СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=КОМПЛЕКСЫ ПРОТЕАЗА-ИНГИБИТОР<.>)

Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 02.06-04Б1.138

Inhibition of the hepatitis C virus NS3/4A protease. The crystal structures of two protease-inhibitor complexes [Text] / Marco Stefania Di [et al.] // J. Biol. Chem. - 2000. - Vol. 275, N 10. - P7152-7157 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Ингибирование протеазы NS3/4A вируса гепатита С. Кристаллические структуры двух комплексов протеазы с ингибиторами
Аннотация: Определена кристаллические структуры при 2,4'ГРАДУС' А протеазного домена NS3 протеазы вируса гепатита С в комплексе с кофактором NS4A и двумя сильными обратимыми ковалентными ингибиторами. Оба ингибитора связываются с ферментом в растянутой конформации, образуя антипараллельный 'бета'-слой с 'бета'-структурой фермента. Основной вклад в энергию связывания вносит остаток P1 ингибитора, тогда как боковые цепи остатков Р2-Р4 частично обращены в растворитель. Структуры не выявляют заметных перестроек в активном центре протеазы при связывании ингибиторов. Результаты работы могут быть важны для создания антивирусных препаратов. Италия, Biotechnol. Dep. Inst. Ricerche Biol. Mol. P. Angeletti, Rome. Библ. 25

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.17
Рубрики: ПРОТЕАЗА NS3/4A
АКТИВНОСТЬ
ИНГИБИРОВАНИЕ
ИНГИБИТОРЫ
ОБРАТИМЫЕ КОВАЛЕНТНЫЕ ИНГИБИТОРЫ
КОМПЛЕКСЫ ПРОТЕАЗА-ИНГИБИТОР
СТРУКТУРА
ВИРУС ГЕПАТИТА C

Доп.точки доступа:
Di, Marco Stefania; Rizzi, Menico; Volpari, CinziaWash Martin A.; Narjes, Frank; Colarusso, Stefania; De, Francesco Raffaele; Matassa, Victor G.; Sollazzo, Maurizio

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 15.05-04Б1.33

Structural and thermodynamic basis of Amprenavir/Darunavir and Atazanavir resistance in HIV-1 protease with mutations at residue 50 [Text] / S. Mittal [et al.] // J. Virol. - 2013. - Vol. 87, N 8. - P4176-4184 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Структурные и термодинамические основы резистентности к ампренавиру/дарунавиру и атазинавиру протеазы ВИЧ-1 с мутациями в позиции 50
Аннотация: Анализ кристаллических структур показал, что мутации в позиции 50 приводят к изменению связывания протеазы с антиретровирусными препаратами. Различная чувствительность к ингибиторам протеазы с заменой Leu150Val - следствие изменений аффинности к этим препаратам. США, Dep. Biochem. Mol. Pharmacol. Univ. Massachusetts Med. Sch. Worchester, MA. Библ. 42

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17 + 341.25.29.17.23.17
Рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ПРОТЕАЗА ВИЧ-1
МУТАЦИЯ L150V
ИНГИБИТОРЫ
АМПРЕНАВИР/ДАРУНАВИР
АТАЗАНАВИР
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
РЕНТГЕНОСТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ
КОМПЛЕКСЫ ПРОТЕАЗА-ИНГИБИТОР
СТРУКТУРНЫЕ ОСНОВЫ
ТЕРМОДИНАМИКА

Доп.точки доступа:
Mittal, S.; Bandaranayake, R.M.; King, N.M.; Prabu-Jeyabalan, M.; Nalam, M.N.L.; Nalivaika, E.A.; Yilmaz, N.K.; Schiffer, C.A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 15.05-04К1.179

Structural and thermodynamic basis of Amprenavir/Darunavir and Atazanavir resistance in HIV-1 protease with mutations at residue 50 [Text] / S. Mittal [et al.] // J. Virol. - 2013. - Vol. 87, N 8. - P4176-4184 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Структурные и термодинамические основы резистентности к ампренавиру/дарунавиру и атазинавиру протеазы ВИЧ-1 с мутациями в позиции 50
Аннотация: Анализ кристаллических структур показал, что мутации в позиции 50 приводят к изменению связывания протеазы с антиретровирусными препаратами. Различная чувствительность к ингибиторам протеазы с заменой Leu150Val - следствие изменений аффинности к этим препаратам. США, Dep. Biochem. Mol. Pharmacol. Univ. Massachusetts Med. Sch. Worchester, MA. Библ. 42

ГРНТИ	34.43.41

ВИНИТИ 341.43.41.13.05.27
Рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ПРОТЕАЗА ВИЧ-1
МУТАЦИЯ L150V
ИНГИБИТОРЫ
АМПРЕНАВИР/ДАРУНАВИР
АТАЗАНАВИР
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
РЕНТГЕНОСТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ
КОМПЛЕКСЫ ПРОТЕАЗА-ИНГИБИТОР
СТРУКТУРНЫЕ ОСНОВЫ
ТЕРМОДИНАМИКА

Доп.точки доступа:
Mittal, S.; Bandaranayake, R.M.; King, N.M.; Prabu-Jeyabalan, M.; Nalam, M.N.L.; Nalivaika, E.A.; Yilmaz, N.K.; Schiffer, C.A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 15.06-04Т6.206

Structural and thermodynamic basis of Amprenavir/Darunavir and Atazanavir resistance in HIV-1 protease with mutations at residue 50 [Text] / S. Mittal [et al.] // J. Virol. - 2013. - Vol. 87, N 8. - P4176-4184 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Структурные и термодинамические основы резистентности к ампренавиру/дарунавиру и атазинавиру протеазы ВИЧ-1 с мутациями в позиции 50
Аннотация: Анализ кристаллических структур показал, что мутации в позиции 50 приводят к изменению связывания протеазы с антиретровирусными препаратами. Различная чувствительность к ингибиторам протеазы с заменой Leu150Val - следствие изменений аффинности к этим препаратам. США, Dep. Biochem. Mol. Pharmacol. Univ. Massachusetts Med. Sch. Worchester, MA. Библ. 42

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.95.47.17
Рубрики: ПРОТИВОВИРУСНЫЕ СРЕДСТВА
ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ПРОТЕАЗА ВИЧ-1
МУТАЦИЯ L150V
АМПРЕНАВИР
ДАРУНАВИР
АТАЗАНАВИР
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
РЕНТГЕНОСТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ
КОМПЛЕКСЫ ПРОТЕАЗА-ИНГИБИТОР
СТРУКТУРНЫЕ ОСНОВЫ
ТЕРМОДИНАМИКА

Доп.точки доступа:
Mittal, S.; Bandaranayake, R.M.; King, N.M.; Prabu-Jeyabalan, M.; Nalam, M.N.L.; Nalivaika, E.A.; Yilmaz, N.K.; Schiffer, C.A.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска