СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ФАГ FF<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.08-04Б1.38

Filamentous phage IKe mRNAS conserve from and function despite divergence in regulatory Elements [Text] / Mark D. Stump [et al.] // J. Mol. Biol. - 1997. - Vol. 266, N 1. - P51-65 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: мРНК нитевидного фага Ike сохраняют форму и функцию, несмотря на дивергенцию регуляторных элементов
Аннотация: Геномы нитевидных фагов Ff и Ike гомологичны на 55%. Изучены их главные мРНК, представляющие гены II-VIII. Обнаружены наборы перекрывающихся полицистронных мРНК с общим 3'-концом и уникальными 5'-концами. В эти наборы входят как первичные транскрипты, так и процессированные РНК. Анализ концов РНК показал, что единственным высококонсервативным элементом является 'ро'-независимый терминатор, порождающий общий 3'-конец. Промотор и сайты процессинга не занимают у 2 фагов одинаковые положения, но расположены так, что дают мРНК с одинаковой кодирующей функцией. Т. обр. картины транскрипции и процессинга сохраняются, несмотря на дивергенцию регуляторных элементов. США, Dep. of Biochem., Duke Univ. Med. Center, Durham NC 27710. Библ. 49

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ FF
ФАГ IKE
СИНТЕЗ
РНК МАТРИЧНАЯ
МРНК ГЕНОВ II-VIII ФАГА IKE
СТРУКТУРА
РЕГУЛЯТОРНЫЕ ЭЛЕМЕНТЫ
ДИВЕРГЕНЦИЯ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Stump, Mark D.; Madison-Antenucci, Susan; Kokoska, Robert J.; Steege, Deborah A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 03.10-04Б1.5

Wen, Jin-Der.
SELEX selection of high-affinity oligonucleotides for bacteriophage Ff gene 5 protein [Text] / Jin-Der Wen, Carla W. Gray, Donald M. Gray // Biochemistry. - 2001. - Vol. 40, N 31. - P9300-9310 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Селекция SELEX высокоаффинных олигопептидов для белка гена 5 бактериофага Ff
Аннотация: Белок gp5p (I) фага Ff является кооперативно связывающимся с ДНК белком. Метод SELEX использован для селекции 58-меров ДНК с центральным вариабельным сегментом длиной 26 н. последовательностей ДНК, благоприятных для связывания I при физиологич. конц-ии соли (0,2 М NaCl) и 37'ГРАДУС'. После 8 раундов селекции выделены в основном богатые Г последовательности ДНК, содержащие несколько копий мотивов ЦRГГY, ТRГГГY и/или YRГГГR. Это оказалось неожиданным, т. к. I имеет более высокое сродство к полипиримидинам, чем к полипуринам. Наиболее часто встречается богатая Г последовательность I-3, имеющая в связывании I св-ва, к-рые коррелируют со структурным переходом. В присутствии 10 мМ NaCl I-3 находится в однонитевой форме и насыщается I по принципу "все или ничего". В присутствии 0,2 М NaCl I-3 переходит в структурированную форму, имеющую спектр кругового дихроизма, типичный для Г-квадруплексов. I связывается с этой структурированной формой I-3 со сродством, в 100 раз более высоким, чем с однонитевой формой. Структурированный I-3 насыщается I в две стадии, первая из к-рых состоит в образовании инициирующего комплекса, состоящего из одной нити I-3 и трех димеров I. Показано, что при 0,2 М NaCl в инициирующем комплексе I прямо связывается с богатым Г вариабельным доменом и что структура I-3 сохраняется после насыщения I. Таким образом, богатые Г мотивы могут образовывать структуры, благоприятные для связывания I, и являются истинными сайтами связывания I. США, Dep. Mol. and Cell Biol., Univ. Texas at Dallas, Richardson, TX 75083-0688. Библ. 52

ГРНТИ	34.25.05

ВИНИТИ 341.25.05.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ FF
СТРУКТУРА
БЕЛОК
БЕЛОК GP5P
ДНК-БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
МЕХАНИЗМ
МЕТОД SELEX
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Gray, Carla W.; Gray, Donald M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.10-04Б2.230

Wen, Jin-Der.
SELEX selection of high-affinity oligonucleotides for bacteriophage Ff gene 5 protein [Text] / Jin-Der Wen, Carla W. Gray, Donald M. Gray // Biochemistry. - 2001. - Vol. 40, N 31. - P9300-9310 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Селекция SELEX высокоаффинных олигопептидов для белка гена 5 бактериофага Ff
Аннотация: Белок gp5p (I) фага Ff является кооперативно связывающимся с ДНК белком. Метод SELEX использован для селекции 58-меров ДНК с центральным вариабельным сегментом длиной 26 н. последовательностей ДНК, благоприятных для связывания I при физиологич. конц-ии соли (0,2 М NaCl) и 37'ГРАДУС'. После 8 раундов селекции выделены в основном богатые Г последовательности ДНК, содержащие несколько копий мотивов ЦRГГY, ТRГГГY и/или YRГГГR. Это оказалось неожиданным, т. к. I имеет более высокое сродство к полипиримидинам, чем к полипуринам. Наиболее часто встречается богатая Г последовательность I-3, имеющая в связывании I св-ва, к-рые коррелируют со структурным переходом. В присутствии 10 мМ NaCl I-3 находится в однонитевой форме и насыщается I по принципу "все или ничего". В присутствии 0,2 М NaCl I-3 переходит в структурированную форму, имеющую спектр кругового дихроизма, типичный для Г-квадруплексов. I связывается с этой структурированной формой I-3 со сродством, в 100 раз более высоким, чем с однонитевой формой. Структурированный I-3 насыщается I в две стадии, первая из к-рых состоит в образовании инициирующего комплекса, состоящего из одной нити I-3 и трех димеров I. Показано, что при 0,2 М NaCl в инициирующем комплексе I прямо связывается с богатым Г вариабельным доменом и что структура I-3 сохраняется после насыщения I. Таким образом, богатые Г мотивы могут образовывать структуры, благоприятные для связывания I, и являются истинными сайтами связывания I. США, Dep. Mol. and Cell Biol., Univ. Texas at Dallas, Richardson, TX 75083-0688. Библ. 52

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ FF
СТРУКТУРА
БЕЛОК
БЕЛОК GP5P
ДНК-БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
МЕХАНИЗМ
МЕТОД SELEX
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Gray, Carla W.; Gray, Donald M.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска