СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ТРЕХСПИРАЛЬНАЯ<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 97.04-04Н1.12

Specific cleavage of a DNA triple helix by Fe{II}*bleomycin [Text] / Stefanie A. Kane [et al.] // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 51. - P16715-16724 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Специфическое расщепление тройной спирали ДНК Fe(II)-блеомицином
Аннотация: При обработке трехспиральной ДНК (тсДНК) комплексом блеомицин-Fe(II) (Бм) наблюдается расщепление входящей в ее состав дсДНК по обеим нитям дуплекса длиной 32 п.н. При этом Бм вызывает образование продуктов разрыва нитей и щелочелабильных сайтов в ДНК. Предпочтительный сайт атаки для Бм локализуется на границе 5'-дуплекс - триплекс, причем этот сайт является также главным местом связывания интеркаляторов. Та же селективность расщепления тсДНК наблюдалась и в опытах с флеомицином, к-рый, в отличие от Бм, содержит группу тиазолинилтиазола, а не планарный цикл битиазола. По данным мол. моделирования, образование контактов дуплекс-триплекс сопровождается резкими изменениями глубины и ширины малой бороздки дсДНК. Предполагается, что в основе специфичности действия Бм на тсДНК лежит способность Бм к узнаванию формы малой бороздки ДНК в предпочтительных сайтах ее расщепления. США, Dep. Chem., Biol., Univ. Virginia, Charlottesville, VA 22901. Библ. 81

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.03.05
Рубрики: ДНК
ТРЕХСПИРАЛЬНАЯ
СПЕЦИФИЧЕСКОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ
БЛЕОМИЦИН
ЖЕЛЕЗО (II)
КОМПЛЕКС

Доп.точки доступа:
Kane, Stefanie A.; Hecht, Sidney M.; Sun, Jian-Sheng; Garestier, Therese; Helene, Claude

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 97.05-04Н3.61

Specific cleavage of a DNA triple helix by Fe{II}*bleomycin [Text] / Stefanie A. Kane [et al.] // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 51. - P16715-16724 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Специфическое расщепление тройной спирали ДНК Fe(II)-блеомицином
Аннотация: При обработке трехспиральной ДНК (тсДНК) комплексом блеомицин-Fe(II) (Бм) наблюдается расщепление входящей в ее состав дсДНК по обеим нитям дуплекса длиной 32 п.н. При этом Бм вызывает образование продуктов разрыва нитей и щелочелабильных сайтов в ДНК. Предпочтительный сайт атаки для Бм локализуется на границе 5'-дуплекс - триплекс, причем этот сайт является также главным местом связывания интеркаляторов. Та же селективность расщепления тсДНК наблюдалась и в опытах с флеомицином, к-рый, в отличие от Бм, содержит группу тиазолинилтиазола, а не планарный цикл битиазола. По данным мол. моделирования, образование контактов дуплекс-триплекс сопровождается резкими изменениями глубины и ширины малой бороздки дсДНК. Предполагается, что в основе специфичности действия Бм на тсДНК лежит способность Бм к узнаванию формы малой бороздки ДНК в предпочтительных сайтах ее расщепления. США, Dep. Chem., Biol., Univ. Virginia, Charlottesville, VA 22901. Библ. 81

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.09.09
Рубрики: ДНК
ТРЕХСПИРАЛЬНАЯ
СПЕЦИФИЧЕСКОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ
БЛЕОМИЦИН
ЖЕЛЕЗО (II)
КОМПЛЕКС

Доп.точки доступа:
Kane, Stefanie A.; Hecht, Sidney M.; Sun, Jian-Sheng; Garestier, Therese; Helene, Claude

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 03.02-04А3.289

Effects of ultraviolet radiation on the type-I collagen protein triple helical structure: A method for measuring structural changes through optical activity [Text] / Alexander J. Majewski [et al.] // Phys. Rev. E. - 2002. - Vol. 65, N 3. - P031920/1-031920/11 . - ISSN 1063-651X
Перевод заглавия: Влияние ультрафиолетового излучения на трехспиральную структуру коллагена типа I. Метод измерения изменений структуры с помощью оптической активности
Аннотация: Получено подтверждение, что УФ-облучение понижает температуру денатурации коллагена (КГ) типа I и что при превышении пороговой дозы облучения нарушается трехспиральная структура. Такой порог определяется дозой падающего облучения, которая повышает т-ру образца выше температуры денатурации. При подпороговых дозах молекула КГ сохраняет трехспиральную структуру. Денатурацию определяли по изменению оптической активности раствора КГ. Разработан и испытан новый прибор для измерения дисперсии оптического вращения хиральных молекул. Этот прибор обеспечивает возможность измерения в реальном времени оптической активности в условиях УФ-облучения и не требует особых методом приготовления образца. Использование разностной схемы измерения позволило минимизировать системные ошибки. США, Phys. & Eng. Phys. Dep., Stevens Inst. Technol., Hoboken, NJ 07030. Библ. 33

ГРНТИ	34.57.23

ВИНИТИ 341.57.23.25
Рубрики: КОЛЛАГЕН
ТИП I
ТРЕХСПИРАЛЬНАЯ СТРУКТУРА
ДЕНАТУРАЦИЯ
УФ-ИЗЛУЧЕНИЕ
ВЛИЯНИЕ
ДИСПЕРСИЯ ОПТИЧЕСКОГО ВРАЩЕНИЯ
НОВЫЙ ПРИБОР

Доп.точки доступа:
Majewski, Alexander J.; Sanzari, Martin; Cui, Hong-Liang; Torzilli, Peter

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.12-04Я6.58

Sacca, Barbara.
Studies of the local conformational properties of the cell-adhesion domain of collagen type IV in synthetic heterotrimeric peptides [Text] / Barbara Sacca, Stella Fiori, Luis Moroder // Biochemistry. - 2003. - Vol. 42, N 12. - P3429-3436 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Изучение локальных структурных свойств домена адгезии клеток коллагена типа IV на синтетических гетеротримерных пептидах
Аннотация: Коллаген (КГ) типа IV (КГ-IV) является специализированной формой КГ, участвующей в адгезии клеток с участием интегрина. Центром связывания с клеточным рецептором 'альфа'1'бета'1-интегрина служит Arg461 в цепи 'альфа'2. Наиболее благоприятным гибким участком цепи 'альфа'2 КГ-IV является дополнительное удлинение. Это было подтверждено в исследованиях на синтетических гетеротримерных пептидах (ГТП) КГ, в которых цепи были взаиморасположены, как в нативном белке, либо в менее благоприятном регистре 'альфа'1'альфа'2'альфа'1' с искусственным цистиновым узлом. Теперь были синтезированы ГТП КГ с такими же регистрами, пригодные для измерений анизотропии флуоресценции и переноса энергии от Phe464 в цепи 'альфа'2 на Tyr467 в мутанте I467Y в цепи 'альфа'1'. Это позволило уточнить структурные свойства эпитопа клеточной адгезии, включенного в центральную часть ГТП. Сравнение экспериментально определенных расстояний между Phe464 и Tyr467 и ориентационного фактора 'каппа'{2} с их значениями, рассчитанными из структурной модели тримера в природном КГ-IV, подтвердило трехспиральную структуру адгезионного центра при низкой температуре. Регистрируемое по анизотропии флуоресценции тепловое разворачивание позволило определить три структурных домена тримерного КГ, выявленных калориметрически. Центр связывания интегрина находится в самом низкостабильном трехспиральном домене, окруженном более стабильными областями. Эти данные соответствуют картине структурной гетерогенности как причины избирательности связывания КГ с белками-партнерами. Германия, MPI Biochem., 82152 Martinsried. Библ. 30

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.01
Рубрики: КОЛЛАГЕН
ТИП IV
СИНТЕТИЧЕСКИЕ ГЕТЕРОТРИМЕРНЫЕ ПЕПТИДЫ
ДОМЕН АДГЕЗИИ КЛЕТОК
ЦЕНТР СВЯЗЫВАНИЯ ИНТЕГРИНА
ТРЕХСПИРАЛЬНАЯ СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Fiori, Stella; Moroder, Luis

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 04.08-04Я6.18

The organizing principle in the formation of the T cell receptor-CD3 complex [Text] / Matthew E. Call [et al.] // Cell. - 2002. - Vol. 111, N 7. - P967-979 . - ISSN 0092-8674
Перевод заглавия: Принцип образования комплекса T-клеточного рецептора с CD3
Аннотация: Применив новый метод получения интактных меченных {35}S-Met белковых комплексов, показали, что одна основная и две кислые трансмембранные аминокислоты необходимы для сборки комплекса каждого из трех сигнальных димеров с T-клеточным рецептором. Трехспиральная структура наблюдается на всех трех этапах сборки и служит организующим принципом для образования рецепторной структуры. США, Mem. Sloan-Kettering Canc. Ctr., New York NY 10021. Библ. 35

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: РЕЦЕПТОР TCR
T-КЛЕТОЧНЫЙ РЕЦЕПТОР
БЕЛОК СД3
РЕЦЕПТОРНЫЙ КОМПЛЕКС
СБОРКА
ТРЕХСПИРАЛЬНАЯ СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Call, Matthew E.; Pyrdol, Jason; Wiedmann, Martin; Wucherpfenning, Kai W.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 15.07-04М1.126

Capillary network-like organization of endothelial cells in PEGDA scaffolds encoded with angiogenic signals via triple helical hybridization [Text] / P. J. Stahl [et al.] // Adv. Funct. Mater. - 2014. - Vol. 24, N 21. - P3213-3225 . - ISSN 1616-301X
Перевод заглавия: Организация эндотелиальных клеток в подобные капиллярные сети в полиэтиленгликольдиакрилатных матриксах с ангиогенными сигналами на трехспиральной структуре

ГРНТИ	34.19.21

ВИНИТИ 341.19.21.07
Рубрики: ЭНДОТЕЛИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ
ОРГАНИЗАЦИЯ В МАТРИКСЕ
КАПИЛЛЯРНЫЕ СЕТИ
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ТКАНЕВОЙ ИНЖЕНЕРИИ
ПОЛИЭТИЛЕНГЛИКОЛЬДИАКРИЛАТ
ПЕРЕКРЕСТНО-СШИТЫЕ ГИДРОГЕЛИ
ПЕПТИДОМИМЕТИКИ КОЛЛАГЕНА И VEGF
ТРЕХСПИРАЛЬНАЯ СТРУКТУРА
ПРЕЗЕНТАЦИЯ АНГИОГЕННЫХ СИГНАЛОВ

Доп.точки доступа:
Stahl, P.J.; Chan, T.R.; Shen, Y.-I.; Sun, G.; Gerecht, S.; Yu, S.M.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска