СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ПЕКТИНМЕТИЛЭСТЕРАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 76
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-76

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.05-04Б2.071

Pectin methylesterase from Botrytis cinerea: physiological, biochemical and immunochemical studies [Text] / Philippe Reignault [et al.] // Microbiology. - 1994. - Vol. 140, N 12. - P3249-3255 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Пектинметилэстераза из Botrytis cinerea: физиологические, биохимические и иммунологические исследования
Аннотация: Пектинметилэстераза (I) очищена из супернатанта культуры гриба B. cinerea Bd90 с помощью осаждения ацетоном, ИОХ на КМ-сефарозе CL-6В и высокоэффективной ЖХ на КМ-сефарозе SP-5PW. При ЭФ в ПААГ с ДСН в препарате I обнаружена одна полоса с Mr 42 000, но эта полоса соответствует двум изоформам с pI 7,0 и 7,4, наблюдающимся при изоэлектрофокусировании. I синтезировалась во время экспоненциальной фазы роста, независимо от природы источника углерода. В отличие от др. пектиназ B. cinerea, для к-рых характерен полиморфизм, не отмечено различий между I из 25 штаммов разного происхождения. Оптимумы для активности I при рН 5,5 и т-ре 60'ГРАДУС' С. Катионы Na{+}, К{+}, Ca{2}{+} и Mg{2}{+} стимулировали активность в 2-4 раза. Антитела против очищенной I из B. cinerea реагировали с очищенной I из Erwinia chrysanthemi, Vigna radiata и Glycine max, что свидетельствует о наличии общих эпитопов у этих разных ферментов. Франция, (Boccara M.), Lab. de Biochimie et Pathologie Vegetales, Univ. Pierre et Marie Curie, СС 155, 75252 Paris cedex 05. Библ. 37.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: BOTRYTIS CINEREA (FUNGI)
ШТАММ BD90
ПЕКТИНМЕТИЛЭСТЕРАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
АКТИВНОСТЬ
АНТИТЕЛА
ERWINIA CHRYSANTHEMI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Reignault, Philippe; Mercier, Martine; Bompeix, Gilbert; Boccara, Martine

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.06-04В3.047

Tieman, Denise M.
Reduction in pectin methylesterase activity modifies tissue integrity and cation levels in ripening tomato ([Lycopersicon esculentum Mill.) fruits [Text] / Denise M. Tieman, Avtar K. Handa // Plant Physiol. - 1994. - Vol. 106, N 2. - P429-436 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Снижение активности пектинметилэстеразы модифицирует интегрированность тканей и катионные уровни в созревающих плодах томата (Lycopersicon esculentum Mill.)
Аннотация: Снижение активности пектинметилэстеразы (ПМЭ) вызывает почти полную потерю интегрированности тканей во время созревания плодов, но оказывает незначительное влияние на твердость плодов на начальных этапах зрелости. Низкая активность ПМЭ в перикарпе трансгенных плодов модифицирует аккумуляцию и распределение катионов между растворимыми и связанными формами и избирательно влияет на аккумуляцию Mg{2}{+}. Снижение активности ПМЭ ассоциировалось с 30-70%-ным снижением содержания связанных Ca{2}{+} и Mg{2}{+} в трансгенном перикарпе. Уровень растворенного Ca{2}{+} повышался на 10- 60%, а растворенных Mg{2}{+} и Na{+} - снижался на 20-60% в трансгенном перикарпе. Изменения уровней катионов ассоциировались с снижением активности ПМЭ, но не влияли на интенсивность дыхания или интегрированность мембран плодов во время созревания. Эти данные показывают, что ПМЭ играет роль в определении интегрированности тканей во время старения плодов, предположительно, за счет регулирования связи катионов с клеточными стенками. США, Dep. of Horticulture, Purdue Univ., West Lafayette, Indiana 47907-1165. Библ. 46.

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: ПЕКТИНМЕТИЛЭСТЕРАЗА
СВОЙСТВА
ПЛОД
РАЗВТИЕ
ТОМАТ

Доп.точки доступа:
Handa, Avtar K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.10-04В3.088

Cameron, Randall G.
Partial purification and thermal characterization of pectinmethylesterase from red grapefruit finisher pulp [Text] : abstr. Pap. Annu. Meet. Amer. Soc. Plant Physiologists, Portland, Ore, July 30-Aug. 3, 1994 / Randall G. Cameron, Karel Grohmann // Plant Physiol. - 1994. - Vol. 105, N 1 Suppl. - P128 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Частичная очистка и характеристика термостойкости пектинметилэстеразы из волокнистой массы плодовых оболочек красного грейпфрута
Аннотация: Проведена частичная очистка 5 форм пектинметилэстеразы из волокнистой массы плодовых оболочек красного грепфрута. Смесь этих форм, представленная в супернатантной жидкости при диализе, характеризуется относительно широким оптимумом рН от 6 до 9. Эти формы могут быть разделены хроматографическим путем на гепарин-сефарозе CL-6В. Из них 4 связываются гепарин-сефарозой и могут быть дифференциально элюированы с помощью градиента NaCl. Пятая форма не удерживается гепарин-сефарозой. Из 5 форм 2 характеризуются относительно высокой термостабильностью. Форма RGPME-2 сохраняет 1,3% относительной активности после 2-минутной инкубации при т-ре 80'ГРАДУС' С, тогда как форма RGPME-4 при идентичной обработке сохраняет 66,7% активности, и 45,2% - после 60-секундной инкубации при т-ре 95'ГРАДУС' С. Остаточная активность отмечается и после 2-минутной инкубации при т-ре 95'ГРАДУС' С. Денатурирующий ЭФ частично очищенных форм показывает варьирование мол. масс различных форм в пределах 25-45 кД. Форма RGPME-1 является гликозилированной. США, USDA Citrus and Subtropical Products Lab., 1909, Winter Haven, FL 33883-1909.

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: ПЕКТИНМЕТИЛЭСТЕРАЗА
СВОЙСТВА
ПЛОД
ГРЕЙПФРУТ

Доп.точки доступа:
Grohmann, Karel

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.02-04В3.151

Bordenave, Marianne.
Immobilized and free apoplastic pectinmethylesterases in mung bean hypocotyl [Text] / Marianne Bordenave, Renee Goldberg // Plant Physiol. - 1994. - Vol. 106, N 3. - P1151-1156 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Иммобилизованные и свободные апопластические пектинметилэстеразы в гипокотиле маша
Аннотация: Исследовали природу и особенности действия изоформ апопластической пектинметилэстеразы (ПМЭ) в гипокотилях маша. Последовательное экстрагирование нейтральных и щелочных изоформ ПМЭ, содержащихся в клеточных стенках гипокотиля, и располагающихся в последовательности PE[1], PE[2], PE[3], PE[4] по мере возрастания щелочных изоэлектрических точек, показало, что солюбилизация PE[1], PE[2] и PE[4] не индуцировала существенного снижения активности ПМЭ, связанной с клеточной стенкой. Контролирование с помощью рН активности ПМЭ оказалось намного сильнее для ферментов, связанных с клеточными стенками, в их нативном состоянии или реинтродуцированных после солюбилизации, чем для ферментов, содержащихся в р-ре. Стенки зрелых клеток проявляют значительно большие активности, чем стенки молодых клеток, и относительно обогащены 2 кислыми изоформами ПМЭ, отсутствующими в стенках молодых клеток. Одна кислая ПМЭ была также обнаружена во внеклеточных выделениях. Кислая и нейтральная изоформы, к-рые могут легко перемещаться от места связывания к их субстрату, способны участвовать в процессе деметилирования, протекающего по всей длине гипокотиля маша. Франция, Enzymologie en Milieu Structure, Inst. Jacques Monod, 75251 Paris Cedex 05. Библ. 27

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: ПЕКТИНМЕТИЛЭСТЕРАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
МАШ
ГИПОКОТИЛЬ

Доп.точки доступа:
Goldberg, Renee

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.07-04В3.106

McMillan, G. P.
Purification and characterization of a high pl pectin methyl esterase isoenzyme and its inhibitor from tubers of Solanum tuberosum subsp.tuberosum cv. Katahdin [Text] / G. P. McMillan, M. C.M. Perombelon // Physiol. and Mol. Plant Pathol. - 1995. - Vol. 46, N 5. - P413-427 . - ISSN 0885-5765
Перевод заглавия: Очистка и характеристика изофермента пектинметилэстеразы с высокой ИЭТ и его ингибитора из клубней Solanum tuberosum
Аннотация: С помощью хроматографий на SP-сефарозе и гепарин-сефадексе проведена очистка одного из изоферментов пектинметилэстеразы (ПМЭ) из клубней картофеля. Показано, что мол. масса, ИЭТ и оптимум pH выделенного изофермента равны соответственно 33 кД, 8,6 и 7,0, и он термостабилен до 60'ГРАДУС'. Ингибитор этой ПМЭ был также очищен из клубней картофеля с помощью хроматографии на Q- и SP-сефарозе. Его ингибирование активности ПМЭ не зависело от pH и т-ры. Мол. масса ингибитора, определенная гель-фильтрацией, была равна 200 кД. Этот ингибитор был активен против ПМЭ из различных видов растений, но не из бактерий или грибов. В состав ингибитора не входил белок, но содержались уроновая к-та, метилированная на 20%, и нейтральные сахара. Отмечено, что ингибирующая активность теряется при обработке ингибитора двумя пектин-деградирующими ферментами, полигалактуроназой и пектинлиазой. Великобритания, Scottish Crop Res. Inst., Dundee, Scotland. Библ. 31

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: ПЕКТИНМЕТИЛЭСТЕРАЗА
ИЗОФЕРМЕНТЫ
ИНГИБИТОРЫ
КЛУБЕНЬ
SOLANUM TUBEROSUM

Доп.точки доступа:
Perombelon, M.C.M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.10-04В3.79

Stephenson, Martha B.
Correlation of pectin methylesterase activity in root caps of pea with root border cell separation [Text] / Martha B. Stephenson, Martha C. Hawes // Plant Physiol. - 1994. - Vol. 106, N 2. - P739-745 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Корреляция активности пектинметилэстеразы в корневых чехликах гороха с отделением пограничных клеток корня
Аннотация: Проведена проверка гипотезы о том, что пектинметилэстераза (П) корневого чехлика играет роль в растворении клеточной стенки, приводящем к отделению пограничного слоя клеток от кончика корня. Активность корневого чехлика обнаруживалась только у тех видов, к-рые ежедневно выделяли большие кол-ва пограничных клеток в почвенную среду. Ферментативная активность корневого чехлика гороха посевного коррелировала с отделением пограничного слоя клеток в ходе развития: во время отделения активность была в 6 раз выше, чем после завершения отделения. Уровень активности фермента вновь восстанавливался при экспериментальном индуцировании отделения пограничных клеток. Повышению активности фермента предшествовала соотв. возрастающая транскрипция гена, кодирующего П корневого чехлика. Резкое возрастание уровня растворимого деэстерифицированного пектина в кончике корня также коррелировала с активностью П во время развития пограничной клетки. Это увеличение кислого, деэстерифицированного пектина в ходе развития проявлялось параллельно со снижением pH клеточной стенки/апопласта у клеток периферии корневого чехлика. США, Dep. of Plant Pathology and Molecular and Cellular Biology, Univ. of Arizona, Tucson Arizona 85721. Библ. 24

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: ПЕКТИНМЕТИЛЭСТЕРАЗА
КОРНЕВОЙ ЧЕХЛИК
ГОРОХ
КОРЕНЬ
КЛЕТКИ
ОТДЕЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Hawes, Martha C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.01-04Б2.192

Staples, R. C.
Putative virulence factors of Botrytis cinerea acting as a wound pathogen [Text] / R. C. Staples, A. M. Mayer // FEMS Microbiol. Lett. - 1995. - Vol. 134, N 1. - P1-7 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Предполагаемые факторы вирулентности Botrytis cinerea - фитопатогена [поражающего раны]
Аннотация: Botrytis cinerea, поражающий раны фруктов и овощей, вызывает их гниение. Гриб может вызывать болезни цветов. B. cinerea секретирует ряд индуцибельных ферментов атаки (разрушающих клетку хозяина и способствующих внедрению и распространению инфекции: бета-глюкозидазу, пектинметилэстеразу, полигалактуроназу, аспартатпротеиназу, лакказу, оксидазу бензилового спирта). Эти ферменты, возможно, играют роль в детоксикации соединений организма хозяина, образуемых в ходе патогенеза, т. е., возможно, усиливают вирулентность патогенеза. Некоторые оксидазы тоже могут входить в группу вирулентности. США, Dep. Plant Pathol., NYAES/Cornell Univ., Geneva, NY 14456. Библ. 39

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23.11
Рубрики: BOTRYTIS CINEREA (FUNGI)
ФАКТОРЫ ВИРУЛЕНТНОСТИ
ФЕРМЕНТЫ
БЕТА-ГЛЮКОЗИДАЗА
ПЕКТИНМЕТИЛЭСТЕРАЗА
ПОЛИГАЛАКТУРОНАЗА
АСПАРТАТПРОТЕИНАЗА
ЛАККАЗА
ОКСИДАЗА БЕНЗИЛОВОГО СПИРТА

Доп.точки доступа:
Mayer, A.M.

РЖ ВИНИТИ 68 (BI13) 97.01-04Б3.284

Staples, R. C.
Putative virulence factors of Botrytis cinerea acting as a wound pathogen [Text] / R. C. Staples, A. M. Mayer // FEMS Microbiol. Lett. - 1995. - Vol. 134, N 1. - P1-7 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Предполагаемые факторы вирулентности Botrytis cinerea - фитопатогена [поражающего раны]
Аннотация: Botrytis cinerea, поражающий раны фруктов и овощей, вызывает их гниение. Гриб может вызывать болезни цветов. B. cinerea секретирует ряд индуцибельных ферментов атаки (разрушающих клетку хозяина и способствующих внедрению и распространению инфекции: бета-глюкозидазу, пектинметилэстеразу, полигалактуроназу, аспартатпротеиназу, лакказу, оксидазу бензилового спирта). Эти ферменты, возможно, играют роль в детоксикации соединений организма хозяина, образуемых в ходе патогенеза, т. е., возможно, усиливают вирулентность патогенеза. Некоторые оксидазы тоже могут входить в группу вирулентности. США, Dep. Plant Pathol., NYAES/Cornell Univ., Geneva, NY 14456. Библ. 39

ГРНТИ	68.03.07

ВИНИТИ 681.03.07.21
Рубрики: BOTRYTIS CINEREA (FUNGI)
ФАКТОРЫ ВИРУЛЕНТНОСТИ
ФЕРМЕНТЫ
БЕТА-ГЛЮКОЗИДАЗА
ПЕКТИНМЕТИЛЭСТЕРАЗА
ПОЛИГАЛАКТУРОНАЗА
АСПАРТАТПРОТЕИНАЗА
ЛАККАЗА
ОКСИДАЗА БЕНЗИЛОВОГО СПИРТА

Доп.точки доступа:
Mayer, A.M.

РЖ ВИНИТИ 68 (BI04) 97.02-04В5.116

Staples, R. C.
Putative virulence factors of Botrytis cinerea acting as a wound pathogen [Text] / R. C. Staples, A. M. Mayer // FEMS Microbiol. Lett. - 1995. - Vol. 134, N 1. - P1-7 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Предполагаемые факторы вирулентности Botrytis cinerea - фитопатогена [поражающего раны]
Аннотация: Botrytis cinerea, поражающий раны фруктов и овощей, вызывает их гниение. Гриб может вызывать болезни цветов. B. cinerea секретирует ряд индуцибельных ферментов атаки (разрушающих клетку хозяина и способствующих внедрению и распространению инфекции: бета-глюкозидазу, пектинметилэстеразу, полигалактуроназу, аспартатпротеиназу, лакказу, оксидазу бензилового спирта). Эти ферменты, возможно, играют роль в детоксикации соединений организма хозяина, образуемых в ходе патогенеза, т. е., возможно, усиливают вирулентность патогенеза. Некоторые оксидазы тоже могут входить в группу вирулентности. США, Dep. Plant Pathol., NYAES/Cornell Univ., Geneva, NY 14456. Библ. 39

ГРНТИ	68.37.31

ВИНИТИ 681.37.31.19.02
Рубрики: BOTRYTIS CINEREA (FUNGI)
ФАКТОРЫ ВИРУЛЕНТНОСТИ
ФЕРМЕНТЫ
БЕТА-ГЛЮКОЗИДАЗА
ПЕКТИНМЕТИЛЭСТЕРАЗА
ПОЛИГАЛАКТУРОНАЗА
АСПАРТАТПРОТЕИНАЗА
ЛАККАЗА
ОКСИДАЗА БЕНЗИЛОВОГО СПИРТА

Доп.точки доступа:
Mayer, A.M.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 97.02-04В2.115

Staples, R. C.
Putative virulence factors of Botrytis cinerea acting as a wound pathogen [Text] / R. C. Staples, A. M. Mayer // FEMS Microbiol. Lett. - 1995. - Vol. 134, N 1. - P1-7 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Предполагаемые факторы вирулентности Botrytis cinerea - фитопатогена [поражающего раны]
Аннотация: Botrytis cinerea, поражающий раны фруктов и овощей, вызывает их гниение. Гриб может вызывать болезни цветов. B. cinerea секретирует ряд индуцибельных ферментов атаки (разрушающих клетку хозяина и способствующих внедрению и распространению инфекции: бета-глюкозидазу, пектинметилэстеразу, полигалактуроназу, аспартатпротеиназу, лакказу, оксидазу бензилового спирта). Эти ферменты, возможно, играют роль в детоксикации соединений организма хозяина, образуемых в ходе патогенеза, т. е., возможно, усиливают вирулентность патогенеза. Некоторые оксидазы тоже могут входить в группу вирулентности. США, Dep. Plant Pathol., NYAES/Cornell Univ., Geneva, NY 14456. Библ. 39

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.15
Рубрики: BOTRYTIS CINEREA (FUNGI)
ФАКТОРЫ ВИРУЛЕНТНОСТИ
ФЕРМЕНТЫ
БЕТА-ГЛЮКОЗИДАЗА
ПЕКТИНМЕТИЛЭСТЕРАЗА
ПОЛИГАЛАКТУРОНАЗА
АСПАРТАТПРОТЕИНАЗА
ЛАККАЗА
ОКСИДАЗА БЕНЗИЛОВОГО СПИРТА

Доп.точки доступа:
Mayer, A.M.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 97.10-04В3.144

Partial purification and characterization of pectin methylesterase from green beans (Phaseolus vulgaris L.) [Text] / Marjet M. Laats [et al.] // J. Agr. and Food Chem. - 1997. - Vol. 45, N 3. - P572-577 . - ISSN 0021-8561
Перевод заглавия: Частичная очистка и характеристика пектинметилэстеразы зеленой фасоли (Phaseolus vulgaris L.)
Аннотация: В фасоли обыкновенной Phaseolus vulgaris L. содержится пектинметилэстераза (PE), к-рая может влиять на структуру фасоли после стерилизации. Из бобов и из скорлупы семян выделены 2 фракции PE. PE-1 и PE-2 имеют мол. м. 45 и 29 кД, соотв., в нативных условиях и 42 и 33,5 кД в денатурирующих условиях. Обе фракции содержат две изоформы PE с ИЭТ 8,4 и 9,8 и 10,5 и 11 соотв. Активные фракции имеют различную зависимость от конц-ии солей и PE-2 менее термостабильна, чем PE-1. Нидерланды, Dep. Biochem. and Food Processing, Agrotechnological Res. Inst. (ATO-DLO), P. O. Box 17, NL-6700 AA Wageningen. Библ. 31

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: ПЕКТИНМЕТИЛЭСТЕРАЗА
ИЗОФОРМЫ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ФАСОЛЬ

Доп.точки доступа:
Laats, Marjet M.; Grosdenis, Francoise; Recourt, Kees; Voragen, Alfons G.J.; Wichers, Harry J.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 98.02-04В3.75

Purification of pectin methylesterase from Orobanche aegyptiaca [Text] / Nurit Bar Nun [et al.] // Phytochemistry. - 1996. - Vol. 41, N 2. - P403-406 . - ISSN 0031-9422
Перевод заглавия: Очистка пектинметилэстеразы из Orobanche aegyptiaca
Аннотация: Для очистки пектинметилэстеразы использовали электрофорез в акриламидном геле с последующей электроэлюцией и хр-фией на колонке биогеля P-100. Фермент получали из каллусных тканей паразитич. растения O. aegyptiaca. Получили антитела против очищенного фермента и их специфичность испытали против сырых экстрактов каллуса O. aegyptiaca и очищенного фермента. Израиль, Dep. Bot., Hebrew Univ. Jerusalem, Jerusalem 91904. Библ. 15

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: ПЕКТИНМЕТИЛЭСТЕРАЗА
ОЧИСТКА
АНТИТЕЛА
КАЛЛУС
OROBANCHE AEGYPTIACA

Доп.точки доступа:
Nun, Nurit Bar; Ben-Hod, Graham; Lavi, Eti; Mayer, Alfred M.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 98.08-04В3.279

Lang, Greg A.
Pruce dwarf virus alters activity of fruit softening enzymes [Text] : abstr. Plant Biol.'97: Annu. Meet. Amer. Soc. Plant. Physiol. and Can. Soc. Plant Physiol. with Invit. Particip. Jap. Soc. Plant Physiol. and Austral. Soc. Plant Physiol., Vancouver, Aug. 2-6, 1997 / Greg A. Lang, Preston K. Andress, Deirdre Fahy // Plant Physiol. - 1997. - Vol. 114, N 3 Suppl. - P228 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Вирус карликовости сливы вызывает изменение активности ферментов размягчения плода
Аннотация: Плоды черешни растений, инфицированных непатогенным штаммом вируса карликовости сливы были на 35% тверже плодов незараженных растений в состоянии зрелости. По остальным показателям плоды инфицированных и неинфицированных растений не различались. Исследовали активности ферментов, гидролизующих клеточную стенку, и, как показано ранее, увеличивающих активность при созревании. Показано, что активность 'бета'-D-галактозидазы была на 38% выше в мезокарпе инфицированных тканей, а активность полигалактуроназы и пектинметилэстеразы при инфицировании не изменялась. США, Washington State Univ., Pullman

ГРНТИ	34.31.35

ВИНИТИ 341.31.35.15.15
Рубрики: ПОЛИГАЛАТУРОНАЗА
ПЕКТИНМЕТИЛЭСТЕРАЗА
ПЛОД
РАЗМЯГЧЕНИЕ
СОЗРЕВАНИЕ
СЛИВА
ВИРУС КАРЛИКОВОСТИ

Доп.точки доступа:
Andress, Preston K.; Fahy, Deirdre

14.

РЖ ВИНИТИ 68 (BI03) 99.01-04В4.718

Pectolytic activity by the haustorium of the parasitic plant Orobanche L. (Orobanchaceae) in Host Roots [Text] / Delia Losner-Goshen [et al.] // Ann. Bot. - 1998. - Vol. 81, N 2. - P319-326 . - ISSN 0305-7364
Перевод заглавия: Пектолитическая активность гаусторий паразитического растения Orobanche (Orobanchaceae) в корнях [растения]-хозяина
Аннотация: Использовали цитохимич. и иммунохимич. методы для изучения участия ферментов при внедрении проникающих клеток (ПК) паразитического покрытосеменного растения Orobanche в ткани корня растения-хозяина. Пектинметилэстераза (ПМЭ) обнаружена с помощью специфических антител в цитоплазме и клеточных стенках ПК и в примыкающих участках апопласта хозяина. Истощение и химическое изменение пектиновых в-в в клеточных стенках было показано путем гистохимич. окрашивания комплексом надйодной к-ты, тиокарбогидразида и протеината серебра, к-рый выявляет углеводы, чувствительные к надйодной к-те, в частности пектин. Такое изменение было выявлено также с помощью моноклональных антител JIM 5 и JIM 7, к-рые метят пектиновые в-ва с низким и высоким уровнями этерификации, соответственно. В клеточных стенках хозяина, примыкающих к паразиту, обнаружено значительное кол-во галактуроновых последовательностей с низким уровнем этерификации, что согласуется с деметилированием пектина ферментом ПМЭ, выделяемым паразитом. Пектиновые в-ва отсутствовали в срединной пластинке и в клеточных стенках, примыкающих к зрелым ПК паразита, вследствие дальнейшего разрушения пектина другими ферментами. Полученные результаты являются прямым доказательством присутствия и активности пектолитических ферментов в инфекционной зоне гаустория паразитического покрытосеменного растения in situ. Израиль, Dep. of Weed Researcg, Agricultural Res. Organization, Newe-Ya'ar Res. Center, Ramat-Yishay 30095. Библ. 22

ГРНТИ	68.37.33

ВИНИТИ 681.37.33.31
Рубрики: ПЕКТИНМЕТИЛЭСТЕРАЗА
ЦИТОХИМИЯ
ИММУНОХИМИЯ
РАСТЕНИЕ-ХОЗЯИН
OROBANCHE SP.
ГАУСТОРИИ
ПРОНИКАЮЩИЕ КЛЕТКИ

Доп.точки доступа:
Losner-Goshen, Delia; Portnoy, Vitaly H.; Mayer, Alfred M.; Joel, Daniel M.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 99.01-04М4.83

Cameron, Randall G.
Multiple forms of pectinmethylesterase from citrus peel and their effects on juice cloud stability [Text] / Randall G. Cameron, Robert A. Baker, Karel Grohmann // J. Food Sci. - 1998. - Vol. 63, N 2. - P253-256 . - ISSN 0022-1147
Перевод заглавия: Множественные формы пектинметилтрансферазы из кожуры цитрусовых и их влияние на устойчивость мутности сока
Аннотация: Аффинной хроматографией надосадочной жидкости, получаемой при центрифугировании (12100g, 30 мин) водного экстракта гомогенизированной кожуры апельсинов, в колонке с гепарин-сефарозой CL-6B идентифицировали 4 обладавшие активностью пектинметилтрансферазы (ПМТ) фракции. Одна из этих фракций (ПМТ-3) содержала, по-видимому, связывающий конканавалин А гликопротеид и отличалась термостабильностью. При конц-ии 5 ед/мл фракции ПМТ-1, ПМТ-2 и ПМТ-3 в течение 10 дней (37'ГРАДУС') дестабилизировали мутность концентрированного хранившегося замороженным апельсинового сока. Наиболее быстрый дестабилизирующий эффект (в течение 3 дней) получали при использовании ПМТ-1, тогда как ПМТ-4 на мутность сока не оказывала никакого влияния. При 4'ГРАДУС' наиболее быстрый дестабилизирующий эффект (в течение 3 дней) оказывала ПМТ-3 (ПМТ-4 и в этом варианте эксперимента влияния на устойчивость мутности сока, по меньшей мере, в течение 2 нед не оказывала). США, Citrus and Subtropical Products Laboratory, Winter Haven, FL. Библ. 18

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.21.15.25
Рубрики: ПИЩА
АПЕЛЬСИНОВЫЙ СОК
МУТНОСТЬ
ПЕКТИНМЕТИЛЭСТЕРАЗА

Доп.точки доступа:
Baker, Robert A.; Grohmann, Karel

16.

РЖ ВИНИТИ 68 (BI03) 99.02-04В4.496

Cameron, Randall G.
Multiple forms of pectinmethylesterase from citrus peel and their effects on juice cloud stability [Text] / Randall G. Cameron, Robert A. Baker, Karel Grohmann // J. Food Sci. - 1998. - Vol. 63, N 2. - P253-256 . - ISSN 0022-1147
Перевод заглавия: Множественные формы пектинметилтрансферазы из кожуры цитрусовых и их влияние на устойчивость мутности сока
Аннотация: Аффинной хроматографией надосадочной жидкости, получаемой при центрифугировании (12100g, 30 мин) водного экстракта гомогенизированной кожуры апельсинов, в колонке с гепарин-сефарозой CL-6B идентифицировали 4 обладавшие активностью пектинметилтрансферазы (ПМТ) фракции. Одна из этих фракций (ПМТ-3) содержала, по-видимому, связывающий конканавалин А гликопротеид и отличалась термостабильностью. При конц-ии 5 ед/мл фракции ПМТ-1, ПМТ-2 и ПМТ-3 в течение 10 дней (37'ГРАДУС') дестабилизировали мутность концентрированного хранившегося замороженным апельсинового сока. Наиболее быстрый дестабилизирующий эффект (в течение 3 дней) получали при использовании ПМТ-1, тогда как ПМТ-4 на мутность сока не оказывала никакого влияния. При 4'ГРАДУС' наиболее быстрый дестабилизирующий эффект (в течение 3 дней) оказывала ПМТ-3 (ПМТ-4 и в этом варианте эксперимента влияния на устойчивость мутности сока, по меньшей мере, в течение 2 нед не оказывала). США, Citrus and Subtropical Products Laboratory, Winter Haven, FL. Библ. 18

ГРНТИ	68.35.53

ВИНИТИ 681.35.53.17.15.21
Рубрики: ПИЩА
АПЕЛЬСИНОВЫЙ СОК
МУТНОСТЬ
ПЕКТИНМЕТИЛЭСТЕРАЗА

Доп.точки доступа:
Baker, Robert A.; Grohmann, Karel

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 99.02-04В3.276

Pectolytic activity by the haustorium of the parasitic plant Orobanche L. (Orobanchaceae) in Host Roots [Text] / Delia Losner-Goshen [et al.] // Ann. Bot. - 1998. - Vol. 81, N 2. - P319-326 . - ISSN 0305-7364
Перевод заглавия: Пектолитическая активность гаусторий паразитического растения Orobanche (Orobanchaceae) в корнях [растения]-хозяина
Аннотация: Использовали цитохимич. и иммунохимич. методы для изучения участия ферментов при внедрении проникающих клеток (ПК) паразитического покрытосеменного растения Orobanche в ткани корня растения-хозяина. Пектинметилэстераза (ПМЭ) обнаружена с помощью специфических антител в цитоплазме и клеточных стенках ПК и в примыкающих участках апопласта хозяина. Истощение и химическое изменение пектиновых в-в в клеточных стенках было показано путем гистохимич. окрашивания комплексом надйодной к-ты, тиокарбогидразида и протеината серебра, к-рый выявляет углеводы, чувствительные к надйодной к-те, в частности пектин. Такое изменение было выявлено также с помощью моноклональных антител JIM 5 и JIM 7, к-рые метят пектиновые в-ва с низким и высоким уровнями этерификации, соответственно. В клеточных стенках хозяина, примыкающих к паразиту, обнаружено значительное кол-во галактуроновых последовательностей с низким уровнем этерификации, что согласуется с деметилированием пектина ферментом ПМЭ, выделяемым паразитом. Пектиновые в-ва отсутствовали в срединной пластинке и в клеточных стенках, примыкающих к зрелым ПК паразита, вследствие дальнейшего разрушения пектина другими ферментами. Полученные результаты являются прямым доказательством присутствия и активности пектолитических ферментов в инфекционной зоне гаустория паразитического покрытосеменного растения in situ. Израиль, Dep. of Weed Researcg, Agricultural Res. Organization, Newe-Ya'ar Res. Center, Ramat-Yishay 30095. Библ. 22

ГРНТИ	34.31.35

ВИНИТИ 341.31.35.02
Рубрики: ПЕКТИНМЕТИЛЭСТЕРАЗА
ЦИТОХИМИЯ
ИММУНОХИМИЯ
РАСТЕНИЕ-ХОЗЯИН
OROBANCHE SP.
ГАУСТОРИИ
ПРОНИКАЮЩИЕ КЛЕТКИ

Доп.точки доступа:
Losner-Goshen, Delia; Portnoy, Vitaly H.; Mayer, Alfred M.; Joel, Daniel M.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 99.08-04В3.156

Pectin methyl esterase from orange fruit: Characterization and localization by in-situ hybridization and immunohistochemistry [Text] / Tove M. I.E. Christensen [et al.] // Planta. - 1998. - Vol. 206, N 4. - P493-503 . - ISSN 0032-0935
Перевод заглавия: Пектинметилэстераза из плодов апельсина: характеристика и локализация с помощью гибридизации in situ и иммуногистохимии
Аннотация: С помощью фракционного осаждения (NH[4])[2]SO[4], ионообменной хроматографии и гель-фильтрации из кожуры плодов апельсина выделили пектинметилэстеразу (ПМЭ). Фермент имел мол. м. 37 кД, pH оптимум 7,0, изоэлектрическую точку 9 и проявлял максимальную активность при 50'ГРАДУС'C. Субстратная специфичность и кинетика ПМЭ зависела от степени этерификации пектина. При 70%-ной этерификации К[М] была равна 0,7 мг/мл, а при 25%-ной - 17 мг/мл. Из фермента был изолирован N-концевой фрагмент, к к-рому с помощью полимеразной цепной реакции была получена ДНК, состоящая из 501 нуклеотида. Были отобраны два клона кДНК, кодирующих ПМЭ, состоящую из 581 и 362 аминокислот. Восстановленные аминокислотные последовательности показывали полную идентичность с N-фрагментом фермента. Иммуногистохимия с поликлональными антитела для ПМЭ показала, присутствие ПМЭ во внешних клеточных слоях соковых везикул, во внешних клеточных слоях ламелл, между сегментами и во внутренних слоях альбедо у кожуры. Гибридизация с мРНК подтвердила внутриклеточную локализацию. Интенсивная окраска для ПМЭмРНК присутствовала в сердцевине и наружной кожуре плода. Дания, Danisco Biotechnology, Langebrogade 1, DK-1001 Copenhagen K. Библ. 37

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: ПЕКТИНМЕТИЛЭСТЕРАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
CITRUS CHINENSIS
ПЛОД
КЛЕТОЧНЫЕ СТЕНКИ
ПЕКТИН

Доп.точки доступа:
Christensen, Tove M.I.E.; Nielsen, John E.; Kreiberg, Jette D.; Rasmussen, Preben; Mikkelsen, Jorn D.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 99.11-04В3.206

Pectin methylesterase regulates methanol and ethanol accumulation in ripening tomato (Lycopersicon esculentum) fruit [Text] / Chaim Frenkel [et al.] // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273, N 8. - P4293-4295 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Пектинметилэстераза регулирует накопление метанола и этанола в зреющих помидорах (Lycopersicon esculentum)
Аннотация: Изучали роль пектинметилэстеразы (ПЭ) в накоплении в созревающих плодах помидоров метанола (МЕ) и этанола (ЭТ) на растениях природного типа и на трансгенных 37-81 Rutgers, трансформированных антисмысловым ПЭ геном. Получены генетические доказательства, что образование МЕ в перикарпе помидоров регулируется ПЭ, деметоксилирующей пектины. ПЭ участвует непосредственно в биосинтезе МЭ. Содержание ЭТ в природных помидорах в процессе созревания было очень низким, а в трансгенных плодах содержание ЭТ прогрессивно увеличивалось. Найдено, что МЕ является ингибитором алкогольдегидрогеназы (АД), образующей ЭТ. В природных помидорах накопление МЕ угнетает активность АД и образование ЭТ, а в трансгенных низкий уровень МЕ не препятствует образованию ЭТ. США, St. Univ. New Jersey, New Brunswick, NJ 08901. Библ. 17

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: ПЕКТИНМЕТИЛЭСТЕРАЗА
РОЛЬ
МЕТАНОЛ
ЭТАНОЛ
НАКОПЛЕНИЕ
ПЛОДЫ
ТОМАТЫ

Доп.точки доступа:
Frenkel, Chaim; Peters, Jeanne S.; Tieman, Denise M.; Tiznado, Martin E.; Handa, Avtar K.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 00.08-04В3.112

Cameron, Randall G.
Purification and characterization of multiple forms of pectinmethylesterase from Gitrus futir peel tissue [Text] : abstr. Plant Biol.'97: Annu. Meet. Amer. Soc. Plant. Physiol. and Can. Soc. Plant Physiol. with Invit. Particip. Jap. Soc. Plant Physiol. and Austral. Soc. Plant Physiol., Vancouver, Aug. 2-6, 1997 / Randall G. Cameron, Robert A. Baker, Karel Grohmann // Plant Physiol. - 1997. - Vol. 114, N 3 Suppl. - P150 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Очистка и характеристика множественных форм пектинметилэстеразы из ткани кожуры цитрусовых фруктов
Аннотация: Четыре формы пектинметилэтеразы (ПМЭ) выделены из ткани кожуры Citrus sinensis с использованием гепарин- и конканавалин A-аффинную хроматографию. Одна из форм ПМЭ термостабильны, три других термолабильны. Каждая из форм ПМЭ с разной скоростью и при разных pH гидролизуют метилированный пектин

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: ПЕКТИНМЕТИЛЭСТЕРАЗА
ИЗОФОРМЫ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ТКАНЬ КОЖУРЫ
CITRUS SINENSIS

Доп.точки доступа:
Baker, Robert A.; Grohmann, Karel

1-20 21-40 41-60 61-76

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска