клеточных запасных веществ у нитчатой цианобактерии, способной к хроматической адаптации
Аннотация: Нитчатая цианобактерия Calothrix sp. PCC 7601 может расти за счет использования в качестве источника азота как нитрата, так и аммония, однако они по-разному влияют на состав в клетках фикобилипротеинов. При росте на среде с аммонием внутриклеточное содержание фикоэритрина (ФЭ) было на 35% ниже, а фикоцианина (ФЦ) на 46% выше, чем на среде с NO[3]{+}. Кроме того, на среде с аммонием наблюдалось быстрое накопление клетками цианофицина. Напротив, аккумуляция и последующее исчезновение из клеток гликогена мало зависели от природы источника азота. Наблюдаемые изменения пигментации клеток напоминают явление хроматической адаптации, при к-ром синтез ФЭ и ФЦ-2 вызываются зеленым и красным светом, соотв. Как при хроматической адаптации, так и при использовании разных источников N синтез ФЭ и ФЦ-2 регулируется гл. обр., на уровне мРНК. Более того, сайты старта транскрипции для экспрессии оперонов cpeBA и cpc2 в обоих случаях оказались идентичными. Это свидетельствует о наличии общих элементов регуляции при адаптации Calothrix sp. к качеству света и характеру источника N. Франция, Unite de Physiologie Microbienne, Departement de Biochimie et genetique moleculaire, Inst. Pasteur, 28 rue Docteur Roux, Paris. Библ. 58

ГРНТИ	34.27.19

ВИНИТИ 341.27.19.02
Рубрики: CALOTHRIX (BACT.)
ШТАММ РСС 7601
НИТЧАТАЯ ЦИАНОБАКТЕРИЯ
ИСТОЧНИКИ АЗОТА
СВЕТ
ФИКОБИЛИПРОТЕИНЫ
ЗАПАСНЫЕ ВЕЩЕСТВА

Доп.точки доступа:
Liotenberg, Syliane; Campbell, Douglas; Rippka, Rosmarie; Houmard, Jean; Marsac, Nicole Tandeau de

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 97.02-04В2.39

Effect of the nitrogen source on phycobiliprotein synthesis and cell reserves in a chromatically adapting filamentous cyanobacterium [Text] / Syliane Liotenberg [et al.] // Microbiology. - 1996. - Vol. 142, N 3. - P611-622 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Влияние источника азота на синтез фикобилипротеинов и клеточных запасных веществ у нитчатой цианобактерии, способной к хроматической адаптации
Аннотация: Нитчатая цианобактерия Calothrix sp. PCC 7601 может расти за счет использования в качестве источника азота как нитрата, так и аммония, однако они по-разному влияют на состав в клетках фикобилипротеинов. При росте на среде с аммонием внутриклеточное содержание фикоэритрина (ФЭ) было на 35% ниже, а фикоцианина (ФЦ) на 46% выше, чем на среде с NO[3]{+}. Кроме того, на среде с аммонием наблюдалось быстрое накопление клетками цианофицина. Напротив, аккумуляция и последующее исчезновение из клеток гликогена мало зависели от природы источника азота. Наблюдаемые изменения пигментации клеток напоминают явление хроматической адаптации, при к-ром синтез ФЭ и ФЦ-2 вызываются зеленым и красным светом, соотв. Как при хроматической адаптации, так и при использовании разных источников N синтез ФЭ и ФЦ-2 регулируется гл. обр., на уровне мРНК. Более того, сайты старта транскрипции для экспрессии оперонов cpeBA и cpc2 в обоих случаях оказались идентичными. Это свидетельствует о наличии общих элементов регуляции при адаптации Calothrix sp. к качеству света и характеру источника N. Франция, Unite de Physiologie Microbienne, Departement de Biochimie et genetique moleculaire, Inst. Pasteur, 28 rue Docteur Roux, Paris. Библ. 58

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CALOTHRIX (BACT.)
ШТАММ РСС 7601
НИТЧАТАЯ ЦИАНОБАКТЕРИЯ
ИСТОЧНИКИ АЗОТА
СВЕТ
ФИКОБИЛИПРОТЕИНЫ
ЗАПАСНЫЕ ВЕЩЕСТВА

Доп.точки доступа:
Liotenberg, Syliane; Campbell, Douglas; Rippka, Rosmarie; Houmard, Jean; Marsac, Nicole Tandeau de

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 97.04-04В2.50

Dupre, Catherine.
Approche ecophysiologique de la composition en phycobiliproteines d'une algue marine Rhodosorus marinus [Text] : [Rapp.] Journees phycologiq. Soc. Phycologique Fr. et Ecole Norm. Super., 3-4 avr., 1995: Dediees mem. Georges Giraud (1930-1993) / Catherine Dupre, Dominique Grizeau, Jean-Claude Guary // Cryptogamie. Algol. - 1995. - Vol. 16, N 3. - P148-149 . - ISSN 0181-1576
Перевод заглавия: Экофизиология состава фикобилипротеинов морской водоросли Rhodosorus marinus
Аннотация: Показана роль освещения и внутриклеточного содержания азота в функционировании и составе фикобилипротеинов у R. marinus. Библ. 7

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: RHODOPHYTA (ALGAE)
RHODOSORUS MARINUS (ALGAE)
ФИКОБИЛИПРОТЕИНЫ
СОСТАВ
ЭКОФИЗИОЛОГИЯ
ФОТОСИНТЕЗ
МОРСКИЕ ВОДОРОСЛИ

Доп.точки доступа:
Grizeau, Dominique; Guary, Jean-Claude

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 97.08-04В2.35

Talarico, Laura.
Phycobiliproteins and phycobilisomes in red algae: Adaptive responses to light [Text] : [Pap.] 2nd Algal Photobiol. Workshop "Underwater Ligth and Algal Photobiol.", Malaga, Oct. 10th-14th, 1994 / Laura Talarico // Sci. mar. - 1996. - Vol. 60, Suppl. n 1. - P205-222 . - ISSN 0214-8358
Перевод заглавия: Фикобилипротеины и фикобилисомы у красных водорослей: адаптивные реакции на свет
Аннотация: Адаптивные реакции фотосинтетического аппарата красных водорослей на свет, его кол-во и качество, в связи со светособирающими комплексами, фикобилисомами и их компонентами, в частности R-фикоэритрином, рассматриваются в аспекте пигментного состава, фотосинтетической продуктивности, роста и морфологии водорослей в кратко- и долгосрочном плане. Представлены данные о тонкой структуре, составе пигментов и адаптивной реакции полудисковидных фикобилисом из Cyanophyta и критически сопоставлены с информацией о полуэллипсоидных фикобилисомах, распространенных у представителей Florideophyceae, cодержащих R-фикоэритрин. Молекулярные характеристики и спектроскопическую изменчивость этих пигментов рассматривают в связи с различной освещенностью. Особо отмечается присутствие хорошо структурированных фикобилисом во время максимума фотосинтетической активности, что, видимо, не очень жестко связано с пигментным составом, а также спектральные изменения R-фикоэритрина как реакцию на различные длины волн и световые излучения. Италия, Dip. de Biologia, Univ. di Trieste, Via Giorgieri 10, I-34127 Trieste. Библ. 123

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: RHODOPHYTA (ALGAE)
ФОТОСИНТЕЗ
ФОТОСИНТЕТИЧЕСКИЙ АППАРАТ
СВЕТ
АДАПТАЦИЯ
ФИКОБИЛИПРОТЕИНЫ
ФИКОБИЛИСОМЫ
РОЛЬ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 123

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 97.09-04В2.23

Черненко, В. Ю.
Фiкобiлiпротеiновi барвники для бiомолекул [Текст]. 1. Препаративне отримання та спектральнi властивостi / В. Ю. Черненко, А. В. Кирюшин, Л. Л. Лукаш // Биополимеры и клетка. - 1996. - Vol. 12, N 4. - С. 88-93 . - ISSN 0233-7657
Перевод заглавия: Фикобилипротеиновые красители для биомолекул. 1. Препаративное фракционирование и спектральные характеристики
Аннотация: Авторы разработали технологию препаративного фракционирования фикобилипротеинов - фикоэритрина из микроводорослей Porphyridium cruentum и фикоцианина из сине-зеленых водорослей Anabaena variabilis. Фикобилипротеины - водорастворимые пигменты, к-рые могут быть использованы для флуоресцентного мечения в диагностикумах. Исследованы спектральные свойства полученных красителей. Украина, Ин-т мол. биол. и генетики НАН Украины, 252143, г. Киев. Библ. 9

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: ДИАГНОСТИКУМЫ
НЕИЗОТОПНЫЕ МАРКЕРЫ
ФИКОБИЛИПРОТЕИНЫ
ФРАКЦИОНИРОВАНИЕ
СПЕКТРАЛЬНЫЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ
ВОДОРОСЛИ

Доп.точки доступа:
Кирюшин, А.В.; Лукаш, Л.Л.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 97.12-04В2.17

Mihova, S.
Photoregulation of phycobiliprotein content in the cells of Porphyridium sordidum [Text] / S. Mihova, K. Minkova, D. Georgiev // Докл. Бьлг. АН. - 1996. - Vol. 49, N 4. - P67-70 . - ISSN 0861-1459
Перевод заглавия: Фоторегуляция содержания фикобилипротеина в клетках Porphyridium sordidum
Аннотация: При низкой (18), средней (90) и высокой (215 мк/м{2}/с) освещенности белым светом рост водоросли (мг сухой массы клеток/мл) составлял, соотв., 1,32; 3,20 и 4,39. Аналогичные показатели для зеленого света равнялись 1,15; 2,74 и 4,74, а для красного - 1,27; 4,06 и 5,23, соотв. Т. е., сухая масса клеток возрастает с ростом интенсивности освещения независимо от длины волны. Аналогичные показатели по фикобилипротеинам (сумме B-фикоэритрина, C-фикоцианина и аллофикоцианина) равнялись (процент от сухой массы клеток) 8,43; 9,08 и 6,46 для белого, 10,35; 9,84 и 6,82 для зеленого и 13,20; 8,15 и 5,05 для красного света, соотв. При этом, содержание B-фикоэритрина увеличивалось по мере снижения интенсивности света при всех длинах волн. Т. обр., подтверждено развитие комплементарной хроматической адаптации у P. sordidum. Болгария, Acad. M. Popov Inst. of Plant Physiology Bulgarian Academy of Sci., Acad. G. Bonchev Str., Bl. 21. Библ. 13

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: RHODOPHYTA (ALGAE)
PORPHYRIDIUM SORDIDUM (ALGAE)
ФИКОБИЛИПРОТЕИНЫ
СОДЕРЖАНИЕ
ФОТОРЕГУЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Minkova, K.; Georgiev, D.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 97.12-04В2.27

Differential transcription of phycobiliprotein components in Rhodella violacea: Light and nitrogen effects on the 33-kilodalton phycoerythrin rod linked polypeptide, phycocyanin, and phycoerythrin transcripts [Text] / Christiane Lichtle [et al.] // Plant Physiol. - 1996. - Vol. 112, N 3. - P1045-1054 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Дифференциальная транскрипция фикобилипротеиновых компонентов у Rhodella violacea: свет и азот влияют на транскрипты связанного с фикоэритрином полипептида с молекулярной массой 33 килодальтона, фикоцианина и фикоэритрина
Аннотация: Фикоэритрин (ФЭ) Rhodella violacea имеет 2 транскрипта: предмессенджер (ПМ) и зрелый мессенджер (ЗМ). Фикоцианин, пластидно кодируемый, и ФЭ с мол. м. 33 кД-полипептидом, связанные между собой, имеют лишь 1 транскрипт. ПМ ФЭ совершает быстрый цикл; ЗМ были стабильными на свету и более стабильными в темноте. В присутствии рифампицина клетки, перемещенные из темноты на свет, характеризовались активной транслокацией исходных транскриптов. Обнаружена модуляция экспрессии ядерного генома хлоропластом с вовлечением нестабильного пластидно-кодируемого трансляционного активатора. Все транскрипты быстро исчезали во время азотного голодания. При добавлении N в темноте активная транскрипция и трансляция продолжались как на свету, но через 2 дня прекращались. Для общего восстановления после азотного голодания были нужны и N, и свет. П сравнению с транскриптами фикобилисомных компонентов, изученными у цианобактерий и представителей Rhodophyceae, зрелые транскрипты R. violacea отличаются высокой стабильностью, если N не лимитирован. Нестабильный ПМ ФЭ - хороший индикатор активной транскрипции. R. violacea представляет интересный модельный организм для изучения регуляции генной экспрессии и взаимодействий между хлоропластным и ядерным геномами. Франция, Lab. de Photoregulation et Dynamique des Membranes Vegetales, Ecole Normale Superieure, Centre National de la Recherche Scientifique Unite de Recherche Associee 1810, GDR 1002, 46 rue d'Ulm, 75230 Paris Cedex 05. Библ. 39

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: RHODOPHYTA (ALGAE)
RHODELLA VIOLACEA (ALGAE)
ФИКОБИЛИПРОТЕИНЫ
ТРАНСКРИПЦИЯ

Доп.точки доступа:
Lichtle, Christiane; Garnier, Florence; Bernard, Cecile; Zabulon, Gerald; Spilar, Agnes; Thomas, Jean-Claude; Etienne, Anne-Lise

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 98.06-04В2.7

Stadnichuk, I. N.
Blue-green, red and cryptophyte algae: Evolution of phycobiliproteins [Text] / I. N. Stadnichuk // 15th Int. Bot. Congr., Yokogama, Aug. 28-Sept. 3, 1993. - Yokogama, 1993. - P212
Перевод заглавия: Синезеленые, красные и криптофитовые водоросли: эволюция фикобилипротеинов
Аннотация: Фикобилипротеины - фотосинтетические пигменты антенн синезеленых, красных и криптофитовых водорослей, собранные в надмолекулярные белковые структуры, т. н. фикобилисомы. Выявлены корреляции между первичной структурой, составом и содержанием хромофора, спектрами поглощения фикобилипротеинов, их локализацией в фикобилисомах и путями биосинтеза билиновых хромофоров. Эволюционно пути фикобилипротеинов красных водорослей ведут к увеличению содержания билиновых хромофоров в молекуле апопротеина, увеличению размеров фикобилисом и связыванию дополнительных хромофоров в фикобилисомных полипептидах. В ходе эволюции криптофитовые водоросли получали фикобилипротеины позже, чем хлорофилл c. Это подтверждается рядом фактов: модификацией билиновых хромофоров ферментами, близкими к участвующим в биосинтезе хлорофилла c, отсутствием фикобилисом и размещением фикобилипротеинов на противоположной стороне внутренней тилакоидной мембраны. Россия, Dep. of Plant Physiology, Fac. of Biology, Moscow Lomonosov State Univ., Moscow

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.02
Рубрики: ALGAE
ФИКОБИЛИПРОТЕИНЫ
ЭВОЛЮЦИЯ

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 98.07-04В2.54

Schluchter, Wendy M.
Characterization of cyanobacterial biliverdin reductase. Conversion of biliverdin to bilirubin is important for normal phycobiliprotien biosynthesis [Text] / Wendy M. Schluchter, Alexander N. Glazer // J. Biol. Chem. - 1997. - Vol. 272, N 21. - P13562-13569 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Характеристика биливердинредуктазы цианобактерий. Превращение биливердина в билирубин важно для нормального биосинтеза фикобилипротеина
Аннотация: С помощью полимеразной цепной р-ции амплифицировали ген bvdR из Synechocystis sp. PPC 6803, кодирующий биливердинредуктазу, клонировали и сверхэкспрессировали его в Escherichia coli как в нативной форме (из pBR1), так и в виде 6-гистидин-tagged формы (из pBR2). С помощью аффинной хр-фии очистили эту модифицированную форму фермента и с помощью электро-спрей масс-спектроскопии установили ее молек. массу (39.392). Обе формы фермента восстанавливали биливердин IXa с использованием НАДФH или НАДH. "His-tagged" форма фермента с величиной K[m] для биливердина 1,3 мкМ имела pH оптимум для НАДФH-зависимой активности, равный 5,8 (у биливердинредуктазы крысы pH оптимум равен 8,7). Методами ВЭЖХ и спектроскопии идентифицировали продукт восстановления биливердина как билирубин. Впервые получили доказательства образования билирубина в клетках бактерий. Полностью сегрегированный мутант Synechocystis sp. PCC 6803 bvdR образует примерно 85% от нормального кол-ва фотобилисомовых центров, содержащих аллофикоцианин и другие фикоцианобилин-несущие коровые полипептиды, но не фикоцианин. Таким образом неожиданно выявили, что блокада превращения биливердина в билирубин препятствует нормальному биосинтезу фикобилипротеинов в цианобактериях. США, Dep. Mol. and Cell Biol., Univ. of California, Berkeley, CA 94720-3206. Библ. 49

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: БИЛИВЕРДИНРЕДУКТАЗА
СВОЙСТВА
БИЛИРУБИН
ОБРАЗОВАНИЕ
ФИКОБИЛИПРОТЕИНЫ
БИОСИНТЕЗ
ЦИАНОБАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Glazer, Alexander N.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.07-04Б2.105

Schluchter, Wendy M.
Characterization of cyanobacterial biliverdin reductase. Conversion of biliverdin to bilirubin is important for normal phycobiliprotien biosynthesis [Text] / Wendy M. Schluchter, Alexander N. Glazer // J. Biol. Chem. - 1997. - Vol. 272, N 21. - P13562-13569 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Характеристика биливердинредуктазы цианобактерий. Превращение биливердина в билирубин важно для нормального биосинтеза фикобилипротеина
Аннотация: С помощью полимеразной цепной р-ции амплифицировали ген bvdR из Synechocystis sp. PPC 6803, кодирующий биливердинредуктазу, клонировали и сверхэкспрессировали его в Escherichia coli как в нативной форме (из pBR1), так и в виде 6-гистидин-tagged формы (из pBR2). С помощью аффинной хр-фии очистили эту модифицированную форму фермента и с помощью электро-спрей масс-спектроскопии установили ее молек. массу (39.392). Обе формы фермента восстанавливали биливердин IXa с использованием НАДФH или НАДH. "His-tagged" форма фермента с величиной K[m] для биливердина 1,3 мкМ имела pH оптимум для НАДФH-зависимой активности, равный 5,8 (у биливердинредуктазы крысы pH оптимум равен 8,7). Методами ВЭЖХ и спектроскопии идентифицировали продукт восстановления биливердина как билирубин. Впервые получили доказательства образования билирубина в клетках бактерий. Полностью сегрегированный мутант Synechocystis sp. PCC 6803 bvdR образует примерно 85% от нормального кол-ва фотобилисомовых центров, содержащих аллофикоцианин и другие фикоцианобилин-несущие коровые полипептиды, но не фикоцианин. Таким образом неожиданно выявили, что блокада превращения биливердина в билирубин препятствует нормальному биосинтезу фикобилипротеинов в цианобактериях. США, Dep. Mol. and Cell Biol., Univ. of California, Berkeley, CA 94720-3206. Библ. 49

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: БИЛИВЕРДИНРЕДУКТАЗА
СВОЙСТВА
БИЛИРУБИН
ОБРАЗОВАНИЕ
ФИКОБИЛИПРОТЕИНЫ
БИОСИНТЕЗ
ЦИАНОБАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Glazer, Alexander N.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.11-04Б2.29

Sakamoto, Toshio.
Growth at low temperature causes nitrogen limitation in the cyanobacterium Synechococcus sp. PCC 7002 [Text] / Toshio Sakamoto, Donald A. Bryant // Arch. Microbiol. - 1998. - Vol. 169, N 1. - P10-19 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Рост при низкой температуре вызывает ограничение по азоту у цианобактерии Synechococcus sp. PCC 7002
Аннотация: Окрашивание клеток Synechococcus sp. PCC 7002 изменялось от нормального синезеленого к желтозеленому, когда клетки выращивались при 15'ГРАДУС'C в среде, содержащей нитрат в качестве единственного источника N. Это изменение окраски было похоже на общую р-цию на недостаток питания (хлороз). Для хлоротичных клеток при 15'ГРАДУС'С общее кол-во фикобилипротеинов и хлорофилла a уменьшалось, аккумулировались высокие кол-ва гликогена, и рост был скорее аритмичным, нежели экспоненциальным. Эти изменения в составе и росте встречались у клеток, выращенных при низкой (50 мкЕ/м{2}/с) и при высокой (250 мкЕ/м{2}/с) интенсивности света. После того, как т-ра достигала 38'ГРАДУС'С, хлоротичные клетки быстро восстанавливали свою синезеленую окраску и нормальную экспоненциальную скорость роста в течение 7 ч. Когда клетки были выращены при 15'ГРАДУС'С в среде, содержащей мочевину в качестве восстановленного источника азота, они росли экспоненциально и симптомы хлороза не наблюдались. Уменьшение эволюционной активности фотосинтетического кислорода при низкой т-ре было гораздо меньше, чем уменьшение скорости роста у клеток, выращенных на нитрате в качестве источника азота. Результаты показывают, что индуцированный низкой т-рой хлороз Synechococcus sp. PCC 7002 вызывается ограничением по азоту и не является ограниченной фотосинтетической активности или фотоповреждения фотосинтетического аппарата, и что ассимиляция азота является важным аспектом низкотемпературной физиологии цианобактерий. США, Dep. of Biochem. and Molec. Biol., S-234 Frear Building, The Pennsylvania State Univ., Univ. Park, PA 16802. Библ. 55Ы

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.09
Рубрики: SYNECHOCOCCUS (BACT.)
ШТАММ PCC 7002
НИЗКОТЕМПЕРАТУРНАЯ АДАПТАЦИЯ
ОКРАСКА КЛЕТОК
ВЛИЯНИЕ ТЕМПЕРАТУРЫ
ХЛОРОЗ
АССИМИЛЯЦИЯ АЗОТА
ФИКОБИЛИПРОТЕИНЫ

Доп.точки доступа:
Bryant, Donald A.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.11-04Б3.21

Sakamoto, Toshio.
Growth at low temperature causes nitrogen limitation in the cyanobacterium Synechococcus sp. PCC 7002 [Text] / Toshio Sakamoto, Donald A. Bryant // Arch. Microbiol. - 1998. - Vol. 169, N 1. - P10-19 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Рост при низкой температуре вызывает ограничение по азоту у цианобактерии Synechococcus sp. PCC 7002
Аннотация: Окрашивание клеток Synechococcus sp. PCC 7002 изменялось от нормального синезеленого к желтозеленому, когда клетки выращивались при 15'ГРАДУС'C в среде, содержащей нитрат в качестве единственного источника N. Это изменение окраски было похоже на общую р-цию на недостаток питания (хлороз). Для хлоротичных клеток при 15'ГРАДУС'С общее кол-во фикобилипротеинов и хлорофилла a уменьшалось, аккумулировались высокие кол-ва гликогена, и рост был скорее аритмичным, нежели экспоненциальным. Эти изменения в составе и росте встречались у клеток, выращенных при низкой (50 мкЕ/м{2}/с) и при высокой (250 мкЕ/м{2}/с) интенсивности света. После того, как т-ра достигала 38'ГРАДУС'С, хлоротичные клетки быстро восстанавливали свою синезеленую окраску и нормальную экспоненциальную скорость роста в течение 7 ч. Когда клетки были выращены при 15'ГРАДУС'С в среде, содержащей мочевину в качестве восстановленного источника азота, они росли экспоненциально и симптомы хлороза не наблюдались. Уменьшение эволюционной активности фотосинтетического кислорода при низкой т-ре было гораздо меньше, чем уменьшение скорости роста у клеток, выращенных на нитрате в качестве источника азота. Результаты показывают, что индуцированный низкой т-рой хлороз Synechococcus sp. PCC 7002 вызывается ограничением по азоту и не является ограниченной фотосинтетической активности или фотоповреждения фотосинтетического аппарата, и что ассимиляция азота является важным аспектом низкотемпературной физиологии цианобактерий. США, Dep. of Biochem. and Molec. Biol., S-234 Frear Building, The Pennsylvania State Univ., Univ. Park, PA 16802. Библ. 55Ы

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: SYNECHOCOCCUS (BACT.)
ШТАММ PCC 7002
НИЗКОТЕМПЕРАТУРНАЯ АДАПТАЦИЯ
ОКРАСКА КЛЕТОК
ВЛИЯНИЕ ТЕМПЕРАТУРЫ
ХЛОРОЗ
АССИМИЛЯЦИЯ АЗОТА
ФИКОБИЛИПРОТЕИНЫ

Доп.точки доступа:
Bryant, Donald A.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 99.01-04В2.30

Sakamoto, Toshio.
Growth at low temperature causes nitrogen limitation in the cyanobacterium Synechococcus sp. PCC 7002 [Text] / Toshio Sakamoto, Donald A. Bryant // Arch. Microbiol. - 1998. - Vol. 169, N 1. - P10-19 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Рост при низкой температуре вызывает ограничение по азоту у цианобактерии Synechococcus sp. PCC 7002
Аннотация: Окрашивание клеток Synechococcus sp. PCC 7002 изменялось от нормального синезеленого к желтозеленому, когда клетки выращивались при 15'ГРАДУС'C в среде, содержащей нитрат в качестве единственного источника N. Это изменение окраски было похоже на общую р-цию на недостаток питания (хлороз). Для хлоротичных клеток при 15'ГРАДУС'С общее кол-во фикобилипротеинов и хлорофилла a уменьшалось, аккумулировались высокие кол-ва гликогена, и рост был скорее аритмичным, нежели экспоненциальным. Эти изменения в составе и росте встречались у клеток, выращенных при низкой (50 мкЕ/м{2}/с) и при высокой (250 мкЕ/м{2}/с) интенсивности света. После того, как т-ра достигала 38'ГРАДУС'С, хлоротичные клетки быстро восстанавливали свою синезеленую окраску и нормальную экспоненциальную скорость роста в течение 7 ч. Когда клетки были выращены при 15'ГРАДУС'С в среде, содержащей мочевину в качестве восстановленного источника азота, они росли экспоненциально и симптомы хлороза не наблюдались. Уменьшение эволюционной активности фотосинтетического кислорода при низкой т-ре было гораздо меньше, чем уменьшение скорости роста у клеток, выращенных на нитрате в качестве источника азота. Результаты показывают, что индуцированный низкой т-рой хлороз Synechococcus sp. PCC 7002 вызывается ограничением по азоту и не является ограниченной фотосинтетической активности или фотоповреждения фотосинтетического аппарата, и что ассимиляция азота является важным аспектом низкотемпературной физиологии цианобактерий. США, Dep. of Biochem. and Molec. Biol., S-234 Frear Building, The Pennsylvania State Univ., Univ. Park, PA 16802. Библ. 55Ы

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: SYNECHOCOCCUS (BACT.)
ШТАММ PCC 7002
НИЗКОТЕМПЕРАТУРНАЯ АДАПТАЦИЯ
ОКРАСКА КЛЕТОК
ВЛИЯНИЕ ТЕМПЕРАТУРЫ
ХЛОРОЗ
АССИМИЛЯЦИЯ АЗОТА
ФИКОБИЛИПРОТЕИНЫ

Доп.точки доступа:
Bryant, Donald A.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 99.04-04В2.47

Лось, С. И.
Влияние диурона на фикобилиновый комплекс представителей рода Nostoc Vauch. ex Born. et Flah [Текст] / С. И. Лось // Вопр. мед. химии. - 1998. - Т. 44, N 1. - С. 63-68, 115 . - ISSN 0042-8809
Аннотация: У N. punctiforme (Kutz.) Hariot шт. 48 и 55 и у N. muscorum Ag. шт. 543 исследовали изменение состава и содержания фикобилипротеинов под влиянием диурона. Показана специфика реакции представителей р. Nostoc на изменение типа углеродного питания. Установлено, что у объекта с наибольшей способностью к фотогетеротрофии (по продуктивности) содержание фикобилипротеинов в тестовых условиях значительно возрастало, тогда как у объектов с меньшей способностью к такому типу питания накопление пигментов было менее интенсивным. Физиологическая адаптация пигментного аппарата водорослей подтверждается компенсаторным увеличением активности ФС II, о чем свидетельствует усиление синтеза фикобилиновых пигментов. Табл. 4. Библ. 8

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
NOSTOC (ALGAE)
ФИКОБИЛИПРОТЕИНЫ
СОСТАВ
ДИУРОН
ВЛИЯНИЕ
ФОТОСИНТЕЗ

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.11-04Б2.56

Banerjee, Meenakshi.
Biochemical and spectroscopic changes in phycobiliproteins of the cyanobacterium, Aulosira fertilissima, induced by UV-B radiation [Text] / Meenakshi Banerjee, Rajeshwar P. Sinha, Donat-P. Hader // Acta protozool. - 1998. - Vol. 37, N 3. - P145-148 . - ISSN 0065-1583
Перевод заглавия: Биохимические и спектроскопические изменения фикобилипротеинов цианобактерии Aulosira fertilissima, индуцируемые УФ-В-радиацией
Аннотация: Изучали влияние УФ-В-облучения на фикобилипротеины обитающей на рисовых полях цианобактерии Aulosira fertilissima. Фикобилипротеины, выделенные и отсепарированные центрифугированием в сахарозном градиенте плотности, содержали 6 фракций на контроле, которые уменьшались до 3 фракций после 3-ч обработки УФ-В. За исключением фракции 1, абсорбционные спектры всех обработанных УФ-В фракций характеризовались существенным снижением всех абсорбционных пиков по сравнению с контролем. Спектры флуоресцентной эмиссии фракции 5 контрольного образца имели эмиссию при 635 нм при возбуждении при 620 нм, что указывает на присутствие фикоцианина. Соответствующая фракция 3 УФ-обработанных проб характеризовалась снижением флуоресцентной эмиссии, что указывает на нарушение энергопередачи от воспринимающего пигмента к фотохимическому реакционному центру. Электрофорез в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата Na, примененный к этим фракциям, указывал на потери высоко- (связанные полипептиды) и низко-('альфа''бета'-мономеры) молекулярных белков, подтверждая идею о разрушении пигментного комплекса под действием УФ-В. Индия, Dep. of Biosci., Barkatullah Univ., Bhopal. Библ. 19

ГРНТИ	34.27.19

ВИНИТИ 341.27.19.13.09
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
AULOSIRA FERTILISSIMA (ALGAE)
ФИКОБИЛИПРОТЕИНЫ
СВОЙСТВА
УФ-В
ДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Sinha, Rajeshwar P.; Hader, Donat-P.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 99.11-04В2.21

Banerjee, Meenakshi.
Biochemical and spectroscopic changes in phycobiliproteins of the cyanobacterium, Aulosira fertilissima, induced by UV-B radiation [Text] / Meenakshi Banerjee, Rajeshwar P. Sinha, Donat-P. Hader // Acta protozool. - 1998. - Vol. 37, N 3. - P145-148 . - ISSN 0065-1583
Перевод заглавия: Биохимические и спектроскопические изменения фикобилипротеинов цианобактерии Aulosira fertilissima, индуцируемые УФ-В-радиацией
Аннотация: Изучали влияние УФ-В-облучения на фикобилипротеины обитающей на рисовых полях цианобактерии Aulosira fertilissima. Фикобилипротеины, выделенные и отсепарированные центрифугированием в сахарозном градиенте плотности, содержали 6 фракций на контроле, которые уменьшались до 3 фракций после 3-ч обработки УФ-В. За исключением фракции 1, абсорбционные спектры всех обработанных УФ-В фракций характеризовались существенным снижением всех абсорбционных пиков по сравнению с контролем. Спектры флуоресцентной эмиссии фракции 5 контрольного образца имели эмиссию при 635 нм при возбуждении при 620 нм, что указывает на присутствие фикоцианина. Соответствующая фракция 3 УФ-обработанных проб характеризовалась снижением флуоресцентной эмиссии, что указывает на нарушение энергопередачи от воспринимающего пигмента к фотохимическому реакционному центру. Электрофорез в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата Na, примененный к этим фракциям, указывал на потери высоко- (связанные полипептиды) и низко-('альфа''бета'-мономеры) молекулярных белков, подтверждая идею о разрушении пигментного комплекса под действием УФ-В. Индия, Dep. of Biosci., Barkatullah Univ., Bhopal. Библ. 19

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
AULOSIRA FERTILISSIMA (ALGAE)
ФИКОБИЛИПРОТЕИНЫ
СВОЙСТВА
УФ-В
ДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Sinha, Rajeshwar P.; Hader, Donat-P.

1-20 21-40 41-61 61-61

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска