СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=МУТАДИИ<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.06-04Б1.209

Ursinus-Wossner, Astrid.
Functioning of the cloned phage MS2 lysis protein in Escherichia coli impaired in murein synthesis [Text] / Astrid Ursinus-Wossner, Joachim-Volker Holtje // FEMS Microbiol. Lett. - 1989. - Vol. 57, N 1. - P75-79 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Функционирование лизирующего белка фага MS2, клонированного в Escherichia coli с нарушенным синтезом муреина
Аннотация: Лизирующий белок фага MS2 не участвует непосредственно в синтезе муреина. Обнаружено, что мутанты с дефектными пенициллинсвязывающими белками, к-рые участвуют в синтезе муреина, показывали нормальную лизирующую чувствительность при клонировании в них лизирующего белка фага MS2. Причем, в присутствии этого белка не обнаружено изменений в способности связывающих белков связывать пенициллин G. ФРГ, Max-Planck-Inst. fur Entwicklungsbiologie, Abteilung Biochemie, Tubingen. Библ. 24.

ГРНТИ	34.25.21

ВИНИТИ 341.25.21.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ MS2
КЛОНИРОВАНИЕ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
БИЛКИ*ЛИЗИРУЮЩИЕ
МУРЕИН
СИНТЕЗ
БЕЛКИ*ПЕНИЦИЛЛИНСВЯЗЫВАЮЩИЕ
МУТАДИИ
КОМПЛЕМЕНТАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Holtje, Joachim-Volker

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.663

Moore, Melissa J.
Mutagenesis of the N- and Cterminal cysteine pairs of Tn501 mercuric Ion reductase: consequences for bacterial detoxification of mercurials [Text] / Melissa J. Moore, Christopher T. Walsh // Biochemistry. - 1989. - Vol. 28, N 3. - P1183-1194 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Мутагенез N- и C-терминальных пар Tn501 ртутьионредуктазы: последствия для бактериальной детоксикации ртутьсодержащих соединений
Аннотация: Ртутьионредуктаза - продукт гена merA - уникальный представитель класса флавин-аденин-динуклеотидов и активных дисульфид-содержащих оксиредуктаз. Это обусловлено его способностью восстанавливать Hg++ до Hg{0} как последовательного этапа в бактериальной детоксикации ртутьсодержащих соединений. Для выявления возможной роли периферических цистеинов в цикле детоксикации Hg++ были сконструированы и охарактеризованы единичный мутант Cys[1][0]Ala[1][3] и два двойных мутанта Ala[1][0]Ala[1][3] и Ala[5][5][8]Ala[5][5][9]. оказалось, что N-терминальные мутанты абсолютно функциональны in vivo - по результатам устойчивости к HgCl[2], что может указывать на несущественную роль Nтерминальной пары цистеина. Напртив, мутант Ala[5][5][8]Ala[5][5][9] дефектен в устойчивости к HgCl[2] и восстановлении in vitro Hg(SR)[2]. Активность ряда других ферментов, таких как NADPH/тио - NADP+ трансгедрогенирования NADPH окисления и DTNB восстановления в этом мутанте не изменен. Ил. 6. Табл. 3. Библ. 43. США, Dept. of Biol. Chem. and Mol. Pharmacology, Harvard Med. School., Boston, MA 02115.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.15.07
Рубрики: ESEHERICHIA COLI K12 (BACT)
ШТАММ CSH26
ШТАММ НВ101
ТРАНСПОЗОНЫ
TN501
ГЕНЫ
MERA
РТУТЬИОНРЕДУКТАЗА
АДАПТАЦИЯ
УСТОЙЧИВОСТЬ К РТУТИ
МУТАДИИ
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ

Доп.точки доступа:
Walsh, Christopher T.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска