СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ЛИПОАТПРОТЕИНЛИГАЗЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 08.07-04Б2.223

McManus, Edward.
Structure of a putative lipoate protein ligase from Thermoplasma acidophilum and the mechanism of target selection for post-translational modification [Text] / Edward McManus, Ben F. Luisi, Richard N. Perham // J. Mol. Biol. - 2006. - Vol. 356, N 3. - P625-637 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Структура предполагаемой липоатпротеинлигазы из Thermoplasma acidophilum и механизм отбора мишени для пост-трансляционной модификации
Аннотация: Клонировали и экспрессировали в Escherichia coli ген, кодирующий предполагаемую липоатпротеинлигазу (LplA) Thermoplasma acidophilum. Рекомбинантный белок - мономер с мол. массой 29 кДа был каталитически не активен. Исследовали кристаллическую структуру в отсутствии и присутствии липоевой кислоты при разрешении в 2,1 A. Белок отнесли к 'альфа'/'бета', а по структурной гомологии выявили сходство с каталитическими доменами аминоацилтРНК-синтаз II класса и биотинпротеинлигазой BirA. Структура LplA Thermoplasma acidophilum и ограниченный протеолиз в E. coli свидетельствовали о пост-трансляционной модификации. Петля, включающая остатки 71-79, в лигазе T. acidophilum взаимодействует с кольцом липоевой кислоты, а вторая петля (остатки 179-193) имеет разрыв, что приводит к нарушению каталитической активности белка в E. coli. Великобритания, Dep. of Biochemistry, Univ. of Cambridge, Old Addenbrooke's Site, Sanger Building, 80 Tennis Court Road, Cambridge CB2 1GA. Библ. 49

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ЛИПОАТИРОТЕИНЛИГАЗА LPLA
СТРУКТУРА
ПОСТТРАНСКРИПЦИОННАЯ МОДИФИКАЦИЯ
ГЕНЫ
ГЕН ЛИПОАТПРОТЕИНЛИГАЗЫ LPLA
КЛОНИРОВАНИЕ
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
THERMOPLASMA ACIDOPHILUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Luisi, Ben F.; Perham, Richard N.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.06-04Б2.182

Evidence for two protein-lipoylation activities in Escherichia coli [Text] / Dawn E. Brookfield [et al.] // FEBS Lett. - 1991. - Vol. 295, N 1-3. - P13-16 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Доказательство в пользу двух протеин-липоилирующих активностей у Escherichia coli
Аннотация: Липоатацетилтрансферазные субъединицы дегидрогеназных комплексов 2-кетокислот посттрансляционно модифицируются одним или более ковалентно связанными липоильными кофакторами. У Escherichia coli обнаружено две разных липоат-протеинлигазы (LPL-A и LPL-B), способных модифицировать очищенные липоильные апо-домены бактериального пируватдегидрогеназного комплекса (ПДК). Оба фермента имеют одинаковые Mr (47 000), требуют Mg{2}{+} и АТФ, используют Lлипоат, 8-метиллипоат, липоиладенилат и октаноиладенилат в качестве субстратов и оба активируют липоилдефектные ПДК. Ионы Mg{2}{+} м. быть, заменены ионами Mn{2}{+}, Co{2}{+}, Zn{2}{+} или Ni{2}{+}. Кроме того LPL-A использует Cu{2}{+}, а LPL-B Ca{2}{+}, Fe{2}{+} и Fe{3}{+}. Только LPL-B использует в качестве субстратов D-липоат и октаноат. Предполагается, что LPL-B отвечает за октаноилирование липоильных доменов, наблюдаемое в условиях недостатка липоата. Библ. 16. Великобритания, (Guest J. R.), The Krebs Inst., Dep. of Mol. Biol. and Biotechnology, Univ. of Scheffield, Sheffield S10 2UH.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ЛИПОАТПРОТЕИНЛИГАЗЫ
LPL-A
LPL-B
ПИРУВАТДЕГИДРОГЕНАЗНЫЙ КОМПЛЕКС
ЛИПОИЛЬНЫЕ АПОДОМЕНЫ
МОДИФИКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Brookfield, Dawn E.; Green, Jeffrey; Ali, Sohail T.; Machado, Rosane S.; Guest, John R.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска