СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ПРОПОЛИПЕПТИД<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.12-04Я6.344

'бета'1-integrin-mediated adhesion of melanoma cells to the propolypeptide of von Willibrand factor [Text] / Junichi Takagi [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 222, N 3. - P861-867 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Адгезия клеток меланомы к прополипептиду фактора Виллебранда, опосредованная 'бета'1-интегрином
Аннотация: Cell-adhesion activity of the bovine propolypeptide of von Willebrand factor (pp-vWF) was assessed by means of an in vitro assay with several cell lines of both normal and tumor-cell origin. pp-vWF promoted adhesion and spreading of B16 mouse melanoma cells and G-361 human melanoma cells. However, it could not induce adhesion of any other cell lines tested including endothelial cells, normal fibroblasts, and tumor cells of sarcoma, carcinoma, neuroblastoma and leukemia origin. A monospecific polyclonal antibody against pp-vWF, but not against fibronectin, laminin, and von Willebrand factor (vWF), completely blocked the pp-vWF-mediated adhesion indicating that the cell adhesion was due to the pp-vWF molecule and not due to possible contamination of these three well-known adhesive proteins. The cell-adhesion activity was also observed with human pp-vWF and, furthermore, the adhesion to both bovine and human pp-vWF was not affected by a peptide containing the Arg-Gly-Asp sequence while the peptide abolished the cell adhesion to vWF. The adhesion was completely dependent on Mg{2+} and inhibited by Ca{2+}. Inhibition by an anti-('бета'1 integrin) mAb (4B4) indicates that the receptor for this protein belongs to the 'бета'1-integrin family. A monoclonal antibody (TC4) among several antibodies directed against bovine pp-vWF inhibited the B16 adhesion to immobilized pp-vWF. The epitope for this monoclonal antibody lies in a central 8-kDa portion of pp-vWF, suggesting that this region is important for the cell-adhesion activity. This idea was supported by the finding that purified 8-kDa fragment promoted adhesion of B16 cells in a concentration-dependent manner. As pp-vWF shows unique cell-type specificity in its adhesion activity, which is completely different from that of fibronectin, laminin, vWF and collagen, it may be a novel type of adhesive glycoprotein that utilizes a 'бета'1-integrin receptor. Япония, Dep. Biol. Sci., Fac. Biosci. and Biotechnol., Tokyo Inst. Technol., Yokohama. Библ. 30

ГРНТИ	34.19.21

ВИНИТИ 341.19.21.01
Рубрики: АДГЕЗИЯ КЛЕТОК
ФАКТОР ВИЛЛЕБРАНДА
ПРОПОЛИПЕПТИД
ИНТЕГРИНЫ
ИНТЕГРИН 'БЕТА'1

Доп.точки доступа:
Takagi, Junichi; Sudo, Yoshimitsu; Saito, Takashi; Saito, Yuji

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.12-04Н1.170

'бета'1-integrin-mediated adhesion of melanoma cells to the propolypeptide of von Willibrand factor [Text] / Junichi Takagi [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 222, N 3. - P861-867 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Адгезия клеток меланомы к прополипептиду фактора Виллебранда, опосредованная 'бета'1-интегрином
Аннотация: Cell-adhesion activity of the bovine propolypeptide of von Willebrand factor (pp-vWF) was assessed by means of an in vitro assay with several cell lines of both normal and tumor-cell origin. pp-vWF promoted adhesion and spreading of B16 mouse melanoma cells and G-361 human melanoma cells. However, it could not induce adhesion of any other cell lines tested including endothelial cells, normal fibroblasts, and tumor cells of sarcoma, carcinoma, neuroblastoma and leukemia origin. A monospecific polyclonal antibody against pp-vWF, but not against fibronectin, laminin, and von Willebrand factor (vWF), completely blocked the pp-vWF-mediated adhesion indicating that the cell adhesion was due to the pp-vWF molecule and not due to possible contamination of these three well-known adhesive proteins. The cell-adhesion activity was also observed with human pp-vWF and, furthermore, the adhesion to both bovine and human pp-vWF was not affected by a peptide containing the Arg-Gly-Asp sequence while the peptide abolished the cell adhesion to vWF. The adhesion was completely dependent on Mg{2+} and inhibited by Ca{2+}. Inhibition by an anti-('бета'1 integrin) mAb (4B4) indicates that the receptor for this protein belongs to the 'бета'1-integrin family. A monoclonal antibody (TC4) among several antibodies directed against bovine pp-vWF inhibited the B16 adhesion to immobilized pp-vWF. The epitope for this monoclonal antibody lies in a central 8-kDa portion of pp-vWF, suggesting that this region is important for the cell-adhesion activity. This idea was supported by the finding that purified 8-kDa fragment promoted adhesion of B16 cells in a concentration-dependent manner. As pp-vWF shows unique cell-type specificity in its adhesion activity, which is completely different from that of fibronectin, laminin, vWF and collagen, it may be a novel type of adhesive glycoprotein that utilizes a 'бета'1-integrin receptor. Япония, Dep. Biol. Sci., Fac. Biosci. and Biotechnol., Tokyo Inst. Technol., Yokohama. Библ. 30

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.02.27
Рубрики: АДГЕЗИЯ КЛЕТОК
ФАКТОР ВИЛЛЕБРАНДА
ПРОПОЛИПЕПТИД
ИНТЕГРИНЫ
ИНТЕГРИН 'БЕТА'1

Доп.точки доступа:
Takagi, Junichi; Sudo, Yoshimitsu; Saito, Takashi; Saito, Yuji

Патент 6191269 Соединенные Штаты Америки, МКИ C07H 21/04.

Pollock, Allan S.
Selective induction of cell death by delivery of amino-terminal interleukin-1-'альфа' pro-piece polypeptide [Текст] / Allan S. Pollock, David H. Lovett, Johanna Turck ; The Regents of the Univ. of California. - № 09/085305 ; Заявл. 27.05.1998 ; Опубл. 20.02.2001
Перевод заглавия: Селективная индукция гибели клеток с помощью доставки амино-концевого прополипептида интерлейкина-1'альфа'
Аннотация: Патентуют композиции и методы для селективной индукции апоптоза раковых клеток с помощью доставки прополипептида интерлейкина-1'альфа' (IL-1'альфа') (например, нативного прополипептида IL-1'альфа', включая разновидность прополипептида IL-1'альфа') в раковые клетки

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.11.99
Рубрики: ПРОТИВООПУХОЛЕВЫЕ СРЕДСТВА
ИНТЕРЛЕЙКИН 1'АЛЬФА'
ПРОПОЛИПЕПТИД
АПОПТОЗ
IN VITRO

Доп.точки доступа:
Lovett, David H.; Turck, Johanna; The Regents of the Univ. of California
Свободных экз. нет

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.19.19
Рубрики: ПРОТИВООПУХОЛЕВЫЕ СРЕДСТВА
ИНТЕРЛЕЙКИН 1'АЛЬФА'
ПРОПОЛИПЕПТИД
АПОПТОЗ
IN VITRO

Доп.точки доступа:
Lovett, David H.; Turck, Johanna; The Regents of the Univ. of California
Свободных экз. нет

ГРНТИ	76.03.49

ВИНИТИ 761.03.49.27.23
Рубрики: ПРОТИВООПУХОЛЕВЫЕ СРЕДСТВА
ИНТЕРЛЕЙКИН 1'АЛЬФА'
ПРОПОЛИПЕПТИД
АПОПТОЗ
IN VITRO

Доп.точки доступа:
Lovett, David H.; Turck, Johanna; The Regents of the Univ. of California
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 10.03-04М6.226

Small interfering RNA - mediated suppression of proislet amyloid polypeptide expression inhibits islet amyloid formation and enhances survival of human islets in culture [Text] / Lucy Marzban [et al.] // Diabetes. - 2008. - Vol. 57, N 11. - P3045-3055 . - ISSN 0012-1797
Перевод заглавия: Опосредованное малыми интерферирующими РНК подавление экспрессии прополипептида амилоида островков подавляет образование амилоида островков и повышает выживаемость островков человека в культуре
Аннотация: Вирусная трансдукция малых интерферирующих РНК (миРНК) в аутопсийные островки поджелудочной железы человека снижала на 75% экспрессию прополипептида амилоида островков (ППАО), на 63% - площадь амилоида, на 50% - гибель клеток островков, повышала на 53% содержание инсулина в островках и на 63% - стимулированную глюкозой секрецию инсулина в островках по сравнению с контролем. Сделан вывод о потенциальной роли ингибиторов образования ППАО в лечении диабета 2 типа. Канада, Univ. of British Columbia, Vancouver, British Columbia

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.61.21.23
Рубрики: ОСТРОВКИ ПОДЖЕЛУДОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЫ
ТРАНСПЛАНТАЦИЯ
ВЫЖИВАЕМОСТЬ
АМИЛОИДНЫЙ ПРОПОЛИПЕПТИД
ЭКСПРЕССИЯ
ПОДАВЛЕНИЕ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Marzban, Lucy; Tomas, Alejandra; Becker, Thomas C.; Rosenberg, Lawrence; Oberholzer, Jose; Fraser, Paul E.; Halban, Philippe A.; Verchere, C.Bruce

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска