Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ЛИПАЗЫ<.>)
Общее количество найденных документов : 774
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 95.01-04И8.285

    Watanabe, Shinya.
    Влияние добавления фосфолипазы А[2] на проникновение спермиев быка в свободные от зоны яйцеклетки хомяка [Text] / Shinya Watanabe, Hiroshi Masuda // Chikusan shikenjo kenkyu hokoku = Bull. Nat. Inst. Anim. Ind. - 1994. - N 54. - С. 1-6
Аннотация: Изучали проникновение спермиев от 2 быков в свободные от зоны яйцеклетки хомяков. Оно увеличивалось с 17,9 и 26,1% (для 1-го и 2-го быка соотв.) в результате добавления в среду фосфолипазы А[2] (I), полученной из яда змеи (Naja naja), в дозах: 10 МЕ/мл - до 24,1 и 30,5%, 100 МЕ/мл - до 18,0 и 32,2%. Во 2-м опыте проникновение замороженных - оттаянных спермиев из хвоста придатков семенников 2 быков увеличилось в результате добавления в среду 10 МЕ I/мл из яда змеи с 2,5 и 6,7% до 7,9 и 36,1%; I из поджелудочной железы свиньи - до 2,8 и 19,8%. С др. стороны, проникновение спермиев после добавления 10 МЕ I/мл, полученной из яда пчелы, увеличилось недостоверно. Заключили, что добавление в среду I облегчает проникновение спермиев быка в свободные от зоны яйцеклетки хомяка. Япония, Dept. of Animal Reproduction. Библ. 26.
ГРНТИ  
34.39.57
ВИНИТИ 341.39.57.87.19.07
Рубрики: ЛИПАЗЫ
ФОСФОЛИПАЗА А[2]
ВЛИЯНИЕ
СПЕРМАТОЗОИДЫ
КРС
ПРОНИКНОВЕНИЕ
ЯЙЦЕКЛЕТКА
ХОМЯКИ

Доп.точки доступа:
Masuda, Hiroshi
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.091

   
    Селекция микроорганизмов-продуцентов липазы и образование липазы и этилкапроата у штамма RH-3 Rhizopus sp [Text] / Shiheng Lu [et al.] // Wcishengwuxue tongbao = Microbiology. - 1994. - Vol. 21, N 1. - С. 23-26 . - ISSN 0253-2654
Аннотация: Установлено, что шт. RH-3 Rhizopus образует большое кол-во (50-60 ед/мл) липазы. Степень этерификации у целых клеток была 91% капроновой к-ты в органич. растворителе. Питательная среда для получения больших кол-в липазы имела следующий состав (в %): растворимый крахмал - 1, обезжиренная соевая мука - 6, пептон - 4, MgSO[4]*7Н[2]O-0,1, К[2]HPO[4] - 0,2. КНР, Chengdu Inst. of Biol., Acad. Sin., Chengdu 610041. Библ. 5.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЛИПАЗЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
RHIZOPUS (FUNGI)
ШТАММ RH-3

Доп.точки доступа:
Lu, Shiheng; Liu, Guangye; Jiang, Yuelin; Huang, Deying; Wu, Yanyong
3.
Патент 5246848 Соединенные Штаты Америки, МКИ C 12 N 9/20.

    Holmes, Paul E.
    Process for providing enhanced yield and simplified isolation of hydrophobic enzymes from culture media [Текст] / Paul E. Holmes ; Olia Corp. - № 703317 ; Заявл. 20.05.1991 ; Опубл. 21.09.1993
Перевод заглавия: Процесс, обеспечивающий повышенный выход и упрощенное выделение гидрофобных ферментов из культуральных сред
Аннотация: Предлагаемый процесс включает следующие стадии: а) культивирование микробного штамма, секретирующего гидрофобный фермент, на водной среде с неионным детергентом, имеющим точку помутнения ниже 40'ГРАДУС' С и увеличивающим выход требуемого фермента в культуральную жидкость; б) отделение микробных клеток от питательной среды; в) нагревание полученной культуральной жидкости до т-ры выше точки помутнения с целью вызвать фазовое разделение на водную фазу и неводную фазу, содержащую неионный детергент и гидрофобный фермент; г) выделение неводной фазы, содержащей гидрофобный фермент. В качестве микроорганизма-продуцента использовали новый штамм Pseudomonas alcaligenes шт. SD2, ATCC 53877, секретирующий липазу и культивируемый на минеральной среде с триптоном и неионным детергентом полиоксиэтилен-n-t-октилфенолом (0,5-1% по весу). Библ. 4.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: PSEUDOMONAS ALCALIGENES (BACT.)
ШТАММ SD2
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ЛИПАЗЫ
СПОСОБ ВЫДЕЛЕНИЯ

Доп.точки доступа:
Olia Corp.
Свободных экз. нет
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.01-04Б3.34

    Pokorny, D.
    Effect of nutritional factors on lipase biosynthesis by Aspergillus niger [Text] / D. Pokorny, J. Friedrich, A. Cimerman // Biotechnol. Lett. - 1994. - Vol. 16, N 4. - P363-366 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Влияние питательных факторов на биосинтез липаз Aspergillus niger
Аннотация: Биосинтез липаз происходит в среде, не содержащей липидов, но для повышения продукции необходимы индукторы. Крахмал как дополнительный источник углерода стимулирует биосинтез липаз при использовании в небольших кол-вах. Добавление NH[4]NO[3] в качестве источника азота, KH[2]PO[4] в качестве источника фосфора и Mg{2+} к среде при начальном значении pH 5,0 дает наилучший выход. Словения, Lab. Biotechnol. and Ind. Mycology Nat. Inst. Chem., 61115 Ljubljana. Библ. 7
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЛИПАЗЫ
БИОСИНТЕЗ
ИСТОЧНИКИ ПИТАНИЯ
ВЛИЯНИЕ
ASPERGILLUS NIGER

Доп.точки доступа:
Friedrich, J.; Cimerman, A.
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.01-04Б3.53

    Lee, Seoung Young.
    Hydrolysis of triglyceride by the whole cell of Pseudomonas putida 2SK in two-phase batch and continuous reactor systems [Text] / Seoung Young Lee, Joon Shick Rhee // Biotechnol. and Bioeng. - 1994. - Vol. 44, N 4. - P437-443 . - ISSN 0006-3592
Перевод заглавия: Гидролиз триглицерида целыми клетками Pseudomonas putida 2SK в двухфазных реакторных системах периодического и непрерывного действия
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.21
Рубрики: ТРИГЛИЦЕРИД
ГИДРОЛИЗ
ДВУХФАЗНАЯ СИСТЕМА
PSEUDOMONAS PUTIDA
ШТАММ 2SK
ЦЕЛЫЕ КЛЕТКИ
БИОРЕАКТОРЫ
ПЕРИОДИЧЕСКОГО ДЕЙСТВИЯ
НЕПРЕРЫВНОГО ДЕЙСТВИЯ
ЛИПАЗЫ

Доп.точки доступа:
Rhee, Joon Shick
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.03-04Б2.095

   
    Enzymatic regioselective acylation of 3-О-'бета'-D-galactopyranosyl-SN-glycerol by Achromobacter sp. lipase [Text] / Takashi Morimoto [et al.] // Chem. and Pharm. Bull. - 1994. - Vol. 42, N 3. - P751-753 . - ISSN 0009-2363
Перевод заглавия: Ферментативное региоселективное ацилирование 3-O-'бета'-D-галактопиранозил-SN-глицерина липазой Achromobacter sp
Аннотация: Липаза из Achromobacter sp. региоселективно ацилирует гидроксигруппы при SN-1-С из двух первичных гидроксигрупп 3-О-'бета'-D-галактопиранозил-SN-глицерина. Кроме этого фермента были испытаны липазы из Alcaligenes sp, Pseudomonas sp. Mucor javanicus и Rhiropus delemar. Липазы из Achromobacter и Alcaligenes выделяются среди исследованных, поскольку все остальные отличаются низкой селективностью, особенно при сравнении с липазой из Achromobacter, к-рая дает соотношение продуктов 95:5. Япония, Fac. of Pharmaceutical Sciences, Nagoya City Univ., Tanabe-dori, Mizuho-ku, Nagoya 467. Библ. 12.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ACHROMOBACTER SP. (BACT.)
ЛИПАЗЫ
БАКТЕРИАЛЬНЫЕ ЛИПАЗЫ
ГРИБНЫЕ ЛИПАЗЫ
АЦИЛИРОВАНИЕ
РЕГИОСЕЛЕКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Morimoto, Takashi; Murakami, Nobutoshi; Nagatsu, Akito; Sakakibara, Jinsaku
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.04-04М2.204

   
    Dyslipoproteinemic changes in borderline hypertension [Text] / Carola Lemne [et al.] // Hypertension. - 1994. - Vol. 24, N 5. - P605-610
Перевод заглавия: Дислипопротеинемические изменения при пограничной гипертензии
Аннотация: В сравнении со здоровой группой в группе б-ных пограничной гипертензией исследовались плазменные конц-ии липопротеинов, липопротеиновой липазы, печеночной липазы и инсулина. Отмечено повышение уровней холестерина (ХС) ЛПОНП, триглицеридов, а также снижение ХС ЛПВП в группе б-ных. Конц-ия подкласса ЛПВП 2b была ниже, а подклассов ЛПВП 3b и ЛПВП 3с - выше в группе б-ных. Значимо более высокая активность печеночной липазы в группе б-ных и корреляция между активностью липопротеиновой липазы и конц-ями ЛПОНП и ЛПВП подтвердили вовлечение этих ферментов в выявленных различиях. При поправке на индекс массы тела и уровень инсулина только конц-ии ЛПВП 3b и 3с остались значимо повышены. Полученные результаты показали наличие дислипопротеинемии на ранних стадиях гипертензии. Швеция, Q23, Div. of Cardiovascular Med., Karolinska Hosp., S-171 76 Stockholm. Библ. 28.
ГРНТИ  
34.39.29
ВИНИТИ 341.39.29.19.17.23
Рубрики: ГИПЕРТЕНЗИЯ
ЛИПИДЫ
ЛИПОПРОТЕИНЫ
ЛИПАЗЫ
ОЖИРЕНИЕ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Lemne, Carola; Hamsten, Anders; Karpe, Fredrik; Nilsson-Ehle, Peter; Faire, Ulf de
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.04-04Б3.20

    Давранов, К.
    Микробные липазы в биотехнологии (обзор) [Текст] / К. Давранов // Прикл. биохимия и микробиол. - 1994. - Т. 30, N 4-5. - С. 527-534 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Приведены сведения по субстратной специфичности микробных липаз. Показано, что эффективность действия фермента зависит от ряда факторов, прежде всего от специфичности липазы и условий проведения р-ции. Описаны примеры использования неспецифичных и 'альфа'-специфичных липаз в биотехнологических процессах. Узбекистан, Ин-т микробиологии АН Узбекистана, Ташкент. Библ. 52
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЛИПАЗЫ
МИКРОБНЫЕ
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
БИОТЕХНОЛОГИЧЕСКИЕ ПРОЦЕССЫ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 52
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.06-04Б2.049

   
    Lipase and acidic phosphatase from the psychrotrophic bacterium Pseudomonas fluorescens: Two enzymes whose synthesis is regulated by the growth temperature [Text] / JeanFrancois Burini [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 122, N 1-2. - P13-18 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Липаза и кислая фосфатаза из психротрофной бактерии Pseudomonas fluorescens: два фермента, синтез которых регулируется температурой культивирования
Аннотация: У психотрофной бактерии P. fluorescens шт. MFO образование некоторых ферментов, различающихся по субклеточной локализации, зависимости синтеза от фазы роста и индуцибельности, одинаково регулируется т-рой культивирования. Для определения уровня, на к-ром происходит эта регуляция, экспрессия генов apo и lip, кодирующих два таких фермента, кислую фосфатазу и липазу, соответственно, была исследована при разных т-рах. Транскрипция обоих генов была максимальна при 17,5'ГРАДУС' С, т. е. при оптимальной т-ре для образования ферментов. Однако, низкий уровень активности этих ферментов при более высокой т-ре (28'ГРАДУС' С) может свидетельствовать о наличии дополнительного посттранскрипционного контроля. Франция, Lab. de Microbiol. du Froid, IUT de Rouen, 43 Rue Saint-Germain, 27000 Evreux. Библ. 17.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: PSEUDOMONAS FLUORESCENS (BACT.)
ШТАММ MFO
ФОСФАТАЗЫ
КИСЛАЯ ФОСФАТАЗА
ЛИПАЗЫ
АКТИВНОСТЬ
ГЕН APO
ГЕН LIP

Доп.точки доступа:
Burini, JeanFrancois; Gugi, Bruno; Merieau, Annabelle; Guespin-Michel, Janine F.
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.06-04Б2.058

    Hou, Ching T.
    pH Dependence and thermostability of lipases from cultures from the ARS culture collection [Text] / Ching T. Hou // J. Ind. Microbiol. - 1994. - Vol. 13, N 4. - P242-248 . - ISSN 0169-4146
Перевод заглавия: Зависимость от pH и термостабильность липаз, выделенных из ARS культуральной коллекции
Аннотация: Проверяли 1229 культур, включая 508 бактерий, 479 дрожжей, 230 актиномицетов и 12 грибов (много родов и видов) на наличие липазной активности, применяя чувствительный метод агаровых пластинок. Липазоположительные штаммы далее классифицировали на активных продуцентов, умеренно активных и слабых. Липазы (Л) проявляли различную pH-чувствительность и были разделены на 3 группы: 1) Л, синтезированные 17 бактериями, 4 дрожжами, 2 ктиномицетами и 1 грибом, активны при 7,5, но не при 5,5; 2) Л, синтезированные 36 бактериями, 23 дрожжами и 4 актиномицетами, активны при 5,5, но не при 7,5; 3) Л, образованные 112 бактериями, 90 дрожжами и 15 актиномицетами, активны при pH 5,5 и 7,5. Путем скрининга культур, растущих при 60'ГРАДУС' С и pH 9,0, отобрали и идентифицировали 50 бактерий и 26 дрожжей, к-рые образуют термостабильные щелочетолерантные Л. Л со специфической зависимостью от pH и обладающие термостабильностью можно использовать для прикладных целей. США, Oil Chem. Res., Nat. Center for Agric. Utilization Res., US Dep. of Agric., Peoria, IL. Библ. 11.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: БАКТЕРИИ
ДРОЖЖИ
АКТИНОМИЦЕТЫ
ГРИБЫ
СКРИНИНГ КУЛЬТУР
ЛИПАЗЫ
ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ
PH-ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.06-04Б3.18

   
    Селекция микроорганизмов-продуцентов липазы и образование липазы и этилкапроата у штамма RH-3 Rhizopus sp. [Text] / Shiheng Lu [et al.] // Weishengwuxue tongbao = Microbiology. - 1994. - Vol. 21, N 1. - С. 23-26 . - ISSN 0253-2654
Аннотация: Установлено, что шт RH-3 Rhizopus образует большое кол-во (50-60 ед/мл) липазы. Степень этерификации у целых клеток была 91% капроновой к-ты в органич. растворителе. Питательная среда для получения больших кол-в липазы имела следующий состав (в %): растворимый крахмал-1, обезжиренная соеваю мука-6, пептон-4, MgSO[4]*7H[2]O-0,1, K[2]HPO[4]-0,2. КРН, Chengdu Inst. of Biol., Acad. Sin., Chengdu 610041. Библ. 5
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЛИПАЗЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
RHIZOPUS SP.
ШТАММ RH-3

Доп.точки доступа:
Lu, Shiheng; Liu, Guangye; Jiang, Yuelin; Huang, Deying; Wu, Yanyong
12.
Патент 5246848 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 9/20.

    Holmes, Paul E.
    Process for providing enhanced yield and simplified isolation of hydrophobic enzymes from culture media [Текст] / Paul E. Holmes ; Olia Corp. - № 703317 ; Заявл. 20.05.1991 ; Опубл. 21.09.1993
Перевод заглавия: Процесс, обеспечивающий повышенный выход и упрощенное выделение гидрофобных ферментов из культуральных сред
Аннотация: Предлагаемый процесс включает следующие стадии: а) культивирование микробного штамма, секретирующего гидрофобный фермент, на водной среде с неионным детергентом, имеющим точку помутнения ниже 40'ГРАДУС'C и увеличивающим выход требуемого фермента в культуральную жидкость; б) отделение микробных клеток от питательной среды; в) нагревание полученной культуральной жидкости до т-ры выше точки помутнения с целью вызвать фазовое разделение на водную фазу и неводную фазу, содержащую неионный детергент и гидрофобный фермент; г) выделение неводной фазы, содержащей гидрофобный фермент. В качестве микроорганизма-продуцента использовали новый штамм Pseudomonas alcaligenes шт. SD2, ATCC 53877, секретирующий липазу и культивируемый на минеральной среде с триптоном и неионным детергентом полиоксиэтилен-n-t-октилфенолом (0,5-1% по весу). Библ. 4
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: PSEUDOMONAS ALCALIGENES
ШТАММ SD2
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ЛИПАЗЫ
СПОСОБ ВЫДЕЛЕНИЯ

Доп.точки доступа:
Olia Corp.
Свободных экз. нет
13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.06-04Б3.82

   
    Triacylglycerol hydrolysis by lipase in a flat membrane bioreactor [Text] / K. Belafi-Bako [et al.] // Biotechnol. Techn. - 1994. - Vol. 8, N 9. - P671-674 . - ISSN 0951-208X
Перевод заглавия: Гидролиз триацилглицерина в горизонтальном мембранном биореакторе [с помощью] липазы
Аннотация: Описан гидролиз оливкового масла до жирных кислот в горизонтальном мембранном биореакторе в присутствии липазы. Фермент был иммобилизован адсорбцией на гидрофильной ацетатцеллюлозной мембране. Гидролиз проводился при циркуляции чистого оливкового масла по одну сторону мембраны, там где иммобилизован фермент, а водной фазы - по др. сторону. Степень превращения достигала 85% за 50 ч реакции. Венгрия, Res. Inst. Chem. Eng. Hungarian Acad. Sci., Egyetem u. 2., 8200 Veszprem. Библ. 5
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.11
Рубрики: ГИДРОЛИЗ ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ
ТРИАЦИЛГЛИЦЕРИН
ЛИПАЗЫ
БИОРЕАКТОРЫ
ГОРИЗОНТАЛЬНЫЙ МЕМБРАННЫЙ РЕАКТОР
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ
ОБРАЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Belafi-Bako, K.; Dombi, A.; Szabo, L.; Nagy, E.
14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 95.07-04Т1.122

   
    PD 135 158, a CCK/gastrin receptor antagonist, stimulates rat pancreatic enzyme secretion as a CCK receptor agonist [Text] / Michael Hocker [et al.] // Eur. J. of Pharmacology. - 1993. - Vol. 242. - P105-108
Перевод заглавия: PD 135 158, антагонист холецистокининовых (ХЦК)/гастриновых рецепторов стимулирует секрецию фермента поджелудочной железы крыс, как агонист ХЦК-рецепторов
Аннотация: В изолированном ацинусе поджелудочной железы крысы антагонист ХЦК-рецепторов PD 135 158 (САМ 1028; I) стимулировал выделение липазы; эффект зависел от дозы и был сходен с эффектом октапептида холецистокинина. Антагонист ХЦК-рецепторов локсиглумид устранял эффекты I. Считают, что I является полным агонистом ХЦК-рецепторов в поджелудочной железе. Германия, Christian-Albrechts-Univ., D-24105 Kiel. Библ. 15.
ГРНТИ  
34.45.21
ВИНИТИ 341.45.21.23.51
Рубрики: PD 135 158
ХОЛЕЦИСТОКИНИНОВЫЕ РЕЦЕПТОРЫ
СЕКРЕЦИЯ ЛИПАЗЫ
ПОДЖЕЛУДОЧНАЯ ЖЕЛЕЗА
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Hocker, Michael; Hughes, John; Folsch, Ulrich R.; Schmidt, Wolfgang E.
15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.07-04Б2.137

   
    Purification of two lipases from Candida antarctica and their inhibition by various inhibitors [Text] / S. A. Patkar [et al.] // Indian J. Chem. B. - 1993. - Vol. 32, N 1. - P76-80 . - ISSN 0376-4699
Перевод заглавия: Очистка двух липаз из Candida antarctica и их ингибирование различными ингибиторами
Аннотация: Из дрожжей C. antarctica выделили и очистили хр-фией на колонках ДЭАЭ-Сефадекса A-50, Тойоперл-бутила и CM-Сефарозы липазы A и B, с активностью 300 и 500 ед/мг соотв. Мол. масса липаз A и B составляла 45 и 35 кД, изоэлектрич. точки при pH 7,5 и 6,0 соотв. Определили общий аминок-ный состав обеих липаз и первые 20 аминок-ных остатков с N-конца (по 10 у каждого фермента), которые не выявили гомологии. Обнаружили, что липаза A более стабильна термичски, чем липаза B, однако этот фермент менее стабилен в щелочной среде (pH 10), а липаза B менее стабильна в кислой среде. Исследовали действие ингибиторов - п-нитрофенилфосфата и этилового эфира н-гексил хлорфосфата, наиболее эффективного ингибитора как микробных липаз, так и липаз животных тканей. Полученные данные позволили заключить, что эстеразная и липазная активности у липазы A локализованы в одном активном центре. Библ. 10. Дания, Novo Nordisk A/S. Novo Alle, 2880 Bagsvaerd.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЛИПАЗЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
CANDIDA ANTARCTICA
N-HEXYLCHLOROPHOSPHONATE ETHYL ESTER

Доп.точки доступа:
Patkar, S.A.; Bjorking, F.; Zundel, M.; Schulein, M.; Svendsen, A.; Heldt-Hansen, H.P.; Gormsen, E.
16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.07-04Б2.148

   
    Lipase and acidic phosphatase from the psychrotrophic bacterium Pseudomonas fluorescens: Two enzymes whose synthesis is regulated by the growth temperature [Text] / Jean-Francois Burini [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 122, N 1-2. - P13-18 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Липаза и кислая фосфатаза из психротрофной бактерии Pseudomonas fluorescens: два фермента, синтез которых регулируется температурой культивирования
Аннотация: У психротрофной бактерии P. fluorescens штм. MFO образование некоторых ферментов, различающихся по субклеточной локализации, зависимости синтеза от фазы роста и индуцибельности, одинаково регулируется т-рой культивирования. Для определения уровня, на к-ром происходит эта регуляция, экспрессия генов apo и lip, кодирующих два таких фермента, кислую фосфатазу и липазу, соответственно, была исследована при разных т-рах. Транскрипция обоих генов была максимальна при 17,5'ГРАДУС'C, т. е. при оптимальной т-ре для образования ферментов. Однако низкий уровень активности этих ферментов при более высокой т-ре (28'ГРАДУС'C) может свидетельствовать о наличии дополнительного посттранскрипционного контроля. Франция, Lab. de Microbiol. du Froid, IUT de Rouen, 43 Rue Saint-Germain, 27000 Evreux. Библ. 17
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: PSEUDOMONAS FLUORESCENS
ШТАММ MFO
ФОСФАТАЗЫ
КИСЛАЯ ФОСФАТАЗА
ЛИПАЗЫ
АКТИВНОСТЬ
ГЕН APO
ГЕН LIP

Доп.точки доступа:
Burini, Jean-Francois; Gugi, Bruno; Merieau, Annabelle; Guespin-Michel, Janine F.
17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.07-04Б3.15

    Hou, Ching T.
    pH dependence and thermostability of lipases from cultures from the ARS culture collection [Text] / Ching T. Hou // J. Ind. Microbiol. - 1994. - Vol. 13, N 4. - P242-248 . - ISSN 0169-4146
Перевод заглавия: Зависимость от pH и термостабильность липаз, выделенных из ARS культуральной коллекции
Аннотация: Проверяли 1229 культур, включая 508 бактерий, 479 дрожжей, 230 актиномицетов и 12 грибов (много родов и видов) на наличие липазной активности, применяя чувствительный метод агаровых пластинок. Липазоположительные штаммы далее классифицировали на активных продуцентов, умеренно активных и слабых. Липазы (Л) проявляли различную pH-чувствительность и были разделены на 3 группы: 1) Л, синтезированные 17 бактериями, 4 дрожжами, 2 актиномицетами и 1 грибом, активны при 7,5, но не при 5,5; 2) Л, синтезированные 36 бактериями, 23 дрожжами и 4 актиномицетами, активны при 5,5, но не при 7,5; 3) Л, образованные 112 бактериями, 90 дрожжами и 15 актиномицетами, активны при pH 5,5 и 7,5. Путем скрининга культур, растущих при 60'ГРАДУС'C и pH 9,0, отобрали и идентифицировали 50 бактерий и 26 дрожжей, к-рые образуют термостабильные щелочетолерантные Л. Л со специфической зависимостью от pH и обладающие термостабильностью можно использовать для прикладных целей. США, Oil Chem. Res., Nat. Center for Agric. Utilization Res., US Dept of Agric., Peoria, IL. Библ. 11
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: БАКТЕРИИ
ДРОЖЖИ
АКТИНОМИЦЕТЫ
ГРИБЫ
СКРИНИНГ КУЛЬТУР
ЛИПАЗЫ
ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ
PH-ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.07-04Б3.89

   
    Lipase and acidic phosphatase from the psychrotrophic bacterium Pseudomonas fluorescens: Two enzymes whose synthesis is regulated by the growth temperature [Text] / Jean-Francois Burini [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 122, N 1-2. - P13-18 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Липаза и кислая фосфатаза из психротрофной бактерии Pseudomonas fluorescens: два фермента, синтез которых регулируется температурой культивирования
Аннотация: У психротрофной бактерии P. fluorescens штм. MFO образование некоторых ферментов, различающихся по субклеточной локализации, зависимости синтеза от фазы роста и индуцибельности, одинаково регулируется т-рой культивирования. Для определения уровня, на к-ром происходит эта регуляция, экспрессия генов apo и lip, кодирующих два таких фермента, кислую фосфатазу и липазу, соответственно, была исследована при разных т-рах. Транскрипция обоих генов была максимальна при 17,5'ГРАДУС'C, т. е. при оптимальной т-ре для образования ферментов. Однако низкий уровень активности этих ферментов при более высокой т-ре (28'ГРАДУС'C) может свидетельствовать о наличии дополнительного посттранскрипционного контроля. Франция, Lab. de Microbiol. du Froid, IUT de Rouen, 43 Rue Saint-Germain, 27000 Evreux. Библ. 17
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.33
Рубрики: PSEUDOMONAS FLUORESCENS
ШТАММ MFO
ФОСФАТАЗЫ
КИСЛАЯ ФОСФАТАЗА
ЛИПАЗЫ
АКТИВНОСТЬ
ГЕН APO
ГЕН LIP

Доп.точки доступа:
Burini, Jean-Francois; Gugi, Bruno; Merieau, Annabelle; Guespin-Michel, Janine F.
19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.103

    Hou, Ching T.
    pH dependence and thermostability of lipases from cultures from the ARS culture collection [Text] / Ching T. Hou // J. Ind. Microbiol. - 1994. - Vol. 13, N 4. - P242-248 . - ISSN 0169-4146
Перевод заглавия: Зависимость от pH и термостабильность липаз, выделенных из ARS культуральной коллекции
Аннотация: Проверяли 1229 культур, включая 508 бактерий, 479 дрожжей, 230 актиномицетов и 12 грибов (много родов и видов) на наличие липазной активности, применяя чувствительный метод агаровых пластинок. Липазоположительные штаммы далее классифицировали на активных продуцентов, умеренно активных и слабых. Липазы (Л) проявляли различную pH-чувствительность и были разделены на 3 группы: 1) Л, синтезированные 17 бактериями, 4 дрожжами, 2 актиномицетами и 1 грибом, активны при 7,5, но не при 5,5; 2) Л, синтезированные 36 бактериями, 23 дрожжами и 4 актиномицетами, активны при 5,5, но не при 7,5; 3) Л, образованные 112 бактериями, 90 дрожжами и 15 актиномицетами, активны при pH 5,5 и 7,5. Путем скрининга культур, растущих при 60'ГРАДУС'C и pH 9,0, отобрали и идентифицировали 50 бактерий и 26 дрожжей, к-рые образуют термостабильные щелочетолерантные Л. Л со специфической зависимостью от pH и обладающие термостабильностью можно использовать для прикладных целей. США, Oil Chem. Res., Nat. Center for Agric. Utilization Res., US Dept of Agric., Peoria, IL. Библ. 11
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: БАКТЕРИИ
ДРОЖЖИ
АКТИНОМИЦЕТЫ
ГРИБЫ
СКРИНИНГ КУЛЬТУР
ЛИПАЗЫ
ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ
PH-ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.156

    Pokorny, D.
    Effect of nutritional factors on lipase biosynthesis by Aspergillus niger [Text] / D. Pokorny, J. Friedrich, A. Cimerman // Biotechnol. Lett. - 1994. - Vol. 16, N 4. - P363-366 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Влияние питательных факторов на биосинтез липаз Aspergillus niger
Аннотация: Биосинтез липаз происходит в среде, не содержащей липидов, но для повышения продукции необходимы индукторы. Крахмал как дополнительный источник углерода стимулирует биосинтез липаз при использовании в небольших кол-вах. Добавление NH[4]NO[3] в качестве источника азота, KH[2]PO[4] в качестве источника фосфора и Mg{2+} к среде при начальном значении pH 5,0 дает наилучший выход. Словения, Lab. Biotechnol. and Ind. Mycology Nat. Inst. Chem., 61115 Ljubljana. Библ. 7
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЛИПАЗЫ
БИОСИНТЕЗ
ИСТОЧНИКИ ПИТАНИЯ
ВЛИЯНИЕ
ASPERGILLUS NIGER

Доп.точки доступа:
Friedrich, J.; Cimerman, A.
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)