СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=РОЛЬ РЕЦЕПТОРОВ FC ГАММА<.>)

Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.11-04К1.267

The role of Fc 'гамма' receptors on the in vitro proliferation of human natural killer (NK) cells [Text] : [Pap.] 22nd Nat. Conf. Immunol., Bucharest, 20-22 Sept., 1993 / Maria Gherman [et al.] // Rom. Arch. Microbiol. and Immunol. - 1993. - Vol. 52, N 3. - P203 . - ISSN 1222-3891
Перевод заглавия: Роль Fc'гамма' рецепторов в пролиферации in vitro естественных киллерных клеток человека

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.25.09
Рубрики: ЕСТЕСТВЕННЫЕ КИЛЛЕРНЫЕ КЛЕТКИ
ПРОЛИФЕРАЦИЯ IN VITRO
ПОДАВЛЕНИЕ
РОЛЬ РЕЦЕПТОРОВ FC ГАММА
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Gherman, Maria; Galatiuc, Cecilia; Metes, Diana; Feher, Mariana; Zmeu, Elena; Herberman, R.B.; Sulica, A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.02-04Я6.334

The role of Fc 'гамма' receptors on the in vitro proliferation of human natural killer (NK) cells [Text] : [Pap.] 22nd Nat. Conf. Immunol., Bucharest, 20-22 Sept., 1993 / Maria Gherman [et al.] // Rom. Arch. Microbiol. and Immunol. - 1993. - Vol. 52, N 3. - P203 . - ISSN 1222-3891
Перевод заглавия: Роль Fc'гамма' рецепторов в пролиферации in vitro естественных киллерных клеток человека

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.13
Рубрики: ЕСТЕСТВЕННЫЕ КИЛЛЕРНЫЕ КЛЕТКИ
ПРОЛИФЕРАЦИЯ IN VITRO
ПОДАВЛЕНИЕ
РОЛЬ РЕЦЕПТОРОВ FC ГАММА
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Gherman, Maria; Galatiuc, Cecilia; Metes, Diana; Feher, Mariana; Zmeu, Elena; Herberman, R.B.; Sulica, A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 96.04-04К1.265

Insertion of cytoplasmic tyrosine sequence into the nonphagocytic receptor Fc'гамма'RIIB establishes phagocytic function [Text] / Zena K. Indik [et al.] // Blood. - 1994. - Vol. 83, N 8. - P2072-2080 . - ISSN 0006-4971
Перевод заглавия: Включение цитоплазматических тирозиновых последовательностей в нефагоцитарный рецептор Fc'гамма'RIIIB устанавливает фагоцитарную функцию
Аннотация: Показано, что трансфецированные клетки COS-1, экспрессирующие рецепторы Fc'гамма'RIIB1, Fc'гамма'RIIB2 и мутантную форму рецептора Fc'гамма'RIIA, не содержащую цитоплазматического хвостового участка, эффективно связывают, но не фагоцитируют сенсибилизированные IgG эритроциты (ЭА), тогда как трансфектанты COS-1, экспрессирующие рецептор Fc'гамма'RIIA дикого типа, связывают и фагоцитируют ЭА. При активации рецептор Fc'гамма'RIIA дикого типа фосфорилируется по тирозину, в отличие от рецепторов Fc'гамма'RIIB1 и Fc'гамма'RIIB2. Тирфостин 23, изменяющий активность тирозинкиназы, подавлял фагоцитоз ЭА и снижал фосфорилирование Fc'гамма'RIIA по тирозину. Fc'гамма'RIIB1 и Fc'гамма'RIIB2 содержат по одной копии цитоплазматической последовательности YXXL/1, участвующей в трансдукции сигнала, а Fc'гамма'RIIA содержит 2 такие копии. Проведены опыты по включению последовательностей YXXL/1 в разные участки Fc'гамма'RIIB2. Показано, что мутант Fc'гамма'RIIB2, несущий последовательность YMTL рецептора Fc'гамма'RIIA, опосредует слабый фагоцитоз, а мутант Fc'гамма'RIIB2, несущий как расположенную слева последовательность YMTL, так и дополнительную расположенную справа тирозин-содержащую последовательность, опосредует более сильный фагоцитоз. Активация этого мутантного рецептора индуцирует фосфорилирование рецептора по тирозину. Заключено, что число и локализация последовательностей YXXL в цитоплазматическом домене рецепторов семейства Fc'гамма'RII влияет на фосфорилирование этих рецепторов по тирозину, и на их способность опосредовать фагоцитоз. США, Dep. Med. Microbiol., Univ. Pennsylvania Sch. Med., Philadelphia, PA. Библ. 36

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.29.05
Рубрики: ФАГОЦИТОЗ
ФАГОЦИТИРУЮЩИЕ КЛЕТКИ COS1
РОЛЬ РЕЦЕПТОРОВ FC ГАММА
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Indik, Zena K.; Pan, Xiao Qing; Huang, Min-Mei; McKenzie, Steven E.; Levinson, Arnold I.; Schreiber, Alan D.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 97.03-04К1.75

Antigen topography is critical for interaction of IgG2 anti-red-cell antibodies with Fc'гамма' receptors [Text] / Belinda M. Kumpel [et al.] // Brit. J. Haematol. - 1996. - Vol. 94, N 1. - P175-183 . - ISSN 0007-1048
Перевод заглавия: Топография антигена является критическим для взаимодействия антитела IgG2 против эритроцитов с рецептором Fc'гамма'
Аннотация: IgG antibodies to the Rh D polypeptide on red cells are normally IgG1 or IgG3, whereas antibodies produced in response to carbohydrate antigens such as the A and B blood groups are predominantly IgG2. The consequences of this isotype restriction for the immune destruction of red cells were investigated. Human IgG2 anti-D and IgG2 anti-A were isolated by affinity purification from an unusual anti-D serum (DEL) and anti-A sera, respectively. These antibodies were compared with IgG1 and IgG3 monoclonal anti-D in in vitro functional assays of the interaction between IgG-coated red cells (EA-IgG) and cells bearing IgG Fc receptors (Fc'гамма'R). Dimeric IgG2 anti-D bound efficiently to cell lines transfected with Fc'гамма'RIIa-H131, an allotypic form of Fc'гамма'RIIa which readily interacts with IgG2, IgG1 and IgG3. Unexpectedly, however, -D-phenotype red cells coated with IgG2 anti-D did not form rosettes with these cells, whereas EA-IgG2 anti-A and EA-IgG1 and EA-IgG3 anti-D effectively formed rosettes with these transfectants at the same sensitization level. In antibody-dependent cell-mediated cytotoxicity (ADCC) assays, lysis of EA-IgG2 anti-A was mediated via Fc'гамма'RIIa, whereas lysis of EA-IgG1 and EA-IgG3 anti-D was mediated via Fc'гамма'RI or Fc'гамма'RIII; EA-IgG2 anti-D was inactive in all functional assays. These experiments suggest that both IgG subclass and antigen structure affect functional IgG-Fc'гамма'R interactions. The topography of the Rh D antigen, ensures that anti-D is bound near the lipid bilayer surrounded by the glycocalyx. This may sterically hinder access of Fc'гамма'RIIa-H131 to the Fc'гамма'R recognition site on the relatively inflexible IgG2 anti-D, but not to that of IgG1 or IgG3 anti-D. In contrast, IgG2 bound to the A antigen on glycoproteins is not so constrained. The topography of the D and A antigens may thus determine whether functional interactions of red-cell-bound IgG2 anti-D and IgG2 anti-A with cells bearing Fc'гамма' receptors can occur. Великобритания, International Blood Groop Reference Lab., Bristol. Библ. 48

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: АНТИГЕНЫ ЭРИТРОЦИТОВ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ С IGG2 АНТИТЕЛАМИ
ЗНАЧЕНИЕ ЛОКАЛИЗАЦИИ АНТИГЕНА
РОЛЬ РЕЦЕПТОРОВ FC ГАММА
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Kumpel, Belinda M.; van, de Winkel Jan G.J.; Westerdaal, Nomdo A.C.; Hadley, Andrew G.; Dugoujon, J.Michel; Blancher, Antoine

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска