Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ПИРУВАТОКСИДАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 14
Показаны документы с 1 по 14
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 96.09-04А3.128

    Gajovic, Nenad.
    A novel multienzyme electrode for the determination of citrate [Text] / Nenad Gajovic, Axel Warsinke, Frieder W. Scheller // J. Chem. Technol. and Biotechnol. - 1995. - Vol. 63, N 4. - P337-344 . - ISSN 0268-2575
Перевод заглавия: Новый мультиферментный электрод для определения цитрата
Аннотация: Сконструирован новый амперометрический биосенсор для определения лимонной к-ты в пробах пищевых продуктов и культуральной жидкости. Чувствительным элементом биосенсора служат цитратлиаза (MK 4.1.3.6.), оксалоацетатдекарбоксилаза (MK 4.1.1.3.) и пируватоксидаза (MK 1.2.3.3.), коиммобилизованные в желатине и помещенные на кислородный электрод типа Кларка. Время отклика биосенсора составляет 2,5 мин, предел определения - 0,5 мкмол/куб.дм, линейный диапазон измеряемых конц-ий - от 1 мкмол/куб.дм до 1 ммол/куб.дм, точность - 2,2%. Биосенсор стабилен в течение 8 сут и теряет 25% активности через 18 сут. эксплуатации при т-ре 20-23 'ГРАДУС'C. Результаты определения цитрата в пробах продуктов и культуральной жидкости совпадали с данными традиционного ферментативного анализа. Германия, Inst. Biochem. and Molecular Physiol., Univ. Potsdam, c/o MDC Max-Delbruck-Centrum Robert-Rossle Str. 10, 13125 Berlin. Библ. 30
ГРНТИ  
34.53.19
ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
АМПЕРОМЕТРИЧЕСКИЙ БИОСЕНСОР
ФЕРМЕНТНЫЕ ЭЛЕКТРОДЫ
МУЛЬТИФЕРМЕНТНЫЙ ЭЛЕКТРОД
ЦИТРАТЛИАЗА
ОКСАЛОАЦЕТАТДЕКАРБОКСИЛАЗА
ПИРУВАТОКСИДАЗА
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ЛИМОННАЯ КИСЛОТА
ОПРЕДЕЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Warsinke, Axel; Scheller, Frieder W.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.09-04Б3.14

    Gajovic, Nenad.
    A novel multienzyme electrode for the determination of citrate [Text] / Nenad Gajovic, Axel Warsinke, Frieder W. Scheller // J. Chem. Technol. and Biotechnol. - 1995. - Vol. 63, N 4. - P337-344 . - ISSN 0268-2575
Перевод заглавия: Новый мультиферментный электрод для определения цитрата
Аннотация: Сконструирован новый амперометрический биосенсор для определения лимонной к-ты в пробах пищевых продуктов и культуральной жидкости. Чувствительным элементом биосенсора служат цитратлиаза (MK 4.1.3.6.), оксалоацетатдекарбоксилаза (MK 4.1.1.3.) и пируватоксидаза (MK 1.2.3.3.), коиммобилизованные в желатине и помещенные на кислородный электрод типа Кларка. Время отклика биосенсора составляет 2,5 мин, предел определения - 0,5 мкмол/куб.дм, линейный диапазон измеряемых конц-ий - от 1 мкмол/куб.дм до 1 ммол/куб.дм, точность - 2,2%. Биосенсор стабилен в течение 8 сут и теряет 25% активности через 18 сут. эксплуатации при т-ре 20-23 'ГРАДУС'C. Результаты определения цитрата в пробах продуктов и культуральной жидкости совпадали с данными традиционного ферментативного анализа. Германия, Inst. Biochem. and Molecular Physiol., Univ. Potsdam, c/o MDC Max-Delbruck-Centrum Robert-Rossle Str. 10, 13125 Berlin. Библ. 30
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.07.07
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
АМПЕРОМЕТРИЧЕСКИЙ БИОСЕНСОР
ФЕРМЕНТНЫЕ ЭЛЕКТРОДЫ
МУЛЬТИФЕРМЕНТНЫЙ ЭЛЕКТРОД
ЦИТРАТЛИАЗА
ОКСАЛОАЦЕТАТДЕКАРБОКСИЛАЗА
ПИРУВАТОКСИДАЗА
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ЛИМОННАЯ КИСЛОТА
ОПРЕДЕЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Warsinke, Axel; Scheller, Frieder W.

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.12-04Б2.71

    Chang, Ying-Ying.
    Sulfhydryl chemistry detectes three conformations of the lipid binding region of Escherichia coli pyruvate oxidase [Text] / Ying-Ying Chang, John E. Cronan // Biochemistry. - 1997. - Vol. 36, N 39. - P11564-11573 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Сульфгидрильная химия обнаруживает три конформации липид-связывающего района пируватоксидазы из Escherichia coli
Аннотация: Показано, что C-концевые липид-связывающие районы пируватоксидазы PoxB (гомотетрамер) из Escherichia coli дисульфидно связываются только в присутствии субстрата (пирувата) и кофактора (тиаминпирофосфата), что указывает на близость пары C-концов субъединиц. Получен 21 белок с заменой 1 аминок-ты на остаток Cys. В отсутствие пирувата остатки Cys модифицированных белков PoxB не могут образовать дисульфидные связи, не способны реагировать с большим и жестким гидрофильным сульфгидрильным реагентом и, в нек-рых случаях, слабо реагируют с меньшим и более гидрофобным реагентом - N-этилмалеимидом. По-видимому в этой конформации C-концы фиксированы в жидком окружении и имеют ограниченный контакт с р-рителем. В присутствии пирувата все C-концевые остатки Cys реагируют с сульфгидрильными реагентами и легко образуют дисульфидные связи, т. е. структура приобретает большую конформационную свободу. В присутствии липидных активаторов - Тритона X-100 или дипальмитоилфосфатидилглицерина, белковые сегменты проникают в липидные мицеллы. Предполагается, что 2 С-конца белка связываются S-S-связями с образованием функционального липид-связывающего домена. США, Dep. Microbiol., Univ. Illinois, B103 Chem. Life Sci. Lab., Urbana, IL 61801. Библ. 32
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПИРУВАТОКСИДАЗА POXB
СУБЪЕДИНИЦЫ
C-КОНЦЕВЫЕ ЛИПИД-СВЯЗЫВАЮЩИЕ ОБЛАСТИ
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ
ДИСУЛЬФИДНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ
КОНФОРМАЦИИ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Cronan, John E.

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 00.08-04Б3.63

   
    Activation of thiamin diphosphate and FAD in the phosphate dependent pyruvate oxidase from Lactobacillus plantarum [Text] / Kai Tittmann [et al.] // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273, N 21. - P12929-12934 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Активация тиаминдифосфата и ФАД в фосфат-зависимой пируватоксидазе из Lactobacillus plantarum
Аннотация: Фосфат- и кислород-зависимая пируватоксидаза из L. plantarum представляет собой гомотетрамерный фермент, связывающий 1 ФАД и 1 тиаминдифосфат (ТД) на субъединицу. Кинетический анализ отдельных р-ций в ходе общего окислительного превращения пирувата в ацетилфосфат и CO[2] показывает непрямую активацию ТД с помощью ФАД, опосредуемую белковой частью фермента. Константа скорости первой стадии - депротонирования C2-H атома ТД - увеличивается в десять раз (до 10{-2} сек{-1}) в бинарном комплексе апофермент-ТД. Ускорение этой стадии раньше, чем наблюдаемой константы скорости всей совокупности р-ций, до 20 сек{-1} требует связанного с ферментом ФАД. Предполагают, что ФАД связывается за счет двухступенчатого механизма. Первично связанная форма обусловливает образование гидроксиэтилтиаминдифосфата, но не перенос электронов от этого интермедиата на O[2]. Форму этого интермедиата можно имитировать с помощью 5-деаза-ФАД, к-рая неактивна в отношении O[2], но активнее в анализе с использованием 2,6-дихлорфенолиндофенола в качестве акцептора электронов. Этот аналог также промотирует константу скорости C2-H-диссоциации ТД еще до стадии общего обмена. Образование каталитически компетентного третичного комплекса ФАД-ТД-пируватоксидазы требует второй стадии, к-рая детектируется при низкой температуре. Германия, Martin-Luther-Univ. Halle-Wittenberg, Inst. Biochem. and Inst. fur Biotechnol., D-06099 Halle. Библ. 17
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПИРУВАТОКСИДАЗА
ТИАМИНДИФОСФАТ
АКТИВАЦИЯ
LACTOBACILLUS PLANTARUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Tittmann, Kai; Proske, Daniela; Spinka, Micahel; Ghisla, Sandro; Rudolph, Rainer; Hubner, Gerhard; Kern, Gunther

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.09-04Б2.44

   
    Activation of thiamin diphosphate and FAD in the phosphate dependent pyruvate oxidase from Lactobacillus plantarum [Text] / Kai Tittmann [et al.] // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273, N 21. - P12929-12934 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Активация тиаминдифосфата и ФАД в фосфат-зависимой пируватоксидазе из Lactobacillus plantarum
Аннотация: Фосфат- и кислород-зависимая пируватоксидаза из L. plantarum представляет собой гомотетрамерный фермент, связывающий 1 ФАД и 1 тиаминдифосфат (ТД) на субъединицу. Кинетический анализ отдельных р-ций в ходе общего окислительного превращения пирувата в ацетилфосфат и CO[2] показывает непрямую активацию ТД с помощью ФАД, опосредуемую белковой частью фермента. Константа скорости первой стадии - депротонирования C2-H атома ТД - увеличивается в десять раз (до 10{-2} сек{-1}) в бинарном комплексе апофермент-ТД. Ускорение этой стадии раньше, чем наблюдаемой константы скорости всей совокупности р-ций, до 20 сек{-1} требует связанного с ферментом ФАД. Предполагают, что ФАД связывается за счет двухступенчатого механизма. Первично связанная форма обусловливает образование гидроксиэтилтиаминдифосфата, но не перенос электронов от этого интермедиата на O[2]. Форму этого интермедиата можно имитировать с помощью 5-деаза-ФАД, к-рая неактивна в отношении O[2], но активнее в анализе с использованием 2,6-дихлорфенолиндофенола в качестве акцептора электронов. Этот аналог также промотирует константу скорости C2-H-диссоциации ТД еще до стадии общего обмена. Образование каталитически компетентного третичного комплекса ФАД-ТД-пируватоксидазы требует второй стадии, к-рая детектируется при низкой температуре. Германия, Martin-Luther-Univ. Halle-Wittenberg, Inst. Biochem. and Inst. fur Biotechnol., D-06099 Halle. Библ. 17
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПИРУВАТОКСИДАЗА
ТИАМИНДИФОСФАТ
АКТИВАЦИЯ
LACTOBACILLUS PLANTARUM

Доп.точки доступа:
Tittmann, Kai; Proske, Daniela; Spinka, Micahel; Ghisla, Sandro; Rudolph, Rainer; Hubner, Gerhard; Kern, Gunther

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.10-04Б2.224

    Abdel-Hamid, Ahmed M.
    Pyruvate oxidase contributes to the aerobic growth efficiency of Escherichia coli [Text] / Ahmed M. Abdel-Hamid, Margaret M. Attwood, John R. Guest // Microbiology. - 2001. - Vol. 147, N 6. - P1483-1498 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Пируватоксидаза вносит вклад в эффективность аэробного роста Escherichia coli
Аннотация: Для изучения метаболич. значимости пируватоксидазы PoxB (I), превращающей пируват (II) в ацетат (III) и CO[2], использован набор изогенных штаммов Escherichia coli. В штамме, не имеющем пируватдегидрогеназного комплекса (IV), I поддерживает не зависящий от III рост при конститутивной экспрессии гена poxB или при его экспрессии с индуцибельного промотора tac. С использованием аэробных хемостатных культур нулевого по IV мутанта, ограниченных по глюкозе, показано, что при экспрессии I с природного промотора можно поддерживать стационарное состояние только при низкой скорости разбавления (0,05 час{-1}). При более высокой скорости разбавления (до 0,25 час{-1}) tac для этого требуется конститутивная экспрессия I или экспрессия с промотора tac. Слабая комплементация дефектных по IV штаммов плазмидами poxB объясняется зависящей от стационарной фазы регуляцией природного промотора poxB и вредными эффектами многокопийных плазмид. При замене IV на I скорость роста ('мю'[макс]), выход биомассы (Y[макс]) и эффективность конверсии углерода понижаются соотв. на 33,9-25 и 23-29%. Это показало, что для генерирования энергии требуется окисление до CO[2] большего кол-ва углерода. Избыточная энергия нужна для превращения III, образующегося под действием I, в ацетил-КоА (V) при участии ацетил-КоА-синтетазы. В глюкозной минимальной среде нулевая мутация poxB понижает 'мю'[макс], Y[макс] и эффективность конверсии углерода на 16, 14 и 24% соотв. Эти данные показали, что: 1) I используется преимущественно при низкой скорости роста; 2) способность превращать II в V через III благоприятна для E. coli. Великобритания, Dep. Mol. Biol. and Biotechnol., Univ. Sheffield, Sheffield S10 2TN. Библ. 44
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.03
Рубрики: АЭРОБНОЕ ДЫХАНИЕ
СКОРОСТЬ РОСТА
РЕГУЛЯЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ
ПИРУВАТОКСИДАЗА
СИНТЕЗ
ФУНКЦИЯ
МЕТАБОЛИЧЕСКАЯ ЗНАЧИМОСТЬ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Attwood, Margaret M.; Guest, John R.

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 08.03-04Б2.325

   
    Factors contributing to hydrogen peroxide resistance in Streptococcus pneumoniae include pyruvade oxidase (SpxB) and avoidance of the toxic effects of the Fenton reaction [Text] / Christopher D. Pericone [et al.] // J. Bacteriol. - 2003. - Vol. 185, N 23. - P6815-6825 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Факторы, вносящие вклад в устойчивость к перекиси водорода в Sterptococcus pneumoniae включают пируватоксидазу (SpxB), и устранение токсических эффектов в реакции Фентона
Аннотация: Показали, что пируватоксидаза (SpxB), фермент, отвечающий за продукцию эндогенной перекиси водорода Sterptococcus pneumoniae, требуется для выживаемости при обработке высокими концентрациями экзогенной перекиси (20 мМ). Предобработка перекисью не увеличивала устойчивость к ней мутанта, свидетельствуя о том, что требуется активность SpxB, а не H[2]O[2]-индуцибельный путь. SpxB-мутанты синтезировали на 85% меньше ацетилфосфата, потенциального источника АТФ, чем клетки дикого типа. При обработке перекисью уровень АТФ более быстро снижался в мутантах, чем в клетках дикого типа, показывая, что гибель мутантов обусловлена недостатком АТФ. Полученные данные поддерживают гипотезу о том, что SpxB вносит вклад в H[2]O[2]-резистентный источник энергии, поддерживающий выживаемость в условиях окислительного стресса. То есть, SpxB требуется для устойчивости к токсическим продуктам своей собственной активности. Хотя продукция H[2]O[2]-зависимых гидроксильных радикалов и концентрация свободных ионов железа были такими же, как у E. coli, на гибель под действием H[2]O[2], не влияли хелаторы железа, свидетельствуя о том, что Streptococcus pneumoniae имеет новый механизм, позволяющий устранить токсические эффекты в реакции Фентона. США, Dep. of Microbiol., Univ. of Pennsylvania School of Med., Philadelphia, Pennsylvania 19104. Библ. 65
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.25
Рубрики: УСТОЙЧИВОСТЬ
ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ СТРЕСС
H[2]O[2]
ФЕРМЕНТЫ
ПИРУВАТОКСИДАЗА SPXB
ФУНКЦИИ
ТОКСИЧЕСКИЕ ПРОДУКТЫ
РЕАКЦИЯ ФЕНТОНА
STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE (BACT.)

Доп.точки доступа:
Pericone, Christopher D.; Park, Sunny; Imlay, James A.; Weiser, Jeffrey N.

8.
РЖ ВИНИТИ 68 (BI13) 90.11-04Б3.202

    Kontchou, C. Yanze
    Isolation and characterization of hydrogen peroxide producing Aerococcus sp. from soil samples [Text] / C.Yanze Kontchou, R. Blondeau // FEMS Microbiol. Lett. - 1990. - Vol. 68, N 3. - P323-327 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Выделение и характеристика образующих перекись водорода [бактерий] Aerococcus sp. из почвенных образцов
Аннотация: С целью изучения путей разложения органич. в-ва почвы из образцов разл. почв выделили 16 шт. Н[2]О[2]-образующих бактерий, идентифицировали как Aerococcus sp и исследовали некоторые х-ки их ферментов. Показано, что все бактерии являются аэробами или факультативными анаэробами, и в отсутствии О[2] не образуют Н[2]O[2]. Выделение Н[2]О[2] стимулировалось при инкубировании Arococcus sp. на качалке на среде с глюкозой и низким содержанием N. Образование Н[2]O[2] в бесклеточных экстрактах связано с активностью ферментов супероксиддисмутазы и пируватоксидазы. При электрофорезе экстрактов видна 1 полоса, R[f] к-рой несколько варьирует в зависимости от штамма. Ил. 1. Табл. 4. Библ. 20. Франция, Univ. des Sciences et Techniques de Litle Foandres Artois, Lab. de Microbiol. Villeneuve d'Ascq Cedex.
ГРНТИ  
68.03.07
ВИНИТИ 681.03.07.07
Рубрики: ПОЧВЕННЫЕ МИКРООРГАНИЗМЫ
AEROCOCCUS SP. (ВACT.)
ШТАММЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ПЕРЕКИСЬ ВОДОРОДА
СИНТЕЗ
ОРГАНИЧЕСКИЕ ВЕЩЕСТВА
БИОДЕГРАДАЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ
СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА
ПИРУВАТОКСИДАЗА
АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Blondeau, R.

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.12-04Б2.86

    Grabau, Charlotte.
    Lipid bining by Escherichia coli pyruvate oxidase is disrupted by small alterations of the carboxylterminal region [Text] / Charlotte Grabau, Ying-Ying Chang, John E. (Jr.) Cronan // J. Biol. Chem. - 1989. - Vol. 264, N 21. - P12510-12519 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Связывание липидов пируватоксидазой из Escherichia coli нарушается при небольших изменениях в карбокси-концевом районе
Аннотация: Пируватоксидаза (I) из E. coli является ассоциированным с мембранами флавопротеином и активируется липидами и детергентами. Главную роль во взаимодействии I с липидами играет ее карбокси-концевая (С-концевая) часть. С помощью хим. и сайт-направленного мутагенеза в гене poxB, кодирующем I, получены мутантные I, дефектные по активации липидами. Мутантные I, лишенные последних девяти или трех аминокислот, были неспособны взаимодействовать с липидами invitro и нефункционировали in vivo. Показано, что решающую роль в активации I и ее липидсвязывающих св-вах играет С-концевая алифатическая 'альфа'-спиральная структура (остатки 558-568).
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ПИРУВАТОКСИДАЗА
КАРБОКСИ-КОНЦЕВАЯ ЧАСТЬ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ЛИПИДЫ
МУТАГЕНЕЗ
ХИМИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ
МУТАГЕНЕЗ САЙТ-НАПРАВЛЕННЫЙ
МУТАНТНАЯ ПИРУВАТОКСИДАЗА

Доп.точки доступа:
Chang, Ying-Ying; Cronan, John E.(Jr.)

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.10-04Б2.215

    Bentzen, Greta.
    Temperature profile of oxygen activation and defense against oxygen toxicity in a psychrophilic member of the Bacteroidaceae [Text] / Greta Bentzen, Joost Veldkamp, Helge Larsen // FEMS Microbiol. Ecol. - 1991. - Vol. 85, N 3. - P193-197 . - ISSN 0168-6496
Перевод заглавия: Температурный профиль активации кислорода и [механизм] защиты от токсичности кислорода у психрофильной бактерии сем. Bacteroidaceae
Аннотация: Облигатно анаэр. психрофильная бактерия штамм В6 из сем. Bacteroidaceae выделена из мойвы, пойманной в Баренцевом море. Она имеет НАДН-оксидазу, НАДФНоксидазу (обе восстанавливают О[2] до Н[2]O[2]) и пируватоксидазу (восстанавливает O[2] до Н[2]О), но не имеет ферментов, расщепляющих Н[2]O[2]. Температурный профиль для процесса активации О[2] сходен для разных т-р в пределах 1-15'ГРАДУС' С. При всех т-рах в пределах 1-30'ГРАДУС' С активность пируватоксидазы в бесклеточных экстрактах значительно выше активности НАДН- и НАДФН-оксидаз. Большая часть активированного О[2] при низких т-рах восстанавливалась до Н[2]О пируватоксидазой. Отсюда делается вывод, что присутствие пируватоксидазы у шт. В6 обеспечивает этой бактерии защитный механизм от повреждающего действия Н[2]O[2], образуемой пиридиннуклеотидоксидазами. Библ. 10. Норвегия, Univ. of Trondheim, Trondheim.
ГРНТИ  
34.27.19
ВИНИТИ 341.27.19.13.07
Рубрики: BACTEROIDACEAE (BACT.)
ШТАММ В6
ПСИХРОФИЛ
КИСЛОРОД
ТОКСИЧНОСТЬ
ЗАЩИТА
ПИРУВАТОКСИДАЗА

Доп.точки доступа:
Veldkamp, Joost; Larsen, Helge

11.
Патент 4965194 Соединенные Штаты Америки, МКИ C 120 1/26.

    Kazumi, Yamamoto; Toshiso Kikuchi Shigenori Emi.
    Pyruvate oxidase and an analytical method using the same [Текст] / Yamamoto; Toshiso Kikuchi Shigenori Emi Kazumi ; Toyo Boscki K. K. - № 87086 ; Заявл. 19.09.1987 ; Опубл. 23.10.1990 ; Приор. 21.09.1986, № 61196230 (Япония)
Перевод заглавия: Пируватоксидаза и аналитический метод с ее использованием
Аннотация: Выделен новый штамм Lactobacillus sp. FERM BP-1419, близкий по биохимич. и физиологич. признакам к L. delbrueckii, но отличающийся от него образованием к-т из D-маннозы и мелибиозы. Новый штамм синтезирует пируватоксидазу (ПО), к-рая сохраняет 100% активности при pH 7,0 и т-ре 45'ГРАДУС' С в течение 10 мин. Для получения ПО бактерии культивируют в аэробных условиях при 30'ГРАДУС' С, pH 6-7 в течение 24 ч на любой среде, обеспечивающей нормальный рост Кл. ПО извлекают из Кл, очищают обычными методами и используют для аналитических целей.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: LACTOBACILLUS (BACT)
ШТАММ FERM BP-1419
ПИРУВАТОКСИДАЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
СВОЙСТВА
АНАЛИТИЧЕСКОЕ ПРИМЕНЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Toyo Boscki K. K
Свободных экз. нет
12.
Патент 4965194 Соединенные Штаты Америки, МКИ C 12 O 1/26.

    Kazumi, Yamamoto.
    Pyruvate oxidase and an analytical method using the same [Текст] / Yamamoto Kazumi, Kikuchi Toshiro, Emi Shigenori ; Toyo Boseki K. K. - № 87086 ; Заявл. 19.09.1987 ; Опубл. 23.10.1990 ; Приор. 21.09.1986, № 61-196230 (Япония)
Перевод заглавия: Пируватоксидаза и аналитический метод с ее использованием
Аннотация: Выделен новый штамм Lactobacillus sp. FERMBP - 1419, близкий по биохимич. и физиологич. признакам и L. delbrueckii, но отличающийся от него образованием к-т из D-маннозы и мелибиозы. Новый штамм синтезирует пируватоксидазу (ПО), к-рая сохраняет 100% активности при рН 7,0 и т-ре 45'ГРАДУС' С в течение 10 мин. Для получения ПО бактерии культивируют в аэробных условиях при 30'ГРАДУС' С, рН 6-7 в течение 24 ч на любой среде, обеспечивающей нормальный рост Кл. ПО извлекают из Кл, очищают обычными методами и используют для аналитических целей.
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: LACTOBACILLUS (BACT.)
ШТАММ FERM BP-1419
ПИРУВАТОКСИДАЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
СВОЙСТВА
АНАЛИТИЧЕСКОЕ ПРИМЕНЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Toshiro, Kikuchi; Shigenori, Emi; Toyo Boseki K. K.
Свободных экз. нет
13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.03-04Б2.279

    Bertagnolli, B. L.
    Activation of Escherichia coli pyruvate oxidase enhances the oxidation of hydroxyethylthiamin pyrophosphate [Text] / B. L. Bertagnolli, L. P. Hager // J. Biol. Chem. - 1991. - Vol. 266, N 16. - P10 168-10 172 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Активация пируватоксидазы Escherichia coli усиливает окисление оксиэтилтиаминпирофосфата
Аннотация: Каталитич. эффективность (К[к][а]/К[m]) флавинпируватоксидазы из Escherichia coli можно повысить примерно в 450 раз (путем добавления липидных активаторов или с помощью ограниченного протеолиза). Изучено влияние активации на кинетику частичных р-ций общего окислительного превращения пирувата в ацетат и СО[2]. Сделан вывод, что восстановление ФАД является скоростьлимитирующим этапом р-ции, катализируемой неактивированной формой фермента. Для активированной формы фермента скорость лимитирующим этапом всего процесса является один из частичных этапов р-ции декарбоксилирования. Библ. 40. США, Dep. Biochem., Roger Adams Lab., Univ. Illinois, Champaign-Urbana, IL 61801.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ПИРУВАТОКСИДАЗА
АКТИВАЦИЯ
ОКСИЭТИЛТИАМИНПИРОФОСФАТ
ОКИСЛЕНИЕ
УСИЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Hager, L.P.

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 94.05-04Б3.4

   
    Development of new phosphoric acid sensor [Text] // Techno Jap. - 1992. - Vol. 25, N 3. - P111 . - ISSN 0911-5544
Перевод заглавия: Разработка нового сенсора для анализа фосфорной кислоты
Аннотация: Разработан новый оптический биосенсор для определения 0,05 ppm фосфорной к-ты в воде в течение 1-2 мин. Чувствительным элементом биосенсора является пируватоксидаза, к-рая способствует конверсии фосфата в присутствии пирувата, кислорода и воды в ацетилфосфат, углекислый газ и перекись водорода. Конц-ия последней, измеряемая с помощью люминольной р-ции, пропорциональна содержанию в исследуемой пробе фосфорной к-ты
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.07
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
АНАЛИЗ ФОСФОРНОЙ КИСЛОТЫ
РАЗРАБОТКА
ПИРУВАТОКСИДАЗА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ В БИОСЕНСОРЕ
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)