Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=РОДОПСИН<.>)
Общее количество найденных документов : 239
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.027

    Wagner, G.
    Retinalopsin - dependent detection of short-wavelength ultraviolet radiation (UV-B), and endogenous bias on direction of flogellar rotation in tethered Halobacterium halobium cells [Text] / G. Wagner, T. Rotharmel, B. Traulich // Gen. and Appl. Aspects Halophilic Microorganisms. - New York, London, 1991. - P139-147 . - ISBN 0-306-43816-Х
Перевод заглавия: Зависимое от ретинальопсина детектирование коротковолновой ультрафиолетовой радиации (УФ-В) и эндогенное влияние на направление вращения жгутиков у прикрепленных клеток Halobacterium halobium
Аннотация: Для выяснения природы сенсорного пигмента H. halobium, детектирующего УФ-свет (280-320 нм), исследовали фототаксис у клеток мутанта Fix-03 1. с. (I), дефицитного по бактериородопсину и галородопсину и синтезирующего сенсорные родопсины СР-1 и СР-2. Клетки I не отличаются от клеток дикого штамма бактерии пороговой величиной ответа на репеллентный свет с 'лямбда' 280- 320 нм. Клетки мутанта шт. L-07, дефицитные по ретиналю и синтезирующие родопсиноподобные пигменты лишь при добавлении полностью транс-ретиналя, не отвечают на свет с 'лямбда' 280-320 нм и демонстрируют отрицательный фототаксис после реконструкции посредством полностью транс-ретиналя. Фотохромизм ответа клеток I на репеллентный УФ-свет в условиях бихроматич. освещения свидетельствует о том, что в отрицательном хемотаксисе в качестве сенсорного пигмента участвует родопсин СР-1. В изолированных мембранах I сенсорный родопсин СР-1 обнаруживается как единственный фотохромный пигмент. Проведен анализ направления вращения жгутиков у прикрепленных к стеклянной подложке клеток I. Подобно аттрактантному оранжевому свету, энергизация клеток I аргинином или ацетатом приводит к вращению жгутиков по часовой стрелке, а их деэнергизация посредством CN{-}, подобно репеллентному синему свету, - к вращению жгутиков против часовой стрелки. Германия, Membran- und Bewegungsphysiologie, Botanisches Inst. 1, Justus-Liebig-Univ., D-6300 Giessen. Библ. 10.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.07.07
Рубрики: HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)
ДИКИЙ ШТАММ
МУТАНТЫ
РОДОПСИН
СЕНСОРНЫЙ РОДОПСИН
ФОТОТАКСИС
УФ-СВЕТ
ЖГУТИКИ
НАПРАВЛЕНИЕ ВРАЩЕНИЯ

Доп.точки доступа:
Rotharmel, T.; Traulich, B.
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 95.09-04И4.130

   
    Localization of iodopsin and rod-opsin immunoreactivity in the retina and pineal complex of the river lapmprey, Lampetra japonica [Text] / S. Tamotsu [et al.] // Cell and Tissue Res. - 1994. - Vol. 278, N 1. - P1-10
Перевод заглавия: Локализация йодопсин- и родопсин-иммунореактивности в сетчатке и пинеальном органе речной миноги, Lampetra japonica
ГРНТИ  
34.33.33
ВИНИТИ 341.33.33.25.25.15
Рубрики: LAMPETRA JAPONICA
СЕТЧАТКА
ПИНЕАЛЬНЫЙ ОРГАН
РОДОПСИН
ЙОДОПСИН
ИММУНОРЕАКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Tamotsu, S.; Oishi, T.; Nakao, K.; Fukada, Y.; Shichida, Y.; Yoshizawa, T.; Morita, Y.
3.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 96.01-04М7.244

   
    Immunocytochemical demonstration of photoreceptor proteins in the retina of a newborn child with Patau's syndrome [Text] / C. Schindler [et al.] // Clin. Neuropathol. - 1994. - Vol. 13, N 5. - P267 . - ISSN 0722-5091
Перевод заглавия: Иммуноцитохимическое выявление светочувствительных белков в сетчатке у новорожденного с синдромом Патау
Аннотация: Проведено посмертное обследование ребенка, родившегося на 36-й нед. Диагностирован синдром Патау (трисомия по хромосоме 13). Установлены многочисленная патология головного мозга и черепа. В центральных участках сетчатки выявлено формирование псевдорозеток, но в остальных участках развитие сетчатки оказалось в норме. С использованием иммуноцитохимического мечения в псевдорозеточной части сетчатки отмечено наличие по крайней мере 2 светочувствительных белков - родопсина и аррестина (S-антигена). Т. обр., подтверждена специфичность глазных аномалий при синдроме Патау, хотя мех-мы их генетической связи с участками хромосомы 13 пока неясны. Германия, Inst. Neuropathol., J. Liebig Univ., Giessen
ГРНТИ  
76.03.49
ВИНИТИ 761.03.49.33.27
Рубрики: ПАТАУ СИНДРОМ
ГЛАЗ
СЕТЧАТКА
ПСЕВДОРОЗЕТКИ
СВЕТОЧУВСТВИТЕЛЬНЫЕ БЕЛКИ
ЧЕЛОВЕК
АРРЕСТИН
РОДОПСИН
ХРОМОСОМА 13
ТРИСОМИЯ

Доп.точки доступа:
Schindler, C.; Korf, H.-W.; Nickol, T.; Schachenmayr, W.
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.02-04Б2.16

   
    THe primary structure of sensory rhodopsin [Text]. II. A member of an additional retinal protein subgroup is coexpressed with its transducer, the halobacterial transducer of rhodopsin II / Ralf Seidel [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1995. - Vol. 92, N 7. - P3036-3040 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Первичная структура сенсорного родопсина II: белок из дополнительной подгруппы ретиналя экспрессируется одновременно с его переносчиком из галобактерий
Аннотация: The blue-light receptor genes (sopII) of sensory rhodopsin (SR) II were cloned from two species, the halophilic bacteria Haloarcula vallismortis (vSR-II) and Natronobacterium pharaonis (pSR-II). Upstream of both sopII gene loci, sequences corresponding to the halobacterial transducer of rhodopsin (Htr) II were recognized. In N. pharaonis, psopII and phtrII are transcribed as a single transcript. Comparison of the amino acid sequences of vHtr-II and pHtr-II with Htr-I and the chemotactic methyl-accepting proteins from Escherichia coli revealed considerable identities in the signal domain and methyl-accepting sites. Similarities with Htr-I in Halobacterium salinarium suggest a common principle in the phototaxis of extreme halophiles. Alignment of all known retinal protein sequences from Archaea identifies both SR-IIs as an additional subgroup of the family. Positions defining the retinal binding site are usually identical with the exception of Met-118 (numbering is according to the bacteriorhodopsin sequence), which might explain the typical blue color shift of SR-II to 'ПРИБЛ='490 nm. In archaeal retinal proteins, the function can be deduced from amino acids in positions 85 and 96. Proton pumps are characterized by Asp-85 and Asp-96; chloride pumps by Thr-85 and Ala-96; and sensors by Asp-85 and Tyr-96 or Phe-96. Германия, Max-Planck-Inst. Molek. Physiol., Rheinlanddamm 201, 44139 Dortmund. Библ. 41
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: РОДОПСИН II
СЕНСОРНЫЙ
СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Seidel, Ralf; Scharf, Birgit; Gautel, Mathias; Kleine, Karl; Oesterhelt, Dieter; Engelhard, Martin
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.05-04В3.51

    Schultz, Hans R.
    High vapor pressure deficit exacerbates photoinhibition during sunflecks [Text] : abstr. Pap. Annu. Meet. Amer. Soc. Plant Physiologists, Portland, Ore., July 30- Aug. 3, 1994 / Hans R. Schultz, Robert W. Pearcy, Mark A. Matthews // Plant Physiol. - 1994. - Vol. 105, N 1 Suppl. - P13 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Структура и функция рецепторов, соединяющихся с G-белками
Аннотация: В последнее время были получены прямые структурные данные о рецепторах, соединяющихся с G-белками, в форме низко разрешающей проекции карты родопсина. Большое число последовательностей рецепторов теперь установлено и детальный анализ дает структурную информацию о рецепторах. Новые результаты, полученные в экспериментах по сайт-направленному мутагенезу, позволяют исследовать соответствие структурной информации по анализу последовательностей со структурной картой родопсина. Великобритания, MRC Lab. of Molec. Biol., Hills Road, Cambridge CB2 2QH. Библ. 43
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.25.09
Рубрики: РЕЦЕПТОРЫ
G-БЕЛКИ
СВЯЗЫВАНИЕ
РОДОПСИН

Доп.точки доступа:
Pearcy, Robert W.; Matthews, Mark A.
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.09-04Я6.144

    Dickerson, Charlene D.
    The coupling of pertussis toxin-sensitive G proteins to phospholipase A[2] and adenylyl cyclase in CHO cells expressing bovine rhodopsin [Text] / Charlene D. Dickerson, Ellen R. Wiess // Exp. Cell Res. - 1995. - Vol. 216, N 1. - P46-50 . - ISSN 0014-4827
Перевод заглавия: Сопряжение чувствительных к коклюшному токсину G-белков с фосфолипазой A[2] и аденилатциклазой в клетках CHO, экспрессирующих родопсин крупного рогатого скота
Аннотация: Клетки CHO, экспрессирующие пуринергические рецепторы (ПР) трансфицировали кДНК родопсина (РД) крупного рогатого скота в экспрессирующем векторе. В полученной линии трансфицированных клеток ПР активировали фосфолипазы C и A[2], а активация РД не приводила к активации фосфолипазы C, но свето-зависимо потенцировала действие ПР на активацию фосфолипазы A[2]. Активности ПР и РД в активации фосфолипазы A[2] были полностью чувствительны к коклюшному токсину, что указывало на вовлечение G-белков семейства G[i]. Опосредуемое РД подавление активности аденилатциклазы также зависело от коклюшного токсина, но подавление ПР активности аденилатциклазы было нечувствительным к коклюшному токсину, но Ca{2+}-чувствительным. Т. обр. РД в клетках CHO, подобно др. рецепторам, нормально сопрягается с белками G[i] и регуляция фосфолипазы A[2] в клетках CHO ПР и РД осуществляется благодаря различным механизмам. США [E. R. W.], Dep. Cell Biol. and Anat., Univ. North Carolina at Chapel Hill, Chapel Hill6 NC 27599. Библ. 19
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.03
Рубрики: КЛЕТКИ CHO
РОДОПСИН
ПУРИНЕРГИЧЕСКИЕ РЕЦЕПТОРЫ
БЕЛКИ G[I]
ФОСФОЛИПАЗА A[2]
МЕХАНИЗМЫ РЕГУЛЯЦИИ

Доп.точки доступа:
Wiess, Ellen R.
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 97.02-04И3.296

   
    Co-localization of arrestin 2 with cytoskeletal elements of the photoreceptor cell of Calliphora erythrocephala [Text] / K. Schwab [et al.] // Gotting. Neurobiol. Rept. - 1995. - Vol. 2, N 1. - P405 . - ISSN 1362-0886
Перевод заглавия: Ко-локализация арестина 2 с цитоскелетными элементами фоторецепторных клеток Calliphora erythrocephala
Аннотация: Цитоскелетные элементы клеток животных стабилизируют целлюлярные структуры и участвуют в транспорте пузырьков, частиц и т. п. Фоторецепторные клетки двукрылых имеют актиновые нити в микровиллах рабдомеров. Исследование авторов заключалось в подавлении роли этих филаментов с тем, чтобы проверить их причастность к транслокациям. Арестин 2 (растворимый белок), как оказалось, играет активную роль в инактивации каскадов зрительной трансдукции при связывании элементов фотоактивного зрительного пигмента родопсина. Германия, Zool. Institut I, Universitat Karlsruhe, Kornblumenstr. 13, D-76128 Karlsruhe. Библ. 2
ГРНТИ  
34.33.19
ВИНИТИ 341.33.19.45.09.13.07.09
Рубрики: ЗРЕНИЕ
ФОТОРЕЦЕПТОРЫ
ЦИТОСКЕЛЕТНЫЕ ЭЛЕМЕНТЫ
ЗРИТЕЛЬНАЯ ТРАНСДУКЦИЯ
ЗРИТЕЛЬНЫЕ ПИГМЕНТЫ
РОДОПСИН
КАЛЛИФОРА

Доп.точки доступа:
Schwab, K.; Bentrop, J.; Paulsen, R.; Wolfrum, U.
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.07-04Я6.102

    Ohguro, Hiroshi.
    Механизм передачи сигналов в фоторецепторных клетках [Text] / Hiroshi Ohguro // Sapporo igaku zasshi = Sapporo Med. J. - 1996. - Vol. 65, N 1. - С. 65-72 . - ISSN 0036-472X
Аннотация: Обзор. Япония, Dep. Ophthalmol., Sapporo Med. Univ., School Med. Библ. 48
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.03
Рубрики: ФОТОРЕЦЕПТОРНЫЕ КЛЕТКИ
ПЕРЕДАЧА СИГНАЛА
РОДОПСИН
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 48
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 98.07-04И1.283

    Johnsen, Sonke.
    Identification and localization of a possible rhodopsin in the echinoderms Asterias forbesi (Asteroidea) and Ophioderma brevispinum (Ophiuroidea) [Text] / Sonke Johnsen // Biol. Bull. - 1997. - Vol. 193, N 1. - P97-105 . - ISSN 0006-3185
Перевод заглавия: Идентификация и локализация предполагаемого родопсина в морской звезде Asterias forbesi и офиуре Ophioderma brevispinum
Аннотация: Получены биохимические и иммунохимические доказательства гомологичности белка зрительной подушечки морской звезды Asterias forbesi и офиуры Ophioderma brevispinum другим известным родопсинам. Предполагается, что этот белок является зрительным пигментом иглокожих. США, Dep. of Biology, Univ. of North Carolina, Chapel Hill, North Carolina. Ил. 5. Библ. 20
ГРНТИ  
34.33.15
ВИНИТИ 341.33.15.45.29
Рубрики: ИГЛОКОЖИЕ
ASTERIAS FORBESI (ECHIN.)
OPHIODERMA BREVISPINUM (ECHIN.)
РОДОПСИН
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 98.09-04М3.262

    Евдокимов, Ю. М.
    Биосенсоры и сенсорная биология [Текст] / Ю. М. Евдокимов, В. С. Бундин, М. А. Островский // Сенсор. системы. - 1997. - Т. 11, N 4. - С. 374-387 . - ISSN 0235-0092
Аннотация: Рассмотрены основные принципы и механизмы сенсорной рецепции, принципы конструирования биосенсоров, обсуждены проблемы, возникающие при создании новых биосенсоров, предпринята попытка установить связи между наукой о биосенсорах и сенсорной биологией. Библ. 6
ГРНТИ  
34.39.19
ВИНИТИ 341.39.19.02
Рубрики: СЕНСОРНЫЕ СИСТЕМЫ
РЕЦЕПЦИЯ
ФОТОРЕЦЕПТОРЫ
РОДОПСИН
ХЕМОРЕЦЕПТОРЫ
ОБОНЯТЕЛЬНАЯ РЕЦЕПЦИЯ
БИОДАТЧИКИ
БИОСЕНСОРЫ
СЕНСОРНАЯ БИОЛОГИЯ

Доп.точки доступа:
Бундин, В.С.; Островский, М.А.
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 98.12-04А3.160

    Евдокимов, Ю. М.
    Биосенсоры и сенсорная биология [Текст] / Ю. М. Евдокимов, В. С. Бундин, М. А. Островский // Сенсор. системы. - 1997. - Т. 11, N 4. - С. 374-387 . - ISSN 0235-0092
Аннотация: Рассмотрены основные принципы и механизмы сенсорной рецепции, принципы конструирования биосенсоров, обсуждены проблемы, возникающие при создании новых биосенсоров, предпринята попытка установить связи между наукой о биосенсорах и сенсорной биологией. Библ. 6
ГРНТИ  
34.53.19
ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: СЕНСОРНЫЕ СИСТЕМЫ
РЕЦЕПЦИЯ
ФОТОРЕЦЕПТОРЫ
РОДОПСИН
ХЕМОРЕЦЕПТОРЫ
ОБОНЯТЕЛЬНАЯ РЕЦЕПЦИЯ
БИОДАТЧИКИ
БИОСЕНСОРЫ
СЕНСОРНАЯ БИОЛОГИЯ

Доп.точки доступа:
Бундин, В.С.; Островский, М.А.
12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 99.02-04А1.110

    Этингоф, Р. Н.
    Свет как важнейший фактор эволюции: некоторые молекулярные аспекты [Текст] / Р. Н. Этингоф // Ж. эволюц. биохимии и физиол. - 1997. - Т. 33, N 4-5. - С. 556-569 . - ISSN 0044-4529
Аннотация: В обзоре рассмотрены некоторые аспекты действия освещения как эволюционного фактора. На основе анализа собственных и литературных данных по структуре и функции фотопигментов, содержащих белки, связывающие ретиналь, у прокариот и одного из представителей простейших эукариот, а также родопсина позвоночных сделана попытка выявить прогрессивные и консервативные черты фотоприемников и организации содержащих фотопигменты клеток. Приведены данные об относительно новых, принципиально отличающихся по своей природе фотоприемников простейших эукариот. Подчеркнуто повреждающее действие чрезмерного освещения на фоторецепторы сетчатки позвоночных в силу особенностей их хим. состава и функций. Кратко приведены сведения об опосредованном действии освещения благодаря влиянию мелатонина (I) эпифиза (Э), в частности, собственные эксперим. данные об изменениях содержания I и его предшественников в Э при развитии наследственной дистрофии сетчатки. Показано, что Э является одной из первых мишеней поражения при данном заболевании. При анализе некоторых литературных материалов сформулировано предположение о "всемогуществе" действия освещения на различные функции организма благодаря действию I и пептидов Э, регулирующих многие процессы. Россия, Ин-т эволюционной физиологии и биохимии РАН, Санкт-Петербург. Библ. 57
ГРНТИ  
34.03.17
ВИНИТИ 341.03.17.27.17
Рубрики: ЭВОЛЮЦИЯ
ФОТОПИГМЕНТЫ
РОДОПСИН
СВЕТ
ЭПИФИЗ
МЕЛАТОНИН
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 57
13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 99.04-04А3.136

    Островский, М. А.
    Фоточувствительные белки как элементная база для микроэлектроники [Текст] / М. А. Островский, И. Б. Федорович, А. А. Кононенко // Сенсор. системы. - 1997. - Т. 11, N 4. - С. 430-442 . - ISSN 0235-0092
Аннотация: Рассматриваются фотохромные, фотоэлектрические и электрооптические свойства ретиналь-содержащих белков - зрительного пигмента родопсина (Р) и бактериородопсина (БР), а также некоторые возможности биотехнологического применения БР. Представлены экспериментальные данные о фотообратимых спектральных изменениях родопсина позвоночных и беспозвоночных (осьминога и мух). Обсуждаются характеристики уже созданных на основе БР систем: оптический диск - носитель информации, действующий в режиме "запись - чтение - стирание"; регулируемое электрическим полем фотохромное оптическое устройство; спектрально-селективный, позиционно-чувствительный детектор - прототип оптоэлектронного преобразователя. Россия, Ин-т биохим. физики РАН, 117334, Москва. Библ. 23
ГРНТИ  
34.53.19
ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: РОДОПСИН
БАКТЕРИОРОДОПСИН
МИКРОЭЛЕКТРОНИКА

Доп.точки доступа:
Федорович, И.Б.; Кононенко, А.А.
14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 99.07-04В2.63

   
    Retinal identification in Pelvetia fastigiata [Text] / Kenneth R. Robinson [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1998. - Vol. 243, N 3. - P776-778 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Идентификация ретиналя в Pelvetia fastigiata
Аннотация: Аполярные зиготы бурой водоросли P. fastigiata отвечают на освещение синим светом вытяжением кончика ризоидного таллуса в направлении источника света. Этот эффект сопровождается увеличением внутриклеточного содержания цГМФ. Из 1,2*10{6} зигот Pelvetia выделили, очистили и идентифицировали 1 мкг ретиналя. Число молекул ретиналя на клетку составляет 4*10{9}. Поскольку ретиналь всегда ассоциируется исключительно с опсином в форме светочувствительного комплекса (родопсин-подобных белков) и поскольку физиологический ответ, обусловленный этим белком, приводит к образованию различий в концентрациях цГМФ, полагают, что родопсин-подобный белок может быть фоторецептором у данного вида водорослей. США, Dep. Biol. Sci., Purdue Univ., West Lafayette, Indiana 47907. Библ. 18
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: РОДОПСИН-ПОДОБНЫЕ БЕЛКИ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ФУНКЦИИ
PELVETIA FASTIGIATA

Доп.точки доступа:
Robinson, Kenneth R.; Lorenzi, Roberto; Ceccarelli, Nello; Gualtieri, Paolo
15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 99.11-04М3.277

   
    Phosphorylation of photolyzed rhodopsin is calcium-insensitive in retina permeabilized by 'альфа'-toxin [Text] / Annie E. Otto-Bruc [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1998. - Vol. 95, N 25. - P15014-15019 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Фосфорилирование фотолизированного родопсина не чувствительно к кальцию в сетчатке с нарушенной 'альфа'-токсином проницаемостью
Аннотация: Описана система для исследований in vitro запускаемого светом каскада р-ций фототрансдукции родопсина (РД). Кусочки сетчатки с интактными сегментами палочек обработаны порообразующим 'альфа'-токсином ('альфа'-ТК) из стафилококка, включая мутант 'альфа'-ТК, образование пор которым модулируется Zn{2+}. Такая обработка приводила к формированию пор через плазматическую мембрану клеток палочек, проницаемых для небольших молекул (2 kD). Добавление к обработанной 'альфа'-ТК сетчатке ['гамма'-{32}P]ATP приводило к фосфорилированию РД. Анализ этого процесса при различных экспериментальных условиях, включая низкие и высокие конц-ии Ca{2+}, свидетельствует о том, что фосфорилирование РД не зависит от Ca{2+} и Ca{2+}-связывающих белков, включая рековерин. США, Univ. Washington, Dep. Ophthalmol., Seattle, WA 98195-6485. Библ. 42
ГРНТИ  
34.39.19
ВИНИТИ 341.39.19.09.11
Рубрики: РОДОПСИН
ФОТОТРАНСДУКЦИЯ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
МЕХАНИЗМ

Доп.точки доступа:
Otto-Bruc, Annie E.; Fariss, Robert N.; Van, Hooser J.Preston; Palczewski, Krzysztof
16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 99.12-04М3.296

    Rieke, F.
    Origin of reproducibility in the responses fo retinal rods to single photons [Text] / F. Rieke, D. A. Baylor // Biophys. J. - 1998. - Vol. 75, N 4. - P1836-1857 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Происхождение воспроизводимости ответов палочек сетчатки на одиночные фотоны
Аннотация: Высокая воспроизводимость ответов палочек сетчатки на одиночные фотоны удивительна, поскольку исходно ответ формируется в одиночной м-ле родопсина (Р), а обычно сигналы от одиночных м-л характеризуются широкой изменчивостью от опыта к опыту. Проведено исследование механизмов, обеспечивающих воспроизводимость исходных ответов. Эксперимент показал, что воспроизводимость нельзя объяснить насыщением в каскаде трансдукции сигнала, обратной связью с участием Ca{2+} или регуляцией отключения P каким либо известным элементом каскада. Предполагается существование механизма дезактивации Р посредством ранее не идентифицированных перестроек, к-рые обеспечивают высоко воспроизводимый спад каталитической активности одиночной м-лы P. Эта точка зрения коррелирует с двумя наблюдениями: (1) кинетику изменения каталитической активности нельзя объяснить временными характеристиками дезактивирующего фосфорилирования и связывания аррестина; (2) вариабельность элементарного ответа увеличивается после того как фосфорилирование начинает лимитировать скорость отключения P. США, Dep. Physiol. & Biophys., Box 357290, Univ. Washington, Seattle, WA 98195. Библ. 51
ГРНТИ  
34.39.19
ВИНИТИ 341.39.19.09.11
Рубрики: РОДОПСИН
ФОТОНЫ
ДЕЗАКТИВАЦИЯ
МЕХАНИЗМ
ПАЛОЧКИ СЕТЧАТКИ

Доп.точки доступа:
Baylor, D.A.
17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.02-04Б2.14

   
    Halobacterial rhodopsins [Text] / Yasuo Mukohata [et al.] // J. Biochem. - 1999. - Vol. 125, N 4. - P649-657 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Родопсины галобактерий
Аннотация: Обзор. Посвящен сенсорным пигментам галобактерий, родопсинам (РД). Рассматриваются следующие вопросы: первичная структура двух протонных помп и двух сенсоров, корреляция гомологии; определение ключевых остатков, исходя из первичной структуры; род галобактерий и семейство РД. Таксономия галобактерий (филогения РД галобактерий и 16 рРНК, Htr и его ген, эволюционные аспекты РД). Япония, Dep. Environment. Syst. Eng., Kochi Univ. Technology, Kochi 782-8502. Библ. 58
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: РОДОПСИН
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 58

Доп.точки доступа:
Mukohata, Yasuo; Ihara, Kunio; Tamura, Takeshi; Sugiyama, Yasuo
18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 00.03-04И1.191

   
    A novel photointermediate of octopus rhodopsin activates its G-protein [Text] / Masashi Nakagawa [et al.] // FEBS Lett. - 1998. - Vol. 436, N 2. - P259-262 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Новый фотоинтермедиат родопсина осьминога активирует свой белок G
Аннотация: Инкубация родопсина осьминога в темноте после освещения понижала способность стимулировать связывание GTP'гамма'S с белком G зависимым от времени способом. Спектральный анализ выявил связь этих изменений с распадом нового фотоинтермедиата, временного кислого метародопсина. Сделан вывод о том, что временный кислый метародопсин, активирует белок G в фоторецепторах осьминога. Япония, Dep. Life Sci., Himeji Inst. Technol., Harima Sci. Garden City, Hyogo 678-1297. Библ. 19
ГРНТИ  
34.33.15
ВИНИТИ 341.33.15.35.15.29
Рубрики: РОДОПСИН
ФОТОИНТЕРМЕДИАТ
АКТИВАЦИЯ
G-БЕЛОК
АКТИВАЦИЯ
МЕХАНИЗМ
ОСЬМИНОГИ

Доп.точки доступа:
Nakagawa, Masashi; Kikkawa, Satoshi; Tominaga, Kayo; Tsugi, Naoko; Tsuda, Motoyuki
19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 00.03-04И4.221

    Kojima, D.
    Exo-rhodopsin: A novel rhodopsin of zebrafish [Text] : abstr. 69th Annu. Meet. Zool. Soc. Jap., Hiroshima, Sept. 26-28, 1998 / D. Kojima, H. Mano, Y. Fukada // Zool. Sci. - 1998. - Vol. 15, Suppl. - P97 . - ISSN 0289-0003
Перевод заглавия: Экзо-родопсин: новый родопсин полосатого данио
Аннотация: Обнаружено, что пинеальные клетки полосатого данио преимущественно экспрессируют протеин Z9-4. Его назвали экзо-родопсин в отличие от экстра-окулярного родопсина. Япония, Dep. of Biophys. and Biochem., Grad. Sch., Univ. of Tokyo, Tokyo
ГРНТИ  
34.33.33
ВИНИТИ 341.33.33.25.99
Рубрики: РОДОПСИН
НОВАЯ РАЗНОВИДНОСТЬ
ЭКЗО-РОДОПСИН
ПИНЕАЛЬНАЯ ЖЕЛЕЗА
ДАНИО-РЕРИО

Доп.точки доступа:
Mano, H.; Fukada, Y.
20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 00.03-04М1.256

    Kojima, D.
    Exo-rhodopsin: A novel rhodopsin of zebrafish [Text] : abstr. 69th Annu. Meet. Zool. Soc. Jap., Hiroshima, Sept. 26-28, 1998 / D. Kojima, H. Mano, Y. Fukada // Zool. Sci. - 1998. - Vol. 15, Suppl. - P97 . - ISSN 0289-0003
Перевод заглавия: Экзо-родопсин: новый родопсин полосатого данио
Аннотация: Обнаружено, что пинеальные клетки полосатого данио преимущественно экспрессируют протеин Z9-4. Его назвали экзо-родопсин в отличие от экстра-окулярного родопсина. Япония, Dep. of Biophys. and Biochem., Grad. Sch., Univ. of Tokyo, Tokyo
ГРНТИ  
34.41.35
ВИНИТИ 341.41.35.19.11
Рубрики: РОДОПСИН
НОВАЯ РАЗНОВИДНОСТЬ
ЭКЗО-РОДОПСИН
ПИНЕАЛЬНАЯ ЖЕЛЕЗА
ДАНИО-РЕРИО

Доп.точки доступа:
Mano, H.; Fukada, Y.
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)