СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ФЕРМЕНТАТИВНАЯ КИНЕТИКА<.>)

Общее количество найденных документов : 30
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-30

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.02-04Б4.173

Denny, Brian J.
Interaction of tazobactam with Staphylococcus aureus РС1 'бета'-lactamase: a molecular modelling and enzyme kinetics study [Text] / Brian J. Denny, Carol A. Toomer, Peter A. Lambert // Microbios. - 1994. - Vol. 78, N 317. - P245-257 . - ISSN 0026-2633
Перевод заглавия: Взаимодействие тазобактама с 'бета'-лактамазой РС1 из Staphylococcus aureus: молекулярное моделирование и изучение ферментативной кинетики
Аннотация: Тазобактам (Тз) подобно клавулановой к-те и сульбактаму является сильным ингибитором 'бета'-лактамаз. Изучалась кинетика его взаимодействия с 'бета'-лактамазой РС1 (Лм) класса А из S. aureus. Было показано наличие конкурентного ингибирования между Тз и субстратом нитроцефином (НФ). При преинкубации Лм с ингибитором в течение различных промежутков времени получался кинетический профиль, свидетельствующий о наличии конкуренции за активный центр фермента между НФ и Тз. На основе известной кристаллической структуры Лм выполнено молекулярное моделирование, к-рое обнаружило вероятность взаимодействия Тз с активным центром Лм. Предположена возможность р-ции сшивки между Ser70 и Lys73 в молекуле Лм через фрагменты Тз. Библ. 27. Великобритания, Aston Univ. Aston Triangle, Birningham В4 7ЕТ.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.19.09
Рубрики: STAPHYLOCOCCUS AUREUS (BACT.)
БЕТА 'БЕТА'-ЛАКТАМАЗЫ
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ КИНЕТИКА

Доп.точки доступа:
Toomer, Carol A.; Lambert, Peter A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.12-04В2.301

Sugimoto, Manabu.
Hydrolytic action of the mixture of maltose and soluble starch by 'альфа'-glucosidase from Mucor javanicus IFO 4570 [Text] / Manabu Sugimoto, Yukio Suzuki // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1994. - Vol. 58, N 8. - P1535-1536 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Гидролитическое действие 'альфа'-глюкозидазы из Mucor javanicus IFO 4570 на смесь мальтозы и растворимого крахмала
Аннотация: Проведены кинетические исследования активного центра 'альфа'-глюкозидазы из Mucor javanicus IFO 4570. Наблюдались конкуренция между мальтозой и растворимым крахмалом за связывание фермента и линейный график Лайнуиера-Берка для смешанных субстратов. Полученные результаты показывают, что фермент осуществляет гидролиз мальтозы и растворимого крахмала посредством единственного активного центра. Япония, Res. Inst. Bioresourees, Okayama Univ., Okayama 710. Библ. 17

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ГЛЮКОЗИДАЗА 'АЛЬФА'
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ КИНЕТИКА

Доп.точки доступа:
Suzuki, Yukio

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.04-04Б2.124

Sugimori, Daisuke.
Comparison of reactivity of alkane hydroxylation with intact cells and cell-free extracts of Methylosinus trichosporium OB3b [Text] / Daisuke Sugimori, Ryota Ando, Ichiro Okura // Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1995. - Vol. 53, N 3. - P199-205 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Сравнение активности гидроксилирования алканов в присутствии интактных клеток и бесклеточных экстрактов Methylosinus trichosporium
Аннотация: Исследовали кинетику гидроксилирования ряда алканов (метана, этана и пропана) в присутствии интактных клеток или клеточных экстрактов Methylosinus thichosporium ob36. Показано, что значение k[M] для гидроксилирования алканов в присутствии бесклеточных экстрактов ниже, чем в присутствии интактных клеток. Авторы полагают, что цитоплазма играет важную роль в солюбилизации алканов. Япония, Dep. Bioeng., Tokyo Inst. Technol., Nagatsuta, Yokohama 226. Библ. 7

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.13
Рубрики: АЛКАНЫ
ГИДРОКСИЛИРОВАНИЕ
METHYLOSINUS TRICHOSPORIUM (BACT.)
OB36
ИНТАКТНЫЕ КЛЕТКИ
БЕСКЛЕТОЧНЫЕ ЭКСТРАКТЫ
СРАВНЕНИЕ
МЕТАНМОНООКСИГЕНАЗА
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ КИНЕТИКА
СПИРТЫ
ПОЛУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Ando, Ryota; Okura, Ichiro

РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 96.06-04И1.349

Modification of kinetic parameters of glycogen phosphorylase from mantle tissue of Mytilus galloprovincialis by a phosphorylation mechanism [Text] / Juan Serrano Fuencisla San [et al.] // Int. J. Biochem. and Cell Biol. - 1995. - Vol. 27, N 9. - P917-922 . - ISSN 1357-2725
Перевод заглавия: Модификация кинетических параметров гликогенфосфорилазы из покровных тканей Mytilus galloprovincialis посредством механизма фосфорилирования
Аннотация: Изучены кинетические свойства гликогенфосфорилазы a из тканей Mytilus в целях поиска отличий от свойств фосфорилазы b. Фосфорилаза a не стимулировалась АМФ ни в какой конц-ии. Константа Михаэлиса k[m] составила 0,15 мг/мл для гликогена, 1,15 мМ для неорганического фосфата и 1,50 мМ для глюкозо-1-фосфата. K[m]S для субстратов в свете расщепления гликогена повышалась при ненасыщающих конц-иях косубстрата без снижения кажущейся макс. вязкости. Наблюдали гиперболическую кинетику первого порядка и величина аллостерической константы была ниже 2. Т. обр., результаты говорят, что каталитический механизм фосфорилазы a отличен от механизма катализа фосфорилазы b. Испания, Dep. Bioquimica BIol. Mol., Fac. Farmacia, Univ. Santiago Compostela, Avda Ciencias s/n, 15706 Santiago Compostela. Библ. 32

ГРНТИ	34.33.15

ВИНИТИ 341.33.15.35.11.29
Рубрики: ГЛИКОГЕНФОСФОРИЛАЗА
ФОРМЫ A И B
ТКАНИ MYTILUS
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ КИНЕТИКА
ИЗУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
San, Juan Serrano Fuencisla; Gonzalez, Margarita Fernandez; Sanchez, Lopez Jose Luis; Garcia, Martin L.Oscar

РЖ ВИНИТИ 76 (BI31) 96.06-04Т3.424

Enzyme kinetic properties of human recombinant arylamine N-acetyltransferase 2 allotypic variants expressed in Escherichia coli [Text] / Dean Hickman [et al.] // Biochem. Pharmacol. - 1995. - Vol. 50, N 5. - P697-703 . - ISSN 0006-2952
Перевод заглавия: Ферментные кинетические свойства аллотипических вариантов рекомбинантной ариламин N-ацетилтрансферазы 2, выявленных в Escherichia coli
Аннотация: Ариламин N-ацетилтрансфераза (NAT-2) катализирует N-ацетилирование первичных ариламиновых (сульфаметазин) и гидралазиновых препаратов (изониазид) и химических веществ у людей. N-ацетилирование подвержено полиморфизму и людей можно разделить на лиц с быстрым и медленным ацетилированием некоторых ариламиновых субстратов in vivo. Описаны генетические варианты у полиморфного локуса NAT2. В удобном источнике вариантов NAT2 человека E. coli авторы выделили 5 наиболее частых вариантов NAT2 (NAT2 4, NAT2 5A, NAT2 5B, NAT2 6A и NAT2 7B) и описывают их кинетику в отношении сульфаметазина, дапсона, p-анисидина, 2-аминофлуорена, прокаинамида, изониазида и ацетилкофермента A и их роль в связывании сульфаметазина и дапсона с активными участками. Великобритания, Dep. of Pharmacology, Univ. of Oxford, Oxford OX1 6QT. Библ. 31

ГРНТИ	76.31.29

ВИНИТИ 761.31.29.35.07
Рубрики: АРИЛАМИНОВЫЕ СРЕДСТВА
ГИДРАЛАЗАНОВЫЕ СРЕДСТВА
СУЛЬФАМЕТАЗИН
ИЗОНИАЗИД
АЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ КИНЕТИКА
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ВАРИАНТЫ
ESCHERICHIA COLI
ИСПЫТУЕМЫЕ
БОЛЬНЫЕ

Доп.точки доступа:
Hickman, Dean; Palamanda, Jairam R.; Unadkat, Jashvant D.; Sim, Edith

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.07-04В2.302

Cavaille, Dominique.
Characterization of 'бета'-galactosidase from Kluyveromyces lactis [Text] / Dominique Cavaille, Didier Combes // Biotechnol. and Appl. Biochem. - 1995. - Vol. 22, N 1. - P55-64 . - ISSN 0885-4513
Перевод заглавия: Характеристика 'бета'-галактозидазы из Kluyveromyces lactis
Аннотация: Исследованы свойства и кинетические характеристики лактазы из Kluyveromyces lactis. С помощью ЭФ-за, в т.ч. в денатурирующих условиях, показано, что фермент является димером, состоящим из двух идентичных субъединиц. Лактаза является гликопротеидом с 40%-ным содержанием углеводного компонента. Определены константы Михаэлиса-Ментен и исследованы конкурентные и неконкурентные ингибиторы фермента. Показано, что для стабильной активности фермента необходимо присутствие ионов K{+} и Mg{2+}. Проведен математический анализ кинетических данных. Франция, INSA, Ctr. Bioing. Gilbert Durand (URA CNRS 544, LA INRA) Complex Sci. de Rangueil 31077 Toulouse Cedex. Библ. 30

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: 'БЕТА'-ГАЛАКТОЗИДАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ КИНЕТИКА
KLUYVEROMYCES LACTIS (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Combes, Didier

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.07-04Б2.82

Takac, Serpil.
Bioconversion of trans-cinnamic acid to L-phenylalanine by L-phenylalanine ammonia-lyase of Rhodotorula glutinis: Parameters and kinetics [Text] / Serpil Takac, Bulent Akay, Tuncer H. Ozdamar // Enzyme and Microb. Technol. - 1995. - Vol. 17, N 5. - P445-452 . - ISSN 0141-0229
Перевод заглавия: Параметры и кинетика процесса биоконверсии транс-циннамовой кислоты в фенилаланин при помощи L-фенилаланинаммиаклиазы Rhodotorula glutinis
Аннотация: Фенилаланинаммиаклиаза (PAL) катализируют превращение транс-циннамовой к-ты (ТЦК) в L-фенилаланин (ФА) в присутствии аммония. При нормальных условиях равновесие смещено в сторону ТЦК, однако высокие значения pH и конц-ии аммония способствуют образования аминокислоты. Изучали параметры процесса, используя в качестве источника фермента покоящиемя клетки Rhodotorula glutinis. Оптимум pH, т-ры, содержание аммония и биокатализатора составляют, соотв., 10,5, 30 'ГРАДУС'C, 8 М т 2% по весу. Глутамат натрия и пенициллин увеличивают активность PAL в клетках R. glutinis, тогда как сам субстрат в конц-ии 30-50 мМ, а также хлорид-ионы ингибируют фермент. В случае дробной подачи ТЦК и добавления в среду глутамата и пенициллина за 104 ч инкубации из 100 мМ (14,8 г/л) ТЦК получается 76,18 мМ *12,57 г/л) ФА. Разработана математическая модель процесса с учетом всех кинетических параметров. Турция, Dep. Chem. Eng., Aukara Univ., Tandogan, Ankara 06100. Библ. 10

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.13
Рубрики: ФЕНИЛАЛАНИН
ПОЛУЧЕНИЕ
ТРАНС-ЦИННАМОВАЯ КИСЛОТА
БИОКОН)))ВЕРСИЯ
RHODOTORULA GLUTINIS (FUNGI)
ФЕНИЛАЛАНИНАММИАКЛИАЗА
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ КИНЕТИКА

Доп.точки доступа:
Akay, Bulent; Ozdamar, Tuncer H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.07-04Б3.109

Takac, Serpil.
Bioconversion of trans-cinnamic acid to L-phenylalanine by L-phenylalanine ammonia-lyase of Rhodotorula glutinis: Parameters and kinetics [Text] / Serpil Takac, Bulent Akay, Tuncer H. Ozdamar // Enzyme and Microb. Technol. - 1995. - Vol. 17, N 5. - P445-452 . - ISSN 0141-0229
Перевод заглавия: Параметры и кинетика процесса биоконверсии транс-циннамовой кислоты в фенилаланин при помощи L-фенилаланинаммиаклиазы Rhodotorula glutinis
Аннотация: Фенилаланинаммиаклиаза (PAL) катализируют превращение транс-циннамовой к-ты (ТЦК) в L-фенилаланин (ФА) в присутствии аммония. При нормальных условиях равновесие смещено в сторону ТЦК, однако высокие значения pH и конц-ии аммония способствуют образования аминокислоты. Изучали параметры процесса, используя в качестве источника фермента покоящиемя клетки Rhodotorula glutinis. Оптимум pH, т-ры, содержание аммония и биокатализатора составляют, соотв., 10,5, 30 'ГРАДУС'C, 8 М т 2% по весу. Глутамат натрия и пенициллин увеличивают активность PAL в клетках R. glutinis, тогда как сам субстрат в конц-ии 30-50 мМ, а также хлорид-ионы ингибируют фермент. В случае дробной подачи ТЦК и добавления в среду глутамата и пенициллина за 104 ч инкубации из 100 мМ (14,8 г/л) ТЦК получается 76,18 мМ *12,57 г/л) ФА. Разработана математическая модель процесса с учетом всех кинетических параметров. Турция, Dep. Chem. Eng., Aukara Univ., Tandogan, Ankara 06100. Библ. 10

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: ФЕНИЛАЛАНИН
ПОЛУЧЕНИЕ
ТРАНС-ЦИННАМОВАЯ КИСЛОТА
БИОКОНВЕРСИЯ
RHODOTORULA GLUTINIS (FUNGI)
ФЕНИЛАЛАНИНАММИАКЛИАЗА
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ КИНЕТИКА

Доп.точки доступа:
Akay, Bulent; Ozdamar, Tuncer H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.07-04Б3.182

Lee, Wen-Chien.
Effect of cell concentration on the kinetics of whole-cell enzyme entrapped within calcium alginate [Text] / Wen-Chien Lee, ru-Yue Lee, Ruoh-Chyu Ruaan // Biotechnol. Progr. - 1995. - Vol. 11, N 4. - P461-464 . - ISSN 8756-7938
Перевод заглавия: Влияние концентрации клеток на ферментативную кинетику цельных клеток, иммобилизованных в альгинате кальция
Аннотация: Представлена методика определения кинетических параметров ферментативной активности 'бета'-глюкозидазы цельных клеток Trichoderma reesei, иммобилизованных на бусинах геля альгината кальция. Кинетические параметры, такие как константа Михаэлиса и макс. скорость ферментативной р-ции, могут быть установлены с использованием экспериментальных данных и математической модели. Показано, что конц-ия клеток является основным фактором, влияющим на скорость р-ции. Авторы полагают, что снижение скорости при увеличении конц-ии клеток связано с ухудшением доступа субстрата к поверхности клеток. Авторы подчеркивают, что данный эффект описывается впервые. Тайвань, Dep. Chem. Eng., Nat. Chung Cheng Univ., Chia-Yi, 621, Taiwan, Republic of China. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.33
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ КЛЕТКИ
АЛЬГИНАТ КАЛЬЦИЯ
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ КИНЕТИКА
КОНЦЕНТРАЦИЯ КЛЕТОК
ВЛИЯНИЕ
TRICHODERMA REESEI (FUNGI)
'БЕТА'-ГЛЮКОЗИДАЗА

Доп.точки доступа:
Lee, ru-Yue; Ruaan, Ruoh-Chyu

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.07-04Б3.219

Kinetics of the sequential dechlorination of 2,4,6-trichlorophenol by an anaerobic microbial population [Text] / Piero M. Armenante [et al.] // Biotechnol. Lett. - 1995. - Vol. 17, N 6. - P663-668 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Кинетика последовательного дехлорирования 2,4,6-трихлорфенола под действием анаэробной микробной популяции
Аннотация: Разработана математическая модель, описывающая последовательное дехлорирование 2,4,6-трихлорфенола до 2,4-дихлорфенола, 4-хлорфенола и фенола. Предполагается, что каждое соединение деградируется в соотв. с уравнением Михаэлиса-Ментен. Экспериментальные данные были использованы для получения кинетических констант модели и для анализа ее пригодности. Получено хорошее соответствие между вычисленными с помощью модели параметрами и экспериментальными данными. США, Dep. Chem. Eng., Chem., and Env. Sci., New Jersey Inst. Technol., Newark, NJ 07102-1982. Библ. 14

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.17.21
Рубрики: 2,4,6-ТРИХЛОРФЕНОЛ
БИОДЕГРАДАЦИЯ
ДЕХЛОРИРОВАНИЕ
АНАЭРОБНЫЕ МИКРООРГАНИЗМЫ
МАТЕМАТИЧЕСКИЕ МОДЕЛИ
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ КИНЕТИКА

Доп.точки доступа:
Armenante, Piero M.; Shu, Hung-Yee; Huang, Ching R.; Kung, Cheng-Ming; Kafkewitz, David

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.09-04Б3.131

Walter, Jan.
Kinetic model of disaccharide oxidation by Agrobacterium tumefaciens [Text] / Jan Walter, Hans-Joachim Jordening // Biotechnol. and Bioeng. - 1995. - Vol. 48, N 1. - P12-16 . - ISSN 0006-3592
Перевод заглавия: Кинетическая модель окисления дисахаридов Agrobacterium tumefaciens
Аннотация: Проведена микробиологическая трансформация дисахаридов в 3-кето-производные клетками Agrobacterium tumefaciens NCPPB 396. Показано, что кинетические характеристики и выход продуктов р-ции зависят от ряда факторов. Наибольшее влияние оказывает конц-ия кислорода. Полученные кинетические параметры р-ции противоречат классическим по Михаэлису-Ментен. Авторами разработана кинетическая модель, к-рая хорошо коррелировала с экспериментальными данными для ряда субстратов: сахарозы, мальтозы, изомальтулозы (палатинозы) и леукрозы. Германия, Sugar Inst., Inst. Technol. Kohlenhydrate, Technical Univ. Braunschweig. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: AGROBACTERIUM TUMEFACIENS (BACT.)
NCPPB 396
ДИСАХАРИДЫ
БИОКОНВЕРСИЯ
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ КИНЕТИКА

Доп.точки доступа:
Jordening, Hans-Joachim

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.11-04Б3.172

1-ен-дегидрирование 6'альфа'-метилгидрокортизона клетками Arthrobacter globiformis 193 [Текст] / А. Ю. Аринбасарова [и др.] // Биохимия. - 1995. - Т. 60, N 10. - С. 1679-1687 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Изучены особенности процесса 1-ен-дегидрирования 6'альфа'-метилгидрокортизона клетками Arthrobacter globiformis 193. Установлено, что введение дополнительной метильной группы в молекулу гидрокортизона приводит к изменению биохимических особенностей процесса микробиологического дегидрирования. Показано, что процесс в целом проявляет не кинетику Михаэлиса-Ментен, а кинетику ингибирования избытком субстрата. Предложена математическая модель дегидрирования 6'альфа'-метилгидрокортизона целыми клетками, описывающая множественное бесконкурентное ингибирование субстратом. Получены оценки всех кинетических параметров р-ции. Была изучена взаимосвязь процессов 1-ен-дегидрирования субстрата и потребления кислорода. Показано, что ингибирующее действие 6'альфа'-метилгидрокортизона проявляется на уровне переноса электронов по дыхательной цепи. При низкой конц-ии субстрата (до 1,06 мМ), когда эффект ингибирования практически не имеет места, скорость р-ции определяется не активностью дыхательной цепи, а фермент-субстратным взаимодействием. Россия, Ин-т биохимии и физиологии микроорганизмов РАН, 142292 Пущино, Московкой обл., пр. Науки, 5. Библ. 11

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: 6'АЛЬФА'-МЕТИЛГИДРОКОРТИЗОН
БИОКОНВЕРСИЯ
1-ЕН-ДЕГИДРИРОВАНИЕ
ARTHROBACTER GLOBIFORMIS (BACT.)
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ КИНЕТИКА
МАТЕМАТИЧЕСКИЕ МОДЕЛИ

Доп.точки доступа:
Аринбасарова, А.Ю.; Фокина, В.В.; Карпов, А.В.; Меденцев, А.Г.; Кощеенко, К.А.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 96.12-04А3.6

Курганов, Б. И.
Кинетическое поведение кооперативно ассоциирующей ферментной системы [Текст] / Б. И. Курганов // Биохимия. - 1996. - Т. 61, N 4. - С. 707-715 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Проведен теоретический анализ кинетического поведения кооперативно ассоциирующей ферментной системы, включающей стадию нуклеации M+M'-'M[2] с константой ассоциации K[1] и стадию роста ассоциата M[i-1]+M'-'M[i] (i3) с константой ассоциации K[2] (K[2]K[1]). Предполагается, что активные центры в зонах контакта мономеров в ассоциате каталитически неактивны. Сравнительный анализ кинетического поведения кооперативно и линейно ассоциирующих ферментных систем в случае, если последняя характеризуется идентичными значениями констант для всех ступеней ассоциации, показывает, что кооперативный характер ассоциации приводит к появлению области концентраций фермента, где тангенс угла наклона для кривой зависимости логарифма удельной ферментативной активности от логарифма концентрации фермента меньше -0,5, и к нелинейному характеру зависимости удельной ферментативной активности от 'РАДИКАЛ''гамма'1 ('гамма'1 - доля формы M). В том случае, когда форма M содержит один активный центр, кооперативный характер ассоциации приводит к появлению области значений скорости ферментативной реакции (v), где чувствительность величины v к изменению концентрации субстрата [S][o] становится выше величин, соответствующих гиперболической зависимости v от [S][0]. Россия, Ин-т биохимии РАН, Москва. Библ. 33

ГРНТИ	34.55.15

ВИНИТИ 341.55.15.09
Рубрики: ФЕРМЕНТАТИВНАЯ КИНЕТИКА
КООПЕРАТИВНАЯ АССОЦИАЦИЯ
ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.12-04Б3.8

Nath, Sunil.
A rapid method for determining kinetic parameters of enzymes exhibiting nonlinear thermal inactivation behavior [Text] / Sunil Nath // Biotechnol. and Bioeng. - 1996. - Vol. 49, N 1. - P106-110 . - ISSN 0006-3592
Перевод заглавия: Быстрый метод определения кинетических параметров ферментов, проявляющих свойство нелинейной температурной инактивации
Аннотация: Разработан быстрый метод для анализа кинетики температурной инактивации ферментов, характеризующихся нелинейным отношением: логарифм активности-время р-ции. Эксперименты по температурной деградации алкогольдегидрогеназы из пекарских дрожжей продемонстрировали возможности применения метода. Авторы заключают, что метод может найти широкое применение. Индия, Dep. Biochem. and Biotechnol., Indian Inst. Technol., Hauz Khas, New Delhi 110 016. Библ. 14

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.07.07
Рубрики: ФЕРМЕНТАТИВНАЯ КИНЕТИКА
ТЕРМОИНАКТВАЦИЯ
КИНЕТИЧЕСКИЕ ПАРАМЕТРЫ
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
МЕТОДЫ

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.01-04Б3.67

Взаимозависимость между состоянием термочувствительной матрицы и активностью иммобилизованной в ней уреазы [Текст] / А. В. Кухтин [и др.] // Биохимия. - 1997. - Т. 62, N 4. - С. 437-443 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Изучено температурное поведение кинетических и равновесных параметров гидролиза мочевины, катализируемого уреазой, иммобилизованной в термочувствительный поли-N-изопропилакриламидный гель (поли-НИПАА). Температурное поведение системы гель-уреаза носит аномальный для подобных систем характер: после некоторого падения за критической температурной точкой макс. скорость ферментативной р-ции и степень набухания геля начинают расти. Наблюдается взаимовлияние гидролиза мочевины, катализируемого иммобилизованной уреазой, и процесса сжатия-набухания содержащего фермент геля. В состоянии коллапса степень набухания геля увеличивается в результате протекания ферментативной р-ции. Скорость ферментативной р-ции не подчиняется уравнению Михаэлиса-Ментен и зависит от конц-ии субстрата сложным образом. Россия, МГУ им. М. В. Ломоносова. Библ. 21

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
УРЕАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ ГИДРОЛИЗ
ГИДРОЛИЗ МОЧЕВИНЫ
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ КИНЕТИКА
ТЕРМОРЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
ТЕРМООБРАТИМЫЕ ГИДРОГЕЛИ

Доп.точки доступа:
Кухтин, А.В.; Еремеев, Н.Л.; Беляева, Е.А.; Казанская, Н.Ф.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 02.04-04А3.161

Amitani, Ichiro.
Link between the enzymatic kinetics and mechanical behavior in an actomyosin motor [Text] / Ichiro Amitani, Takeshi Sakamoto, Toshio Ando // Biophys. J. - 2001. - Vol. 80, N 6. - P379-397 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Связь между ферментативной кинетикой и механическим поведением в актомиозиновом моторе
Аннотация: Изучили связь между растворенной актомиозиновой АТФазой и механическими особенностями скольжения актиновых филаментов по тяжелому меромиозину, модифицируя субстрат различными нуклеотидтрифосфатами и двухвалентными катионами и изменяя ионную силу. Обнаружили хорошую корреляцию механических и ферментативных свойств актомиозина. Максимальная скорость скольжения пропорциональна 'РАДИКАЛ'V[max]*K{A}[m], где K{A}[m] - концентрация актина, при которой полумаксимальна скорость V[max] обновления пула субстрата. Активная сила, возникающая при образовании сшивок в отсутствие внешней нагрузки или при небольшой нагрузке, пропорциональна 'РАДИКАЛ'V[max]*K{A}[m]. Полученные уравнения позволяют объяснить корреляции, обнаруженные в этом и других исследованиях. Япония, Dep. Phys., Fac. Sci., Kanazawa Univ., Kanazawa 920-1192. Библ. 63

ГРНТИ	34.53.25

ВИНИТИ 341.53.25.09
Рубрики: АКТОМИОЗИНОВЫЙ МОТОР
МЕХАНИЧЕСКОЕ ПОВЕДЕНИЕ
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ КИНЕТИКА
ВЗАИМОСВЯЗЬ

Доп.точки доступа:
Sakamoto, Takeshi; Ando, Toshio

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 03.02-04А3.63

Amitani, Ichiro.
Link between the enzymatic kinetics and mechanical behavior in an actomyosin motor [Text] / Ichiro Amitani, Takeshi Sakamoto, Toshio Ando // Biophys. J. - 2001. - Vol. 80, N 1. - P379-397 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Связь между ферментативной кинетикой и механическим поведением в актомиозиновом моторе
Аннотация: При соблюдении ряда условий эксперимента выявляется хорошая корреляция между механическими свойствами актомиозинового мотора и кинетикой гидролиза субстрата. Представлены уравнения, описывающие модель с равновесием сил, которые определяют максимальную скорость движения; эти уравнения связывают химическую кинетику со скоростью транслокации актина и с развитием усилия мотором. Япония, Dep. Physics, Fac. Sci., Kanazawa Univ., Kanazawa 920-1192. Библ. 63

ГРНТИ	34.53.25

ВИНИТИ 341.53.25.09
Рубрики: АКТОМИОЗИНОВЫЙ МОТОР
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ КИНЕТИКА
МЕХАНИЧЕСКОЕ ПОВЕДЕНИЕ
ВЗАИМОСВЯЗЬ
МОДЕЛИ

Доп.точки доступа:
Sakamoto, Takeshi; Ando, Toshio

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 03.06-04Б3.13

Gallifuoco, Alberto.
Advantages of continuous over batch reactors for the kinetic analysis of enzymes inhibited by an unknown substrate impurity [Text] / Alberto Gallifuoco, Francesco Alfani, Maria Cantarella // Biotechnol. and Bioeng. - 2002. - Vol. 79, N 6. - P641-646 . - ISSN 0006-3592
Перевод заглавия: Преимущества непрерывных реакторов по сравнению с реакторами периодического [действия] в отношении кинетического анализа ферментов, ингибируемых неизвестными субстратными примесями
Аннотация: Рассматривается новая техника экспериментов, предусматривающая использование непрерывно действующего реактора с механическим перемешиванием, для изучения ферментативной кинетики в присутствии субстрата, загрязненного ингибитором. Целью метода является математическое моделирование конкурентного, не конкурентного и не конкурентного смешанного типа ингибирования. Италия, Dip. Chim., Ing. Chim. e Materials, Univ. L'Aquila, 67040 Monteluco Roio (AQ). Библ. 10

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.07.07
Рубрики: БИОРЕАКТОРЫ
РЕАКТОР НЕПРЕРЫВНОГО ДЕЙСТВИЯ
РЕАКТОР ПЕРИОДИЧЕСКОГО ДЕЙСТВИЯ
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ КИНЕТИКА
СРАВНИТЕЛЬНОЕ ИЗУЧЕНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
ИНГИБИРОВАНИЕ
МАТЕМАТИЧЕСКИЕ МОДЕЛИ

Доп.точки доступа:
Alfani, Francesco; Cantarella, Maria

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 03.10-04Т1.72

Obach, R. Scott
Metabolism of ezlopitant, a nonpeptidic substance P receptor antagonist, in liver microsomes: Enzyme kinetics, cytochrome P450 isoform identity, and in vitro-in vivo correlation [Text] / R.Scott Obach // Drug Metab. and Disposit. - 2000. - Vol. 28, N 9. - P1069-1076 . - ISSN 0090-9556
Перевод заглавия: Метаболизм эзлопитанта, непептидного антагониста рецепторов вещества P, в микросомах печени: ферментативная кинетика, идентификация изоформ и корреляция in vitro-in vivo
Аннотация: В опытах in vitro показано, что скорость метаболизма (2S,3S,4S)-2-дифенилметил-3-[(5-изопропил-2-метоксибензиламино] -1-азабицикло[2.2.2]октана (эзлопитант, I) изолированными микросомами печени крысы, морской свинки, собаки, обезьяны и человека составляла 693, 972, 5, 5833 и 735 пмоль/мин/мг белка микросом. Внутренний клиренс I in vivo составлял 0,248, 0,389, 0,016, 2,54 и 0,0077 мл/мин/мг соотв. Преобладающим метаболитом I являлся CJ-12764, являющийся аналогом бензилового спирта. С использованием избирательных ингибиторов показано, что в метаболизме I участвуют CYP 3A4, 3A5 и 2D6. США, Central Res., Pfizer, Inc., Groton, CT 06340. Библ. 22

ГРНТИ	34.45.15

ВИНИТИ 341.45.15.09.35
Рубрики: ЭЗЛОПИТАНТ
МЕТАБОЛИЗМ
ЦИТОХРОМ P450
ИЗОФОРМЫ
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ КИНЕТИКА
МИКРОСОМЫ ПЕЧЕНИ
КОРРЕЛЯЦИЯ IN VITRO-IN VIVO
МЛЕКОПИТАЮЩИЕ

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 03.10-04Т2.78

Obach, R. Scott
Metabolism of ezlopitant, a nonpeptidic substance P receptor antagonist, in liver microsomes: Enzyme kinetics, cytochrome P450 isoform identity, and in vitro-in vivo correlation [Text] / R.Scott Obach // Drug Metab. and Disposit. - 2000. - Vol. 28, N 9. - P1069-1076 . - ISSN 0090-9556
Перевод заглавия: Метаболизм эзлопитанта, непептидного антагониста рецепторов вещества P, в микросомах печени: ферментативная кинетика, идентификация изоформ и корреляция in vitro-in vivo
Аннотация: В опытах in vitro показано, что скорость метаболизма (2S,3S,4S)-2-дифенилметил-3-[(5-изопропил-2-метоксибензиламино] -1-азабицикло[2.2.2]октана (эзлопитант, I) изолированными микросомами печени крысы, морской свинки, собаки, обезьяны и человека составляла 693, 972, 5, 5833 и 735 пмоль/мин/мг белка микросом. Внутренний клиренс I in vivo составлял 0,248, 0,389, 0,016, 2,54 и 0,0077 мл/мин/мг соотв. Преобладающим метаболитом I являлся CJ-12764, являющийся аналогом бензилового спирта. С использованием избирательных ингибиторов показано, что в метаболизме I участвуют CYP 3A4, 3A5 и 2D6. США, Central Res., Pfizer, Inc., Groton, CT 06340. Библ. 22

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.83.17.15
Рубрики: ЭЗЛОПИТАНТ
МЕТАБОЛИЗМ
ЦИТОХРОМ P450
ИЗОФОРМЫ
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ КИНЕТИКА
МИКРОСОМЫ ПЕЧЕНИ
КОРРЕЛЯЦИЯ IN VITRO-IN VIVO
МЛЕКОПИТАЮЩИЕ

1-20 21-30

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска